Лизоцим выделение

Лизоцимы, выделенные из различных источников, являются сходными, но не идентичными белками. Наиболее изучен лизоцим, выделенный в кристаллическом виде из белка куриного яйца. Молекула его состоит из 129 аминокислот и образует одну полипептидную цепь, сшитую -в четырех местах поперечными дисульфидными мостиками (мол. в. 14 388) Для лизоцима известна аминокислотная последовательность и с помощью рентгеноструктурного анализа установлена его пространственная структура Фермент богат основными аминокислотами, изоэлектрическая точка его соответствует pH 10,5—11. [c.302]

Лизоцим-относительно небольшой фермент. Лизоцим, выделенный из белка куриных яиц, где он содержится в большом количестве, представляет собой одну полипептидную цепь из 129 аминокислотных остатков и массой 14,6 к Да. В молекуле лизоцима имеется четыре поперечных дисульфидных мостика, обусловливающих стабильность фермента. Последовательность аминокислот в лизоциме показана на рис. 7.5. [c.133]

Полисахаридные цепи гликопептида стенки химически весьма устойчивы. Тем не менее их гидролиз легко протекает под действием специфического фермента — лизоцима, весьма распространенного в живых организмах. Обработка многих бактерий лизоцимом приводит к разрушению стенки и в обычных условиях к гибели бактериальной клетки (из-за способности лизировать, т. е. растворять бактериальные клетки, фермент и получил свое название). Ряд слизистых выделений животных организмов, таких, как слезы или слюна, содержит лизоцим, что обусловливает их защитный эффект против вторжения инфекции. [c.151]

В 1965 г. английским ученым удалось установить строение молекулы белка, обладающего ферментными свойствами, так называемого лизоцима. Лизоцим проявляет бактерицидные свойства. Это вещество, по-видимо-му, одно из важных средств химической защиты организма от разнообразных случайных инфекций лизоцим содержится в слизистых выделениях носа (в них он и был впервые найден Флемингом), в секрете слезных и потовых желез и почти во всех жидкостях организма. [c.164]

Лизоцим содержится в слюне, выделениях носа, слезных желез и т. п. Благодаря ему микробы не могут размножаться в условиях, которые по всем признакам как будто благоприятны для них. Слезы, омывающие глазное яблоко, одновременно дезинфицируют глаз и являются надежной защитой от микробов, попадающих в глаз с пылью. Когда животное вылизывает рану, оно быстро обеззараживает ее посредством все того же лизоцима. [c.188]

Сверх того, имеется большое количество антибиотиков с установленной суммарной формулой, например актиномицин, и антибиотики неустановленного состава, например лизоцим, присутствующий почти во всех выделениях и тканях млекопитающих, а также в яичном белке и многих растениях и микроорганизмах. Лизоцим сильно действует на ряд бактерий, причем некоторые из них полностью лизируются. В качестве других примеров можно привести такие как стрептотрицин, сильно действующий на микробы чумы и холерный вибрион, и фитонциды—большую группу антибиотиков растительного происхождения. [c.430]

Лизоцим Широко распространен в природе найден почти во всех выделениях и тканях млекопитающих. Например, входит в состав слюны, слез и т. д. (мол. вес яа 14 700) Вызывает лизис многих бактерий 65—67 [c.488]

Лизоцим содержится в белке куриного яйца, селезенке, сердце, печени, легком, в различных секреторных выделениях (слюне, слизистой носа и др.) и в соках некоторых растений. Особенно много лизоцима в легочной ткани, которая непосредственно соприкасается с бактериями воздуха. Значительное количество лизоцима обнаружено и в селезенке. С другой стороны, лизоцим отсутствует или находится в незначительных количествах в органах и тканях, которые мало доступны микрофлоре (например, мышцы). Это свидетельствует о том, что лизоцим является антибактериальным веществом, выполняющим определенные защитные функции в естественном иммунитете животного организма. [c.219]

Лизоцим обнаружен в белке куриного яйца, селезенке, сердце, печени, легком, в различных секреторных вьщелениях (слезы, слизь носа, слюна и др.), в соках некоторых растений, у микроорганизмов и бактериофагов. Приведем некоторые данные об источниках лизоцима в тканях и выделениях животных (по [c.394]

Большая часть белков и ферментов, изученных в ранний период истории белковой химии, была выделена из внеклеточных жидкостей. Причина этого заключается не только в легкости получения материала, но и в том, что внеклеточные белки в основном более стабильны часто благодаря наличию в них дисульфидных мостиков, а также небольшим размерам молекул. Первоначально исследования структуры белков, естественно, сосредоточивались на этих небольших белках. Так, лизоцим, рибонуклеаза и химотрипсин были самыми первыми детально изученными белками, и все они получены из внеклеточных источников. Однако большинство ферментов локализовано внутри клеток. Часто такие белки менее стабильны — у них обычно отсутствуют дисульфидные связи вследствие того, что внутриклеточная среда обладает восстанавливающими свойствами. Цель данного раздела — дать описание методов разрушения клеток и выделения ферментов в водный экстракт , что является первым этапом очистки ферментов. [c.39]

Более полно изучен лизоцим, выделенный из белка куриного яйца. Кристаллический лизоцим получают непосредственно из яичного белка путем адсорбции на бентонитной глине. С глины лизоцим элюируют 5%-м водным пиридином при pH 5, затем фермент осаждают сернокислым аммонием, подвергают диализу и лиофильно сушат. [c.395]

Существует предположение, что механизм ферментативной реакции, включающий образование кабоний-иона, действует в случае лизоци-ма — фермента, основная роль которого состоит в атаке и расщеплении полисахаридных цепей пептидогликанового слоя клеточных стенок бактерий [10]. Лизоцим содержится в качестве защитного агента в слёзной жидкости, в других выделениях организма и в очень больших количествах в яичном белке. Лизоцим из яичного белка был первым ферментом, у которого методом дифракции рентгеновских лучей была определена полная трехмерная структура [И]. [c.98]

Лизоцим широко распространен в природе. П оми.мо яичного белка он найден почти во всех выделениях и тканях млекопитающих, включая человека, а также во. многих растениях и микроорганизмах. Он сильно действует на ряд бактерий, причем некоторые из них (например, Mi ro o us lysodeikri us) полностью лизируются, тогда [c.220]

Из яичного белка, выделений слизистой носа и из хряща был выделен фермент, обладающий способностью гидролизовать полисахаридные кислоты. Он оказался осно вным белком — лизо-цимом. Изоэлектрическая точка этого белка лежит при pH 10,5—11,0, а его молекулярный вес равен 17 000 [62—64]. Лизоцим имеет много общего с гиалуронидазой (фактор распространения), выделенной из семенников, и составляет примерно 3% всех белков яичного белка (см. стр. 194). [c.291]

Из разрушенного смесью фенол — вода нуклеопротеина TMV Анде-рер [55] смог иыде.лить белок TMV (из фенольного раствора). Выделенный белок снова соединялся с нуклеиновой кислотой TMV с образованием кристаллического нуклеопротеина TMV. Это показывает, что белок не денатурируется в жидком феноле необратимо. Кикхефен [56] недавно показал, что различные ферменты — рибонуклеаза, химотрипсин, трипсин, лизоцим и др.— после растворения в жидком феиоле можно количественно выделить сходным способом без потери ими ферментативной активности. Некоторые ферменты даже выдерживают нагревание в фенольном растворе до 80—100°. [c.331]

Из числа умеренных колифагов наиболее подробно изучен фаг "к. Путем изучения развития вируса в ходе лизиса клетки (использовали целый ряд мутантов с супрессорно-чувствительными, условнолетальными, бессмысленными мутациями, выделенными Кэмпбеллом [60]) в геноме фага X удалось идентифицировать пе менее 18 генов. Этими методами было показано, что гены от Л до F ответственны за функции, связанные с синтезом белка фагового отростка, а гены от G до / отвечают за формирование головки. Ген i кодирует фаговый лизоцим [62]. Все эти гены, таким образом, попадают в категорию поздних генов в отличие от ранних генов , таких, как ген N, детерминирующий репликацию ДНК. Была проделана большая работа по выяснению роли этих различных генов и последовательности их транскрипции. Установлено, что разные гены транскрибируются с одного или с другого конца цепи и транскрипция таким образом идет в противоположных направлениях (фиг. 72) [496]. [c.278]

Первым ферментом, у которого была выяснена третичная структура и каталитические свойства которого были рассмотрены на основе знания расположения атомов в активном центре, был лизоцим. Его химическое строение установлено П. Жолле в 1962 г., а несколько позднее Р. Кенфилдом. Фермент, выделенный из яичного белка, представляет собой одну полипептидную цепь из 129 аминокислот. Расшифровка структуры белка была начата Филлипсом и соавт. в 1960 г. через два года было получено изображение с малым разрешением 6,0 А [212-214]. В 1965 г. выполнен расчет структуры при учете около 10 ООО рефлексов с разрешением в 2,0 А [215-218]. Трехмерная структура лизоцима имеет форму эллипсоида с осями 45 х 30 х 30 А. Она содержит лишь несколько коротких, сильноискаженных и с трудом узнаваемых спиральных участков (рис. 1.3). Пептидные группы в них, как правило, повернуты таким образом, что связи С=0 направлены наружу по отношению к оси спирали, а Н-Н - внутрь. В результате такого поворота связи К-Н попадают в промежуток между карбонильными группами третьего и четвертого остатков и, следовательно, не образуют оптимальных водородных связей. В ряде мест пептидная цепь скручена таким образом, что получается структура, промежуточная между а-спиралью и спиралью Зц). В молекуле лизоцима имеется короткий участок антипараллельной (3-структуры. Более половины всех аминокислотных остатков входят в полностью нерегулярные структуры. [c.50]

Из явлений А-авитаминоза, как указано, важным признаком является ксерофталмия и кератомаляция. Исследования этого заболевания показали, что существенным моментом его развития является прекращение выделения слез (содержащих сильное бактерицидное вещество, лизоцим), увлажняющих роговицу и удаляющих с ее поверхности загрязнения и микроорганизмы. Быстроте течения заболевания на этой стадии способствует недостаточное поступление в организм фосфатов. [c.49]

В) к веществам, продуцируемым макрофагами и имеющим антибактериальную или антивирусную активность, относятся лизоцим, низкомолекулярный катионный белок (14 000 дальтон), гидролизирующий гликозидные связи в гл икопептидах стенки бактерий интерфероны, направленные на борьбу с вирусной инфекцией растворимый антибактериальный фактор, выделенный из культуры макрофагов [c.49]

Физико-химические факторы. Антимикробными свойствами обладают уксусная, молочная, муравьиная и другие кислоты, вьщеляемые потовыми и сальными железами кожи соляная кислота желудочного сока, а также протеолитические и другие ферменты, имеющиеся в жидкостях и тканях организма. Особая роль в антимикробном действии принадлежит ферменту лизоциму. Этот протеолитический фермент, открытый в 1909 г. П. Л. Лащенко и выделенный в 1922 г. А. Флемингом, получил название мурамидаза , так как разрушает клеточную стенку бактерий и других клеток, вызывая их гибель и способствуя фагоцитозу. Лизоцим вырабатывают макрофаги и нейтрофилы. Содержится он в больших количествах во всех секретах, жидкостях и тканях организма (кровь, слюна, слезы, молоко, кишечная слизь, мозг и т. д.). Снижение уровня фермента приводит к возникновению инфекционных и других воспалительных заболеваний. В настоящее время осуществлен химический синтез лизоцима, и он используется как медицинский препарат для лечения воспалительных заболеваний. [c.137]

Иммунологиче- Кожные покровы и слизистые оболочки обеспечивают не-ские барьеры восприимчивость как механические защитные барьеры и вследствие выделения антимикробных веществ широкого диапазона действия. Так, в отделяемом потовых и сальных желез кожи находят различные ингибиторы, молочные и жирные кислоты, угнетающие многие виды патогенных бактерий. Слизистая оболочка желудка секретиру-ет соляную кислоту, в которой быстро инактивируется холерный вибрион. Многие слизистые оболочки продуцируют муколитический фермент лизоцим, [c.11]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология