Тропомиозин молекулярный вес

Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

В состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин и тропонин. Основу нитей составляют молекулы актина. Актин — это глобулярный белок с молекулярной [c.520]

Молекулярные структуры гладких мышц весьма сходны с соответствующими структурами поперечнополосатых мышц, но расположенпе саркомеров в них не дает характерной для поперечнополосатых мышц картины псчерченностп. Подобно скелетным мышцам, гладкие мышцы содержат молекулы а-актпнпна и тропомиозина, но не имеют тропониновой системы. Тем не менее сокращение гладких мышц, как и сокращение поперечнополосатых, регулируется попами Са . [c.657]

Амброз, Эллиотт и Темпл [46] изучали полосы поглощения, соответствующие валентным колебаниям НН для ориентированных полиэфиров глутаминовой кислоты, а- и р-кератинов и ориентированных миозина и тропомиозина. Во всех случаях, когда предполагали,что вещество находится в виде свернутой а-формы, обе полосы валентных колебаний ЫН (3310 и 3060 сж ) проявляли параллельный дихроизм, тогда как у кератина птичьего пера, который существует в виде р-формы, он перпендикулярен. Аналогичную картину наблюдали Амброз и Хенби [51] у полиэфира глутаминовой кислоты. Это исключает возможность проявления дихроизма группами НН боковых цепей, так как в данном веществе они отсутствуют. Продолжением этих исследований явилось изучение валентных колебаний С = О и деформационных колебаний НН [49, 52], которое показало, что, кроме изменений частот, при изменении молекулярной формы происходят также изменения направления ориентации групп НН. У полиэфира глутаминовой кислоты, например, в а-форме проявляется сильный параллельный дихроизм. В случае р-формы не найдено никакой ориентации, но дихроизм полосы поглощения СО при измене- [c.328]

Молекулярные структуры гладких мышц весьма сходны с соответствующими структурами поперечнополосатых мышц, но расположение саркомеров в них не дает характерную для поперечнополосатых мышц картину исчерченности. Подобно скелетным мышцам, гладкие мышцы содержат молекулы а-актинина и тропомиозина, но не обладают тропониновой системой кроме того, легкие цепи миозиновых молекул гладких мышц отличаются от аналогичных цепей поперечнополосатых мышц. Тем не менее сокращение гладких мышц, как и сокращение поперечнополосатых, регулируется Са +. [c.338]

Структура миозиновых нитей. Содержание миозина, актина, тропомиозина и тропонина в миофибриллах составляет примерно 55, 25, 15 и 5% соответственно. Отличительная черта миозина скелетных мышц заключается в его способности спонтанно образовывать в условиях in vitro гигантские полимерные комплексы, намного превосходящие агрегаты миозина немышечных тканей. Из скелетных мышц миозин извлекается концентрированными солевыми растворами, в которых он хорошо растворим. Обработанная таким образом мышца теряет только толстые филаменты, которые распадаются на составляющие их молекулы миозина, имеющего молек. массу 520 кДа. При обработке концентрированным раствором мочевины или другим детергентом молекула миозина распадается на шесть полипептидных цепей две идентичные тяжелые цепи с молекулярной массой 220 и две пары легких цепей с молекулярной массой 22 и 15 кДа [459 61]. Как впервые с помощью электронной микроскопии установил в 1963 г, X. Хаксли, миозин состоит из двух глобулярных "головок", каждая из которых прикреплена к тяжелой цепи, содержащей длинный участок а-спирали [462]. В нативной молекуле миозина а-спирали двух тяжелых цепей закручены одна вокруг другой в суперспираль, образующую палочковидный хвост, из которого выступают две головки. Каждая головка образована глобулярной частью тяжелой цепи ( 95 кДа) и включает по одной молекуле легкой цепи двух видов (рис. 1.33). [c.124]

В течение последующих более чем двух десятилетий, вплоть до 1990-х годов, предложенное объяснение механизма мышечного сокращения, несмотря на продолжающееся все это время изучение цитоскелета, не претерпело значительного изменения и не смогло обрести доказательной силы. В чем же причины быстрого развития этой области в 1950-1960-е годы, отсутствие заметного прогресса в 1970-1980-е и всплеск достижений в первой половине 1990-х годов Приведенное выше краткое описание основных этапов развития исследований скелетных мышц как будто бы неоспоримо свидетельствует о наличии прямой связи темпа и глубины познания с достижениями в изучении морфологии, точнее, с временем прохождения исследований от внешней формы и строения биосистемы и далее через все уровни ее структурной организации, от вышестоящей, более сложной, к ближайшей нижестоящей, менее сложной. В 1950-1960-е годы имел место прогресс в изучении морфологии - разработаны модель скользящих нитей, молекулярная модель актомиозинового комплекса и схема молекулярного механизма относительного перемещения толстых и тонких филаментов. В 1970-1980-е годы отсутствовал прогресс в изучении морфологии, не было качественного развития представления о работе скелетных мышц. В начале 1990-х годов удалось закристаллизовать О-актин и глобулярную головку миозина и с помощью рентгеноструктурного анализа идентифицировать их атомные трехмерные структуры. Приблизительно в это же время была расшифрована дифракционная картина малоуглового рентгеновского рассеяния актомиозинового комплекса, а также получены его крио-электронные микрофотографии высокого разрешения. Последствиями морфологических достижений явились создание атомно-молекулярной модели мышечного сокращения, определение местоположения и геометрии АТР-связывающего активного центра и области миозина, периодически контактирующей с актином и обусловливающей относительное перемещение нитей, уточнение мест локализации на тонком филаменте тропомиозина и тропонинового комплекса и их роли в реализации и регуляции АТР-зависимого механизма мышечного сокращения. Сказанное выше о связи между знанием строения мышечной системы и пониманием механизма ее действия, т.е. между морфологией различных уровней структурной организации и физиологией мышцы, иллюстрирует схема, приведенная на рис. 1.37. Жирные стрелки указывают направление строго последовательного ступенчатого процесса познания структуры, а противоположно ориентированные тонкие стрелки - процесса познания функтщи биосистемы. [c.133]

На рис. 18.5 показан молекулярный механизм, лежащий в основе взаимного скольжения актиновых и миозиновых нитей (филаментов). Актиновые нити помимо актина содержат еще тропомиозин и тропонин. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует места прикрепления миозина на актиновых нитях в это время количество свободных ионов Са + вокруг нитей весьма незначительно. Активация мышцы начинается с высвобождения ионов Са + (/ на рис. 18.5), которые связываются с тропонином. Это приводит к изменению конформации тропонина (2 ), ив результате участки, где миозин может присоединяться к актину, освобождаются. В месте прикрепления миозина (5) образуется комплекс, генерирующий силу. Он вызывает конформационное изменение головки миозина и ее поворот в области шарнира между головкой и остальной частью молекулы миозина 4) этот поворот и является рабочим ходом , заставляющим смещаться нить актина (5). [c.15]

Один из путей проверки этого предположения состоит в определении адсорбционной емкости актина в отношении гликолитических ферментов. Число молекул фермента, которые связываются мономерами актина, укладывающимися в пределах одного периода спирали, должно быть кратно трем. В работе [20] была определена адсорбционная емкость актина в отношении лактатдегидрогеназы (1,0 0,1) ХЮ моль фермента на 1 г Р-актина. Принимая молекулярную массу мономера актина равной 42 кДа и число мономеров актина, приходящихся на период спирали, равным 14, получаем, что в пределах одного периода спирали связываются 5,9 0,6 молекул лактатдегидрогеназы, то есть приблизительно 6 молекул фермента. Близкие значения (6,1 и 6,6 связанных молекул фермента на 14 мономеров актина) были рассчитаны нами для глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фруктозобисфосфат-альдолазы на основании данных, представленных в работе [23]. Согласно данным Кларка и соавторов [74], комплекс Р-актин-тропомиозин- [c.182]

Согласно табл. 10.3, отношение/// для тропомиозина составляет 3,22. Воспользовавшись табличным значением парциального удельного объема и заданным в условии задачи значением коэффициента гидратации, найдем, чему равно стоящее в скобках выражение из уравнения (10.70). Затем вычислим коэффициент Перрена который оказывается равным 2,86. Согласно табл. 10.2, в случае сплющенного эллипсоида отнощение осей при этом равно 90. Объем гидратированной формы белка вычисляем с помощью уравнения (10.11), воспользовавшись значением молекулярной массы тропо-миозина, приведенным в табл. 10.3. Для сплющенного эллипсоида тот же объем находится по формуле (4/3)то Ь. Согласно найденной величине отношения осей, а = 90Ь отсюда уже нетрудно найти [c.461]

О молекулярном устройстве саркомера в толшину можно судить по электронным микрофотофафиям поперечного среза через миофибриллу. На них видны два типа взаимодействующих друг с другом белковых нитей (миофиламентов). Диаметр толстых нитей равен примерно 150 А, а диаметр тонких - около 70 А. Толстые нити содержат главным образом миозин, тонкие-актин, тропомиозин и тропонин. В Z-пластинке имеется а-акти НИН, а в М-линиях-М-бе-лок. [c.261]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология