Фосфаты, соединения с белком

Наличие катионного обмена при пропускании различных электролитов через почвенные и другие силикаты было доказано экспериментально в 1850 г. [582, 583]. Вслед за тем разными исследователями было установлено, что способностью к обмену катионов обладают и другие материалы—фосфаты, гумусы, целлюлоза, шерсть, белок, уголь, окись алюминия, смолы, лигнин, живые клетки, сульфат бария, хлорид серебра и большое количество иных труднорастворимых неорганических соединений. [c.8]

Рис. 8-56. Синтез фосфолипидов протекает па цитоплазматической стороне мембраны ЭР. Каждый фермент, участвующий в этом синтезе, представляет собой интегральный мембранный белок ЭР, активный центр которого обращен к цитозолю В цитозоле есть все соединения, необходимые для сборки фосфолипидов. В процессе, изображенном здесь, из комплекса жирная кислота - кофермент А, глицерол-3-фосфата и

В последние годы были найдены некоторые важные подтверждения этой энергетической схемы. Первую реакцию непосредственно пока никто не наблюдал однако, основываясь па обратимости большинства биохимических реакций, можно исследовать обратный процесс образования АТФ из АДФ и соединения белок—Ф. Чтобы измерить этот эффект, в реакционную среду вводится меченая АДФ. В качестве продукта получается радиоактивная АТФ. Вторая реакция существенно необратима. Поэтому добавление в реакционную среду меченого фосфата вместо меченой АДФ не ведет к ресинтезу радиоактивной АТФ. По этому признаку удается различить обе реакции и даже измерить раздельно их кинетику. Г. Ульбрехт и М. Ульбрехт показали, что под действием актомиозина первая реакция идет в 10—20 раз быстрее, чем вторая. У гладких мышц вторая реакция особенно медленна, что проявляется в их низкой аденозинтрифосфатазной активности. Это вполне согласуется с механизмом работы гладких мышц, находящихся длительно в состоянии сокращения. [c.189]

Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин —высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO ОЩ (FeO О POjFQ, причем цепи неорганического полимера 0=Fe—0F[...0=Fe—OF[..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп. [c.94]

Тот факт, что перенос фосфата протекает через ковалентное промежуточное соединение, фосфорилфермент, служит основой предполагаемого механизма катализа щелочной фосфатазой. Фосфорилированный белок можно осадить из смеси фосфата с ферментом прибавлением трихлоруксусной кислоты [60]. Анализ продуктов расщепления белка показывает, что фосфат присоединен к остатку серина [61]. В щелочной среде обнаружить ковалентно присоединенный фосфат не удается, одна1ко Вильсон и сотр. [62—67] с помощью кинетических и изотопных методов показали, что фосфорилфермент образуется при всех значениях pH и что он идентичен фосфорилированному белку, выделяемому из кислого раствора. Свободная энергия гидролиза этого промежуточного соединения удивительно мала, и по величине соответствующей ей константы равновесия он в 10 раз устойчивее обычных фосфорных эфиров [62—64]. Причина того, что фосфатаза не оказывается в термодинамической ловушке, заключается в образовании нековалентного комплекса фермент—фосфат, который при pH 8 в 100 раз устойчивее фосфорилфермента [62]. В результате этого равновесие [c.638]

Многие ферменты двухкомпонентны, они способны диссоциировать на белок и низкомолекулярные компоненты (простетическую группу, кофермент), без которых ферД1ентный белок недеятелен, особенно при биохимических превращениях, например при брожении, гликолизе, клеточном дыхании и т. д. Максимальная скорость превращений достигается при введении в систему недостающих в ней коферментов или металлов, а также некоторых соединений, которые участвуют в промежуточных реакциях при образовании субстратов, в переносе водорода, фосфатных, аминных и других групп. Так, например, активация углеводов при брожении под действием фосфата или АТФ состоит в образовании гексо офосфорных эфиров. Активация уксусной кислоты в клеточном обмене заключается в ее превращении в аистг л-КоА [c.244]

Схема работы Са -АТФазы может быть представлена следуюш им образом. На первом этапе происходит связывание Са и АТФ. Эти соединения связываются с разными центрами на внешней поверхности мембранного пузырька. Константа связывания Са составляет порядка 10 М . На втором этапе АТФ гидролизуется с образованием фосфорилированного фермента. Образование фермент-фосфатного комплекса можно обнаружить по включению в белок радиоактивного изотопа р из АТФ, меченной по фосфату. 0бразуюш аяся фосфорилированная форма фермента Р конформационно неустойчива и претерпевает изменение пространственной структуры так, что ион-связываюш ие участки оказываются отделенными от внешней среды. Изменение конформации Са -АТФазы проявляется в изменении сигнала ЭПР спиновой метки, присоединенной к белку, в связи с изменением подвижности метки. [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология