КАК РАБОТАЮТ ФЕРМЕНТЫ

РНКаза Р представляет собой удивительную модель, пригодную для выяснения закономерностей белково-н клеинового узнавания и позволяющую исследовать, каким образом белок, необходимый для работы фермента в клетке, может облегчать катализ, осуществляемый РНК- [c.170]

Карбоксипептидаза А — это металлофермент, который, будучи экзопептидазой, гидролитически отщепляет С-концевые, прежде, всего ароматические, остатки аминокислот. Для работы фермента необходим ион, который с некоторыми ограничениями может быть замещен на ионы других переходных металлов. [c.410]

Этот тип кооперативности может моделировать работу фермента нервной системы ацетилхолинэстеразы. Фермент катализирует гидролиз положительно заряженного субстрата — ацетилхолина. [c.299]

Молекула или ион, участвующий в работе фермента [c.545]

Очень часто присутствие того или иного нона металла или аннона (например, С1 ) оказывается необходимым для работы фермента. В ряде случаев ион металла связывается с ферментом в определенном центре на его поверхности или внутри молекулы. Влияние иона на катализируемую реакцию может быть обусловлено присутствием сильного электрического заряда. Некоторые ионы металла способны обратимо окисляться и восстанавливаться. Благодаря этому свойству железо, медь и кобальт входят в состав активных центров многих ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы. Важное значение имеет также способность ионов металлов влиять на взаимную ориентацию разных участков молекулы белка или других макромолекул. Связывание иона металла может вызывать радикальные изменения в конформации молекулы (гл. 4, разд. В. 8.в). [c.156]

Кинетические исследования дают предста(вление о скорости работы ферментов, однако ничего не говорят о том, как ферменты катализируют реакции, т. е. не позволяют судить о механизме катализа. Под механизмом мы подразумеваем полное описание стадий, через которые протекает реакция. Большинство стадий включает разрыв одной химической связи и одновременное образование другой. Рассмотрим, например, реакцию простого замещения, в которой гидроксил-ион реагирует с иодистым метилом с образованием в качестве продуктов метанола и иодид-иона [c.46]

Механизм действия каждого фермента уникален, но есть и общие черты работы ферментов, которые можно рассматривать с точки зрения кинетики. Этот подход позволяет получить ответы на следующие вопросы [c.32]

В связи с этим необычайно важно понять, как работают ферменты. В этой главе мы попытаемся охарактеризовать ферментативный катализ с точки зрения химика-органика. Установление механизма действия определенного фермента сводится, таким образом, к проблеме определения механизма органической реакции и может, в принципе, исследоваться методами физической органической химии. Это предполагает знание структур субстратов и продуктов рассматриваемой реакции. Детальная структурная инфор- [c.449]

Альтернативная модель была одновременно предложена Райли [44], считающим, что транскрипция происходит без раскручивания двойной спирали ДНК. РНК растет в широкой бороздке двойной спирали ДНК в результате специфического сте-реохимического взаимодействия между рибонуклеотидами и парами оснований ДНК- На промежуточных стадиях транскрипции образуются триплеты из двух оснований ДНК и основания РНК- Модель Райли не рассматривает работу фермента. [c.569]

С точки зрения молекулярной биологии воздействие антибиотиков и всех вообще токсинов на живую клетку сводится к трем основным схемам во-первых, нарушение нормальной работы ферментов, во-вторых, нарушение процессов передачи генетической информации и, в-третьих, нарушение нормального состояния цитоплазматических мембран и клеточной оболочки. Конечно, такая классификация достаточно условна [76], но она помогает выявить сходство и различие в механизмах действия различных антибиотиков. [c.192]

Таким образом, несмотря на большие успехи молекулярной энзимологии в изучении структуры комплексов фермент—субстрат, перед этой областью биохимии стоят новые, еще более сложные задачи, без решения которых ни понимание молекулярного механизма работы ферментов, ни принципы конструирования искусственных ферментов не будут достаточно полными. [c.227]

Возможно, наиболее характерный пример успешного проникновения в тайны живой материи методами химии и биологии дают результаты изучения работы ферментов. Ученые не только разгадали секреты этих уникальных биологических катализаторов, но и создали искусственные ферменты с целью их дальнейшего применения для активирования традиционных реакций органического синтеза. [c.130]

Кинетические характеристики биокатализаторов, определяющие активность и длительность работы ферментов в различных условиях, являются важными показателями и при промышленном получении ферментов Все эти данные подробно рассматриваются в курсе биохимии Здесь же мы останавливаемся лишь на важнейших параметрах, без которых биотехнология ферментов будет недостаточно охарактеризованной [c.67]

Из сказанного можно сделать вывод о том, что в работу ферментов может вмешиваться множество различных веществ, с помощью которых регулируется их биосинтез и активность Биосинтез ферментов будет рассмотрен позднее в этой главе Что же [c.74]

Одна из наиболее быстро развивающихся областей современной биохимии связана с проблемой Как работает фермент Различные теории о механизме действия ферментов должны прежде всего-объяснить следующие экспериментальные наблюдения. (Эти наблюдения не вызывают сомнения независимо от того, соответствуют ли они выдвигаемым теориям скорее можно допустить некоторое несовершенство теорий.) [c.345]

Глубоко понимая значение ферментов и ферментативных процессов в организме, великий русский физиолог И. П. Павлов в своих Лекциях по физиологии писал ...в слюне имеется особое вещество, из группы тех веществ, которые встречаются только в живом мире—у животных и растений. Эти вещества играют огромную роль, они обусловливают собой те химические процессы, благодаря которым осуществляется жизнь, они и есть в полном смысле возбудители жизни. Они составляют основной пункт, центр тяжести физико-химического знания. Эти вещества носят общее название ферментов. Надо сказать, однако, что несмотря на всю сложность ферментов, они начинают уже попадать в полосу плодотворного исследования, так как ими очень заинтересованы и много занимаются. И если не я, то вы, наверное, дождетесь того времени, когда природа их будет разъяснена и они будут получаться искусственно, подобно другим телам.. . И далее Все химические процессы направляются в теле именно этими веществами, они есть возбудители всех химических превращений , ...всю жизнь можно представить себе как соединенную работу ферментов . Это было сказано в 1911—1912 гг., т. е. около 60 лет тому назад. [c.311]

Крайне характерным признаком действия биокатализаторов следует считать их объединение в системы, в которых продукт, получившийся в результате действия одного фермента, является исходным для действия следующего. Коферменты — переносчики — связывают отдельные звенья сложных процессов метаболизма. Работа ферментов, как правило, требует дополнительного воздействия активаторов. В большом числе случаев активатором является ион металла (магния, марганца и др.). [c.55]

Изображая схематически ферментные циклические процессы, мы должны иметь в виду, что эти схемы будут реальными лишь при условии, если имеется механизм, гарантирующий определенное пространственное размещение ферментов и временную последовательность их действия. Это значит, что работа ферментов должна регулироваться. В простейшем случае реакции между ферментом и субстратом [c.113]

На эти боковые группы и ложится основная нагрузка при работе фермента, пептидная же цепь играет роль опорного скелета. Согласно структурной модели Полинга — Кори, она свернута в спираль, которая в обычном [c.90]

Имеются ферменты, состоящие целиком из чистого белка (например, уреаза, трипсин, химотрипсин, пепсин), а также и такие, в состав которых входят небелковые фрагменты, называемые коэнзимами, или коферментами (например, карбоксилаза, каталаза, цитохромоксидаза). Таким образом, в одних случаях для нормальной работы фермента необходима лишь определенным образом сконструированная белковая молекула, а в других — присутствие дополнительных компонентов, например иона металла. Однако не всякий белок организма может выступать в роли фермента коллаген, например, или кератин заведомо не ферменты. [c.91]

Трудно сказать, какими соображениями руководствуется фермент при выборе пути активации субстрата. Во всяком случае, изучение кинетики ферментативной реакции и термодинамики образования промежуточных комплексов, хотя и дает ценную количественную информацию, не позволяет полностью раскрыть молекулярный и электронный механизм работы фермента. Здесь, как и нри изучении обычных химических реакций, приходится идти по пути моделирования — грубо говоря, придумывания таких молекулярных механизмов, которые по крайней мере не противоречили бы данным эксперимента и элементарной логике химических реакций. Беда в том, что при достаточно развитом воображении таких хороших механизмов можно придумать довольно много. Ниже мы познакомимся с некоторыми из таких модельных представлений, а теперь посмотрим, как исследователи устанавливают природу активных центров ферментов. [c.97]

Итак, анализ зависимостей скорости от pH является весьма эффективным средством идентификации функциональных групп белковой молекулы фермента, участвующих в процессе активации молекул субстрата. Зная природу активных центров, можно представить себе, как они работают. Конечно, при этом приходится пользоваться теми же представлениями о механизме элементарных актов, которые сложились при изучении обычных реакций органической химии. Вводить какие-то особые механизмы нет никакой необходимости. Существует твердое убеждение в том, что работа фермента сводится в конечном счете к совокупности простых операций, аналогичных тем, которые совершаются при взаимодействии органических молекул в обычных пробирочных условиях. [c.100]

Чего же мы не знаем о природе ферментативного катализа Вот здесь, пожалуй, самое время вспомнить то, с чего мы начали этот раздел — с высказывания Веллмана. Мы в самом деле не знаем, что нам нужно еще знать об этом явлении и каким образом мы узнаем, наконец, что найдем именно то, что ищем. Вот если бы на основании всех сведений о структуре и работе ферментов нам удалось самим сконструировать систему, во всем похожую на фермент, тогда была бы уверенность, что мы понимаем это явление. Кажется, это именно то, чего нам не хватает. [c.106]

Важнейшая задача согласования и регулирования работы ферментов, переносчиков и более сложных компонентов клетки требует, чтобы помимо проводников существовали и изоляторы, позволяющие некоторой части молекулы сохранять заданное состояние и допускающие иные возможности воздействия, кроме электронных (например, механическую деформацию молекулы или перенос группы). [c.163]

Выдерживание атак, в свою очередь, может означать или повышенную прочность, или способность действовать на атакующие молекулы как катализатор. Повышенная прочность не составляет атрибута жизненно важных веществ, участвующих в процессах обмена и обновления. Наоборот, каталитические функции присущи огромному большинству (если не всем) белков. Вероятно, развитие белковых цепей шло таким путем, что каждое новое усложнение структуры соответствовало появлению новой каталитической функции, дающей возникшему веществу химические преимущества в борьбе с влияниями среды. Механизм работы ферментов основан на взаимодействии групп молекул субстрата и активных групп макромолекул фермента. Первоначальное представление о жесткой структуре активного центра биокатализатора сменилось воззрениями, основанными на работах Кошланда [10] для этих воззрений характерно допущение известной гибкости фрагментов активного центра. Фиксируясь на ферментном белке, субстрат изменяет строение белка и притом так, что активные группы, смещаясь на величину порядка ангстрема или более, располагаются относительно молекулы субстрата наиболее выгодным образом затем происходит собственно каталитический акт, завершающийся образованием продуктов реакции и восстановлением прежней геометрической структуры активного центра. Фермент, следовательно, действует не как шаблон, а скорее как маленькая машина. [c.173]

Для выполнения разнообразных жизненных функций отдельные электронные системы веществ клетки не должны быть связаны электронными проводниками. Важнейшая задача согласования и регулирования работы ферментов, переносчиков и более сложных компонентов клетки требует, чтобы, помимо проводников, существовали и изоляторы, позволяющие некоторой части молекулы сохранять заданные состояния и допускающие иные возможности воздействия, кроме электронных (например, механическую деформацию молекулы или перенос групп атомов). [c.59]

Отличительное свойство фермента — специфическое связывание субстрата реакция ограничена ферментсубстратным комплексом. Таким образом, чтобы понять, как работает фермент, необходимо знать не только структуру нативного фермента, но также структуру комплексов, образуемых ферментом с субстратом, промежуточными соединениями и продуктами. [c.202]

Ферментов известно многие тысячи, а катализируют они тысячи тысяч реакций, идущих в живых клетках - при дыхании, обмене веществ, размножении... Чрезвычайно важно, что работают ферменты очень быстро. Чтобы расщепить К 1Кой-либо белок или углевод (крахмал, целлюлозу) на составные части, их нужно кипятить с крепкими растворами кислот или щелочей несколько часов. Ферменты пищеварительных соков - пепсин, протеиза, амилаза гидролизуют эти вещества з л несколько секунд при температуре 37 °С. [c.274]

Адсорбция (от лат. ad — на и sorbeo — поглощаю) — поглощение растворенных или газообразных веществ поверхностью твердого тела или жидкости. А. применяется для разделения смесей различных газообразных и жидких веществ, для осушки и очнсткн газов (напр., воздуха в противогазах), жидкостей (пропусканием через активированный уголь), для очистки воды. А. используют в химической, нефтяной, лакокрасочной, полиграфической, сахарной и других отраслях промышленности. А. играет важную роль в процессах, протекающих в живых организмах (при поглощении клеткой веществ, работе ферментов), в почвах. Азеотропные смеси (от греч. а — частица отрицания, zeo — киплю и trope — [c.6]

Здесь [E]f —это суммарная концентрация фермента, т. е. концентрация свободного фермента Е и фермент-субстратного комплекса ES.. Уравнение (6-6) справедливо только при насыщении субстратом, т. е. в условиях, когда концентрация субстрата достаточно высока, чтобы, практически весь фермент перевести в промежуточное соединение ES. Рассматриваемый процесс не является реакцией первого порядка, так как исчезающий комплекс ES вновь образуется из свободного фермента. Однако константа скорости k может быть сопоставлена с KOH TaHTaMif скорости первого порядка, которые мы рассматривали в предыдущее разделе, и является мерой скорости работы фермента. Если концентрация [E]f выражена в молях активных центров на 1 л (т. е. через фактическую молярную концентрацию фермента, умноженную на число активных центров в молекуле фермента), то константу k называют числом-оборотов или молекулярной активностью [6]. [c.8]

Механизм дыбы должен следовать из теории глобулы Лиф-шица (см. стр. 236), согласно которой даже гомогенная глобула представляет собой систему с дискретными уровнями свободной энергии. Флуктуации ее оболочки могут обеспечить гшдуциро-ванное структурное соответствие, предполагаемое Кошландом, а изменение уровня свободной энергии глобулы при сорбции субстрата эквивалентно накоплению энергии упругой деформации. Возможно, что эти представления окажутся полезными для понимания работы ферментов. [c.402]

Из всего сказанного выше можно сделать следующий вывод коагуляция казеиногена может быть осуществлена разными фермен тами, но при этом необходимо считаться с дальнейшей работо ферментов, обусловливающейся реакцией среды. [c.68]

Как уже говорилось в 1.1 и 2.3, ДНК программирует работу ферментов РНК-полимераз, которые катализируют синтез новых молекул РНК из нуклеотидов с последовательностью, комплементарной одной из цепей программирующей ДНК. Этот процесс называют транскрипцией. Конечным итогом этого процесса является образование информационных, рибосомных, транспортных РНК, а также ряда не очень больших молекул РНК со специальными, далеко не всегда установленными функциями. Образующийся при этом первичный транскрипт в большом числе случаев не является готовой к выполнению своих функций молекулой РНК, а подвергается дополнительной серии превращений, объединяемых общим термином процессинг. Эти превращения могут заключаться в отщеплении от первичного транскрипта определенных блигонуклеотидов с одного или обоих концов, в химической модификации некоторых мономерных звеньев транскрипта, в присоединении, уже без непосредственного участия ДНК, дополнительных остатков нуклеотидов. [c.164]

Уникальная активность и селективность действия ферментов стимулировали интенсивные усилия, направленные на выяснение механизма, их действия. Эта проблема складывается из двух главных аспектов кинетического и структурного. Структурный аспект сводится к решению двух вопросов 1) как ферменты узнают строго определенные субстраты 2) как они обеспечивают высокую скорость ферментативного процесса. Для этого необходимо было установить, как расположен субстрат на молекуле фермента, какие группы участвуют в его узнавании, и на этом основании предположить, как некоторые из этих групп обеспечивают каталитический механизм протекания процесса. Наиболее существенная информация была получена методом ] ентге Юструктурного анализа, который в общих чертах описывается в 7.13. Белу для работы фермента требуется кофактор, то необходимо иметь данные о расположении иа молекуле фермента этого кофактора. В настоящее время изучено большое число ферментов. В этой главе детально рассмотрено несколько ферментативных реакций, для которых такие исследования уже проведены. [c.199]

Аллостерическая регуляция может использоваться не только для включения и выключения работы ферментов, но и для изменения их специфичности. Это видно на примере фермента рибонуклеозиддифосфат редуктазы, катализирующей превращение всех четырех рибонуклеозиддифосфатов в соответствующие дезоксирибонуклеотиды, которые после дополнительного фосфорилирования поступают в синтез ДНК. Фермент имеет несколько регуляторных центров. Один из них, специфичный к адениловым нуклеотидам, регулирует общую скорость каталитических превращений. В этом центре АТФ работает как аллостерический активатор, а дАТФ — как аллостерический ингибитор. Но, кроме того, у фермента имеются центры, управляющие его специфичностью по отношению к разным [c.423]

Мы полагаем, что иммобилизация ферментов с помощью электроудерживания наиболее близка к закреплению и организации работы ферментов в клетке. Перемещающиеся ионы и электроны создают на биологических мембранах резко неоднородное электрическое поле. Неоднородность его усугубляется сложным строением поверхности мембраны, которая образуется различающимися по своим геометрическим и электрическим параметрам липидными и белковыми молекулами. Расположенные на мембране, способные к перемещению белки под воздействием такого поля устремляются в зоны большей напряженности и взаимодействуют по типу электроудерживания с встречающимися на их пути вмонтированными в мембрану белками и между собой. Так как перенос ионов и электронов по мембране — процесс дискретный, то и генерируемое ими электрическое поле имеет импульсный характер, что приводит к чередованию сближения и отталкивания молекул белка, к их колебательному, пульсирующему движению, необходимому для нормальной работы цепи ферментов. [c.183]

По данным рентгеноструктурнаго анализа, молекулы АТР и ADP связываются между субъединицами аир [73). Синтез и гидролиз АТР катализируют только р субъединицы. Молекулы АТР и ADP, связанные с а субъединицами, удерживаются так прочно, что во время работы фермента практически не обмениваются с молекулам АТР и ADP окружающей среды. Вероятно, эти прочно связанные молекулы не участвуют в синтезе АТР, а выполняют только регуляторные функции. На рис. 4.27 схематически показана последовательность событий [c.106]

Юнге и его сотрудники [74] регистрировали вращательное движение 7 субъединицы, пометив ее химически связанным эозиновым красителем. Гексамер (За -Ь 3/J) сделали неподвижным, прикрепив его к ионно-обменной смоле. Вращение эозина меняет его ориентацию в пространстве и некоторые его оптические характеристики. Бьшо обнаружено, что характерное время поворота эозина составляет около 100 мкс, что практически совпадает со временем, требуемым для гидролиза одной молекулы АТР изолированным комплексом F,. Вращение происходит только во время работы фермента и блокируется ингибиторами гидролиза АТР. [c.111]

Мы неплохо представляем себе, как работают ферменты. Природа создает формы молекулярной поверхности, приспособленные для распознавания и свя-зьгеания определенного реагента. Эта поверхность притягивает молекулы лишь одного типа и удерживает их в определенном положении, благоприятствующем реакции. Когда подходит партнер, сцена уже подготовлена для того, чтобы произошла желаемая реакция с образованием продукта требуемой геометрии. [c.56]

I [Работа фермента в очень сильной степени зависит от реакции среды поэто.му к перечисленным автором условиям, определяющим силу действия фермента, необходимо добавить еще одно — и весьма важное — концентрацию лонов водорода среды. Л. У.) [c.522]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология