Кодегидрогеназы

Ряд данных, которыми мы располагаем, указывает на исключительно важную роль никотиновой кислоты и ее амида в обмене веществ. Достаточно сказать, что в состав ряда коферментных групп, катализирующих тканевое дыхание, входит амид никотиновой кислоты. К ним относятся, например, кодегидрогеназа I и кодегидрогеназа II (стр. 227). [c.161]

Кодегидрогеназы связаны с дегидрогеназами весьма непрочно и могут быть отделены от дегидрогеназ даже путем диализа. Кодегидрогеназы постепенно диффундируют через мембрану и таким образом удаляются из раствора. Дегидрогеназы как высокомолекулярные белковые вещества, напротив, лишены способности проходить через мембраны и поэтому остаются внутри диализатора. [c.226]

Из приведенных формул видно, что химически кодегидрогеназы представляют собой динуклеотиды, т. е. соединения, состоящие из двух нуклеотидов, связанных между собой через остатки фосфорной кислоты. Один [c.227]

Какие же группы атомов в кодегидрогеназах играют роль акцепторов электронов и протонов (водорода), отщепляемых от окисляемого субстрата [c.228]

Окислительная система, в которой участвуют кодегидрогеназы, может быть схематически изображена следующим образом [c.228]

Кодегидрогеназы, как и цитохромы, присутствующие в тканях в незначительных количествах, способны в единицу времени переносить очень большое количество электронов. Так, например, подсчитано, что молекула кодегидрогеназы при тканевых обменных процессах может в минуту более 1000 раз попеременно окисляться и восстанавливаться. Другими словами, одна молекула кодегидрогеназы способна в течение минуты окислять более 1000 молекул субстрата. [c.229]

Какова же при тканевом дыхании дальнейшая судьба водорода, присоединившегося к кодегидрогеназе [c.229]

Субстрат дегидрогеназа кодегидрогеназа (пиридиннуклеотид) металло-флавопротеид —> цитохромы (Ь — с — а — Зз) —v кислород. [c.234]

Как уже указывалось, В. И. Палладии считал, что между дыханием и брожением, которое В. И. Палладии называл анаэробным дыханием, нет принципиальной разницы. Его теория позволила установить некоторое единство в понимании этих, казалось бы, совершенно различных процессов (стр. 225). Согласно В. И. Палладину, и в обычном тканевом дыхании имеется анаэробная фаза. Эта часть дыхания весьма близка по своему химизму к брожению. Расхождение путей начинается лишь после присоединения водорода окисляемого субстрата к кодегидрогеназе. [c.235]

В действительности удалось экспериментально показать, что дегидрогеназы н кодегидрогеназы играют важную роль не только при процессах тканевого дыхания, но и при различных видах анаэробных брожений (спиртовом, молочнокислом и др.). Восстановленная форма кодегидрогеназы может отдавать водород не только флавиновым ферментам и через них кислороду, но и ряду других акцепторов водорода. Роль таких акцепторов водорода могут играть, например, пировиноградная кислота (СНзСОСООН), ацетальдегид (СНзСОН) и другие соединения, возникающие в процессе [c.235]

При спиртовом брожении, как и при гликолизе, в качестве промежуточного переносчика водорода важную роль играет кодегидрогеназа. Кодегидрогеназа взаимодействует с фосфоглицериновым альдегидом, превращаясь в д и г и-д р о к о д е г и д р о г е н а 3 у. Последняя в присутствии дегидрогеназы этилового спирта восстанавливает уксусный альдегид в этиловый спирт. [c.257]

Фермент, катализирующий эту реакцию, был назван дегидрогеназой этилового спирта потому, что он же катализирует и обратный процесс — дегидрирование этилового спирта в присутствии окисленной кодегидрогеназы с образованием уксусного альдегида. [c.257]

Суммарное уравнение спиртового брожения, в котором не фигурирует ни фосфорная кислота, ни кодегидрогеназа, ни аденозинтрифосфат, имеет следующий вид [c.257]

Нг-субстрат I -f- кодегидрогеназа— Нг-кодегидрогеназа субстрат I [c.257]

Кодегидрогеназа и система дыхате.пьных катали- [c.260]

Никотинамид- аденин - динуклеотид (НАД) (устаревшие названия кодегидрогеназа I, дифосфопиридин-нуклеотид, ДПН) [c.130]

Никотинамид-адениндинуклеотид ранее называли дифосфопиридин-нуклеотид — ДПН, кодегидрогеназа I, коэнзим I, или Ко I. [c.131]

В настоящее время известны два химических вещества, играющих в процессах обмена роль кодегидрогеназ кодегидрогеназа 1 (Ко I) и 1 ,одегидрогепаза II (Ко II). Функции перечисленных выше дегидрогеназ сводятся к катализу следующих реакций [c.227]

Химическое строение кодегидрогеназ I и II и механизм их действия в настоящее время полностью выяснены в результате многочисленных и трудоемких работ Варбурга, Эйлера и др. Кодегидрогеназа I носит также название к о 3 и м а 3 ы, так как является коферментом брожения. [c.227]

В главе о витаминах (стр. 160) уже упоминался амид никотиновой кислоты, который является антипеллагрическим витамином (РР). Таким образом, оказалось, что в состав кодегидрогеназ входит витамин РР. Недостаток последнего в организме отражается иа количестве кодегидрогеназ, что в свою очередь может сказаться на нормальном ходе окислительных процессов в тканях. [c.228]

Способность кодегидрогеназ к присоединению и отдаче одновременно двух электронов и протонов, т. е. к обратимому гидрированию и дегидрированию, связана с возможностью обратимого восстановления —окисления пиридинового ядра амида никотиновой кислоты. Процесс присоединения к пиридиновому кольцу кодегидрогеназы водорода 2Н+ и 2е) можно изобразить следующим образом [c.228]

Как видно из приведенного уравнения, активную роль в связывании водорода кодегидрогеназой играет амид никотиновой кислоты, входящий в ее состав. При этом к кодегидрогеназе присоединяются 2 электрона и один протон (Н+), второй Н " остается в растворе. Таким образом, при восстановлении кодегидрогеназы наблюдается подкисление раствора. Как уже указывалось, восстановленную кодегидрогеназу называют также дигидрокодегидрогеназой. [c.228]

Кодегидрогеназа II впервые была получена Варбургом из эритроцитов. КодегиД рогеназа II содержится в тканях в небольших концентрациях—обычно в количестве нескольких миллиграммов на 100 г ткани. Интересно, что для получения 200 мг чистого препарата кодегидрогеназы II Варбургу пришлось переработать около 100 л эритроцитов. Эти цифры дают некоторое представление о масштабах работы по выделению биологически активных веществ. В тканях кодегидрогеназы I в 5—10 раз больше, чем коде-гидрогеназы II. [c.229]

В последние годы было установлено суш,ествование ряда флавиновых ферментов, содержащих в простетической группе металлы — железо, молибден, медь. Одни из этих металлофлавопротеидов способны акцептировать водород только восстановленной формы кодегидрогеназ. Другие могут непосредственно реагировать с основным субстратом окисления, т. е. выполнять функцию дегидрогеназ, или оксидаз. [c.231]

При этой реакции кодегидрогеназа восстанавливается в дигидрокоде--гидрогеназу, а фермент присоединяется к образовавшейся фосфоглице-риновой кислоте с помощью макроэргической связи, в которой аккумулируется энергия происшедшего окислительно-восстановительного процесса. [c.254]

Пировиноградная кислота тотчас же вступает в оксидоредук-ц и ю с ранее образовавшейся восстановленной формой кодегидрогеназы с образованием конечного продукта брожения — молочной кислоты (ХП1) [c.256]

Фермент, катализирующий эту реакцию, называется лактикодегидро-геназой, так как он катализирует и обратную реакцию — дегидрирование молочной кислоты в присутствии кодегидрогеназы с образованием пировиноградной кислоты. Кодегидрогеназа играет, как мы видим, при гликолизе лишь роль промежуточного переносчика водорода от фосфоглицери-еового альдегида на пировиноградную кислоту. [c.256]

Химическое строение активной формы уксусной кислоты долгое время оставалось неясным только в последние годы удалось полностью расшифровать структуру этого соединения. Вместе с тем был выяснен и механизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты в тканях животных и человека. Установлено, что декарбоксилирование пировиноградной кислоты, сопровождающееся поглощением кислорода, катализируется сложной системой, в состав которой входит особая дегидрогеназа, коферменты (липотиаминпирофосфат и коэнзим А), а также кодегидрогеназа и система ферментов—катализаторов тканевого дыхания. [c.260]

Восстановленная форма ЛТПФ подвергается дегидрированию в присутствии кодегидрогеназы [c.262]

Несомненно, что этот путь окисления, как и многие другие превращения, начинается с фосфорилнрования глюкозы с образованием глюкозо- б-монофосфата. Глюкозо-б-монофосфорный эфир подвергается, как было установлено Варбургом, ферментативному дегидрированию. Акцептором водорода при этой реакции является кодегидрогеназа (КоП), являющаяся по своему строению трифосфопиридиннуклеотидом (ТПН). [c.268]

Ферментная система окисления Ь-аминокислот в тканях млекопитающих мало активна. Единственным исключением является упомянутая Ь-глютамикодегидрогеназа, активность которой в тканях весьма велика. Ниже мы убедимся в большом физиологическом значении этого факта. Глютамикодегидрогеназа—единственная дегидрогеназа аминокислот у животных, коферментом которой служат кодегидрогеназа I или Н. [c.331]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология