Метионин свойства

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Питательные свойства БРП обусловлены большим содержанием белков, которые находятся в них в наиболее концентрированном виде. Аминокислотный состав белков самых распространенных БРП, таких, как белковые продукты сои и конских бобов (два важнейших, если не единственных источника растительного белка, используемых во Франции в промышленном масштабе), делает их высокоценными продуктами питания. Ранее уже говорилось о том, что эти БРП, впрочем, как и большинство белков животного происхождения, характеризуются некоторым дефицитом метионина. Однако, как показали многочисленные исследования, проведенные в разных странах, если технология приготовления БРП подобрана правильно, замена части белков мяса этими БРП дает смесь белков, близкую по своей питательной ценности к натуральному мясу. [c.633]

Метионин имеет в своем составе подвижную метильную группу, которая способна переноситься на другие клеточные структуры в процессах метилирования, например в процессах конъюгации или синтеза холина. Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами. Лекарственные препараты под названием Метионин выпускаются в виде таблеток. Применяются также в геронтологии в качестве профилактического средства. [c.27]

Тиолы оказывают положительный антидотный эффект, поставляя серу для процессов конъюгации и детоксикации. Такие же свойства присущи и серосодержащей аминокислоте - метионину. [c.122]

Свойства. Белый кристаллический порошок. Очень легко растворим в воде и этиловом спирте, практически не растворим в диэтиловом эфире, ацетоне, этилацетате, бензоле, сероуглероде и четыреххлористом углероде. Удельное вращение [а]д =-1-9,7° (с — 1,3, НгО). Чувствителен к воздействию окислителей. Водные растворы на воздухе легко окисляются в цистин. Неустойчив также в щелочной среде, разлагается на HjS, NH3 и пировиноградную кислоту. Незаменимая аминокислота, входящая в состав многих пептидов и всех белков, особенно много -цистеина в кератине. В организме образуется из метионина. [c.444]

Различие между белками этих двух штаммов состоит в том, что у подорожникового штамма белок содержит метионин и гистидин, отсутствующие в белке нормального штамма. Вирусы эти различаются по своим иммунологическим свойствам. Оказалось, что гибридный вирус вызывает заболевание, характерное для подорожникового штамма, по по иммунологическим свойствам напоминает обычный штамм. Потомство же гибридного вируса содержит метионин и гистидин, подобно белку подорожникового штамма, из которого первоначально была получена нуклеиновая кислота вируса, и в отличие от белка гибрида, использованного в качестве инокулума. Эти результаты доказывают, что генетические особенности вируса определяются его РНК, но не его белком. [c.154]

Электрохимические данные также указывают на биполярное строение в кислой среде аминокислоты мигрируют к катоду и проявляют свойство катиона, в щелочной среде аминокислоты устремляются к аноду и являются, следовательно, анионами. При определенных значениях pH, характерных для каждой аминокислоты, они индифферентны к действию электрического тока. В этом случае концентрации анионов и катионов в растворах равны. Подобные значения pH называются изоэлектрической точкой аминокислоты (рН1). (Структурные модели глицина и метионина см. на цветной табл. V.) [c.272]

Свойства активного метионина [c.218]

Целью настоящей работы является выбор оптимальных условий для препаративного разделения группы нейтральных аминокислот (лейцин, изолейцин, метионин, валин) на ионитах. Изучение законов обмена аминокислот, являющихся цвиттер-ионами на ионитах,— очень сложная проблема ввиду зависимости электрохимических свойств этих веществ от pH раствора. Для решения этой задачи необходимо было провести детальное исследование ионообменного поведения нейтральных аминокислот, в частности, изучить процессы сорбции в статических условиях. [c.30]

Одним 1 з важнейших свойств метионина является его способность к образованию солен и комплексов с нонами многих металлов (22). [c.715]

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Карбоциклопентилоксигруппа [1281 обладает интересными свойствами. Циклопентилхлоругольный эфир [1311—устойчивое соединение, которое легко реагирует с аминокислотами в слабощелочной среде [1281. Карбоциклопентилоксигруппа отщепляется действием бромистого или хлористого водорода в нитрометане [1281 с образованием продуктов расщепления, которые лишены лакри-могенных свойств и не вступают в побочные реакции с пептидами, содержащими метионин [128]. [c.183]

Все серосодержащие соединения нефтей, кроме низкомолекулярных меркаптанов, при низких температурах химически нейтральны и близки по свойствам аренам. Промышленного применения они пока не нашли из-за низкой эффективности методов их выделения из нефтей. В ограниченных количествах выделяют из средних (керосиновых) фракций некоторых нефтей сульфиды для последующего окисления в сульфоны и сульфокислоты. Сернистые соединения нефтей в настоящее время не извлекают, а уничтожают гидрогенизационными процессами. Образующийся при этом сероводород перерабатывают в элементную серу или серную кислоту. В то же время в последние годы во многих странах мира разрабатываются и интенсивно вводятся многотоннажные промышленг ные процессы по синтезу сернистых соединений, аналогичных нефтяным, имеющих большую народнохозяйственную ценность. Среди них наибольшее промышленное значение имеют меркаптаны. Метилмеркаптан применяют в производстве метионина - белковой добавке в корм скоту и птице. Этилмеркаптан - одорант топливных газов. Тиолы С, - С4 - сырье для синтеза агрохимических веществ, применяются для активации (осернения) некоторых ка- [c.82]

Эффективным представляется использование аминокислот как пищевых добавок, имеющее двоякое значение в качестве лечебных компонентов, а также для улучшения питательной ценности пищевьгх продуктов и придания им оптимальных вкусовых свойств. Так, глутаминовая кислота, помимо фармакологического эффекта, улучшает вкус мясных продуктов, является весьма важным ингредиентом при консервировании и замораживании. Многие другие аминокислоты также улучшают вкус тех или иных пищевых продуктов. Термическая обработка пищи в присутствии таких аминокислот, как валин, метионин или глицин, приводит к получению своеобразного аромата мясных или хлебобулочных изделий. о-Триптофан во много раз слаще сахарозы и может использоваться для диабетического питания. В пищевой промышленности такие аминокислоты, как глицин, лизин, цистеин, используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту, и замедляющих пероксидное окисление липидов. Кроме того, будучи сладким на вкус, глицин применяется в пищевой промышленности при производстве приправ и безалкогольных напитков. [c.27]

Участие множественных молекулярных форм ферментов в регуляции метаболизма можно проиллюстрировать на примере синтеза аминокислот у бактерий. У Е. соИ аспартаткиназная реакция предшествует синтезу трех аминокислот треонина, лизина, метионина. Имеются три изоэнзима аспартаткина-зы (АК-1, АК-2 и АК-3), которые по принципу обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Вообще регуляция метаболизма изоферментами основана на различии их некоторых свойств, влияющих на скорости каталитического процесса (табл. 6.2). [c.83]

Природные алифатические а-аминокислоты обладают слабой фунгицидной активностью. Гидроксиамино- и диаминокислоты, как серии, треонин и лизин, а также цинковая соль метионина имеют умеренные фунгицидные и бактерицидные свойства [33]. Среднюю фунгицидную активность проявляют алкиловые эфиры амино- и Л/-алкиламинокислот, а также их соли с неорганическими и органическими кислотами [34]. Инсектицидными [c.149]

Толуол — пиридин —этиленхлоргидрин — 0,8 н. аммиак -Ь[30 4-+ 60 + 60) ( толуол -система [45]). Верхняя фаза служит для хроматографического анализа, нижняя — для предварительной обработки слоя (см. стр. 422). Эта система дает пятна с длинной бородой , что, естественно, связано с известными потерями вещества. Благодаря прекрасным разделительным свойствам этой системы мы используем ее в первом направлении при двумерной хроматографии. Мы считаем пока эту систему незаменимой и миримся с необходимостью предварительной обработки пластинок. Эта система обеспечивает, например, отделение ДНФ-фенилаланияа от ДНФ-метионина, ДНФ-норлейцина от ДНФ-валина, ДИФ- -аланина от ДНФ-лейцина, ДНФ-а-амино-и-масляной кислоты от ДНФ-пролина, ДНФ-аланина от ДНФ-саркозина кроме того, отделение группы, ди-ДНФ-аминокислот (кроме ди-ДНФ-цистина) от низших ДНФ-аминокислот и ДНФ-производных низших аминокислот от ДНФ-производных кислых аминокислот, причем последние остаются в точке старта. [c.418]

Наиболее удивительным свойством генетического кода является, вероятно, его вырожденность. Слово вырожденность -это математический термин, указывающий в данном случае на то, что аминокислоте может соответствовать больше чем один кодон (табл. 29-2). Только метионин и триптофан коди- [c.950]

Если из раствора модифицированного белка сорбцией на угле удалить НАД, а затем прибавить вновь, то полоса поглощения репортерной группы (390 нм) смещается в длинноволновую область. В дифференциальном спектре при таком смещении обнаруживается максимум при 420 нм и минимум при 370 нм. Алкилирование дегидрогеназы 4-бромацетамидо-З-нитрофенолом протекает примерно с таким же выходом (4,1 моля), а полоса репортерной группы 426 нм смещается в область 436 нм (при 435 нм и pH 6,9 е = 3000 М см ) [274]. Однако при добавлении НАД эта полоса смещается в коротковолновую область спектра. Эти же реагенты способны алкилировать остаток метионина в химотрипсине при добавлении бензоилфенилаланина к модифицированному ферменту полосы этих двух группировок также смещаются в противоположных направлениях. Репортерная группа ТНМ обладает аналогичными свойствами [49]. [c.376]

В последние годы созданы синтетические полипептидные волокна на основе а-аминокислот поли-Ь-аланина, поли-7-метилглутамата, поли-Ь-лейцина, поли-Ь-метионина [208]. Эти волокна способны к ферментативному гидролизу в тканях живого организма и могут найти некоторое применение как рассасывающиеся материалы типа тампонов, ваты. Невысокие пока механические свойства этих воло- [c.96]

Л изуются очень медленно или вовсе не гидролизуются. Последующие исследования показали, что для достижения максимальной скорости гидролиза радикал R должен содержать ароматическую циклическую систему (например, бензол, как в фенилалани не, тирозине индол, как в триптофане), отделенную от а-углеродного атома не менее чем одной метиленовой группой. Если бензольное кольцо находится непосредственно у а-углеродного атома, как в производных фенилглицина, то соединение не гидролизуется. Единственным известным неароматическим остатком, совместимым с заметной гидролизуемостью в этом положении, является метионин скорость гидролиза убывает в ряду триптофан>ти-розин>фенилаланин>метионин. Приближенно изостерические производные норлейцина и норвалина расщепляются много медленнее поэтому можно думать, что указанное свойство метионина связано каким-либо образом с наличием двухвалентной серы в его боковой цепи. Наряду с уже упомянутыми соединениями не подвергаются расщеплению те, в которых в качестве центрального остатка содержится серин, треонин или гистидин, а также большое число других соединений, не отвечающих структурам ХП1 и XIV. [c.629]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Адреналин и ряд близких к нему соединений, обозначаемых собирательным названием симпатины, образуются в организме из аминокислоты тирозина при участии метионина последняя из названных аминокислот дает необходимую для синтеза адреналина метильную группу. При образовании адреналина кольцо тирозина превращается в пирокате-хиновое кольцо. Последнее легко окисляется, образуя различные цветные соединения. Это свойство используется во многих цветных реакциях на адреналин [c.134]

Рассматриваются свойства, получение и биохимическое значение меркаптанов, сульфидов, сульфоксидов, сульфонов и дисульфидов. Описываются природные сульфониевые соединения — история их открытия в природных объектах, способы идентификации, биохимическое значение, пути распада в организмах. Значительное внимание уделено сернистым соединениям, содержащимся в нефтях и минеральных маслах, и природным гликозидам горчичных масел. В последних главах изложен очень интересный биохимический материал (участие серусодержащих органических соединений в биологическом метилировании образование, свойства и выделение активного метионина кофермент А и его 8-аце-тильное производное). [c.4]

Приблизительно в 1950 г. было установлено, что мука, обработанная следами треххлористого азота (чем облегчается выпечка изделий, изготовленных из этой муки), оказывает токсическое действие (истерия и конвульсии) на собак и некоторых других животных. Этот факт вызвал большой интерес. Первое сообщение, посвященное этому вопросу, было опубликовано Меланби [43] другие исследователи [44— 46], работавшие в дальнейшем над этой темой, подтвердили результаты первой работы. Ядовитое вещество образуется при действии треххлористого азота ( агена ) на белок глютен, содержащийся в пшеничной муке. Другие белки, например зеин, казеин, яичный альбумин, гемоглобин и протеин риса, также становятся токсичными при подобной обработке кератин же и арахин ядовитых свойств при этом не приобретают. Наконец, был сделан вывод, что ядовитыми становятся лишь белки со сравнительно высоким содержанием метионина. Оказалось, что казеин и зеин, частично окисленные перекисью водорода (при этом затрагиваются остатки метионина), не становятся токсичными после воздействия на них треххлористого азота. С другой стороны, свободный метионин или продукты гидролиза зеина и казеина не дают токсического вещества при обработке агеном в случае метионина при этом образуется его сульфоксид или сульфон. [c.55]

При длительном хранении (более 6 месяцев на МПА) мутанты двух штаммов отличаются по устойчивости сохранения ауксо-трофных свойств. Число ревертаптов среди мутантов штамма В-586 составляет 45,8%, в то время как среди мутантов штамма А-197 — не более 24%- Ауксонограмма 54 мутантов показала не одинаковую чувствительность различных локусов на хромосоме к мутагенному действию НГ. Установлено, что большинство мутан тов дефицитны по метионину (11), затем гистидину (5), аргинину (4), триптофану (4), четыре культуры нуждаются в витаминах группы В, две — в аденине и одна — в урациле, семь культур — многолокусные мутанты. Питательные потребности мутантов не идентифицированы. [c.51]

Серусодержащие аминокислотные остатки имеют важное значение в связи с особыми химическими свойствами серы. Высокая поляризуемость атома серы делает серусодержащие группировки особенно эффективными в реакциях нуклеофильного замещения (в качестве как замещаемых, так и замещающих группировок). Тиоловая группа цистеина является отличным нуклеофильным агентом. Даже тиоэфирная группа метионина обладает нуклеофильными свойствами, о чем свидетельствует ее способность к образованию сульфониевых производных типа 8-аденозилметионина. Цистеин легко окисляется в цистин, и эта реакция в белках служит единственным способом образования истинно ковалентной связи между разными полипептидными цепями или между остатками одной цепи. Такие дисульфидные связи при некоторых условиях могут вступать в обменные реакции, в результате которых происходит обмен радикалов, соединенных с атомами серы [c.23]

Смеси аминокислот хорошо зарекомендовали себя при лечении некоторых заболеваний, некоторые аминокислоты обладают специфическими свойствами. Так, метионин и лейцин усиливают сердечные сокращения, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты оказывают обратное действие. Ряд психических растройств, вызываемых нарушением правильного соотношения аминокислот в пище, излечивается при восстановлении баланса аминокислот. [c.66]

Холин представляет собой вязкую бесцветную жидкость с сильными основными свойствами, растворимую в воде и спирте и нерастворимую в эфире. Он обладает также витаминоподобным действием в том смысле, что в биологических процессах он способен быть источником подвижных метильных групп. Аналогичными свойствами обладают бетаин и метионин. [c.361]

СВОЙСТВ.г МЕТИОНИНА И СПОСОБЫ ЕГО ВЫДЕЛЕНИЯ ИЗ ВОДНЫХ И СОЛЕВЬГХ РАСТВОРОВ [c.713]

Свойство метионина образовывать устойчивые и малорастворимые в воде ктэмилексные соединения может быть попользовано при разработке способа выделения метионина из сточных вод. [c.717]

На основании анализа -литературных данных о свойства.х метионина и други.х аминокисют, а также способах выделения иос.тедних из водных и солесодержаи1,их растворов, для разработки способа выделения. метионина из -сточных вод могут быть выбраны следующие направления исследований [c.719]

Так как при действии иодистого метила на 5-аденозил-Ь-гомо-цистеин вводится новый асимметрический центр, образуется смесь двух сульфониевых диастереомеров, т. е. (+)-5-аденозил-Ь-метио-нины. В результате расщепления смеси ферментативным путем был получен (-г)-З-аденозил-Ь-метионин. В изученных ферментных системах он оказался совершенно неактивным, но по своим химическим свойствам (за исключением оптического вращения) был идентичен активному метионину , (—)-5-аденозил-Ь-метионину, синтезированному ферментативным путем [232]. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология