Диоксигеназы

Оксигеназы подразделяются на диоксигеназы и монооксигеназы [c.435]

В отдельные подклассы вьщелены ферменты (оксигеназы), катализирующие реакции, которые приводят к введе 1ию в окисляемое вещество одного атома кислорода — подкласс 14 (монооксигеназы) — или двух атомов кислорода — подкласс 13 (диоксигеназы) — из молекулы О2. [c.129]

Оксигеназы, в свою очередь, делят на диоксигеназы и моно- [c.129]

Существует растительный фермент, причисляемый к диоксигеназам, который называют липоксигеназой (липоксидазой). Не имея в своем составе ни металла, ни другой известной простетической группы, лип-оксигеназа катализирует окисление полиеновых жирных кислот в липидах [уравнение (10-48)] [138]. Образование гидроперекисного продукта сопровождается смещением двойной связи и переходом ее [c.436]

Механизм действия оксигеназ включает изменение валентности входящих в их состав ионов двухвалентных металлов (железа или меди). Диоксигеназы присоединяют к субстрату молекулярный кислород, активируя его за счет электрона атома [c.313]

Среди оксигеназ, включающих в продукт оба атома Ог, наиболее известны ферменты, разрывающие двойные связи ароматических соединений в положениях, соседствующих с ОН-группами или между ОН-группами, как показано в уравнении (10-43). Другие диоксигеназы расщепляют алифатические соединения. Хорошо известным примером является расщепление р-каротина с образованием витамина А (дополнение 12-В). Несколько диоксигеназ было выделено в кристаллическом виде из бактерий. Они оказались белками, содержащими негемовое железо мол. вес одной субъединицы составлял 50000 или более. Эти белки обычно содержат Ре(П), но у них нет лабильной серы [1]. С другой стороны, триптофандиоксигеназа (триптофанпнрролаза гл. 14, разд. И) является гемовым ферментом. Она катализирует реакцию, описываемую уравнением (10-45). Атомы кислорода, помеченные звездочкой, поступают из Ог. [c.435]

Эта диоксигеназа, выделенная из одного штамма Pseudomonas. содержит связанный FAD, который должен восстанавливаться под действием внешнего NADH. Фермент, подобно типичной диоксигеназе, вводит в продукт два атома кислорода. Однако он также использует восстановленный FAD для восстановления системы двойных связей (либо до, либо после атаки молекулярным кислородом). Другой фермент тех [c.151]

Включение обоих атомов Oj в молекулу окисляемого в-ва, катализируемое диоксигеназами (оксигеназами) [c.125]

Диоксигеназы (трансферазы кислорода) катализируют активацию молекулярного кислорода и прямое внедрение обоих атомов кислорода в окисляемый субстрат В - - О2 -> ВО2. [c.129]

Схема 14.4. Окислительное расщепление ванилиновой кислоты под действием диоксигеназ [c.314]

В основу классификации, предложенной В. П. Скулачевым, положено рассмотрение всех реакций взаимодействия клетки с молекулярным кислородом под углом зрения их энергетической значимости . По химическим механизмам, лежащим в основе этих реакций, все они могут быть разделены на 2 типа. К первому типу относятся реакции, катализируемые кислородными трансфераза-ми, или диоксигеназами, в которых имеет место прямое присоединение молекулы кислорода к молекуле метаболита [c.346]

Оксигеназы катализируют включение в субстрат кислорода из молекулярного кислорода. Монооксигеназы включают один атом молекулярного кислорода в субстрат другой атом при этом высвобождается в виде Н2О2 или Н2О. Диоксигеназы вводят в субстрат оба атома кислорода. [c.399]

Кетокислота м-оксифенилпируват декарбоксилируется под действием диоксигеназы, которая рассматривалась в гл. 10 [уравнение (10-55)]. Продукт реакции гомогентизиновая кислота подвергается действию второй диоксигеназы (рис. 14-20), превращаясь в конечном итоге в фумарат и ацетоацетат. [c.145]

Диоксигеназы катализируют превращения, в ходе которых оба атома молекулы О2 включаются в состав окисляемого субстрата. Р1апример, деструкция триптофана начинается с реакщт образования ( )0рмилкипурен1п1а [c.134]

Заслуживает упоминания еще один пример разрушения ароматических соединений, поскольку при этом протекают необычные ферменг тативные реакции. Имеется в виду разрушение бактериями различны форм витамина Ве [136]. В случае одного из путей первые стадии за- ключаются в окислении оксиметильной группы в 5-м положении и замещающей группы в 4-м положении с превращением их в карбоксилат-ные группы. Затем, как показано в уравнении (14-45), происходит декарбоксилирование под действием необычной диоксигеназы. [c.150]

Диоксигеназы [уравнение (10-45)]. Этот фермент был предметом интенсивных исследований, что объясняется его индуцибельностью в тканях животных, а также тем обстоятельством, что он подвержен гормональной регуляции. Индуцирующими агентами служат как триптофан, так и глюкокортикоиды [17, 142]. [c.157]

Подклассы О. (их 17) сформированы по типу окисляемого в-ва (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя (акцептора восстановит, эквивалента). О. всех подподклас-сов, для к-рых акцептором служит ве О2, а любое др. соед., наз. дегидрогеназами, шш редуктазами, если акцептор О2-оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты наз. оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксиге-назами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде гр) ОН-гидроксила-зами. [c.353]

Эту реакцию следует сравнить с реакцией, приведенной в уравнении (8-67). Несомненно, обе они идут по сходному механизму На первой стадии активированный кислород может присоединяться сначала к карбонильной группе, а затем другой конец молекулы Ог в результате электрофильной атаки присоединяется к ароматическому кольцу. Заметим, что этой атаке способствуют электронодонорные свойства п-гидроксильной группы. Последующее декарбоксилирование разрывает связь О—О, как и в уравнении (8-67). Одновременно, как и в уравнении (10-54), образуется гидроксилированный карбоний-ион, в котором происходит ЫШ-сдвиг. Хотя рассматриваемый фермент является диоксигеназой, механизм его действия, по-видимому, сходен с механизмом действия монооксигеназ [c.440]

При окислительном распаде а- и у-каротинов образуется только по одной молекуле витамина А, поскольку эти провитамины содержат по одному 3-иононовому кольцу. Расщепление каротинов на молекулы витамина А происходит преимущественно в кишечнике под действием специфического фермента 3-каротин-диоксигеназы (не исключена возможность аналогичного превращения и в печени) в присутствии молекулярного кислорода. При этом образуются 2 молекулы ретиналя, которые под действием специфической кишечной редуктазы восстанавливаются в витамин А. Степень усвоения каротинов и свободного витамина А зависит как от содержания жиров в пище, так и от наличия свободных желчных кислот, являющихся абсолютно необходимыми соединениями для процесса всасывания продуктов распада жиров. [c.213]

Свободное окисление. Одна из задач свободного (несопряженного) окис-лен1тя—превращения природных или неприродных субстратов, называемых в этом случае ксенобиотиками (ксено—несовместимый, биос—жизнь). Они осуществляются ферментами диоксигеназами и монооксигеназами. Окисление протекает при участии специализированных цитохромов, локализованных чаще всего в эндоплазматическом ретикулуме, поэтому иногда этот процесс называют микросомальным окислением [Арчаков А.И., 1975]. [c.313]

Устойчивые растения табака и хлопка бьши созданы трансформацией геном tfdA из Al aligenes, кодирующим диоксигеназу, которая разрушает гербицид [c.401]

Особенность этих ферментов заключается в том, что в их активном центре имеется железо или другой металл. Примером диоксигеназ может служить липоксигеназа. Химизм процесса, катализируемого липоксигеназой, сводится к образованию комплекса фермент — субстрат — кислород в результате взаимодействия фермента с каждой молекулой окисляемого вещества [c.129]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.435 , c.440 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.313 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.346 ]

Биохимия (2004) -- [ c.206 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.543 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.305 , c.312 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.124 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.124 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.309 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.418 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология