Казеин ферментативный гидролиз

Плазмозаменители для парентерального питания — препараты, получаемые кислотным или ферментативным гидролизом полноценных белков (казеин, белки крови или мышц крупного рогатого скота, нек-рые виды растительных белков). Представляют собой гл. обр. смесь индивидуальных аминокислот, но в зависимости от способа получения могут содержать и нек-рое количество белков с мол. массами до нескольких тысяч. Составные части этих плазмозаменителей включаются в обменные процессы организма и пополняют его пластические ( строительные ) и энергетич. ресурсы. [c.371]

L-Триптофаи получают из казеина ферментативным гидролизом под действием продажного панкреатина (две порции по 20 г) при 37 . К суспензии 600 г казеина в 3,2 л воды добавляют раствор 60 г ЫагСОз и бг NaF в 100 мл воды и прибавляют фермент в виде жидкой пасты в воде [I]. К смеси в виде верхнего слоя добавляют толуол, разбавляют смесь до объема 6 л, тщательно взбалтывают и оставляют при 37° на 5дней затем прибавляют вторую порцию фермента и смесь оставляют при той же температуре еще на 12 дней. По-видимому, [c.423]

Ферментативный гидролиз устраняет влияния, разрущающие протеин и продукты его распада и дает возможность довольно близка подойти к строению протеина. В табл. 6 приведены аминокислоты, выделенные при гидролизе казеина. [c.62]

Определение концентрации тирозин а. В две пробирки наливают по 5 мл 0,5 моль/л раствора гидроксида натрия, затем в одну из них наливают 2,5 мл полученного фильтрата контрольной пробы, в другую — 2,5 мл фильтрата опытной пробы, в обе пробирки добавляют 0,5 мл фенольного реактива. Смесь тщательно перемешивают, появляется синее окрашивание. Интенсивность окраски через 20 мин измеряют на ФЭКе (длина волны 630—690 нм). Находят разность между оптической плотностью опытной и контрольной проб. Затем по калибровочному графику определяют прирост тирозина в растворе в результате ферментативного гидролиза казеина. [c.53]

Атакуемость пепсинол и трипсином белковых фракций, выделенных из водородных бактерий, исследовалась нами по методике Г. Л. Слонимского и др. (1970). О степени протеолиза судили по увеличению содержания аминного азота в переваре и выражали его в процентах за 100% принимали количество аминного азота, образовавшегося при кислотном гидролизе образцов в запаянных ампулах 6н. НС1 в течение 22 ч при 110°. Переваривание проводили в специальных сосудах, снабженных целлофановой мембраной для диализа продуктов протеолиза при постоянном перемешивании при 37°. После того как переваривание образцов пепсином в течение 3 ч в основном заканчивалось, pH среды поднимали с 1,3 до 8,2 и добавляли трипсин. Протеолиз продолжали еще 3 ч. Учитывая положительный опыт многих исследователей, при работе с протеазами использовали соотношение фермента и субстрата 1 50 [Ткаченко, 1970 Николов и др., 1970]. Параллельно производили ферментативный гидролиз образцов казеина. [c.78]

Ферментативное действие Т. на фибриноген состоит в гидролитич. расщеплении в молекуле фибриногена двух пептидных связей, расположенных между остатками аминокислот аргинина и глицина. Помимо фибриногена, Т. способен расщеплять пептидные связи аргинина в других белках, в частности в казеине и р-лактоглобулине. Кроме того, Т. обладает эстеразной активностью и гидролизует синтетич. сложные эфиры Ь-аргинина и его производных, напр, метиловые эфиры К-тозил- и К-бензоил-Ь-аргинипа. [c.144]

Высокая скорость ферментативных реакций объясняется, с одной стороны, как всегда при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при гидролизе казеина кислотой энергия активации 20,6 ккал/моль, а при гидролизе трииси изм — только 12 ккал/моль. Гидролиз сахарозы кислотой требует энергии активации 25,5 ккал/моль, а ферментативный (сахаразой) — лишь 12—13 ккал/моль, С другой [c.699]

Высокая скорость ферментативных реакций объясняется, с одной стороны, как всегда нри катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при гидролизе казеина кислотой энергия активации 20,6 ккал моль, а при гидролизе трипсином — только 12 ккал моль. Гидролиз сахарозы кислотой требует энергии активации 25,5 ккал моль, а ферментативный (сахарозой) — лишь 12—13 ккал моль. С другой стороны, в ферментативных реакциях не меньшую роль играет нредэкспо-ненциальный множитель уравнения Аррениуса, так как величина этого множителя, как правило, на много порядков выше, чем в реакциях обычного типа. Есть доказательства того, что ферменты содержат центры ( карманы ), фиксирующие субстрат на поверхности их молекул, и вторые центры, осуществляющие реакцию. Фермент может быть активен в том смысле, что он подтягивает активный центр к месту его действия, несколько изменяя свою вторичную или третичную структуру. [c.740]

Белки вне организма легко подвергаются йодированию. Йодирование происходит при слабощелочной реакции и при температуре 40 и 70° С. Связывание йода белками происходит за счет йодирования входящих в их состав остатков молекул тирозитш. При щелочном гидролизе йодированных белков (казеина и иных) образуется дийодтирозин и тироксин. Следует, однако, отметить, что искусственное йодирование белков происходит медленнее, чем связывание йода тканью щитовидной железы. Это снова подчеркивает, что синтез гормона щитовидной железы является ферментативным процессом. [c.139]

Под влиянием желудочного сока легко подвергается превращению белок молока казеиноген. Растворимый в молоке казеиноген ферментативно переходит в нерастворимый в присутствии ионов кальция казеин. Молоко при этом створаживается. Превращение казеиногена в казеин имеет существенное значение для переваривания его в желудке, особенно у детей и молодых млекопитающих животных, когда молоко является единственным продуктом их питания. Створоженное молоко задерживается в желудке и подвергается более длительному воздействию пепсина. В желудочном соке детей и молодых млекопитающих, например телят, содержится фермент химозин (реннин), катализирующий превращение казеиногена в казеин. Под влиянием химозина казеиноген в незначительной степени гидролизуется и образующийся при этом казеин в присутствии кальция дает нерастворимый в воде казеинат кальция. В жел.удочном соке взрослых животных, как это установлено И. П. Павловым, химозин отсутствует, и створаживание молока в желудке у них происходит под влиянием пепсина. На первом этапе воздействия пепсина на казеиноген из него получается казеин, который затем подвергается дальнейшему гидролитическому расщеплению. Следовательно, различие в действии химозина и пепсина на казеиноген заключается в том, что первый, т. е. химозин, вызывает незначительный по своему объему гидролиз казеиногена с образованием казенна и на этом его функция заканчивается, в то время как пепсин вызывает более глубокий гидролиз казеиногена, оканчивающийся на первом этапе образованием из него казеина. [c.335]

Большое число работ посвящено получению и изучению конъюгатов протеолитических ферментов — трипсина и террилитина с диальдегиддекстраном [14, 59]. Были найдены условия, позволяющие полностью связывать весь введенный в реакцию с полимером-носителем трипсин, однако активность фермента при этом снижалась до 53 % от исходной по низкомолекулярному субстрату и до 26%—по высокомолекулярному (казеину) [60]. Восстановление азометиновых и альдегидных групп в конъюгате боргидридом с целью повышения стойкости к гидролизу позволило полностью сохранить ферментативную активность, в том числе фибринолитическую. Блокирование тех же групп бисульфитом или гидроксиламином приводит к отщеплению части фермента от полимера-носителя. Скорость автолиза белка в конъюгате значительно ниже, чем у исходного фермента. Конформационная стабильность конъюгата к термоинактивации также повышена. Конъюгат с соотношением фермент полимер 2 3 обладает пониженным сродством к высокомолекулярным ингибиторам сыворотки крови человека. Введение отрицательного заряда в полимер-носитель обработкой бисульфитом способствует этому [59, 61]. Декстрановый конъюгат террилитина обладал пониженными антигенностью и иммуногенностью, а ингибирующее действие антител в сыворотке крови выражено слабее, что важно для медицинского применения [62]. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология