Гидрофобность субстратов

Специфичность функциональных мицелл, состоящих из нуклеофильного ПАВ, так же как и фермента, определяется гидрофобным взаимодействием между субстратной группой К и катализатором. Это следует из данных на рис. 29, где отложена зависимость относительных значений константы скорости второго порядка ацилирования того и другого катализатора от гидрофобности группы К в молекуле сложного эфира. В качестве показателя гидрофобности приняты значения парциальных коэффициентов распределения группы Я между водой и октанолом (см. раздел Экстракционная модель в гл. I, а также рис. 25). Из наблюдаемых в опыте линейных зависимостей следует, что для того и другого катализатора справедливо утверждение чем гидрофобнее субстрат, тем быстрее протекает химическая реакция. [c.120]

Липолитические ферменты растворимы в воде, однако воздействуют они на гидрофобные субстраты. Таким образом, катализ осуществляется на границе раздела мицелла—вода. К липолитическим ферментам относят гидролазы эфиров жирных кислот с длинной (не менее 12 атомов углерода) цепью — липазы, фосфолипазы и холестерол-эстеразы. [c.80]

В условиях эксперимента, которые соблюдали в лабораторий авторов, уравнение (1) неприменимо к гидрофобным субстратам вследствие высокого содержания этих веществ в мембране. В предыдущей публикации [8] было показано, что для гидрофобных субстратов справедливо уравнение [c.337]

Гидрофобные субстраты. Значения Во, Кв, От и 1п для [c.341]

ХАРАКТЕРИСТИКИ ТРАНСПОРТА ГИДРОФОБНЫХ СУБСТРАТОВ В ПОЛИ-2-ОКСИЭТИЛМЕТАКРИЛАТЕ [c.341]

В живых организмах протекают различные химические реакции среди которых следует вьщелить окислительно-восстанови-тельные, продуктами этих реакций являются свободные радикалы. Для защиты от разрушительного действия свободных радикалов организмы используют компоненты антиоксидантной защиты в составе которых пероксидаза. Фермент способен катализировать оксидазные, оксигеназные и пероксидазные реакции. Сложное строение пероксидазы полипептидная цепь, гемин, кальций и поверхностные моносахариды, последние защищают апобелок от разрушительного действия свободных радикалов. При этом моносахариды располагаются вдалеке от активного центра и не влияют на каталитические свойства пероксидазы, но способны ориентировать фермент в мембранных структурах клетки и ее органелл. Как представитель гемсодержащих белков, пероксидаза способна катализировать реакции с участием перекиси водорода, восстанавливая последнюю до воды и при этом окисляя различные неорганические и органические соединения. Продуктами ферментативной реакции могут быть свободные радикалы или фермент-субстратный радикальный комплекс, эффективно окисляющий даже медленно окисляемые в индивидуальных реакциях субстраты. Для выполнения разнообразных каталитических функций на поверхности холофермента располагается протяженная субстратсвязывающая площадка, представленная двумя участками, где могут связываться субстраты гидрофобной и гидрофильной природы. Причем в месте локализации гидрофобных субстратов проявляется карбоксильная группа, модификация которой замедляет протекание каталитического процесса. рК этой группы может колебаться в пределах 4,5—5,5. [c.208]

В предыдущей публикации [7] был сделан вывод, что гидрофобные субстраты типа прогестерона диффундируют через мембраны из ПОЭМА в основном по механизму проникания через поры . Однако для системы прогестерон — ПОЭМА с [c.342]

Из данных, приведенных в табл. 20.3 и 20.4, с очевидностью следует, что Ко для обеих мембран намного больше единицы. По-видимому, эти высокие значения Ко для ПОЭМА не согласуются с механизмом транспорта растворенного вещества путем его проникания через поры . Это противоречие можно разрешить, если предположить, что величина Ко определяется главным образом высокой растворимостью гидрофобных субстратов в гидрофобных областях гидрогеля, тогда как транспорт гидрофильных субстратов осуществляется путем диффузии через флуктуирующие поры . Поэтому представляется важным разделить вклады, вносимые каждым из механизмов в общую проницаемость, чтобы выяснить, который из них определяет проницаемость гидрофобных субстратов через ПОЭМА. [c.342]

Как следует из довольно высоких величин отношения для всех стероидов, проницаемость через мембраны ПОЭМА определяется главным образом прониканием через поры . Высокие значения Ко согласуются с предложенной моделью. Согласно этой модели и данным, полученным для мембран из ПОЭМА, распределением гидрофобных субстратов управляют в основном домены типа А. Вещества, растворенные в этих доменах, дают лишь малый вклад в общую проницаемость. Транспорт растворенных веществ протекает, как правило, по механизму проникания через поры . [c.343]

АА и замещенные акриламиды прививаются как к гидрофильным, так и к гидрофобным полимерам. Прививка к гидрофильным полимерам часто проводится в водной среде и имеет целью повышение гидродинамических объемов макромолекул, а значит, и вязкости водных астворов. Прививка к гидрофобным полимерам обычно является гетерофазной. В качестве субстратов могут быть использованы волокна, пленки, печатные платы и др. При этом прививке подвергается только поверхностный слой субстрата, что позволяет сохранить основные физико-механические свойства материала неизменными. Такого рода прививка цепочек ПАА улучшает окрашиваемость, понижает гидрофобность, увеличивает адгезию к другим материалам, повышает устойчивость к действию микроорганизмов. Привитые полиакриламидные сополимеры на основе гидрофобных субстратов могут быть использованы в качестве эмульгаторов и диспергаторов [349]. [c.104]

Окисление гидрофобных субстратов в микросомах идет по трем основным путям 1) включение атома кислорода между атомом водорода и каким-либо другим атомом молекулы субстрата (реакция гидроксилирования) 2) присоединение дополнительного атома кислорода [c.40]

Рис. 29. Константы скорости второго порядка (в относительных единицах) реакции ацилирования п-нитрофенилкарбоксилатами (ацетат, бутират, валерат, гептаноат) в зависимости от относительной гидрофобности субстрата для различных нуклеофилов

Аналогичный эффект влияния полимерной матрицы на распределение субстрата между гелем и окружающим его раствором наблюдается также в реакциях с участием гидрофобных субстратов. В этом случае увеличение каталитической эффективности иммобилизованного фермента достигается при использовании геля, полученного путем сополимеризации с участием неполярных мономеров. Более того, применение гелей на основе полимеров, обладающих высокой гидрофобностью, позволяет получать иммобилизованные ферментные препараты, способные работать в среде неполярных органических растворителей. [c.66]

Окисление гидрофобных субстратов в микросомах идет по трем основным путям 1) включение атома кислорода в связь между атомом водорода и каким-либо другим атомом молекулы-субстрата (реакция гидроксилирования), 2) добавление дополнительного атома кислорода в л-связь (эпоксидирование), 3) присоединение атома кислорода в молекулу к паре свободных электронов (окисление). Таким образом, за счет этих реакций осуществляются гидроксилирование алифатических и ароматических соединений, О- и К-деалкилирование, окисление первичных и вторичных аминов, образование сульфоксидов и К-оксидов. [c.134]

Использование органических растворителей в качестве среды для проведения химических реакций на основе биокатализа имеет много преимуществ перед применением водных сред для осуществления аналогичных реакций [154]. В частности, к несомненным достоинствам данной группы методов относятся повышение растворимости гидрофобных субстратов и сопутствующий этому сдвиг равновесия химической реакции в сторону образования продуктов реакции. [c.372]

НИЯ полярных и гидрофобных субстратов пероксидазы в активном центре фермента пространственно удалены. Причем используя водорастворимые карбодиимиды и окрашенный нуклеофил, установлено, что в участке связывания о-дианизидина располагается одна карбоксильная группа. Модификация этой СООН-группы оказывает влияние на скорость переноса электрона с донора водорода - о-дианизидина на окисленные формы пероксидазы Е, и Е , при этом улучшается связывание окисляемого субстрата. Тогда как на процесс окисления ферроцианида, который связывается в гидрохиноновом участке, модификация этой карбоксильной группы влияние не оказывает. [c.142]

Подобная организация типична для мембранных белков, взаимодействующих с гидрофобными субстратами или с теми из гидрофильных субстратов небольшого размера, содержание которых в омывающем мембрану растворе достаточно велико. Если эти условия не выполняются, то субстрат-связывающий домен мембранного фермента сильно выступает из мембраны в водную фазу. В таких случаях связь с мембраной может осуществляться за счет особого гидрофобного домена — якоря (рис. 7, Б, В). Для увеличения гидрофобности в некоторых случаях наблюдается специфическая модификация якорного домена аминокислотные остатки, содержащие гидроксильные группы, ацилируются жирными кислотами. Этот процесс происходит в аппарате Гольджи. [c.30]

Отделение от окружающей среды. Обычно от носителя, на котором проводится иммобилизация, требуется, чтобы он был просто инертной подложкой для активного биологического материала. Можно, однако, представить себе случаи, когда носитель играет более активную роль. В определенных условиях он может обеспечить ферменту микроокружение, отличное от окружения в объеме раствора. Весьма похожий эффект дает обсуждавшаяся выше в этой главе поверхностная модификация белка. Положительно заряженный носитель стремится потерять протоны, так что кажущееся оптимальное для данного фермента значение pH будет ниже обычного. Аналогичным образом гидрофобный субстрат стремится проникнуть в гидрофобный носитель, что приводит к уменьшению кажущейся для этого субстрата. С другой стороны, носитель можно разместить так, чтобы исключить влияние мешающих веществ, присутствующих в анализируемой смеси. Такие эффекты довольно легко предсказывать. Особенно важными они становятся при разработке биосенсоров, удовлетворяющих самым строгим критериям. [c.112]

Определение энергии гидрофобных связей, образующихся при присоединении лиганда к белку, затрудняется тем обстоятельством, что оценки, полученные из опытов по распределению вещества между органическими растворителями и водой, в этом случае являются не вполне применимыми. Перенос растворенного вещества из водной фазы в органический растворитель мысленно можно разделить на следующие стадии а) образование полости в растворителе б) перенос растворенного вещества в эту полость в) ликвидация полости в водной фазе. Перенос гидрофобного субстрата в гидрофобную область фермента сопровождается заполнением уже существующей полости и, возможно, переносом воды из этой полости в водную фазу. [c.282]

Лозинов Л.В. и др. Особенности ферментации дрожжей на гидрофобном субстрате (н-алканы) // Тез. докл. Всероссийской научной конференции Актуатьные проблемы создания новых лекарственных средств . - Спб., 1996. - С.4. [c.198]

Высокая реакционная способность полимерного нуклеофила (оксим) (XLVIII) обусловлена не только концентрированием молекул гидрофобного субстрата (и-нитрофениловые эфиры алифатических карбоновых кислот) в микросреде полимерной частицы, но также и тем, что положительный заряд пиридиниевой группы приводит фактически к кажущемуся сдвигу р/Са рядом расположенной оксимной группы (за счет локального сдвига pH) и тем самым к относительному увеличению концентрации реакционноспособного оксимного аниона. Те же причины были выдвинуты для объяснения подобных ускорений ( 10 раз), наблюдаемых при ацилировании арилокспмов, сорбированных в поверхностном слое катионных мицелл [741. [c.107]

Наблюдаемое ускорение реакций с увеличением гидрофобности субстрата обусловлено тем, что боковая субстратная группа R сорбируется на активной поверхности (Surf) катализатора [c.121]

Смектитовые глины не обладают большим сродством к растворимым органическим загрязнителям. Ситуация была выправлена с применением поверхностно активных агентов (сурфактантов) (вставка З.И). Покрытые сурфактантом межпакетные участки обеспечивают гидрофобный субстрат (обычно длинную углеводородную цепочку), к которому диоксины и другие хлорированные фенолы (также гидрофобные) имеют большое сродство. Влияние добавления к глинистому катализатору сурфактанта Тергитола 15з-5 показано на рис. 3.21. [c.118]

В регуляции скорости важную роль могут играть аминокислотные остатки, окружающие координационный центр. Белок может ускорить реакцию путем связывания субстрата вблизи металла в предравновесном состоянии, что приведет к увеличению времени контакта, или путем более благоприятной ориентации субстрата по отношению к металлу. В этом отчасти состоит механизм, удерживающий ион НОг вблизи активного центра (см. выше), который способствует ускорению реакций Ре -каталазы и Ре -пероксидазы с перекисью водорода (разд. 8.6). Порфириновый лиганд также может играть определенную роль в связывании гидрофобных субстратов. Связывание субстратов белком и лигандами, вероятно, должно быть довольно слабым и происходить в зависимости от природы субстрата при участии водородных связей, электростатических или вандерваальсовых взаимодействий. Очевидное условие протекания реакций, в которых участвуют несколько активных центров, состоит в том, чтобы эти центры находились вблизи друг друга. Так, по всей вероятности, осуществляется фиксация азота, для которой требуется один активный центр (по-видимому. [c.242]

При сравнении значений От, приведенных в табл. 20.3 и 20.4, с данными табл. 20.1 и 20.2 видно, что От для гидрофобных субстратов приблизительно на два порядка меньше, чем для гидрофильных. Наоборот, значения Ко для гидрофобных субстратов на два порядка больше, чем для гидрофильных, что указывает на очень сильное взаимодействие между гидрофобными пенетрантами и сегментами макромолекул в гидрогелевых мембранах. [c.341]

ХАРАКТЕРИСТИКИ ТРАНСПОРТА ГИДРОФОБНЫХ СУБСТРАТОВ В ПОЛИ-2-ОКСИЭТИЛМЕТАКРИЛАТЕ С 5,25 МОЛ. % ЭГДМА [c.341]

Ранее обсуждался тот факт, что зависимость коэффициентов диффузии гидрофильных субстратов в координатах уравнения (3) представляет собой прямую линию при условии, что свободные объемы, доступные для различных субстратов, одинаковы. Коэффициенты диффузии этих стероидов (см. табл. 20.3) представлены на рис. 20.2, при этом для использовали значение 11,45 А [16]. Экспериментальные величины 1п 0т10о для этих стероидов существенно отклоняются от прямой линии, характерной для гидрофильных субстратов. Однако если вычисленные значения 1п 0в10о подогнать под линейную зависимость, полученную для гидрофильных субстратов, то имеет место прекрасное соответствие (рис. 20.2). Эти результаты являются дополнительным подтверждением правильности модели, которая предложена выше и согласно которой гидрофобные субстраты диффундируют в мембраны из ПОЭМА в основном через области, занятые псевдообъемной водой. [c.344]

В заключение надо отметить следующее 1. Гидрофильные субстраты транспортируются через ПОЭМА и ПОЭМА, сшитый небольшими количествами ЭГДМА, по механизму проникания через поры . Коэффициенты диффузии растворенных веществ зависят от размера молекулы, и эти субстраты могут использовать для своего транспорта псевдообъемную воду, содержащуюся в гидрогелях. По мере увеличения содержания воды в гидрогеле проницаемость пенетрантов увеличивается. 2. Гидрофобные субстраты диффундируют в ПОЭМА и ПОЭМА, сшитый ЭГДМА, ПО механизму проникания через поры или по механизму распределения. Коэффициенты диффузии их ниже, чем [c.344]

Рассмотрим теперь вопрос о распознавании на молекулярном уровне. Этим свойством обладают структуры, обеспечивающие, в частности, выявление отрицательных ионов с помощью природных ферментов. Простейшим методом моделирования такого механизма является введение в полимер гидрофобных боковых цепей. Такие боковые цепи в результате гидрофобного взаимодействия в водном растворе спонтанно образуют агрегаты (полимерные мицеллы), которые избирательно захватывают находящиеся в растворе гидрофобные субстраты. Этот метод очень легко реализуется в мицеллах и эмульсиях, однако при этом захватьтаются все гидрофобные вещества без разбора, что, конечно, является лишь упрощенным подобием ферментативного действия, поскольку природные ферменты, осуществляя свои функции, с очень высокой точностью сорбируют группы строго определенной структуры. Пока в литературе нет данных о синтезе полимеров или использовании катализаторов на полимерной основе специально для связывания веществ определенного типа. [c.99]

Рис. 14,2 представляет собой семейство кривых, полученных для иллюстрации влияния увеличивающейся гидрофобности субстрата, что математически эквивалентно увеличению константы связьшания Кд при увеличении концентрации ПАВ, Общая форма кривых на рис. 14.2 может быть интерпретирована как наложение двух противоположных эффектов. Как только концентрация ПАВ стала больше ККЛ 1, в слое Штерна мицелпярной фазы быстро увеличиваются относительные концентрации органических субстратов и гидрофильных ионов. Чем больше константа связывания Кд, тем больше концентрационные эффекты, тем больше увеличение скорости и тем больше скорость, достигаемая при пониженной концентрации ПАВ. Положение максимума также сдвигается к более низким концентрациям ПАВ при увеличении К , поскольку на эти концентрационные эффекты накладывается противоположно направленное влияние непрерывного уменьшения в слое Штерна концентрации реагирующего противоиона. Общая концентрация нереагируюшего противоиона по— [c.254]

Таким образом, характерной для специфичности ацетилхолинэстеразы является полная компенсация эффекта "антигидро-фобности" катионного заряда, что и является, по-видимому, основной функцией анионного пункта в активном центре этого фермента. В результате этого ацетилхолинэстераза гложет использовать гидрофобность субстрата как фактор селективности действия и одновременно сохраняет способность эффективно взаимодействовать с реагентами, содержащими ониевые группировки в заместителе. Это позволяет ей выполнять свою биологическую роль в высокоэффективном гидролизе ацетилхолина, который, как медиатор нервного возбуждения должен обладать хорошей растворимостью в водной среде. [c.512]

Изменение адгезионных свойств микробных клеток к частицам почвы в результате действия ПАВ. Это может привести к изменению физикохимических свойств среды обитания и видового соотношения сооби .е-ства микроорганизмов. Так, на гидрофобных субстратах ускоряегея рост некоторых микроорганизмов, синтезирующих биосурфактангы и выделяющих их в окружающую среду. [c.353]

Таким образом, воздействие ПАВ на биодеградацию зависит от механизма потребления микроорганизмами малорастворимого субстрата, адсорбционных и солюбилизирующих свойств сурфакташа и его токсического действия на микробные клетки. Совокупный результат определяется химической природой (зарядом и гидрофобностью) твердой фазы и клеток биодеструкторов, а также зарядом полярной части молекулы детергента. Соотношение между зарядом ПАВ и характеристиками клеточной поверхности часто важнее, чем свойства гидрофобного субстрата. [c.353]

Было показано [2032,2432-2435 3, что в этих условиях химотрипсин, субтилизин и ряд других ферментов сохраняют свою активность в отношении таких реакций, как, например, переэтерификация. При этом наблюдается ряд необычных эффектов - теряется энантиоселективность фермента [2032], способность к дискриминации между полярными и гидрофобными субстратами [2432], наблюдается обращение специфичности к конкурентным ингибиторам [24331, появляется своего рода лигандиндуцируемая "память фермента при его предобработке лигандом [24351. Ферменты приобретают значительно более высокую стабильность к температуре и хранению [24331. [c.225]

Сравнение свойств УДФ-глюкуронилтрансферазы, гидролизующей водорастворимые субстраты, с ее свойствами, когда в качестве субстратов выступают гидрофобные вещества, позволило сделать вывод, что при образовании ансамблей УДФ-глюкуронилтрансферазы в мембране возникают гидрофобные карманы , способствующие концентрированию гидрофобных субстратов и ориентирующие их определенным образом относительнореактивных групп активного центра. Это приводит к уменьшению энтропийного фактора реакционного процесса. В данном случае липидная фаза является непосредственным участником ферментативного процесса. [c.49]