Протеины строение

В то же время существуют неоспоримые аргументы в пользу применения твердотельного ЯМР в биологии величины, отражающие зависимость от направления, которые усредняются за счет быстрых движений в растворителе, содержат весьма важную и часто однозначно интерпретируемую дополнительную информацию о структуре исследуемых веществ. Кроме того, в биологических системах содержатся компоненты, нерастворимые в воде, В основном они образуют надмолекулярные структуры. К ним относятся мембраны, рассмотрение которых будет проведено нами в дальнейшем, волокнистые протеины, строение которых напоминает структуру коллагена. Коллаген является компонентой клеточного остова. К ним относятся также большие системы, состоящие из большого числа отдельных компонент, каждая из которых является водорастворимой, таких, как актомиозиновая система мышечных клеток или фрагментов, входящих в состав сложных вирусов. Эти системы иногда могут кристаллизоваться, и в этом случае, конечно, они могут достаточно эффективно анализироваться с использованием методов рентгеноструктурного анализа. В ряде случаев эти системы можно ориентировать в сильных постоянных магнитных полях за счет наличия у них магнитных дипольных моментов, что существенно упрощает проблемы, возникающие в ЯМР-спектроскопии. [c.144]

Н2С(00Я )—НС(ООН")—Н2С(ООК"0- в этой формуле символами R Я" и К " обозначаются углеродные цепи из 8—22 атомов насыщенного или ненасыщенного характера. В сырых продуктах находятся еще и другие соединения, но в небольших количествах, как-то свободные жирные кислоты, фосфатиды, стиролы, протеины, витамины, токоферол и др. В зависимости от назначения жиры и масла подвергаются соответствующей обработке, цель которой—разделение сырой смеси на разные группы соединений (насыщенных и ненасыщенных глицеридов), отвечающие по своим свойствам требованиям потребителей особенно ценной является фракция витаминов. Экстракция является одним из методов разделения, обеспечивающих наибольший выход и высшее качество продуктов по сравнению с другими методами, например химическими, что объясняет ее широкое применение. Растворителями служат преимущественно жидкости полярного строения нитропарафины, ЗОз, сульфоналы, фурфурол [139, 151, 153, 157], метанол с этанолом [144], пропан [148], ацетон [156], изопропанол с этанолом [141] идр. [154]. В промышленных установках применяются пропан и фур- [c.406]

Об исключительной сложности строения белков можно судить прежде всего по величине молекулярных весов некоторых протеинов и протеидов (табл. 53). [c.539]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Первая теория строения белков была предложена Г. Мульдером, ее поддерживали И. Берцелиус, Ю. Либих, Ж. Дюма. Она называлась теория протеина и предполагала, что белки состоят из минимальных структурных единиц - протеинов. А.Я. Данилевский в 80-х годах XIX в. доказал, что белки состоят из аминокислот, соединенных такими же связями, как в биурете [c.23]

Большая часть (если не все) высокополимерных природных продуктов (например, целлюлоза, крахмал, протеины, жиры) имеет определенное строение. Поэтому можно предположить, как это допускает Фрейденберг [12], что лигнин также обладает упорядоченной структурой. [c.721]

ГЛАВА I СТРОЕНИЕ ПРОТЕИНОВ [c.11]

Элементарный анализ белковых веществ очень мало говорит об их строении, во всех протеинах мы находим одни и те же элементы С, Н, О и N, в некоторых имеется Р и S или один из этих элементов. Встречаются протеины, содержащие Fe (гемоглобин крови), а также Си и J. Содержание главных элементов довольно близко в различных протеинах и колеблется в следующих сравнительно узких пределах в процентах) [c.11]

Подводя итог предыдущим рассуждениям о строении молекулы белка и о ее расщеплении при гидролизе, мы еще раз повторяем, что строение протеинов еще не известно установлено, что при воздействии на них водных растворов кислот и щелочей той или иной концентрации с применением той или иной температуры, а также при воздействии воды в присутствии ферментов, при температуре около 37° происходит гидролитическое расщепление молекулы белка. Во вре- [c.18]

Функции полипептидов и протеинов в биологических системах весьма разнообразны. Они играют роль структурных компонентов, активных элементов в процессах переноса, аккумуляторов метаболической энергии, биокатализаторов и переносчиков сигналов. Несмотря на такое разнообразие функций, строение всех протеинов в значительной степени однотипно. Как и большинство биологических макромолекул, они состоят из отдельных структурных фрагментов, выбор которых и связи между ними определяют специфические свойства протеинов. Основными структурными единицами протеинов являются аминокислоты, которые объединены в одну или несколько линейных цепочек. [c.97]

Строение и структура протеинов [c.97]

Вымываемый водами гумус, содержание которого в почвах достигает 75%, представляет собой сложный комплекс органических соединений — продуктов физико-химических и биологических процессов превращения остатков растительного происхождения. Удельный вес гумуса равен приблизительно 1,4 г см [70]. Гумусовые вещества являются продуктом конденсации ароматических соединений фенольного типа с аминокислотами и протеинами [71]. Они сходны по строению и свойствам, но отличаются молекулярным весом и соотношением функциональных групп [72]. Удельная поверхность частиц почвенного гумуса составляет в среднем 1900 м 1г [73], катионообменная емкость достигает нескольких сот миллиграмм-эквивалентов на литр. Гуминовые вещества составляют от 45 до 90% почвенного гумуса [12, 74] и представлены кислотами и их солями. В коллоидном состоянии находится лишь часть из них. [c.54]

Овомукоид яичного белка остается в растворе после свертывания протеинов, но осаждается этанолом. Углеводная часть овомукоида (20%) имеет, по-видимому, следующее строение [c.328]

По строению молекулы ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые представляют собой простые белки — протеины. На отдельных участках мО лекулы ферментов-протеинов в результате определенного пространственного расположения остатков амино-I кислот создаются так называемые активные центры, в, которых протекают каталитические реакции. Активные [c.53]

Весьма многообещающе применение ультрафнльтрации для фрак-цпоииропання кровяной плазмы, содержащей альбумни (М — 69 000), глобулины (М 110000—150000) н макроглобулины (М 1000000). Ме.мбраны, задерживающие альбумин, позволяют отделять протеины плазмы от низкомолекулярпых веществ, тогда как мембраны с более крупными порами могут быть использованы для отделения альбумина от глобулинов. Набор таких мембран в соответствующем порядке позволяет создать компактную установку. Такой метод фракционирования может быть с успехом применен для разделения протеинов различного строения. [c.286]

По-видимоМу, специфичность каждой реакции зависит от вида протеина, связанного с кодекарбоксилазой [11]. Строение пиридоксальфосфата доказано синтезом его из пиридоксамина или из пиродоксина реакциями фосфорилирования и окисления [32, 33]. [c.155]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Еще в 1933 г. было установлено, что природные соединения неизвестного строения, названные Вильямсом пантотеновой (т. е. вездесущей) кислотой, стимулируют развитие дрожжей П ]. В 1939 г. нашли, что пантотеновая кислота и цыплячий антидерматический фактор идентичны (25, 120]. Недостаток пантотеновой кислоты в пище вызывает уменьшение выводимости цыплят, понижение их жизнеспособности. Гиповитаминоз пантотеновой кислоты заключается в потере аппетита, вялости, огрубении волосяного покрова, поседении волос у крыс и серебристо-черных лисиц (121 ], в расстройстве движений, эксудатах вокруг глаз и в других местах. Пантотеновая кислота необходима для нормального воспроизведения животных, например свиней она способствует лучшему усвоению протеина и жиров, повышает привес птицы и увеличивает яйценоскость (122]. В пантотеновой кислоте нуждаются все позвоночные. [c.69]

Ферментативный гидролиз устраняет влияния, разрущающие протеин и продукты его распада и дает возможность довольно близка подойти к строению протеина. В табл. 6 приведены аминокислоты, выделенные при гидролизе казеина. [c.62]

Изложенный в настоящей монотрафии материал сознательно ограничен со-просами, относящимися к теоретическому и экспериментальному изучению свойств растворов, которые содерн ат ионы, обладающие сравнительно простым строением. Поскольку за последнее время было выполнено большое число исследований, посвященных электролитам, состоящим из ионов <5 длинными цепочками и из многовалентных ионов, а также протеинам, мы к очли необходимым вкратце остановиться на результатах, которые иллюстрируют изменение свойств типичного ряда растворов солей при изменении структуры ионов в направлении ее усложнения. [c.586]

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836)> Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Эту единицу, которой приписывался состав 2 hHiiNj + 50, Г. Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию — теорией протеина. [c.24]

В ходе проверки теории лротенна были резко расширены химические исс/1едо-вания бепков, и в этом приняли участие выдающиеся химики того времени Ю. Либих и Ж. Дюма. Ю. Либих, поддерживавший в принципе идею протеиновой единицы, уточнил формулу протеина pH- N, 0, , Ж. Дюма предложил свой вариант — С4вН,4К,зОи, однако Г. Мульдер отстаивал правильность составленной им 4 рмулы. Его поддерживал й. Берцелиус, изложивший теорию протеина в качестве единственной теории строения белка в знаменитом учебнике химии <1840 , что означало полное признание и торжество концепции Г. Мульдера. [c.25]

При образовании молочной кислоты в скисающей сыворотке pH сыворотки снижается и происходит денатурация некоторых лактальбуминовых протеинов. Протеин в обычном молоке или свежей сыворотке представляет собой высокомолекул5ф-ный альбумин с молекулярной массой примерно 40 ООО. При смещении pH в сторону кислых значений, происходящем при скисании сыворотки, высокомолекулярные протеины разрушаются с образованием низкомолекулярных фракшй, таких, как аминокислоты, которые содержат столько же азота, сколько и исходный протеин. (Азот служит мерой количества протеинов.) Однако фракции низкомолекулярных протеинов не обладают такими же функциональными характеристиками, важными для их использования в качестве первоначальных лактальбуминов. Строение низкомолекулярных фракций, способность к коагулированию, их пищевая ценность, вкусовые качества отличаются от подобных характеристик протеинов цельного молока. [c.65]

Вирусы относятся к ультрамикробам, которые настолько малы, что проходят через мембранные фильтры, задерживающие обычные бактерии. Так, размер частиц вируса полиомиелита составляет 8—17 нм, вируса Коксаки и E HO — 20—30 нм, инфекционного гепатита — 40-56 нм. Вирус полиомиелита выделен также в форме кристаллического протеина, обладающего инфекционными свойствами. Для вирусов характерны отсутствие клеточного строения, простота химического состава (обычно гидратированный белок и специфическая нуклеиновая кислота), своеобразие обмена веществ (не имея своей ферментативной системы, они являются паразитами живой клетки животных и растений). Вирусы не размножаются на искусственных питательных средах накапливаются они и проходят определенный цикл развития в соответствующих живых клетках. Действие многих антибиотиков и химиотерапевтических веществ на них малоэффективно. [c.186]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Исследования воздействия излучения на живую клетку насчитывают значительно более долгую историю, чем изучение его действия на синтетические полимеры. С точки зрения благополучия человечества и интересов науки первая область действительно более важна. Но обе эти области знания базируются на одних и тех же основных принципах, связаны, по-видимому, с одними и теми же основными реакциями и фактически представляют собой одно целое. И здесь и там задача заключается в том, чтобы выяснить, как происходят при облучении сшивание полимерных цепей, их деструкция и ряд других реакций. В живой клетке мы имеем дело главным образом с молекулами протеинов и нуклеиновых кислот. Строение и состав этих полимеров в общем виде нам известны, но наиболее важные вопросы до сих пор ускользают от нашего понимания. До настоящего времени нам неизвестно (за исключением единственного случая с инсулином) расположение структурных единиц — аминокислот и нуклеозидов. Еще меньше мы знаем о том, как действует на них излучение и каким образом инициированные излучение.м ре акции вызывают в организме явление лучевой болезни, стимулируют разрушение тканей и их рост (может иметь место и то и другое) и мутации генов. Непонятным и весьма важным является вопрос о том, как малые дозы облучения, недостаточные для того, чтобы вызвать заметные эффекты в большинстве полимеров in vitro, могут создавать в клетке или в организме в целом большие изменения, приводящие к их гибели. Эти вопросы приобрели большое значение уже с момента открытия в 1895 г. рентгеновских лучей и в 1896 г. радиоактивности (Веккерель) [c.8]

Исследование взаимодействия ионов металлов с протеинами— одна из частных проблем исследования систем металл-по-лиэлектролит. Протеины имеют более сложное строение, чем полиэлектролиты, вследствие большого числа концевых групп, доступных для образования связей. Тем не менее подходы, применяемые для исследования связи протеин — металл и системы полиэлектролит — металл, в некоторых аспектах подобны. Преж- [c.115]

Имеется сообщение о возможности микробиологической депарафинизации нефтяных фракций в окислительной среде при одновременном получении из парафинов нормального строения протеинов (близких по составу к животным белкам) с высоким содержанием витаминов группы В, пригодных для использования в качестве нового важного источника белкового питания [27—30]. К числу таких микроорганизмов относятся pseudomanas и некоторые типы levures (грибков), жизнедеятельность которых про- [c.220]

Интересную работу по пиролитическому изучению протеинов провели Л. Винтер и П. Альбро [43]. Наблюдаемые отличия в пирограммах связаны с различным строением пиролизуемых объектов. Например, яичный и сывороточный альбумины характеризуются различными пирограммами, так как последний содержит в 4 раза больше цистина. [c.123]

За последнее десятилетие возможности применения рентгеновского анализа значительно возросли. Около десяти лет тому назад была закончена работа Ходжкин с сотрудниками по бензилпени-циллину это был один из первых примеров использования данного физического метода для решения трудной стереохимической проблемы. К 1956 г. в той же лаборатории было установлено строение витамина В12, а в настоящее время с помощью рентгеновского анализа Кендрью с сотрудниками определяют последовательность соединения аминокислот в глобулярном протеине — миоглобине. За то же время стандартное отклонение при определении этим методом длин связей в сравнительно простых молекулах было уменьшено в десять раз — до нескольких тысячных ангстрема. Огромную пользу принесло развитие вычислительной техники вероятно, что с развитием полностью автоматизированных методов измерений будут вскоре преодолены и другие препятствия. Тем не менее, определение кристаллической структуры останется, вероятно, длительным процессом, требующим в сложных случаях до десяти и более лет работы в расчете на одного человека. [c.176]

Эмиль Фишер (Emil Fis her, 1852—1919) родился в г. Эйскирхен (Герма ния). Высшее образование получил в университетах Бонна и Страсбурга. Ученик А. Байера, с 1875 г. его ассистент. Профессор университетов Мюнхена (с 1879 г.), Эрлангена (с 1882 г.), Вюрцбурга (с 1885 г.) и Берлина (с 1892 г.). Среди разнообразных работ Э. Фишера наиболее известны исследования сахаров, аминокислот, полипептидов, протеинов, производных пурина, депсидов и дубильных веществ. Совместно со своим братом О. Фишером открыл фенилгидр-азин (1875 г.), синтезировал мочевую кислоту (1897 г.), а также известное сно творное средство—веронал (1903 г.). За выдающиеся работы по изучению строения и синтезу сахаров и пуринов в 1902 г, ему была присуждена Нобелевская премия. [c.249]

Представляется вероятным, что реакции конденсации, протекающие с выделением воды, играют важную роль в процессе обуглероживания твердых топлив и что эти реакции в значительной степени обусловливают усложнение молекул при переходе углеродистых материалов с относительно низким содержанием углерода, таких как, например, торф, к каменным углям. Отсюда можно ожидать, что при гидролизе как реакции, обратной конденсации, будет происходить значительный распад структуры угля на более простые единицы, что, повидимому, справедливо для каменных углей низкой степени обуглероживания в случае углей более высокой степени обуглероживания реакция с такими реагентами-, как водная щелочь при повышенных температурах, кроме гйдро-.лиза, сопровождается, повидимому, окислением части углеродистых веществ до двуокиси углерода с выделением водорода (реакция водяного газа) [1, 2]. Гидролитическая обработка синтетических линейных полимеров, например полиэфиров, полиангидридов, полиамидов, а также целлюлозы и протеинов, дает высокие выходы веществ с простым молекулярным строением. Отсюда следует заключить, что неспособность некоторых высокомолекулярных веществ распадаться при гидролизе на более простые единицы может являться указанием на отсутствие в их структуре легко гидролизуемых связей, таких, как эфирные, ангидридные и т. д. В связи с этим интересно отметить, что действие водной щелочи при повышенных температурах па такое трехмерное синтетическое вещество, как бакелит, показывает некоторую аналохшю с действием ее на угли более высокой степени обуглероживания, так как при этом, повидимому, кроме простого гидролиза, имеют место и другие реакции [3]. [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология