Пепсиноген

Проферменты (или зимогены). Проферментами (или зимогенами) называют неактивную форму фермента. Механизм превращения неактивной формы в активную различен. Ферменты, у которых активная группа связана пара-лизатором (ингибитором), активируется при отщеплении его (например, неактивный пепсиноген или трипсиноген превращаются в активные пепсин и трипсин после отщепления от каждого из них ингибитора полипептидной природы). Ферменты, у которых неактивной является окисленная форма, [c.99]

Пепсин. При pH < 5 пепсиноген аутокаталитически превращается в пепсин по следующей реакции [c.207]

Зимоген. Неактивный предшественник фермента например, пепсиноген. [c.1011]

Переваривание и всасывание белков. В слюне нет ферментов, расщепляющих белки, поэтому переваривание их начинается в полости желудка под влиянием желудочного сока. В состав желудочного сока входит фермент пепсин и соляная кислота. Железы желудка выделяют в желудочную полость неактивный пепсин — пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты переходит в активный пепсин. Образующиеся небольшие количества пепсина катализируют переход в пепсин остальной части пепсиногена. Соляная кислота создает в желудке кислую среду, в которой погибают бактерии и микробы, попадающие в него с пищей. Кроме того, соляная кислота способствует набуханию белков, ускоряет их гидролиз. Расщепление белков под влиянием пепсина осуществляется главным образом до образования пептонов. Пептоны, полученные в результате переваривания различной пищи, отличаются по своему составу имеется мясной пептон, рыбный, яичный и т. д. [c.220]

Белки пищи расщепляются ферментами в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гормона гастрина, который в свою очередь вызывает секрецию соляной кислоты обклаЭочньши клетками желез слизистой желудка (рис. 24-3), а также пепсиногена главными клетками. Желудочный сок имеет pH от 1,5 до 2,5. Благодаря такой кислотности он действует как антисептик, убивая большинство бактерий и других клеток. Кроме того, в условиях низкого pH желудочного сока глобулярные белки подвергаются денатурации, их молекулы разворачиваются и вследствие этого внутренние пептидные связи полипептидных цепей становятся более доступными для ферментативного гидролиза. Пепсиноген (мол. масса 40000), являющийся неактивным предшественником фермента, или зимогеном, превращается в желудоч- [c.747]

Пепсиноген из слизистых оболочек желудка свиньи [c.404]

Сывороточный альбумин быка Кукуруза Пепсиноген [c.14]

Главные клетки (секретируют пепсиноген) [c.747]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Аминокислотный состав лепсиногена, пепсина и ингибитора пепсина известен [32 8, 329]. На основании данных о строении Ы и С-концевых участков можно сделать вывод, что пепсин образуется из С-концевого участка пепсиногена, поскольку пепсин и пепсиноген имеют одинаковые С-концевые, но разные N-кoнцeвыe участки [147, 329]. [c.207]

Наиболее простым примером такой регуляции является, пожалуй, синтез ферментов в форме неактивного предщественника. Больше всего известны в этой связи мощные протеолитические ферменты процесса пищеварения. Понятно, что в клетках, производящих эти ферменты, проявление их активности было бы нежелательным. В связи с этим пепсин, трипсин и химотрипсин синтезируются в виде неактивных зимогенов . Пепсиноген затем секретируется в желудок, где совместное действие высокой концентрации кислоты и в особенности протеолитическая активность ужа присутствующего там пепсина приводит к удалению 44-членного пептидного фрагмента и образованию активного фермента. Активацию трипсиногена, заключающуюся в удалении гексапептида, осуществляет фермент энтерокиназа, а также (автокаталитически) уже образовавшийся трипсин, в то время как химотрипсин получается из химотрипсиногена посредством протеолитического действия трипсина, высвобождающего в результате важную для активности химотрипсина концевую +ЫНз-группу изолейцина-16 (см. разд. 24.1.3.4). [c.536]

Расщепление пищевых белков начинается с действия протеолитического фермента желудка — пепсина. Специализированные (периетальные) клетки эпителия желудка секретиру-ют соляную кислоту, создавая в желудке кислую среду (pH 1,5—2,0). Этот фактор имеет важное значение в переваривании белков денатурирует белки пищи, оказывает бактерицидное действие, убивая попадающие с пищей микроорганизмы, является инициирующим фактором активации пепсиногена и превращения его в активную форму. Пепсиноген превращается в пепсин после отщепления от него 42 аминокислотных остатков, вначале под действием соляной кислоты (медленно), а затем аутокатали- [c.362]

Зимогенная клетка слизистой желудка (секретирует пепсиноген) [c.185]

Переваривание белков начинается в желудке под влиянием фермента пепсина. Пепсин выделяется в виде профермента пепсиногена и на первом этапе активируется соля нон кислотой, а затем аутокаталитически, т. е. при действии пепсина на пепсиноген. [c.181]

Пепсин — фермент, ускоряющий гидролиз белковых веществ, обнаруживаемый в желудочном соке и активный при pH 1,6—2,0. Клетки слизистой оболочки желудка образуют неактивную форму пепсина — пепсиноген (ирепепсин). Последний под действием пепсина превращается в пепсин. Этот автокатализ, однако, при кислотности среды, когда рН>5,4, не происходит, так как пепсин остается связанным в неактивном состоянии с ве-дцеством полипептидного характера (ингибитором). Только при кислотности более высокой т. е. при pH меньшем чем 5,4 пепсин освобождается от этого соединения, а ингибитор подвергается [c.52]

Пепсин — белковое вещество с молекулярным весом 34 500 и изоэлектрической точкой при pH 2,7. Железистьиш клетками слизистой желудка выделяется неактивный зимоген пепсина — пепсиноген, который при кислой реакции же.лудочного сока, создающейся в результате секреции соляной кислоты слизистой фундальной части желудка, превращается в активный пепсин (см. работу 29). [c.185]

Многие ферменты образуются тканями в недеятельном состояниив виде предшественников ферментов (проферментов, или зимогенов) и переходят в собственно ферменты под действием специальных активаторов. Так, И. П. Павловым было показано, что пепсиноген переходит в активный пепсин под действием соляной кислоты желудочного сока, поджелудочная липаза активируется желчью, а неактивный трипсиноген переходит в активный трипсин по]1>действием особого фермента [c.49]

Рио. 24-3. Железы слизистой желудка. Обкладочные клетки секретируют НС1 под действием гормона гастрина, который продуцируется эпителиальными клетками при поступлении в желудок белков. Главные клетки секретируют пепсиноген. [c.747]

Защита главных клеток от переваривания пепсином. Для того чтобы предшественник пепсина пепсиноген превратился в активный фермент, от его №конца должен отщепиться фрагмент, содержащий 42 аминокислотньк остатка. Процесс активации катализируется обычно самим пепсином, хотя при pH ниже 5 пепсиноген обладает слабой каталитической активностью. Кроме того, отщепляемый при активации фрагмент при pH выше 2 прочно связывается с активным центром пепсина, а при pH ниже 2-слабо. [c.776]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.104 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.419 ]

Биохимия (2004) -- [ c.171 , c.362 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.321 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.350 , c.369 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.329 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.424 , c.425 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.346 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.773 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.313 , c.316 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.473 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.73 , c.78 , c.157 , c.215 , c.303 , c.304 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.181 , c.334 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.287 , c.292 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.287 , c.292 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.324 , c.325 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.152 , c.166 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология