Пируват

В работе [19] было показано, что образование непродуктивного тройного комплекса лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — НАД-пируват происходит по следующей схеме [c.297]

Скорости обмена пирувата и молекулы Н2О между водой и комплексом с Мп , либо свободным, либо встроенным в активный центр пируваткиназы [c.32]

При щелочных значениях pH наблюдалось также нуклеофильное присоединение пирувата к NAD+. Присоединение, по-видимому, происходит через образование енола (или соответствующего [c.401]

Исследуют явление субстратного торможения реакции при высоких концентрациях пирувата вследствие образования непродуктивного тройного комплекса фермент — пируват — НАД. С этой целью ферментный препарат инкубируют в течение 10 мин в присутствии пирувата и 150 мкМ НАД при комнатной температуре. Реакцию начинают добавлением НАДН. [c.339]

При рассмотрении механизма действия липоевой кислоты следует упомянуть о соединениях мышьяка — древнейших, хорошо известных ядах. Совсем недавно органические соединения мышьяка стали использоваться как фунгициды и инсектициды. Наибольшее значение как токсичные вещества имеют соединения трехвалентного мышьяка. Например, арсенит (0 = Аз—0 ) известен своей тенденцией быстро реагировать с тиольными группами, и особенно с ди-тиолами, такими, как восстановленная липоевая кислота. В результате, блокируя окислительные ферменты, которые нуждаются в липоевой кислоте, арсенит вызывает накопление пирувата и других а-кетокислот. [c.464]

Реакция восстановления пирувата, катализируемая лактат-дегидрогеназой, ингибируется высокими концентрациями субстрата [c.117]

Зависимость скорости реакции восстановления пирувата, катализируемого лактатдегидрогеназой, от концентрации субстрата. Условия опыта pH в,80 27,5°С 0,05М фосфатный буфер [ АО Н] = 1,29-10-бМ [Е]о = 210-5 мг/мл [c.118]

Пируваткиназа катализирует необратимую реакцию превращения фосфоенолпирувата в пируват, сопровождающуюся образованием АТФ [c.269]

Пируват-аннон с,н,0- водн. р-р -596,22 472,37 171,54 [c.324]

Для нас важно, что в итоге постепенной переработки углевода получается пировиноградная кислота. Она входит в следующую стадию циклических превращений, которая начинается с взаимодействия между пировиноградной кислотой и замечательным соединением — переносчиком ацильных групп — коферментом А (КоА—8Н) при участии НАД. Формула КоА—8Н довольно сложна. В итоге пировиноградная кислота в форме пирувата окисляется до ацетила, соединенного с КоА за счет атома серы [c.368]

Литий пиросульфат см. Литий сернокислый пиро Литий пирофосфат см. Литий фосфорнокислый пиро Литий пируват см. Литий пировинограднокислый Литий пропионат см. Литий пропионовокислый Литий пропионовокислый [c.282]

Калий пирофосфат см. Калий фосфорнокислый ииро Кали пируват см. Калий пировинограднокислый [c.247]

Натрий пируват см. Натрий пировинограднокислый [c.347]

Активность пируваткиназы определяют по образованию пирувата, количество которого измеряют в системе, содержащей лактатдегидрогеназу и НАДН [c.270]

М, pH 7,4. Реакцию начинают добавлением пирувата и при непрерывном перемешивании определяют убыль НАДН по уменьшению оптической плотности (с. 388). [c.299]

Пируват натрия — 45 мМ раствор. [c.337]

Состав реакционной среды объемом 3 мл 100 мМ К-фосфатный буфер, pH 7,4 пируват натрия 1,5 мМ — для фермента скелетных мышц и 0,75 мМ — для фермента сердечной мышцы НАДН — 0,1 мМ. Контрольная проба не содержит пируват натрия. Реакцию начинают добавлением ферментного препарата (20—100 мкл препарата). [c.337]

Изучают ингибирующее влияние оксалата натрия на лактатдегидрогеназу из разных источников. С этой целью исследуют зависимость скорости реакции от концентрации пирувата натрия 0,02— [c.339]

Определение активности пируваткиназы. Активность фермента определяют энзиматическим методом по количеству образовавшегося в ходе реакции пирувата. Метод основан на использовании сопряженной лактатдегидрогеназной реакции (с. 270). За ходом реакции следят на спектрофотометре по уменьшению оптической плотности при 340 нм в результате окисления НАДН. Показания прибора регистрируют каждые 30 с в течение 3 мин. [c.334]

Данные, приведенные ниже, получены на модельных соединениях. Они подтверждают существование карбанионных промежуточных соединений в пиридоксальзависимых ферментах. Например, ЯМР-исследования в НгО [302] на пиридоксамине в присутствии Zn(II) или А1(1П) ири pH 1 — 13 продемонстрнровалп конденсацию субстрата (пирувата) с витамином Bg (пиридоксамином). Скорость обмена атомов водорода возрастает с увеличением pH. [c.441]

Литий пируват Пировиноградной кислоты литиевая соль H3 O OOLI [c.282]

Учитывая известные экспериментальные исследования активирования и ингибирования ферментов метаболитами, Термониа и Росс [194, 195] усовершенствовали схему реакции гидролиза, объединяющую фосфофрукто-киназную и пируваткиназную реакцию. Используя цифровой анализ кинетических уравнений, они подтвердили наличие колебаний концентраций фруктозо-6-фосфата, пирувата, фосфоенолпирувата, фруктозо-1,6-дифосфата и АОР. [c.124]

Активность лактатдегидрогеназы измеряют спектрофотометрически при 340 нм по нарастанию (в реакции окисления лактата — А) или убыли (в реакции восстановления пирувата — Б) пирувата. [c.273]

Б. В спектрофотометрическую кювету помещают реакционную смесь, содержащую в объеме 3 мл 0,1 М фосфатный буфер, pH 7,0 (2,5 мл), а также пируват (конечная концентрация — 1,6 мМ) и НАДН (конечная концентрация — 0,2 мМ). Реакцию начинают добав- [c.273]

Реакционная смесь общим объемом 3 мл содержит 0,1—0,2 мл суспензии иммобилизованной лактатдегидрогеназы (2—30 мкг белка фермента) и следующие компоненты (даны конечные концентрации) ЭДТА — 1 мМ, НАДН — 2 мМ, пируват — 0,8 мМ, К-фосфат — [c.299]

Миеломные культуры. Клетки выращивают в среде Игла в модификации Дульбекко (СИМД) с добавлением 10% плодной сыворотки коровы, 10% донорской лошадиной сыворотки, 5% бикарбоната Na, 2% i -глутамина, 0,1% гентамицина и 1% пирувата Na. Доводят pH среды до 7,2—7,4 (по индикатору феноловому красному) 5н. раствором NaOH. [c.311]

Пируваткиназа принадлежит к группе ферментов гликолитиче-ской цепи и катализирует практически необратимую реакцию трансфосфорилирования между фосфоенолпируватом и Mg—АДФ с образованием пирувата и Mg—АТФ (с. 269). [c.333]

Исследуют зависимость скорости лактатдегидрогеназной реакции от концентрации пирувата натрия в диапазоне концентраций субстрата 0,02—2,5 мМ. Для разных препаратов фермента с помощью графических методов определяют значение Кт по пирувату. [c.339]

При изучении изозима М4 лактатдегидрогеназы (ЛДГ) из мышц свиньи связывание НАД, пирувата и других соединений в активном центре фермента можно наблюдать с помощью флуоресцентного катионного зонда аурамина О, структура которого приведена на рисунке [c.340]

Фенольные смолы и материалы на их основе (1983) -- [ c.86 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 , c.34 , c.67 , c.84 , c.86 , c.166 , c.321 , c.326 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.280 ]

Биохимия (2004) -- [ c.246 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.88 , c.90 , c.99 , c.107 , c.107 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.60 , c.225 , c.249 , c.254 , c.260 , c.421 , c.478 , c.479 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.22 , c.23 , c.35 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.279 , c.290 , c.332 , c.349 , c.350 , c.403 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.225 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.56 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.52 , c.105 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.27 , c.106 , c.107 , c.108 , c.109 , c.119 , c.122 , c.124 , c.428 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.277 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.86 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.116 , c.178 , c.179 , c.180 , c.181 , c.183 , c.185 , c.186 , c.187 , c.196 , c.197 , c.208 , c.210 , c.235 , c.236 , c.293 , c.301 , c.318 , c.322 , c.323 , c.324 , c.325 , c.326 , c.327 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.116 , c.178 , c.179 , c.180 , c.181 , c.183 , c.185 , c.186 , c.187 , c.196 , c.197 , c.208 , c.210 , c.235 , c.236 , c.293 , c.301 , c.318 , c.322 , c.323 , c.324 , c.325 , c.326 , c.327 ]

Культура животных клеток Методы (1989) -- [ c.52 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.77 , c.97 , c.213 , c.218 , c.240 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.215 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.86 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.27 , c.54 , c.55 , c.56 , c.57 , c.106 , c.108 , c.286 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология