Белковые компоненты ферментов

Практически, однако, при восстановлении трудно избежать заполнения связывающих я-орбиталей (М—Ы) и повышения прочности связи. Предполагается, что белковый компонент фермента изменяет симметрию молекулы азота, так что группа Ме—N—N—Ме перестает быть линейной. Для высокоорганизованных систем характерно проявление новых степеней свободы (в данном случае деформации), с помощью которых осуществляются реакционные механизмы, не реализуемые в простых системах. Вопрос не решен окончательно, но считается бесспорным, что в активной группе нитрогеназы содержится два металла — молибден и железо, — причем ион молибдена переходит в процессе фиксации азота из состояния Мо (III) в состояние Мо (VI) и обратно. Значительные успехи в моделировании этого процесса достигнуты А. Е. Шиловым, М. Е. Вольпиным и В. Б. Шуром в СССР. [c.177]

КОФЕРМЕНТ А, см. Пантотеновая кислота. КОФЕРМЕНТЫ (от лат. со--приставка, означающая совместность, и фер.ченты) (коэнзимы), орг. прир. соед., необходимые для ос)шествления каталитич. действия ферментов. Эти в-ва. в отличие от белкового компонента фермента (апофермента). и.меют сравнительно небольшую мол. массу [c.488]

Механизм реакции трансаминирования. Общую теорию механизма ферментативного трансаминирования разработали советские ученые А.Е. Браунштейн и М.М. Шемякин. Одновременно подобный механизм был предложен американскими биохимиками Э. Снеллом и Д. Метцлером. Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент-пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос ЫН,-группы не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация а-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению а-кетокислоты и пиридоксаминфосфата последний на второй [c.435]

Отдельные исследования коснулись некоторых белковых компонентов (ферментов), связанных с обменом веществ (в основном с углеводным метаболизмом) этих органов растений. Скудность сведений по сравнению с имеющейся информацией по зерновым (хранение запасных белков) или по листовой зеленой массе (синтез органических веществ за -счет функционирования хлорофилла) можно объяснить второстепенной ролью клубней в растительном мире. Недостаточность информации может быть связана также с относительно низким содержанием белков в таких органах растений и трудностью работы с этими органическими веществами, стабильность и однородность которых трудно обеспечить в лабораторных условиях. Кроме того, большинство видов растений, образующих клубни, происходят из тропиков и поэтому отдалены от лабораторий, которые могут заинтересоваться их местным использованием как источником питания, а не как экспортным товаром это обстоятельство ограничило масштабы таких исследований, В отношении других продуктов того же тропического происхождения, но являющихся предметом экспорта, например каучука, какао, кофе, положение иное вероятно, эта область поглотила весь наличный исследовательский потенциал [53], [c.269]

Таким образом, наряду с обычной валентной активацией превра-шаемых молекул обнаруживается существование особой энергетической активации за счет энергии реакции, захваченной белковым компонентом фермента или кристаллической решеткой катализатора. Можно предполагать, что захваченная энергия фиксируется и передается по носителю (белку, кристаллу) в экситонной форме. [c.62]

Белковые компоненты ферментов также синтезируются в клетках — этот процесс столь же важен, как и все те превращения, которые выполняют сами ферменты. [c.56]

Как уже отмечалось, специфичность дегидрогеназ обусловлена белковым компонентом фермента, с которым связан никотинамидадениндинуклеотид. [c.15]

Как известно, в основе каталитического действия ферментов лежит обусловленное их участием снижение количества энергии, необходимой для приведения в возбужденное состояние молекул реагирующих соединений, Снижение энергии активации, повышение реакционной способности реагирующих молекул достигается за счет смещения электронной плотности последних, которое, в свою очередь, зависит от электрического потенциала металла, входящего в состав фермента (или кофермента). Таким образом, уровень воздействия микроэлементов на ход физиологических процессов зависит от их физико-химических свойств, особенностей строения электронных оболочек. Этим в первую очередь определяется способность микроэлемента образовывать комплексы с различными биоорганическими соединениями, включая белковые компоненты ферментов, молекулы субстратов и т. п. (И. А. Чернавина). [c.429]

Рассмотрим еще один пример. Известен ряд ферментов — дегидраз, катализирующих дегидрирование (отнятие водорода) от подвергающихся окислению органических веществ и имеющих в своем составе один и тот же небелковый компонент — дифосфопиридиннуклеотид. Между тем, каждая из этих дегидраз катализирует дегидрирование лишь одного органического вещества. Если бы Вильштеттер был бы прав, то следовало бы ожидать, что двух компонентный фермент, имеющий в своем составе дифосфопиридиннуклеотид, будет катализировать дегидрирование различных органических веществ, что в действительности не имеет места. Белковая часть двухкомпонентного фермента играет важную роль. Она, прежде всего, при осуществлении функции фермента связывается с веществом, превращение которого катализируется. Естественно, что эта часть связывается с тем веществом, с которым у нее имеется сродство. Этим и объясняется специфичность действия ферментов. Далее, связав вещество, белковый компонент фермента делает его способным к дальнейшему химическому превращению. [c.169]

Из приведенных примеров видно, насколько разнообразно проявляется роль коферментов различных ферментов. Коферменты можно рассматривать как своеобразные вещества, реагирующие с субстратами, которые под вергаются каталитическому воздействию белковых компонентов ферментов [c.201]

В большом числе случаев, особенно если речь идет о видах катализа, для осуществления которых белковые молекулы не приспособлены (электрофильный, окислительно-восстановительный катализ), белковые молекулы, составляющие основу фермента, сами по себе, каталитически не активны и становятся катализаторами лишь в сочетании со специальными кофакторами — ионами металлов или сложными органическими молекулами. Последние часто называют прос7петичес-хими группами, а лишенные кофактора белковые компоненты фермента — апо-ферментами. [c.205]

Первый желтый фермент, открытый в дрожжах Варбургом и Христианом [139], был получен Теореллом [140] в кристаллическом виде. Из дрожжей этот фермент извлекается водой и осаждается из водного экстракта ацетоном или метанолом. При диализе против разбавленной соляной кислоты или при действии высоких концентраций метанола от фермента отщепляется активная группа, имеющая желтую окраску. Соляная кислота денатурирует белковый компонент фермента, на что указывает увеличение количества свободных сульфгидрильных групп после удаления соляной кислоты диализом белок (апофермент) рена-турируется и вновь приобретает способность соединяться с желтой активной группой [140]. Прежде предполагали, что этой группой является рибофлавинфосфат. [c.301]

Вильштеттер, недооценив значение белкового компонента фермента, допустил еще одну ошибку, утверждая, что все ферменты имеют двухком- [c.169]

Наши данные свидетельствуют о том, что не синтез определяет повышение активности исследуемых изопероксидаз. Соотношение углеводной, белковой и небелковой частей молекул анионных пероксидаз различается в опыте и контроле (табл. 21), В данном случае может происходить как изменение микроокружения активного центра, так и изменение конфигурации молекул за счет отщепления каких-то составляющих, что и обеспечивает значительное повышение активности этих изопероксидаз. Известно, что специфичность по отношению к субстратам определяется белковой компонентой фермента. Данные таблицы дают основание сделать вывод о значительной перестройке молекул анионных пероксидаз, так как на единицу веса содержание белка в препаратах инфицированных растений в 2,5 раза ниже, чем в контроле. Значительно снижено в их составе и содержание сахаров. Таким образом, изменения в составе молекул анионных изоэнзимов могут быть определяющими для проявления максимального каталического акта в тканях с вирусиндуцированной системной устойчивостью. [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология