Трансметилирование

Рис. 54. Определение кинетических параметров реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтанол-амин-Ы-метилтрансферазой, в условиях ингибирования высокими концентрациями субстрата

Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

Сведения о механизме действия холина свидетельствуют, что он является прежде всего составной частью биологически активного ацетилхолина—медиатора нервного импульса. Кроме того, холин принимает участие в реакциях трансметилирования при биосинтезе метионина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, фосфолипидов и т.д. [c.246]

А. участвует в синтезе фосфатидилхолина, холина, адреналина, витамина В,2 и др. Механизм трансметилирования-нуклеоф. замещение под действием ферментов группы метилтрансфераз, специфичных к акцепторам метильной группы. Метилируются обычно атомы N и О, реже-С. [c.32]

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

В реакциях трансметилирования принимают участие витамины [c.542]

Химические реакции, в которых витамин B , принимает участие как кофермент, условно делят на 2 группы в соответствии с его химической природой. К первой группе относятся реакции трансметилирования, в [c.234]

Уменьшение концентрации карбкатиона приводит к снижению скорости диспропорционирования. Существует мнение, что на цеолитсодержащих катализаторах, в частности на мордените в катионзамещенных формах (Н, Мо, Са, 5г), диспропорционирование протекает за счет реакций трансметилирования [46]. По нашим данным, наиболее существенную роль играют отщепление и масс-межмолекулярный перенос С2-фрагментов [47]. Некоторые исследователи высказываются за механизм реакций по схеме конденсация - крекинг, т. е. без образования низкомолекулярных алкилирующих агентов [48]. [c.31]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Реакция замещения у сульфоний-иона приводит к переносу метильной группы от атома серы к атакующему нуклеофилу и называется реакцией трансметилирования. Трансметилирование — важный метаболический процесс, в котором роль донора метильной группы обычно выполняет 5-аденозилметионин. Типичным примером этого процесса может служить метилирование аминов, например никотинамида [уравнение (7-1)]. [c.93]

К реакциям, близким трансметилированию, можно отнести реакцию неферментативного расщепления тиамина бисульфитом (дополнение [c.93]

Поэтому Бьеррум сделал вывод, что в данном случае, по-видимому, имел место (в какой-то степени) прямой перенос. Иными словами, при метаболизме имело место трансметилирование от серы в метионине к кислороду в лигнине. Поскольку формиат натрия метилировал лигнин значительно медленнее, чем метионин, возможно, что формиат сперва восстанавливался до актив ных метильных групп метионина, которые затем переводились в лигнин. [c.774]

Показано, что аденин является составной частью 5-аденозилметионина [152, 153]. Структура этого нуклеозида установлена путем расщепления [154], а также синтезом [155, 156]. Это соединение участвует в ряде реакций ферментативного трансметилирования. [c.135]

В результате трансметилирования от S-аденозилметионина [уравнение (14-18), стадия б] гуанидинуксусная кислота превращается в креатин. играющий особенно важную роль в мышцах. Креатинкиназа об- [c.98]

Трансметилирование фенола метилбензолами хорошо протекает также в присутствии цеолитсодержащего катализатора типа V с РЗЭ [6]. Реакция осуществляется при 200—500 °С и давлении до 50 ат. Конверсия фенола составляет 25—40%. Конверсия метилбензола 48—55 мол. %. [c.102]

В отечественной литературе сведения по использованию цеолитов для получения крезолов методом трансметилирования отсутствуют. [c.102]

Получение крезолов и ксиленолов трансметилированием феиола триметилбензолами (ТМБ) [c.109]

При проведении реакции трансметилирования фенола толуолом к исходной смеси непрерывно подавалась вода в 5-кратном мольном избытке. Реакцию изучали при 400— 450 °С. Таким образом, поверхность цеолита была насыщена-водяными парами постоянно. [c.114]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

Высокая первоначальная активность образцов приводит к энергичному закоксовыванию поверхности катализатора. В это время происходит интенсивное превращение фенола. Судя по результатам, можно предположить, что фенол, де-гидроксилируясь, превращается в бензол. Толуол также претерпевает превращения, причем в начальный момент преобладает реакция его диспропорционирования до бензола и ксилолов. Выход крезолов при этом невелик. С течением времени выход ксилолов снижается, реакция диспропорционирования толуола затухает. Одновременно возрастает выход крезолов, считая на прореагировавший фенол. Можно предположить, что реакция трансметилирования фенола толуолом протекает преимущественно с высокой селективностью на менее кислых центрах поверхности, чем требуется для реакции диспропорционирования. Однако и в этом случае наблюдается образование триметилбензолов. Из всех испытанных катионов РЗЭ наилучшие показатели по выходу крезолов были получены на образце aY—Nd. При конверсии фенола 10% последний нацело переходит в крезолы. Катализатор, содержащий Се+ менее селективен. [c.118]

Влияние природы катиона РЗЭ на реакцию трансметилирования фенола толуолом [c.119]

Рис. 88. Ингибирование субстратом в реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтаноламин-N-метилтрансферазой [37]

Дихлорфенилэтаноламин является одновременно субстратом и ингибитором реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтаноламин-Ы-метилтрансферазой [3]. На основании [c.116]

Рис. 53. Ингибирование субстратом в реакции трансметилирования. катализируемого фенилзтанол-амин-Н-метилтрансферазой

Последний Превращается в S-аденозилметионин (SAM), практически универсальный донор метильных групп в реакциях трансметилирования [реакция (7-1)]. У некоторых бактерий, грибов и высших растений метил-Н4ро1 гомоцистеин—трансметилаза не нуждается в витамине. В[2. Однако организм человека, так же как и различные штаммы Е. соИ и некоторые другие бактерии, нуждается в метилкобаламинозависимом ферменте. Он, вероятно, функционирует в циклическом процессе. Предполагают, что кобальт представлен двумя взаимопревращающимися окислительными состояниями (1+ и 3+) [уравнение (8-86)]. [c.297]

Витамин Bj5 (пангамовая кислота) впервые был обнаружен в 1950 г. в экстрактах печени быка, а позже выделен из многих семян растений отсюда его название (от греч. pan—всюду, garni — семя). Ни авитаминоз, ни гипервитаминоз Bj у человека не описаны, хотя препараты его применяются в медицине при некоторых заболеваниях, связанных с нарушениями процесса обмена (в частности, реакций трансметилирования). Препараты пангамовой кислоты дают хороший лечебный эффект при жировом перерождении печени и некоторых формах кислородного голодания. [c.241]

Снижение выхода л-оксибензальдегида с одновременным увеличением содержания ванилина и сиреневого альдегида в известной степени подкрепляют гипотезу Норда об образовании лигнина путем трансметилирования его предшественника — полимера коричноспиртового типа. [c.20]

Наряду с общими для всех или подавляющего большинства -аминокислот химическими превращениями, в организме про-<ёкает множество реакций, связанных с участием отдельных [-аминокислот, например гидроксилирование фенилаланина см. 8.1), процесс трансметилирования с участием метионина СМ. 6.8) и т. д. [c.343]

Для получения крезолов реакцией трансметилирования 1фенола можно использовать не только толуол, но и его гомологи. Изучение реакционной способности алкилароматических углеводородов помимо научного представляет и практический интерес, так как позволяет использовать для получения крезолов смеси ароматических углеводородов, например заксилольные фракции катализатов риформинга. [c.107]

Повышение объемной скорости приводит к увеличеник>-содержания о-ксилола в катализате. Это указывает на то,, что при трансметилировании псевдокумолом перенос метильной группы на фенол осуществляется из положения 4 молекулы псевдокумола. [c.111]

Влияние термопаровой обработки катализатора ЬаСаУ на выход продуктов трансметилирования [c.115]

Вследствие неизученности механизма трансметилирования фенола толуолом пока невозможно представить, как взаимодействуют фенол и толуол с каталитически активными центрами цеолита, содержащего редкие земли. [c.117]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.235 , c.246 , c.454 ]

Химия малоорганических соединений (1964) -- [ c.128 , c.130 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.418 , c.420 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.321 , c.370 , c.374 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.454 , c.455 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.277 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.407 , c.408 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.183 , c.329 , c.353 , c.354 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология