Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Рибосома образование

    В основе явления наследственности лежит образование двумя молекулами ДНК комплекса (двойной спирали), если имеется определенное соответствие между порядком расположения мономерных звеньев в обеих полимерных молекулах. Синтез белков происходит на специальных органеллах — рибосомах, в которых в единый комплекс объединено несколько молекул РНК и много разных молекул белков (например, у бактерий 3 молекулы РНК и 53 молекулы белка). [c.54]


    Реакции, с помощью которых аминокислоты включаются в состав белков, были вкратце рассмотрены в гл. И (разд. Д, 1) и будут еще обсуждаться в гл. 15 (разд. В). Однако следует иметь в виду, что образование биологически активных катализаторов, гормонов и структурных белков часто еще не завершается тем, что пептидная цепь сходит с рибосомы и свертывается в определенную предпочтительную конформацию. Очень часто белки далее гидролизуются в определенных местах и могут подвергаться различным ковалентным модификациям, [c.94]

    Микросомы (термин, часто встречающийся в биохимической литературе) — это мелкие частицы диаметром 50—150 нм, которые представляют собой фрагменты в основном ЭР и частично плазматической мембраны. Микросомы образуются в процессе растирания или гомогенизации клеток. При центрифугировании разрушенных клеток сначала оседают ядра и другие крупные фрагменты, затем — митохондрии. При очень высоких скоростях (например, при 100 000 ) оседают микросомы (их масса составляет 10 —10 дальтон). На электронных микрофотографиях видно, что в микросомах фрагменты мембран замыкаются с образованием небольших мешочков, на наружной поверхности которых сохраняются рибосомы  [c.33]

    Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

    Образование полипептидной цепи на рибосоме [c.391]

    Биосинтез большой субъединицы контролируется ДНК хлоропластов он осуществляется на рибосомах этих органелл. Малая субъединица синтезируется в форме предшественника с более высокой изоэлектрической точкой при посредстве ядерной ДНК и на рибосомах цитоплазмы. Этот положительно заряженный предшественник взаимодействует с оболочкой хлоропластов, которая имеет отрицательный заряд [47], затем проникает через оболочку и теряет положительно заряженный пептид перед тем, как соединиться с большими субъединицами для образования активного фермента. [c.243]


    Синтез мРНК зависит от активности ДНК-зависи-мой РНК-полимеразы, а поэтому любые факторы, влияющие на число мест связывания этого фермента на ДНК или на его каталитическую активность, могут быть эффективными регуляторами транскрипции. Пост-транскрипционная модификация мРНК, а также доступность мРНК для нуклеаз, инактивирующих этот полимер, выход из ядра и связывание с рибосомами, образование полисом — все это процессы, чувствительные к многочисленным внутриклеточным факторам. [c.52]

Рис. 2.1. Образование пептидной снязи в биологической системе. Весь процесс происходит на рибосоме, в двух связывающих центрах Р (пептидил) и А (анн-ноацил). Реакция катализируется пептидилтрапсферазныы центром. Именно информация, переносимая мРНК (которая в свою очередь определяется генетическим материалом ДНК), определяет, какая из аминоацил-тРНК будет присоединяться в Р- и А-центрах. Рис. 2.1. <a href="/info/1324754">Образование пептидной</a> снязи в <a href="/info/146990">биологической системе</a>. Весь процесс происходит на рибосоме, в двух связывающих центрах Р (пептидил) и А (анн-ноацил). <a href="/info/1683721">Реакция катализируется</a> пептидилтрапсферазныы центром. Именно информация, переносимая мРНК (которая в свою очередь определяется генетическим материалом ДНК), определяет, какая из <a href="/info/32659">аминоацил-тРНК</a> будет присоединяться в Р- и А-центрах.
    Группа Летсингера и Клотца разработала недавно метод синтеза иеитидов с использованием матриц этот метод напоминает природный механизм синтеза на рибосомах (рис. 2.1). В методе используются полимерный носитель и полинуклеотидная матрица, но отсутствует необходимость, как и в природных системах, временно защищать аминокислоты для образования правильных связей. Такой подход назван методом комплементарного носителя (рис. 2.5). Растущая полипептидная цепь связана концевой карбоксильной группой с 5 -ОН-группой олигонуклеотида эфирной связью. Новая поступающая аминокислота также присоединена эфирной связью, но с З -ОН-групной второго олигонуклеотида. [c.65]

    Примером является модель управления синтезом фермента, предложенная Гудвином [12 1. В этой схеме регулирующий ген производит мРНК, взаимодействующую с рибосомами с образованием молекул фермента, которые катализируют некоторую реакцию. Одним из продуктов этой реакции является репрессор (понятие ре-прессора см. в [13 ]), поступающий назад к регулирующему гену и подавляющий его кинетическую активность (см. также [14 ]). — Прим. перев. [c.352]

    Аттенюаторы могут регулироваться и в зависимости от уровня нуклеозидтрифосфатов. Например, в >1/г-опероне в лидерной РНК возможно образование двух шпилек, одна из которых является тер.минаторной. Первая от промотора шпилька вызывает при низкой концентрации СТР паузу транскрипции в результате рибосома, сннтезир ющая лидерный пептид, догоняет РНК-полимеразу и [c.160]

    Изменение скорости инициации меняет населенность матрицы рибосомами и то среднее расстояние меаду ними, в рамках которого может происходить образование и разрушение шпилек вторичной структуры. Имеются ограниченные экспериментальные данные, согласно которым, населенность бактериальных матриц рибосомами поддерживается примерно равной o.s 18,91. Это значит, что примерно 50% всей мРНК покрыто рибосомами. Предполагая,что синтез белка происходит с максимально возможной эффективностью, которая в свою очередь прямо пропорциональна населенности, будем выбирать такую константу инициации чтобы заведомо достигалась максимальная населенность. Проведенные расчеты показали, что максимальная населенность достигается при константе инициации ю с , в дальнейших расчетах при идентификации константы плавления нами было выбрано значение /Г, =10 с . [c.162]

    Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

    Интерпретация карт электронной плотности молекулы значительно облегчается при знании аминокислотной последовательности. Однако далеко не каждый Б. удается получить в кристаллич. состоянии. Необходимое условие кристаллизации-сохранение нативной конформации, к-рая часто реализуется лишь в условиях, приближенных к физиологическим. В частности. Б., входящие в состав нуклео-протеидных комплексов (рибосома, вирусы хорошо кристаллизуются только в составе таких комплексоа С помощью обычного рентгеновского излучения проводить анализ таких гигантских образований сложно. В этих случаях используют синхротронное рентгеновское излучение, интенсивность к-рого может быть на два порядка выше. Вследствие этого резко сокращается время эксперимента по регистрации дифракц. отражений, а также снижается кол-во исследуемого в-ва. Ряд мембранных Б. кристаллизуется в условиях нативного липидного окружения с образованием т. наз. двухмерных кристаллов, представляющих из себя регулярно упакованные молекулы Б. в бислойной липидной мембране. При изучении двухмерных кристаллов используют электронную микроскопию и электронографию. [c.252]


    Известно неск. типов РНК. Рибосомные рибонуклеиновые кислоты, связываясь с рибосомными белками, образуют рибосомы, в к-рых осуществляется синтез белка. Матричные рибонуклеиновые кислоты служат матрицами для синтеза белков (трансляции). тРНК осуществляют связывание соответствующей аминокислоты и ее перенос к рибосомам. Обнаружены т.наз. малые ядерные РНК, участвующие в превращ. первичных продуктов транскрипции в функционирующие молекулы т.наз. антисмысловые РНК участвуют в регуляции биосинтеза белка и репликации плазмидных ДНК. В виде РНК представлены геиомы мн. вирусов (РНК-содержащие вирусы), в к-рых матрицами для синтеза РНК служат вирусные РНК. Нек-рые РНК обладают ферментативной активностью, катализируя расщепление и образование фосфодиэфирных связей в своих собственных или др. молекулах РНК. [c.298]

    В биосинтетических реакциях ацильные группы часто переносятся от амидов или сложных эфиров к различным акцепторам. Например, конечной стадией в образовании пептидных связей в процессе синтеза белка на рибосомах является перенос пептидильной группы, присоединенной при помощи эфирной связи к молекуле тРНК, к аминогруппе активированной аминокислоты (гл. 11, разд. Д,1). [c.116]

    Другой тип модификации белков сводится к переносу лейцинового и (или) фенилаланинового остатка, от молекул тРНК непосредственно на определенные белки с изменением их структуры по сравнению с той, которой они обладали сразу же после их образования в рибосомах [38] [c.497]


Смотреть страницы где упоминается термин Рибосома образование: [c.188]    [c.109]    [c.58]    [c.58]    [c.92]    [c.117]    [c.158]    [c.159]    [c.160]    [c.226]    [c.463]    [c.144]    [c.446]    [c.215]    [c.236]    [c.236]    [c.239]    [c.270]    [c.485]    [c.489]    [c.491]    [c.302]    [c.468]    [c.621]    [c.624]    [c.17]    [c.492]    [c.313]    [c.388]    [c.394]    [c.54]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.301 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Рибосомы



© 2025 chem21.info Реклама на сайте