Серин Серии, структура

Как показал анализ нуклеотидной последовательности гена ИФр, в нем присутствуют три остатка цистеина, и один из них или несколько, возможно, участвуют в образовании дисульфидных связей, приводящих к образованию димеров и олигомеров в клетках Е. соИ, но не в клетках человека. Было высказано предположение, что замена одного или нескольких цистеиновых кодонов на сериновые приведет к синтезу интерферона, не образующего олигомеров. Серин бьш выбран потому, что его структура сходна со структурой цистеина за исключением того, что вместо серы он содержит кислород и поэтому не может образовывать дисульфидные связи. [c.170]

Однако с такими соединениями проведено сравнительно немного исследований. Дезаминирование является главной реакцией аминокислот при облучении. Реакция, очевидно, довольно сложна она зависит от структуры, концентрации, pH, присутствия кислорода и других факторов, действие которых трудно учесть. Глицин [35—37], серии [38] и аланин [39] повышают выход аммиака при увеличении их концентрации. Выход аммиака находится в сложной зависимости от pH он достигает максимума при pH 3, падает вновь до минимума при pH 6—6,5, достигает второго максимума при pH 9 и снова падает при более высоких значениях pH [39]. Кислород увеличивает выход аммиака из глицина [36, 37], но уменьшает выход аммиака из серина [37]. [c.220]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Если в боковой цепи синтетического полипептида в у-поло-жении находятся атомы кислорода или серы (поли-1-серин, пoли-L-ци тeин, поли- -треонин и их производные), то, как показывают экспериментальные данные [125, 126], полипептиды имеют в растворе и пленках конформацию р-структуры. Оптимальная структура этих полимеров была объяснена Бирштейн и Птицыным [127], которые рассчитали электростатическую энергию как в диполь-дипольном, так и в монопольном приближении и показали, что, по крайней мере, без учета невалентных взаимодействий р-структура стабильнее а-спирали [c.142]

Л изуются очень медленно или вовсе не гидролизуются. Последующие исследования показали, что для достижения максимальной скорости гидролиза радикал R должен содержать ароматическую циклическую систему (например, бензол, как в фенилалани не, тирозине индол, как в триптофане), отделенную от а-углеродного атома не менее чем одной метиленовой группой. Если бензольное кольцо находится непосредственно у а-углеродного атома, как в производных фенилглицина, то соединение не гидролизуется. Единственным известным неароматическим остатком, совместимым с заметной гидролизуемостью в этом положении, является метионин скорость гидролиза убывает в ряду триптофан>ти-розин>фенилаланин>метионин. Приближенно изостерические производные норлейцина и норвалина расщепляются много медленнее поэтому можно думать, что указанное свойство метионина связано каким-либо образом с наличием двухвалентной серы в его боковой цепи. Наряду с уже упомянутыми соединениями не подвергаются расщеплению те, в которых в качестве центрального остатка содержится серин, треонин или гистидин, а также большое число других соединений, не отвечающих структурам ХП1 и XIV. [c.629]

Важным методом изучения активного центра явилась реакция фосфоглюкомутазы с диизопропилфторфосфатом (ДФФ) — необратимым ингибитором фосфоглюкомутазной реакции. Этот ингибитор присоединяется к гидроксильной группе серина, находящегося в активном центре фермента. Образующееся производное с трудом подвергается гидролизу и после триптического гидролиза фермента фосфори-лированный остаток серина может быть обнаружен в одном из образующихся пептидных фрагментов. Определение последовательности аминокислот такого фрагмента привело к расшифровке структуры активного центра фосфоглюкомутазы, которая оказалась следующей тре — ала — сер — гис — асп —. [c.173]

Две серин мутантов штамма WSN, полученных в Канберре [141] и в Нью-Йорке [94, 248], а также мутанты ХЗЗИ, выделенные в Токио [271], не предназначались для изучения геномных сегментов РНК. Поэтому, несмотря на то, что был проведен фенотипический анализ этих мутантов, представляется затруднительным скоррелировать функцию и структуру, и эти ранние работы не рассматриваются в нашем обзоре. Превосходное обобщение фенотипических характеристик этих трех серий мутантов было сделано L. Hightower и М. Bratt [92]. [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология