Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фумаратгидратаза

    Фумаровая кислота при участии фумаратгидратазы превращается в яблочную (см. лимоннокислый цикл, стр. 173). Яблочная кислота под влиянием малатдегидрогеназы окисляется в щавелевоуксусную. Шавеле-воуксусная кислота путем переаминирования с глютаминовой кислотой и при участии аспартатаминотрансферазы превращается в аспарагиновую. Аспарагиновая кислота вступает в реакцию с новой молекулой цитруллина и цикл превращений повторяется вновь. [c.199]


    Рассмотрим в качестве примера реакцию фумарата на активном центре фумарат-гидратазы [1]. Коэффициент ди(Й>узии фермента и субстрата, соответственно, равен 4,5-10 см -с и 9,3-10" см -с . Принимая Ri + / г) равным примерно 5A и полагая, что фумарат-ион взаимодействует с 2—3 положительными зарядами на активном центре фермента, можно вычислить предельную константу скорости (0,8—1,5)-10 С учетом того, что в одной молекуле фумаратгидратазы имеется, по крайней мере, шесть активных центров, теория диффузионноконтролируемых реакций удовлетворительно описывает экспериментальное значение константы скорости (см. табл. 33). [c.270]

    Яблочную кислоту получают, используя иммобилизованные в полиакриламидном геле клетки, содержащие фумаратгидратазу. В присутствии этого фермента происходит присоединение воды по двойной связи в молекуле фумаровой кислоты  [c.98]

    Седьмая реакция осуществляется под влиянием фермента фума-ратгидратазы (фумаразы). Образовавшаяся при этом фумаровая кислота гидратируется, продуктом реакции является яблочная кислота (малат). Следует отметить, что фумаратгидратаза обладает стереоспецифичностью (см. главу 4)-в ходе реакции образуется Ь-яблочная кислота  [c.348]

    Представляют интерес также ферментативные реакции с участием воды (имеется в виду стехиометрически реагирующая вода). В разнообразных реакциях ферментативного гидролиза и дегидратации (как в приведенных выше примерах действия холинэстеразы и фумаратгидратазы) вода служит одним из субстратов действия ферментов и, следовательно, такие реакции надо рассматривать по сути дела не как односубстратные, а как двухсубстратные. Однако, ввиду того, что все ферментативные реакции протекают в разбавленных водных растворах, где концентрация воды превышает на несколько порядков концентрацию остальных партнеров реакции, кинетически гидролиз и дегидратация могут быть описаны без учета изменения концентрации воды, т. е. формально как односубстратные реакции. [c.35]

    Фумараза (фумаратгидратаза) присутствует в митохондриях. Пьерпойнт [18] показал, что в листьях табака 90% всей фумараз-ной активности локализовано в митохондриях. Он высказал предположение, что присутствие фумаразы в надосадочной жидкости можно использовать как показатель повреждения митохондрий. [c.192]

    Фумаровая кислота, присоединяя воду под действием фермента фумаратгидратазы, дает яблочную кислоту  [c.169]

    Кроме химической специфичности, которая отчетливо выступает при рассмотрении табл. 18, ферменты обладают стереоспецифичностью. Например, при восстановительном аминировании аммиаком а-кетоглутарата под действием глута-матдегидрогеназы образуется только Ь-глута-миновая кислота. Фумаратгидратаза катализирует реакцию с фумаратом, а не с малеатом, образуя Ь-яблочную кислоту. При обратном направлении этой реакции из Ь-яблочной кислоты образуется фумаровая. Лимонная кислота, образующаяся ферментативным путем из 4-С -щавелевоуксусной, расщепляется препаратами митохондрий до а-кетоглутарата, который оказывается меченым по а-карбо-ксильной группе (фиг. 42). Такое распределение метки обусловлено стереоспецифическим присоединением ацетата к щавелевоуксусной кислоте. [c.103]


    Стереохимическая специфичность-состоит в том, что фермент действует только на один из пространственных стереоизомеров. Например, а- и р-метилглюкозиды расщепляются разными ферментами. Фермент проявляет специфичность к чмс- и транс-формам. Например, фумаратгидратаза действует только на фурамат (трансформа) и не действует на малат (чмс-форма).Стереохимической специфичностью обладают не только ферменты реакций распада, но и реакций синтеза. Изучение стереоспецифичности ферментов имеет большое значение для выяснения строения активного центра и механизма их действия. [c.128]

    Фумаратгидратаза (фумараза) катализирует превращение фумаровой кислоты в яблочную (малат). Фермент стереоспецифичен, образует лишь -малат. [c.144]

    Высокая специфичность ферментов не ограничивается химическим составом реагентов, а относится к их пространственному строению. Характерно, что ферменты могут действовать только на один из стереоизомеров. Фумаратгидратаза осуществляет присоединение молекулы воды по двойной связи фумаровой кислоты, но не по двойной [c.65]

    На рис. 10 показан потенциальный профиль и соответствующие изменения Д5 для реакции, ускоряемой фумаратгидратазой с образованием -малата при pH 6,5 по данным работы [14]. На основании кинетических данных (разные энергии активации в области температур выше и ниже 18 С) в работе [14] сделано предположение, что фумаратгидратаза с фумаратом способна образовать два различных комплекса Михаэлиса Ер1 и ЕЕг (где Е — фумарат), свойства которых показаны на рис. 10, и один комплекс с малатом ЕМ. Этот график иллюстрирует тот набор термодинамических параметров, который необходимо вычислять для ферментативного процесса при его детальном сопоставлении с другими каталитическими реакциями. Образованию [c.78]

    В класс лиаз входят и гидратазы, ускоряющие реакции отщепления воды и реакции гидратации. Например, фумаратгидратаза катализирует реакцию гидрати-рования фумаровой и дегидратирования яблочной кислоты. [c.20]

    Реакция дегидратации яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты под действием фумаратгидратазы протекает только для -яблочной кислоты (на )-яблочную кислоту фумаратгидратаза не действует)  [c.223]

    Ферменты проявляют специфичность не только к /)- и -, но также и к г ыс-тракс-изомерам. Так, фермент фумаратгидратаза действует только на тпракс-изомер — фумаровую кислоту и не оказывает никакого влияния на г ыс-изомер — малеиновую кислоту. [c.223]

    Так как структура фермента и субстрата комплементарны друг к другу, то структура активного центра фумаратгидратазы соответствует тракс-расположению заместителей, находящихся по соседству с двойной связью. Ясно, что фумаратгидратаза не будет взаимодействовать с цис-шо-мером того же соединения, имеющим совершенно иное пространственное расположение заместителей. [c.223]

    Фумараза (фумаратгидратаза) катализирует присоединение воды к фумарату с образованием малата  [c.176]

    На следующем этапе янтарная кислота окисляется до фумаровой. Реакция катализируется сукцинатдегидрогеназой, коферментом которой является FAD. Фумаровая кислота под действием фумаразы или фумаратгидратазы, присоединяя Н2О, превращается в яблочную кислоту (малат). И, наконец, на последнем этапе цикла яблочная кислота с помощью NAD-зависимой малатдегидрогеназы окисляется в щавелевоуксусную. ЩУК, которая самопроизвольно переходит в енольную форму, реагирует с очередной молекулой ацетил-СоА и цикл повторяется снова. [c.143]

    Фумаровая кислота под воздействием фермента фумаратгидратазы фумаразы) теряет одну молекулу воды и превращается в яблочную кис-юту (малат). [c.53]


Смотреть страницы где упоминается термин Фумаратгидратаза: [c.269]    [c.688]    [c.548]    [c.32]    [c.101]    [c.169]    [c.209]    [c.589]    [c.136]    [c.153]    [c.48]    [c.270]    [c.223]    [c.223]    [c.153]    [c.309]    [c.320]    [c.134]    [c.61]    [c.20]   
Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.208 , c.223 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.176 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.134 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.176 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте