Кофакторы оксидоредуктаз

Кофакторы оксидоредуктаз — переносчики водорода и электронов. [c.249]

Флавиновые нуклеотиды — кофакторы целого ряда оксидоредуктаз — могут легко образоваться из рибофлавина (84) [c.155]

Протопорфирин — органический компонент важного кофактора оксидоредуктаз, гема — необходим животным в значительных количествах, в первую очередь для получения гемоглобина, поэтому у всех животных, включая человека, функционирует система биосинтеза протопорфирина из недефицитных предшественников (см. рис. 111, 9.5). [c.155]

Витамин Вг (рибофлавин) — желтый пигмент коровьего молока. Установление строения и синтез рибофлавина выполнилй одновременно две группы исследователей во главе с П. Каррером и Р. Куном. Коферментные формы витамина Вг — флавиномононуклеотид и флавинаденин-динуклеотид — являются кофакторами ферментов оксидоредуктаз и участвуют в окислительно-восстановительных реакциях [c.101]

Активность всех оксидоредуктаз проявляется только в присутствии коферментов (см. раздел Кофакторы ферментов ). Субстратную специфичность реакции, как правило, определяет белковая часть фермента — апофермент. Так, дегидрирование молочной кислоты, этанола и глицерофосфата осуществляется ферментами, имеющими один и тот же кофермент — никотинамиднуклеотид, но различные апоферменты. [c.289]

Никотинамиднуклеотидные коферменты. К данной группе кофакторов оксидоредуктаз относятся нуклеотиды, содержащие амид никотиновой кислоты (витамин РР). Основными представителями являются никотин-амидадениндинуклеотид (НАД) и никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ). [c.250]

Для быстрой реакции между комплексом оксидоредуктазы типа восстановленный фермент - кофактор Z) и акцептором электронов необходимо, чтобы и стехиометрия, и относительные редокс-потенциалы благоприятствовали переносу электрона [19]. Кроме того, активный центр фермента должен быть доступен для молекулы акцептора. Упрощенно рассматриваемую реакцию можно представить в следующем виде [c.205]

Никотинамиднуклеотидные коферменты являются кофакторами многих оксидоредуктаз, участвующих в переносе водорода и электронов. Каждый из этих ферментов специфичен но отношению к определенному субстрату или определенной группе субстратов. Субстратную специфичность определяет апофермент. Субстратами оксидоредуктаз, кофакторами которых служат НАД п НАДФ, обычно являются первичные и вторичные спирты, амины и альдегиды. [c.252]

Дегидрирование янтарной кислоты до фумаровой кислоты катализирует сукцинат (акцептор)—оксидоредуктаза (сукцинатдегидрогеназа, 1.3.99.1). Этот фермент, выделенный из сердца и дрожжей, имеет молекулярную массу 200 ООО, содержит четыре атома негемного железа и в качестве кофактора — производное флавина, природа которого окончательно не установлена. [c.401]

Коферментами принято называть кофакторы ферментов, непрочно соединенные с апоферментом и отделяющиеся от него, например, с помощью диализа. Коферменты — переносчики химических группировок — представляют собой органические вещества небольшого молекулярного веса в ходе катализа они обычно мигрируют от одной молекулы ферментного белка к другой. Примером таких соединений является пикотинамид-адениндинуклеотид, который служит коферментом (переносчиком водорода) многих оксидоредуктаз, находящихся в клеточной плазме в растворенном виде. Кроме того, к коферментам можно отнести неорганические ионы, играющие роль активаторов ферментов. [c.247]

Флавиннуклеотиды. К оксидоредуктазам, в частности к ряду ферментов дыхательной цени, относятся также флавопротеиды, кофакторами которых служат производные рибофлавина (витамина Bg) — флавиннуклеотиды. Наиболее изучены флавинадениндинуклеотид (ФАД) и флавинмонону-клеотид (ФМН). ФАД представляет собой несимметричный пирофосфат, с одной стороны этерифицированный рибофлавином, а с другой— аденозином. ФМН является эфиром рибофлавина и фосфорной кислоты [c.254]

Исследование синтетических аналогов флавинадениндинуклеотида, 4>лавинмононуклеотида и рибофлавина позволили сделать некоторые выводы относительно связи структуры этих соединений с их биологической активностью. Например, показано, что необходимым условием активности кофактора является присутствие в его молекуле остатка пен-тита со свободными гидроксильными группами (так, остаток /)-рибита может быть замещен на -арабит или -ликсит). Среди аналогов, у которых метильные группы при С и С, изоаллоксазинового ядра замещены другими остатками (например, Н, С0Н5, С1), имеются антагонисты флавопротеидов. Различные ингибиторы оксидоредуктаз, кофакторами которых служат ФАД и ФМН, найдены среди антималярийных препаратов (например, акрихин). [c.259]

Стабильное образование 20р-восстановленного гидрокортизона происходило в течение ЛО сут. При этом 100 %-ная активность сохранялась в течение 3 сут за счет эндогенного кофактора, затем активность начинала падать. Подключение экгозеппого кофактора восстановленного НАДН в момент падегшя ее активности позволило повысить ее до первоначального уровня и стабилизировать процесс еще в течение 7 сут. В дальнейп1ем наблюдалось необратимое падение активности 20р-оксидоредуктазы. [c.546]

Однако описанная цепь реакций резко замедляется, если не возбуждена ФС I, так как в этом случае весь Пц переходит в восстановленное состояние. При возбуждении П700 в реакционном центре ФС I энергией, эквивалентной 2 квантам длинноволнового красного света, 2 электрона захватываются мономерной формой хлорофилла а (Aj) и затем последовательно передаются переносчикам электронов Aj и Ад (железосерные белки FeS), ферредоксину (водорастворимый FeS-белок) и ферредоксин NADP-оксидоредуктазе с FAD в качестве кофактора. Наконец, редуктаза восстанавливает NADP +. [c.87]

Многие ферменты (около V3) являются ме-таллоферментами для активации ферментов свертывания крови требуется Са + оксидоредуктазы используют в качестве кофакторов Fe2+, u2+, Мп2+ киназы — Mg " для глутатионперок-сидазы (важного фермента в системе обезвреживания активных форм кислорода) требуется Se. [c.46]

Ферменты, принимаюшие участие в окислении или восстановлении биологических молекул (оксидоредуктазы), либо содержат в активном центре группу, которая может окисляться/восстанавливаться, например железо, медь, флавин или хинон, либо выполняют свою биологическую роль совместно с каким-либо редокс-кофактором, например ЫАВ(Р) . Из-за трудности осуществления прямой электрохимической реакции между редокс-центром и голым электродом и отсутствия эффективных электро-каталитических поверхностей для рециклирования восстанавливаемого кофактора в первых ферментных электродах электрохимические процессы лишь косвенно влияли на активность фермента. Классическим примером является сенсор глюкозы па основе фермента глюкозооксидазы и полярографического кислородного электрода, предложенный Кларком и Лайонсом [15] в 1962 г. и усовершенствованный Апдайком и Хикссом [54] в 1967 г. (гл. 1). Глюкозооксидаза представляет собой РАВ-содержащий фермент (рис. 15.1), катализирующий окисление глюкозы в глюконовую кислоту [c.212]

В отличие от основных питательных веществ витамины требуются в значительно меньших количествах. Они являются во многих случаях составными частями биокатализаторов - ферментов. Так, можно привести в качестве примера никотинамидные коферменты, образующиеся из никотиновой кислоты, флавиновые нуклеотиды, являющиеся кофакторами целого семейства ферментов- оксидоредуктаз, которые синтезируются из рибофлавина (витамин В2). Кроме каталитических витаминам присущи и друхт е не менее важные биологические функции. Так, известна антиоксидантная роль таких соединений, как аскорбиновая кислота, витаминов А, Е в защите клеток от молекулярных повреждений. [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология