Кофакторы, влияние на активность ферментов

Активность некоторых ферментов регулируется специфическими эффекторами, которые по структуре отличаются от субстрата, кофактора и продукта данной ферментативной реакции. Эффектор присоединяется к белку-ферменту на участке, отличном от участков связывания субстрата и продукта. Примером такой аллостерической регуляции является изменение активности ферментов под влиянием низкомолекулярных гормонов [30]. [c.436]

Исследования с помощью ЯМР были посвящены трем основным аспектам структуры белков в растворах 1) прямое изучение структуры самой молекулы белка при этом, в частности, особое внимание уделялось эффектам, вызванным взаимодействиями цепей в нативном ИЛИ свернутом состоянии, и процессами развертывания или денатурация 2) связывание с белками малых молекул, включая субстраты, ингибиторы, кофакторы и сами растворители 3) исследование активных парамагнитных субъединиц ферментов и белков-переносчиков электронов путем изучения их влияния на химические сдвиги соседних протонов и на релаксацию магнитных ядер растворителя или других ассоциированных с белком молекул. Последнее направление было одним из самых ранних аспектов применения ЯМР в биологии, но мы остановимся на нем очень кратко, поскольку наши главные интересы состоят в определении структуры самого полимера как такового. [c.347]

Глюкозофосфатизомераза (КФ 5 3.1.9) катализирует обратимое превращение глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата. Равновесие устанавливается при соотношении альдозы к кетозе приблизительно равном 2 1. Для проявления активности фермента не требуется присутствия ионов металлов или каких-либо кофакторов. Реакция изомеризации легко протекает в диализованных экстрактах мышц. Отсутствие АТФ в таких экстрактах делает невозможным дальнейшее превращение фруктозо-6-фосфата под влиянием фосфофруктокиназы. О процессе изомеризации судят по изменению содержания глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата в процессе инкубации. [c.61]

Действие многих витаминов на обмен веществ взаимосвязано с ферментами. Витамины используются организмом для построения небелковой части ферментов — кофакторов и простетических групп. Поэтому высокая активность ферментов и их влияние на скорость обмена веществ зависит от обеспеченности организма витаминами. В зависимости от обеспеченности витаминами принято выделять такие состояния организма, как авитаминоз, гиповитаминоз и гипервита-миноз. [c.106]

Ферментативное окисление ИУК. Многие растения содержат фермент или ферментную систему, известную как ИУК-оксида-.за, которая катализирует распад ИУК с высвобождением СО2 и поглощением О2. Препараты ИУК-оксидазы из разных видов растений часто обладают разными свойствами, но все они имеют сходство с ферментом пероксидазой. Полного окисления "ИУК с помощью одной только перекиси не происходит, для этого всегда необходимо присутствие помимо PI2O2 кислорода.. Добавление Н2О2 к некоторым препаратам 1УК-оксидазы в одних случаях ускоряет разрушение ИУК, а в других — не оказывает никакого влияния. Это, по-видимому, обусловлено тем, что неочищенные ферментные препараты могут образовывать Н2О2, необходимую для действия пероксидазы. Кофактором ИУК-оксидазы у высших растений служит марганец. Монофенолы увеличивают активность фермента, а орто- и па-,р<2-диоксифенолы и полифенолы снижают ее. [c.88]

Возможность образования связей с различными лигандами, входящими в состав белков, обусловливает и способность катионов металлов повышать прочность высших структур белков фиксация определенной конформации, которая благоприятна для катализа, оказывается таким образом косвенным средством влияния на катализ. Ион металла может также входить в состав самого активного центра (металлопорфириновые комплексы в каталазе, пероксидазе и др.) ионы металлов часто активируют субстрат не вполне выясненным образом или облегчают возникновение связей между кофактором и белковой частью фермента. Несомненно, в некоторых случаях ион металла действует как мостик , облегчающий окислительно-восстановительный процесс, т. е. перенос электронов (на это указал еще Сцент-Дьерди). Деформация молекул кофактора под влиянием иона металла, например деформация молекулы АТФ под действием иона магния (Сцент-Дьерди), необходима для целого ряда реакций. [c.181]

Кинетика действия этой группы ферментов изучена лишь на примерах За- и Зр,17р-оксистероид-дегидрогеназ (гл. III). Характер кинетических закономерностей согласуется с литературными данными для ферментов соответственно с одним и двумя реакционными центрами [185]. Влияние pH на кинетику также мало изучено в основном приводятся лишь кривые pH — активность. В случае обратимых реакций, катализируемых оксистероид-дегидрогеназами, Н" входит в уравнение реакции, и поэтому константа скорости является линейной функцией pH. Для стероид-дегидрогеназ оптимальна щелочная среда (pH 8—9), для стероид-гидроксилаз—нейтральная или слабокислая среда (pH 5,5—7,0), а для стероид-изомеразы скорость приблизительно постоянна при pH 6—9. С другой стороны, влияние кофакторов и ингибиторов изучено весьма подробно, поскольку оно позволяет получить сведения о природе простетической группировки. [c.27]

Тщательное параллельное изучение кинетических аспектов конформационных изменений и ферментативной активности при денатурации шести белков (фумаразы, энолазы, альдолазы, глицеральфос-фатдегидрогеназы, лактатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы) было предпринято в 1971 г. Дж. Тейпелем и Д. Кошландом [51]. Для каждого объекта исследовано влияние на кинетику свертывания фермента и восстановление его биологической функции наличия в растворе соответствующего субстрата или кофактора (S), изменения ионной силы молекулы и концентрации. Заключения о конформационных изменениях делались по данным кривых дисперсии оптического вращения ферментов, показывающих характерный для них отрицательный эффект Коттона при 232—234 нм, и спектров флуоресценции в области 300— 400 нм. [c.354]

Относительно быстрая реставрация структуры ферментов по сравнению с медленным восстановлением их биологической активности показывает, что промежуточные конформационные состояния образуются в заметных концентрациях. Тот факт, что полученные на разных стадиях ренатурации спектры ДОВ и спектры флуоресценции не имеют изосбестической точки, совпадающей с пересечением спектральных кривых состояний N и О, свидетельствует о том, что все промежуточные состояния одновременно присутствуют в растворе и находятся в равновесии. Условия окружения, а именно наличие или отсутствие специфических субстратов или кофакторов, их концентрация, значения pH раствора, ионной силы и концентрация белка, существенно влияют на скорость пространственной организации молекулы и на ее биологическую активность. Анализ полученных данных привел авторов к выводу, что свертывание фумаразы, энолазы и альдолазы определяется прежде всего термодинамическими факторами, а у трех других белков существенно влияние также кинетических факторов. У предста- [c.354]

Когда организм животного находится в состоянии покоя, активность ферментов гликолиза и цикла Кребса определяется, по-видимому, только концентрациями внутриклеточных метаболитов и кофакторов. Если ие происходит активного расходования энергии, то накапливаются АТ и цитрат. Оба эти вещества оказывают ингибирующее влияние на фосфофруктокиназу — фермент, активность которого лимитирует скорость протекания гликолиза (см. раздел 1.1). Если в результате тормол ения гликолиза понижается корщентрация АТФ, то при этом в клетке накапливается АДФ, который активирует фосфофруктокиназу и окисление изоцитрата (см. рис. 7), вследствие чего снижается концентрация цитрата и активность гликолиза вновь возрастает. [c.240]

Далекие от реакционного центра участки молекулы — ри-битильная цепь и остаток рибозы — оказывают значительное влияние на проявление коферментной активности. Для рибитильного остатка желательно наличие пятизвенной цепи и 3 вторичных гидроксильных групп и необходима -конфигурация у 2 -углеродного атома [26]. В рибозном остатке даже отсутствие одной гидроксильной группы (2 -дезоксипроизводное) снижает коферментную активность такого флавиндезоксиаденозиндинуклеотида в 50 раз [24]. Таким Образом, соединяющий фрагмент в молекуле кофермента обладает высокой специфичностью и вполне возможно, что именно этот участок осуществляет тонкое, точное ориентирование одной части молекулы кофактора относительно другой в активном центре фермента. [c.148]