Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Полипептиды инфракрасные спектры и дихроизм

    Замечательным явилось сходство рентгенограмм (перечисленных фибриллярных белков и той структурной формы синтетических полипептидов, которая оказалась нечувствительной к их химической структуре. Речь идет об а-спирали. Получены убедительные признаки существования а-спиральной конфигурации в полипептидных цепях фибриллярных белков. Из меренный по рентгенограммам шаг спирали (около 5 А) и величина проекции одного остатка на ось волокна (около 1,5 А) согласуются с расчетными данными для а-спиральных структур. Дихроизм поляризованных инфракрасных спектров поглощения перечисленных фибриллярных белков указывает на то, что. водородные связи в этих белках [c.542]


    Интенсивное изучение пространственного строения синтетических полипептидов продолжалось в течение 1950-х и первой половины 1960-х годов. Были привлечены практически все известные физические и физикохимические методы, позволяющие получать информацию о строении молекул в твердом состоянии и в растворах. Наибольшее количество данных было получено с помощью рентгеноструктурного анализа, методов рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами, дисперсии оптического вращения, кругового дихроизма и дейтерообмена, с помощью обычных и поляризованных инфракрасных спектров. Из полученного при исследовании синтетических полипептидов огромного экспериментального материала, однако, не удалось сделать обобщающих заключений о причинах стабильности регулярных структур и сказать что-либо определенное на этой основе о принципах структурной организации белков. И тем не менее, результаты исследования повсеместно были восприняты как подтверждающие ставшее общепринятым представление о том, что пространственное строение белковой глобулы представляет собой ансамбль унифицированных регулярных блоков вторичных структур, прямую информацию о геометрии которых дают высокомолекулярные синтетические пептиды. а-Спиральная концепция Полинга не только не была поставлена под сомнение, но еще более утвердилась. В 1967 г. Г. Фасман писал "Общепризнано, что лишь несколько конформаций, благодаря своей внутренней термодинамической стабильности, будут встречаться наиболее часто и, по-видимому, именно они составляют общую основу белковой структуры" [5. С. 255]. Между тем, в то время уже были известны факты, настораживающие от безусловного принятия а-спиральной концепции Полинга. Но они выпадали из множества других фактов, согласующихся с традиционным представлением, казавшимся логичным и правдоподобным, к тому же не имевшим альтернативы. Поэтому на данные, противоречащие концепции Полинга, долгое время не обращали внимания. [c.72]

    Дальнейшее исследование инфракрасных спектров поглощения и их дихроизма показало, что синтетические полипептиды, состоящие из остатков Ь-аминокислот, у которых водород р-уг-лерода замещен на какие-либо другие группы, имеют большей частью неспиральную конформацию. В табл. 1 аминокислоты были расположены в порядке, соответствующем их тенденции образовывать в полипептидах а-спиральные или неспиральные структуры. Так, поли-Ь-лейцин образует а-спираль, а поли-Ь-ва-лин — складчатую р-структуру. Тот факт, что полипептиды, образованные из этих весьма похожих друг на друга аминокислот, имеют столь различные структуры, указывает на существенную зависимость вторичной структуры от свойств аминокислотных остатков, входящих в полипептидную цепь. Вполне возможно, что степень спирализации некоторого участка белка зависит от числа и порядка расположения аминокислот, способствующих образованию спиральной конформации. [c.256]


    С=0 в этих двух формах будут иметь противоположный дихроизм. Некоторые инфракрасные спектры ориентированных синтетических полипептидов приведены на рис. 4.9. Их можно сравнить со спектром полиамида [c.102]

    Для установления направления водородных связей в молекулах полипептидов используется явление дихроизма характеристических полос поглощения в инфракрасной области спектра Метод основан на зависимости интенсивности поглощения поляризованных инфракрасных лучей от угла, под которым направлено излучение на определенным образом ориентированные структурные элементы полипептидной цепи. В предельном случае, когда направление поляризованного луча параллельно направлению данного элемента структуры (например, водородной связи), поглощение оказывается минимальным. [c.149]

    К изучению полипептидов привлечены практически все известные методы, позволяющие получать прямую или косвенную информацию о строении молекул в твердом состоянии и растворе. Наиболее интересные данные были получены с помощью рентгеноструктурного анализа, методов рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами, дисперсии оптического вращения, кругового дихроизма и дейтеро-обмена обычных и поляризованных инфракрасных спектров. [c.36]

    Спектры растворов или неориентированных пленок не дают информации о поляризации колебаний. Напротив, при исследовании белков или полипептидов в анизотропных средах (в ориентированных пленках и волокнах) с помощью поляризованного ИК-излучения поляризация колебаний наблюдается непосредственно. Измеряется инфракрасный дихроизм, характеризуемый отношением коэффициентов поглощения, измеренных для излучения с направлением электрического вектора световой волны, параллельным и перпендикулярным выделенному направлению. [c.165]

    Частоты поглощения в инфракрасной области спектра и дихроизм для а- и (5-форм фибриллярных белков и полипептидов [c.256]

    Измерения спектров в поляризованном инфракрасном излучении являются прямым методом распознавания вытянутой и свернутой форм волокнистых белков, причем признаки их точно те л< е, что и в случае синтетических полипептидов (см. выше). Классический опыт Астбери по вытягиванию волоса, нагретого паром, показал, что дифракционная картина рентгеновских лучей изменяется при этом от вида, характерного для свернутой формы, до вида, характерного для вытянутой формы. Методом инфракрасной спектроскопии с поляризованным излучением это было подтверждено по величине дихроизма пептидных полос, причем измерения велись с целым волосом в области обертонов [95, и с его срезом — в области фундаментальных частот [96]. Этими опытами было показано также, что ни одна из этих двух форм не является полностью а- или полностью Р-формой. Поскольку рентгенография показывает, по-видимому, что каждая из этих последних люжет быть получена в чистом виде, то следует предположить зависихюсть результатов инфракрасной спектроскопии от того факта, что какая-то часть образца не имеет достаточно четкой кристаллической структуры, т. е. не дает и соответствуюш,его отражения рентгеновских лучей. [c.320]

    Для пояснения вышеизложенного принципа анализа рассмотрим спектры синтетических полипептидов в поляризованном инфракрасном свете (рис. 23). В качестве ориентированных образцов взяты пленки поли- у-бензоил-1-глютамата из раствора в хлороформе (а-форма) и сополимера поли-у-метил-1-глютамат- ), -фенилаланина из раствора в муравьиной кислоте (Р-форма). И тот, и другой полипептиды обладают следующими основными полосами поглощения 3300 и 3080 см- 1750 1650 и 1550 см . Первые две и четвертая полосы поглощения соответствуют валентным колебаниям групп N—Н и С = 0, измененным действием водородных связей. Чтобы проверить расположение этих связей (внутри цепи или между цепями), измеряют поглощение света, поляризованного по направлению ориентации и перпендикулярно ему. Видно, что у а-формы полипептида поглощение света значительно больше в том случае, если свет поляризован вдоль оси ориентации (параллельный дихроизм). У р-формы мы наблюдаем обратный дихроизм. Следовательно, у а-формы направление колебаний групп N—Н и С = 0 параллельно оси ориентации (внутримолекулярные Н-связи), тогда как у р-формы оно перпендикулярно ей и водородные связи связывают между собой отдельные полипептидные цепи. [c.110]


Успехи спектроскопии (1963) -- [ c.314 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Дихроизм

Дихроизм инфракрасный

Инфракрасный дихроизм дихроизм

Полипептиды

спектры дихроизм



© 2025 chem21.info Реклама на сайте