Аргинин переаминирование

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Карбамилфосфат в растениях, как и в животном организме, вовлекается в биосинтез аргинина и пиримидинов. В тканях растений и микроорганизмах, подобно животным тканям, широко распространены ферменты, называемые ами-яотрансферазами или трансаминазами, осуществляющие переаминирование, т. е. перенос аминогруппы от глютамата и аланина на другие а-кетокислоты, или наоборот.. (см. стр. 191). [c.282]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

Фермент, осуществляющий эту реакцию, получен в очищенном виде найдено, что в приведенной выше реакции глутаминовую кислоту можно заменить Т-а-аминоадипиновой кислотой, Ь-арги-нином или Т-гистидином гистидинолфосфат может быть заменен а-кетоадипиновой кислотой или а-кето-З-гуанидино-валерьяновой кислотой. Упомянутый ферментный препарат катализирует следующие реакции переаминирования а-амино-адипиновая кислота-глутаминовая кислота, глутамат-аргинин, глутамат-гистидин, а-аминоадипиновая кислота-аргинин и а-аминоадипиновая кислота-гистидин. Весьма вероятно, что все эти реакции осуществляются одним и тем же ферментом ферментный препарат, по-видимому, не содержит глутаминовой и а-кетоглутаровой кислот, что исключает возможность сопряженных реакций переаминирования с глутаминовой кислотой в качестве переносчика МНг-групп. [c.232]

I-Лизин является незаменимой аминокислотой для всех животных и единственной диаминомонокарбоновой кислотой (если не считать аргинин, который обычно относят к числу диаминомонокарбоновых кислот), входящей в состав белков. Обмен лизина отличается от обмена других аминокислот тем, что его а-аминогрунпа слабо участвует в реакции переаминирования с а-кетоглютаровой кислотой. Опыты с введением лизина, мечен-1ЮГ0 тяжелым изотопом азота в аминогруппах и дейтерием в углеродной цепи, показали, что лизин пищи включается в белки тканей, ие подвергаясь каким-либо предварительным воздействиям. [c.374]

Приведенные реакции показывают, что при синтезе аргинина из цитруллина используется аминогруппа аспарагиновой кислоты. Фумаровая кислота затем превращается в щавелевоуксусную кислоту, из которой в результате реакций переаминирования образуется аспарагиновая кислота. Иными словами, аминогруппы различных аминокислот в результате реакций переаминирования переносятся (с промежуточным возникновением глютаминовой кислоты) на щавелевоуксусную кислоту с образованием аспарагиновой кислоты, аминогруппа которой используется для синтеза аргинина из цитруллина. [c.416]

Еще большее влияние, чем на усвоение иоиа NH4+, на усвоение аминокислот оказывают дикарбоновые кислоты. Например, у Phy omy es blakesleeanus на среде с аргинином вес достигал 43 мг, а при добавке в эту среду 0,1% янтарной кислоты—192 мг. Видимо, при этом легче происходит биосинтез набора аминокислот, образующихся в результате реакции переаминирования и участвующих далее в биосинтезе протеинов. Вторая функция дикарбоновых кислот состоит в нейтрализации получающегося при дезаминировании аминокислот избытка аммиака. Сходная причина, т. е. степень легкости использования в реакциях переаминирования, лежит в основе наблюдавшегося Стейнбергом явления градации степени пригодности аминокислот как единственного источника азота (Steinberg, 1942). Из 22 испытанных им аминокислот наилучшими оказались 7 аланин, аспарагиновая кислота, аргинин, глицин, глютаминовая кислота, пролин и оксипролин, которые были названы первичными. Стейнберг предполагал, что остальные [c.108]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Реакция 4 расщепление аргининосукцината на аргинин и фумарат. Обратимое расщепление аргининосукцината на аргинин и фумарат катализируется ар-гининосукциназой—ферментом, находящимся в печени и почках млекопитающих. Реакция протекает по механизму шрднс-элиминирования. Образовавшийся фумарат может превратиться в оксалоаце.тат в ходе реакций, катализируемых фумаразой и малатдегидрогеназой оксалоацетат при переаминировании превращается в аспартат. [c.314]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология