Спираль тройная

Этот белок характеризуется третичной структурой, состоящей из трех левовращающих спиралей (см. рис. 6.10), которые, переплетаясь между собой, образуют правовращающую сверхспираль (рис. 6.14). На каждый виток тройной спирали приходится десять витков полипептидных цепей. При гидротермических обработках природных коллагеновых волокон происходит их резкая, но необратимая усадка ( сваривание коллагена). Межплоскостные расстояния в рентгенографической ячейке [c.381]

Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]

Каждая из трех пептидных цепей закручена в левовращающую спираль, а все вместе онп переплетаются, образуя правовращающую спираль. На каждый виток тройной спирали приходится десять витков отдельных цепей. [c.410]

Ксилан высших растений, р-1,3-полимер D-ксилозы, по-видимому, представляет собой трехцепочечную правую тройную спираль [60]. Предполагается, что гиалуроновая кислота имеет двуспиральную структуру [61]. Хондроитинсульфаты состоят из одиночных спиралей различного типа [62]. [c.121]

Другой тип кооперативности в молекуле белка обнаруживается при обратимом конформационном переходе между а-спиралью и беспорядочным клубком. Если создать условия, при которых более устойчивой является спиральная конформация, то все молекулы, которые находятся в состоянии беспорядочного клубка, быстро примут форму спирали. Аналогичным образом в условиях, при которых более устойчивой конформацией является беспорядочный клубок, все спирали расплетутся и произойдет полное их превращение в клубки. Плавление ДНК (гл. 2, разд. 10), как и любого кристалла, происходит кооперативно [21]. Формирование новой полинуклеотидной цепи на комплементарной матрице, приводящее к возникновению стэкинг-взаимодействий, также может быть кооперативным процессом. Так, например, формирование цепи полиадениловой кислоты на двух цепях полиуридиловой кислоты приводит к кооперативному образованию комплекса, представляющего собой тройную спираль (гл. 2, разд. Г.6). Наличие стэкинг-взаимодействия делает рост спирали энергетически более выгодным, чем инициацию новых спиральных участков [22]. Проблеме кооперативности посвящена обширная литература, в частности работы [23—25]. [c.263]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Третичная структура белка для глобулярных белков представлена сложной структурой, сходной с клубком или глобулой. Структура в этой глобуле поддерживается водородными, ионными, гидрофобными связями. Иногда одна часть структуры представлена спиралью, другая -складчатым листом, чередующимся с линейной последовательностью АК. Фрагменты такой структуры, имеющие определенное строение, называют доменами (например, спиральный домен). Третичная структура фибриллярных белков - более сложная спираль (двойная или тройная), иногда ее, например в молекуле коллагена, называют суперспиралью. [c.25]

Проколлаген с присоединенными фрагментами на N- и С-концах тройная спираль коллагена - - крупные полипептиды Трипсиноген трипсин-]-небольшой пептид [c.73]

Структура коллагена — главного компонента волокон соединительной ткани — представляет собой тройную спираль с тремя пеп-1 [c.428]

Микрофибрилла в целом состоит из 11 таких протофибрилл — двойных (а, может быть, и тройных) спиралей, причем две из них расположены в центре микрофибриллы, а девять — на ее периферии (рис. 4.29,3). Это отношение 9 2 характерно для ряда биологических фибриллярных структур (см. 12.6). [c.128]

Микрофибрилла в целом состоит из 11 таких протофибрилл — двойных или тройных спиралей, причем две из них расположены в центре микрофибриллы, а девять — на ее периферии (рис. 4.27, д). Это отношение 9 2 очень характерно для ряда биологических надмолекулярных структур, построенных из фибриллярных биополимеров. Микрофибрилла имеет однородное строение. Длины спиральных участков, образующих протофибриллы, не меняются заметно от вида к виду, но состав [c.259]

В принципе антисмысловые олигонуклеотиды могут образовывать тройную спираль с хромосомной ДНК-мишенью и блокировать транскрипцию. Однако пока специфичность антигенных олигонуклеотидов не соответствует стандартам, принятым для лекарственных средств. [c.507]

Рис. VII.10. Кератин волос - фибриллярный белок. Спиральпые нити закручены в тройную спираль, а спирали объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. ниже рис. VII.20).

Основным элементом является ректификационная колонна 1 (см. фит. 78), сделанная из пирекса и впаянная в эва куиро1ванную муфту 2. Муфта вверху имеет раструб на подобие дьюаровского сосуда 10, по оси которого проходит верхняя часть колонны, служащая дефлегматором. Сжиженный га.з находится внизу колонны, где испарение его достигается нагреванием нихромовой проволокой 3 сила тока регулируется трансформатором и реостатом 4. В верхний сосуд 10 наливается легкий бензин, охлаждаемый жидким воздухом из термоса 6, подающимся по трубке. Температура отгоняющихся газов измеряется точной термопарой 5 для увеличения электродвижущей силы применяются тройные термопары, нечетные спаи которых охлаждаются льдом, а четные вводятся в дефлегматор. Отгоняемые газы через трубку 11 собираются в бутыль 7, через кран 8 , проходя мимо манометров, один из которых служит для измерения количества газа в бутьши, другой — для намерения давления в установке. Самая колонна работает изотермически, т. е, флегма образуется только в дефлегматоре и обегает в-низ навстречу газам по насадке, нредста-вляющей собой спираль из алю миниевой проволоки толщиной в 0,5 мм (1а). [c.392]

Полипептидные цепи способны образовывать а-спиральную конформацию (рис. 6.10). Такая конформация характеризуется максимальным насыщением водородных связей вдоль оси спирали. Боковые заместители аминокислотных звеньев направлены наружу и находятся вне спирали. Дополнительным фактором, фиксирующим а-спиральную конформацию макромолекулы белка, является образование внутрицепных дисульфидных (цистиновых), сложноэфирных и солевых связей. Возникновение двойных и тройных спиралей обусловлено интенсивными межмолекулярными взаимодействиями между ними. Такие спиральные одно- и многоцепочечные макромолекулы являются примером стержнеобразных жестких цепей, характеризующихся /ф < 0,63. [c.344]

В чистый и сухой прибор для окисления берут навеску масла 30 г с точностью до 0,1 г. Затем в масло опускают торцом вверх медную пластинку с надетой на нее стальной спиралью и закрывают горлышко прибора чистой корковой пробкой или ватой. Опускают прибор в нагретую до 120° С масляную баню и подключают к нему систему подачи кислорода, которая состоит из кислородного баллона с редуктором, водяного регулятора давления, реометра и ловушки. Таким образом, в отличие от схемы, изображенной на рис. 63, промывные склянки 2, 3 и 8 в эту схему не включаются. Поддерживая температуру бани равной 120 0,5° С, пропускают через испытуемое масло кислород со скоростью 200 мл1мин в течение 14 ч. После окисления прибор вынимают из бани и охлаждают до температуры около 60° С. Затем без промедления перемешивают масло в приборе продуванием воздуха и берут навеску окисленного масла 20—25 г с точностью до 0,01 г в измерительный цилиндр емкостью 100 мл с притертой пробкой. Навеску масла в цилиндре разбавляют тройным объемом очищенного бензина и оставляют стоять в темноте 12 ч при температуре 20 3° С. Откладывать эти операции на следующий день недопустимо. Если при окислении масла образовались нерастворимые Б масле продукты, то они за это время выпадут в осадок. [c.200]

Фактор элонгации Tu GDP по форме напоминает головастика. Удалось также закристаллизовать фактор элонгации Tu GDP, который образует с рибосомой и тРНК тройной комплекс [717]. Его структура определена с разрешением 6 A [718]. Форма молекулы заметно отличается от формы обычных глобулярных белков. Это — головастик , состоящий из глобулярного домена ( головы ) и удлиненного тонкого домена ( хвоста ), разделенных расщелиной с меньшей плотностью. Голова содержит несколько а-спиралей и, по-ви-димому, имеет довольно жесткую структуру. Хвост, напротив, более лабилен и, по-видимому, представляет собой -структуру. Интересно, что голова и хвост имеют и второе сочленение, так что в результате возникает некая циклическая структура. Вероятно, тРНК присоединяется вблизи отверстия этого цикла в большом желобе между доменами. Хорошо видно относительное смещение долюнов во время стадии элонгации на рибосоме. Деление на подвижный и жесткий домены обнаружено также для нуклеопротеидов L7/L12 [716] и 1ас-репрессора [719]. В L7/L12 подвижный домен находится со стороны N-конца. [c.271]

Но некоторые соображения относительно мерности единичных цепочек, образующих тропоколлагеновую тройную спираль, мы можем принять во внимание. До критической точки они существенно трехмерны, ибо имеют внешний контур цилиндра. За критической точкой, как при переходе клубок — растянутая цепь, они становятся одномерными и газоподобными (в терминах фазового дуализма) с этой точки зрения переход в Ткр напоминает скорее сублимацию [c.328]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Предполагается, что коллаген образует нити, каждая из которых состоит из пяти перекрывающихся цепей тройных спиралей (рис. 24.2.3), что допускает образование межмолекулярных сшивок в перекрывающихся участках, включая телопептиды. [c.574]

Хотя язобрамсенне двумерно, пять тройных спиралей упаковываются по окружности цилиндра. Заметьте места сшивок в телопептидных участках. [c.575]

Молекулярная масса тропоколлагена около 285000. Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизи-новыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин. [c.663]

Молекула коллагена состоит из трех цепей типа полиглици-новых, скрученных совместно в спираль (рис. 4.25). При этом остатки Гли располагаются вблизи центральной оси тройной спирали, а остальные /з остатков выступают наружу и способны присоединять соседние цепи. Молекулярный вес такой тройной [c.255]

Регулярно уложенные участки этих белков являются сс-спиралями, совместно скрученными попарно. На рис. 4.27 показана гипотетическая модель молекулярной организации а-кератина. Белок гетерогенен и состоит из дЕух главных компонент в отношении 2 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.27,6, в), либо параллельно друг другу (рис. 4.27,г). Спиральные участки молекул скручены либо попарно, либо в тройную [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология