Глицин пшеницы

S и 7S и 11S сои, глиадин, глютенин и альбумин — глобулин пшеницы гидролизуются по-разному одними и теми же ферментами. Даже кислая субъединица фракции глицина (11S) сои гидролизуется пепсином или трипсином по-иному, чем другая щелочная субъединица [71]. [c.600]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

В последние годы широкое применение в народном хозяйстве и медицине находят различные аминокислоты. Особое значение они имеют для сбалансирования белкового питания. Некоторые пищевые и кормовые продукты не содержат в своем составе необходимых количеств незаменимых аминокислот, в частности лизина. К таким продуктам относятся пшеница, кукуруза, овес, рис и ряд других. Для ликвидации возможного дисбаланса аминокислоты используют в чистом виде или вводят в состав комбинированных кормов, выпускаемых промышленностью. Поэтому основной сферой применения аминокислот следует считать создание рационов, позволяющих понизить содержание растительных белков в кормах. Показано, что искусственные смеси аминокислот позволяют экономить расход естественных кормов. Кроме добавок к кормам сельскохозяйственных животных, аминокислоты используются в пищевой промышленности. Применяются они и при изготовлении ряда полимерных материалов, например синтетической кожи, некоторых специальных волокон, пленок для упаковки пищевых продуктов. Ряд аминокислот или их производных обладают пестицидным действием. Метионин и у-аминомасляная кислота широко применяются как лекарственные средства. Удельный вес применения аминокислот в различных отраслях хозяйства может быть продемонстрирован на примере Японии, где на долю пищевой промышленности приходится 65% всех производимых в стране аминокислот, на животноводство — 18, для медицинских целей — 15 и на прочие нужды — 2 %. Мировой уровень производства аминокислот достигает в настоящее время нескольких миллионов тонн в год. В наибольших количествах в мире вырабатываются L-глутаминовая кислота, L-лизин, DL-метионин, L-аспарагиновая кислота, глицин. Основными способами получения аминокислот являются следующие экстракция из белковых гидролизатов растительного сырья, химический синтез, микробиологический синтез растущими клетками, при использовании иммобилизованных микробных клеток или ферментов, выделенных из микроорганизмов. [c.338]

При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами, из которых построены белковые цепи, разрываются. Образующиеся при этом свободные аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы с известной структурой. Первая аминокислота, аспарагин, бьша открыта в 1806 г. Последним из 20 обнаруженных в белках аминокислот оказался треонин, который удалось идентифицировать лишь в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, происходящее иногда от источника, из которого аминокислота бьша впервые вьщелена. Например, аспарагин, как нетрудно догадаться, Bnej bie обнаружили в аспарагусе, а глутаминовую кислоту—в клейковине (по-английски gluten ) пшеницы глицин бьш назван так за его сладкий вкус (от греч. glykos -сладкий). [c.108]

Аминокислоты можно получить из природных материалов или приготовить путем химического синтеза. В первом случае обычно получают Ь-изомеры аминокислот аминокислоты, полученные методами химического синтеза (за исключением глицина, р-аланина и т. п.), представляют собой рацематы. Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот клейковина (глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства Ь-глутаминовой кислоты глютен кукурузы — хороший источник для выделения Ь-лейцина и Ь-тирозина Ь-ар-гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты Ь-аспарагина получают из побегов спаржи (ср. [14]). [c.91]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

ГЛУТАТИОН. Соединение, состоящее из трех остатков аминокислот глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Содержится во всех клетках растений, животных и микробов. Его много в зародыше зерна пшеницы, в дрожжах. Играет важную роль в обмене веществ. В организме выполняет окислительно-восстановительную функцию. Входит в состав некоторых ферментов и активизирует деятельность других ферментов (нротеиназ). Г. получают путем извлечения из дрожжей и химическим синтезом. [c.74]

Сюда же следует отнести миозин и фибрин как производные миозиногена и фибриногена, а также тиреоглобулин, специфичный иодсодержащий белок щитовидной железы. Из растительных глобулинов следует назвать эдестин из конопли (а также глобулин из пшеницы, кукурузы, подсолнечника, овса и др.) фазеолин из фасоли, легумин из гороха глицинии из сои и т. д. [c.327]

Глутатионсинтетаза. Фермент [систематическое название - -глутамил-Х-цистеин глицин—лигаза (АДФ)] обнаружен в бобах ростках пшеницы печени голубя и дрожжах. [c.311]

Иммобилизация растительных лектинов на агарозе. После активации 40 мл агарозы бромоцианом NBr (6 г) добавляют к гелю 60 мл ледяного 0,1 М фосфата натрия (pH 7,4), содержащего конканавалин А (500 мг) и а-метил-о-маннопиранозид (0,1 М). Через 16 ч при 4 С добавляют глицин (2 г) и продолжают инкубацию в течение 8 ч при комнатной температуре. Полученный адсорбент содержит 5,5 мг белка/мл геля. Аналогично присоединяют к активированной агарозе агглютинин проростков пшеницы (1,4 мг/мл) в присутствии 0,1 М N-ацетил-о-глюкозамина на 1 мл геля присоединяется 1,1 мг белка. [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология