Железо геминовое

Цитохромы-окислительно-восстановительные системы, переносящие только электроны водород они не транспортируют. К цитохромам электроны поступают от пула хинонов. При переносе электронов эквивалентное им число протонов переходит в раствор. В качестве простети-ческой группы цитохромы содержат гем (рис. 7.9, Г). Центральный атом железа геминового кольца участвует в переносе электронов, изменяя свою валентность. Цитохромы окрашены они отличаются друг от друга спектрами поглощения и окислительно-восстановительными потенциалами. Различают цитохромы а, а , Ь, с, о и ряд других. В цитохроме с группы гема ковалентно связаны с цистеиновыми остатками апопро-теина благодаря такой прочной связи он растворим в воде и его можно экстрагировать из мембраны солевыми растворами. Цитохром с найден почти у всех организмов, обладающих дыхательной цепью. Что касается распространенности других цитохромов, то тут существуют заметные различия. [c.238]

Гемоглобин — белок крови, содержащий геминовую группу — пигмент с попом железа. Функция гемоглобина — обратимое связывание молекулярного кислорода в красных клетках крови, эритроцитах, и доставка кислорода во все области организма. Молекулярный вес гемоглобина (лошади) 68 ООО. Он состоит из 4 полипептидных цепочек, 2 пз. которых относятся к области А и 2 — к области В. Обе части гемоглобина (А и В) могут быть обратимо отделены друг от друга при кислых pH или путем хроматографии на катионите. Молекула гемоглобина содержит 4 группы гема, фиксированных определенным образом на поверхности глобулы белка глобина (рис. 36). [c.93]

Из физико-химических констант белков важнейшая — это молекулярный вес. Сейчас имеется много методов измерения молекулярного веса белков. В частности, химический анализ зачастую дает возможность очень точного определения молекулярного веса. Так, например, в ципк-ннсулине один атом цинка связан с одной молекулой белка, п потому достаточно точно определить весовое содержание цинка в кристаллическом инсулине, чтобы рассчитать молекулярны11 вес. Таким же образом в мио-глобине имеется геминовая группа, т. е. один атом железа на белковую макромолекулу. Иногда белок содержит очень мало какой-либо одной аминокислоты и можно воспользоваться анализом на содержание этой аминокислоты, чтобы рассчитать молекулярный вес. Часто этот метод применяется в сочетании с другими. [c.111]

Цитохромы в дыхательной цепи выстроены в порядке возрастания окислительновосстановительного потенциала. Они представляют собой гемопротеины, в которых простетическая геминовая группа близка к гему гемоглобина (у цитохрома Ь идентична). Ионы железа в составе гема при получении и отдаче электронов обратимо изменяют свою валентность. [c.310]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Определение цитохромов и цитохромоксидазы (терминальных систем). Цитохромы и цитохромоксидаза — ферменты геминовой природы. Они имеют почти одинаковую простетическую группу, но различные белковые компоненты. Каталитические свойства геминовых ферментов связаны с входящим в их молекулу железом, которое принимает и отдает электррны, изменяя при этом свою валентность, попеременно восстанавливаясь и окисляясь. Перенос электронов заканчивается с образованием цитохромоксидазы, способной реагировать непосредственно с кислородом. [c.111]

Парагематины. Способность геминового железа связывать органические основания сильно различается для двух- и трехвалентного состояния. Комплексные соединения восстановленного гемина с органическими основаниями известны в кристаллическом виде уже с давних пор [188] (см. также [189). Они относительно устойчивы и содержат 2 моля основания на 1 моль тема. Их называют гемохромогенами, например пиридингемо-хромоген. Тот факт, что и гемин соединяется с основаниями, был обнаружен по изменению спектра гемина при добавлении основания [190]. Кейлин назвал новые соединения парагемати-нами. Г. Фишеру [191] впервые удалось получить пиридинпара- [c.68]

Железо лоступает в растение в окисленной форме при недостатке его изменяется окраска листьев, так как железо участвует в синтезе зеленого пигмента растений —хлорофилла. Железо обладает способностью легко терять и приобретать электроны. Переходя из окисного в закисное и обратно, оно участвует в окислительно-восстановительных процессах в клетках растений. Железо участвует в построении геминовых ферментов пероксидазы, каталазы, цитохромов и цитохромоксидазы. [c.295]

К хро .юпротеидам относятся также окрашенные геминовые соединения с белками, такие как миоглобин (миохром) поперечнополосатых мышц, эритрокруорины беспозвоночных, каталаза н пероксидазы, цитохром с. Некоторые хромопротеиды представляют собой не содержащие железа или меди соединения желчных пигментов с белком. Кроме того, к хромопротеидам могут быть отнесены и окрашенные соединения белков с каро-тиноидами.. [c.177]

В 1925 г. цитохромы вновь открыл Кейлин, который показал, что животные и растительные ткани, а также микроорганизмы дают характерный полосатый спектр. Этот спектр можно было объяснить присутствием трех геминовых белков, которые Кейлин назвал цитохромами а, и с. В том же году Варбург убедительно доказал участие цитохрома в процессе дыхания, установив, что дыхание дрожжей подавляется окисью углерода, причем угнетение снимается светом. Поскольку было известно, что окись углерода соединяется с гемом, содержащим трехвалентное железо, причем образующийся комплекс диссоциирует под влиянием света, данные Варбурга свидетельствовали об участии этого гема в процессе дыхания. Окончательное доказательство было получено при сравнении спектрального состава света, снимающего подавление, со спектром поглощения комплекса окиси углерода и гема, содержащего трехвалентное железо. Было найдено, что спектр света, снимающего подавление, очень сходен со спектром поглощения комплекса окиси углерода и цитохрома Од. [c.213]

Наконец, следует упомянуть о геминовых бел-ках . Все они поглощают свет в видимой области спектра, благодаря тому что в построении их структур принимают участие комплексы металла с порфирином. Наиболее известен среди них гемоглобин. Спектры-этого белка и четырех его производных приведены на рис. 33. Участки этих спектров, расположенные между 5000 и 7000 А, более или менее соответствуют классам белков, принятым в классификации Теорела (стр. 111). Сам гемоглобин принадлежит к классу HI его комплексы как с кислородом, так и с СО входят в IV класс окисленная форма—ферригемоглобин—в класс I комплекс этой формы гемоглобина с N —в класс П. Такая классификация находится в соответствии с известными различными состояниями атома железа, который находится в этих соединениях. Однако между спектрами гемоглобина и его производных и спектрами гематиновых соединений, которые соответствуют одним у. [c.114]

Цитохромы — это продукты соединения гема с белком такие соединения называют гемопротеидами. Цитохромы различаются между собой по строению порфирина в геме, по белку, связанному с гемом, по числу связанных с белком геминовых групп и по степени полимеризации молекулы. Связанное с гемом железо может быть окисленным или восстановленным, однако лишь очень немногие цитохромы, будучи в восстановленной форме, могут окисляться непосредственно молекулярным кислородом. В окисленном состоянии цитохромы почти не поглощают в видимой области спектра (450— 700 ммк). В восстановленной же форме они обнаруживают характерные интенсивные полосы поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой области спектра. Восстановленные цитохромы имеют три полосы поглощения, которые обозначают (в направлении от длинных волн к коротким) как а-, - и у-нолосы, или полосы Соре. Спектр поглощения восстановленной формы специфичен для данного цитохрома. [c.62]

В заключение упомянем об элегантном спектрофотометрическом исследовании геминовых ферментов, выполненном Чансом. Хотя эта работа имеет огромное значение в развитии идей ферментативного катализа, обсуждать ее здесь подробно нет необходимости, так как она широко известна. Наблюдая за изменениями спектра поглощения железосодержащей порфириновой простетической группы, Чанс показал, что, например, в случае пероксид азы образуется не менее четырех различных комплексов фермента с субстратом — перекисью водорода. Однако мнения исследователей относительно химической природы этих комплексов расходятся. Например, Чанс [41] считает первый комплекс простым аддитивным комплексом, тогда как Джордж [42] полагает, что уже на первой стадии реакции трехвалентное железо в порфирине претерпевает дальнейшее окисление [c.63]

В этом комплексе электроны также, конечно, попадают в систему дегидрогеназных флавиновых ферментов, но настроенных на сукцинат (Д. Грин обозначает дегидрогеназные ферменты I и II комплексов соответственно /д и fs, так как прежде кофермент НАД обозначали ДПН). Через белковые комплексы с не-геминовым железом электроны от комплекса II попадают через тот же кофермент Q к комплексу III. Кофермент Q играет роль переносчика электронов между комплексами и выполняет челночную функцию , передвигаясь между комплексом III и комплексами I и II. [c.164]

Показано, что гем в пероксидазе связан с одной карбоксильной группой белка. Связь железо — гистидин, характерная для других гемопротеидов и в том числе для каталазы, в пероксидазе отсутствует. Простетическая группа пероксидазы может быть отделена диализом от апофермента, а добавление же к последнему отщепленного гемина восстанавливает первоначальную активность фермента. Железо в гем-группе каталазы и пероксидазы находится в трехвалентном состоянии, четыре места в координационной сфере геминового железа заняты порфириновым циклом. Пятые места заняты постоянными заместителями белковой молекулы, а по шестому месту располагаются субстраты реакции или их конкурентные ингибиторы. [c.211]

Такое разрешение включает в пик электронной плотности несколько атомов и отражает кристаллическую структуру только на уровне молекулы. На рис. 32 представлена трехмерная модель молекулы миоглобина внутри молекулы виден изогнутый стержень высокой электронной плотности, представляющий собой полипептидную цепь спиралевидного типа. Стержень изогнут и свернут в компактное тело — глобулу в местах изгибов регулярность спирали нарушена, и полипептидная цепь белка находится в аморфном состоянии. Хорошо видна также геминовая группа с атомом железа. Справа изображена схема этой модели диск изображает геминовую группу. [c.124]

Рассмотрим сначала роль дистального гистидина. Она оказывается двоякой. Во-первых, имидазольный остаток гистидина участвует в создании гидрофобного адсорбционного центра — неполярной плоскости над шестым координационным местом геминового железа, что способствует подавлению конкуренции НгО за обладание этим местом. Однако только неполярного характера адсорбционного центра недостаточно. Здесь важную роль играет также валентность железа. [c.100]

Каталитические и химические свойства простетических групп в растворе и в составе ферментных глобул существенно различны. Флавины в растворах образуют малоактивные окислительно-восстановительные системы. Например, растворы тиазиновых красителей в этом отношении гораздо более активны, но окисление NADH эффективно проводится флавопротеидами, и очень медленно идет в гомогенных системах. Точно так же гематин — простетическая группа каталазы, пероксидаз и цитохромов, в гомогенных растворах обладает лишь подобием своих свойств в ферментах — их активность в реакции разложения Н О в 10 раз меньше активности каталазы, а на ( юне каталазной активности почти не удается выделить пероксидазную активность свободного гема. Гематин и гематиновые комплексы не связывают молекулярный кислород, но эффективно образуют комплексы с Og в гемоглобине и миоглобине (см. гл. HI). В миоглобине и гемоглобине присоединение и отщепление кислорода не сопровождается изменением валентности железа (П), а цитохром с переносит электрон путем изменения валентности геминового железа. И, наконец, в 5 предыдущей главы подробно рассматривались различные превращения, осуществляемые пиридоксалем и кислотно-основными катализаторами над а-аминокислотами. Напомним только, что в гомогенных системах скорости этих процессов, в тех случаях, когда их удавалось моделировать, оказались меньше, причем различия очень велики — от тысячи до миллиона раз. S [c.263]

В частности, весьма важными элементами этой цепи являются соединения, содержащие железо как в геминовой форме — цитохромы (цитохромы Ь и Ь 6, открытые Дьюсензом, Чансом, Хиллом), так и в негеминовой форме — ферредоксины, обладающие очень высокой восстановительной активностью (Ео — — —0,425 ти), а также соединения бензохиноновой природы — пластохиноны, пластоцианины. [c.147]

Исходя из известной в то время способности моноокиси углерода давать комплексы с железом и другими металлами, а также с содержащим железо гемоглобином, Варбург провел многочисленные опыты с дрожжами, в которых убедительно показал, что подавление дыхания дрожжей моноокисью углерода (СО) происходит только в темноте. На свету же действие этого ингибитора снимается и дыхание полностью восстанавливается. Исходя из того, что окись углерода легко соединяется с гемином гемоглобина, причем образующееся соединение разлагается под действием света, Варбург считал, что и в опытах с дрожжами в соединение с СО вступает геминовая группировка дыхательного фермента. [c.226]

Содержание негеминового железа флавопротеидов значительно превышает содержание железа, связанного с порфирином. В настоящее время установлено, что негемнновому железу принадлежит не менее важная роль в окислительном обмене, чем геминовым ферментам. Общим для большинства флавопротеидов, содержащих негеминовое железо, является соединение данного металла с сульфгидрильиыми группами их молекул. Цикл, лежащий в основе редокс-отношений между железом и серой, включает в себя реакцию восстановления тиоловой группировкой атома железа с переходом серы в дисульфидную форму. [c.236]

Синильная кислота и ее соли (цианиды) в самых незначительных количествах интенсивно тормозят потребление кислорода тканями. Объясняется это тем, что цианиды связывают атомы железа в геминовых молекулах цитохромов и цитохромоксидазы и этим прекращают перенесение электронов на кислород, исключая возможность использования его тканями как акцептора электронов и протонов. В силу этого цианиды являются сильнейшим ядом для организмов человека и животных. Ткани, отравленные цианидами, потребляют незначительное количество кислорода (5—7% обычного) благодаря активности аэробных дегидраз, катализирующих перенесение электронов и протонов на кислород, минуя цитохромы и цитохромоксидазу. Подобное потребление кислорода носит название цианрезистентного дыхания. [c.250]

Ферредоксин из шпината представляет собой железосодержащий белок, в составе которого не найдено ни геминовой, ни флавиновой простетических групп. Содержание железа в нем равняется 0,89% (на молекулу белка приходится 2 атома железа). Ферредоксин шпината имеет окислительно-восстановительный потенциал (pH 7,3) —0,430 v, являясь, таким образом, наиболее электроотрицательным переносчиком электронов из всех до сих пор известных в клеточном обмене. [c.195]

На кафедре физиологии растений МГУ в течение нескольких лег исследуется функциональная взаимосвязь между Mg-порфи-ринами и физиологически активными соединениями железа как геминовой, так и негеминовой природы. [c.233]

Железо входят в состав растения в количестве 0,08%. Необходимость железа бьша показана в тот же период, что и остальных макроэлементов. Поэтому, несмотря на ничтожное содержание, его роль рассматривается вместе с макроэлементами. Железо поступает в растение в виде Fe . Роль железа в большинстве случаев связана с его способностью переходить из окисленной формы Fe ) в восстановленную Fe ) и обратно. Железо входит в состав каталитических центров многих окислительно-восстановительных ферментов. В виде геминовой группировки оно входит в состав таких ферментов, как цитохромы, цитохромоксидаза, каталаза и пероксидаза. Цитохромная система является необходимым компонентом дыхательной и фого-сиитетической электронпо-транспортной цепи. В силу этого при недостатке железа тормозятся оба эти важнейшие процессы. Кроме того, целый ряд ферментов содержит железо в негеминовой форме. К таким ферментам относятся некоторые флавопротеиды и железосодержащий белок ферредоксин. [c.158]

Известны более сложные примеры катализа ионами металлов. Кобальт в реакциях с участием витамина В12 образует ковалентные связи с углеродными атомами субстратов [35, 36]. Металлы могут также выступать в качестве проводников электронов в окислительно-восстановительных реакциях. Например, в цитохроме с геминовое железо обратимо окисляется и восстанавливается. [c.69]

Таким образом, в митохондриях имеется все необходимое для протекания процессов НОЛ источники активного кислорода, субстраты перекисного окисления - ненасыщенные жирные кислоты митохондриальных мембран. В митохондриях присутствует железо в геминовой и негеминовой форме. Следовательно, в условиях, когда генерация супероксида митохондриями возрастает, либо когда ослаблены [c.137]

При физиологических условиях, кроме геминового железа и железа в форме Ге8-белков, в митохондриях содержится еще приблизительно 1.7 нмоль Fe на 1 мг митохондриального белка. Это железо хелатировано такими веществами, как АТФ, АДФ, ГТФ и цитрат (Tangeras et al., 1980). Эти низкомолекулярные комплексы железа способны инициировать процесс ПОЛ в митохондриальной мембране и, как предполагается, принимают участие в механизмах повреждения клетки во время различных стрессовых и болезненных состояний (Ba on, Britton, 1990). В последнее [c.138]

Затем в дыхательной цепи пути электронов и протонов расходятся. Перенос электронов осуществляется с помощью цитохромов. Цитохромы представляют собой гемопротеины (геминовые ферменты). Атом железа в геме цитохромов может менять валентность, присоединяя или отдавая электрон [c.229]

В организме человека содержится 3-4 г железа из них около 2,5 г (70 %) находится в составе гемоглобина эритроцитов, около 20 % — в мышцах (главным 0брс130м в составе миоглобина), до 15 % — в печени и селезенке. Небольшая доля железа (около 1 %) входит в состав геминовых ферментов, а также белков, содержащих негеминовое железо. Таким образом, в количественном отношении обмен железа определяется прежде всего синтезом и распадом гемоглобина эритроцитов. [c.491]

Железодефицитные анемии встречаются чаще других форм анемий. Причинами дефицита железа в организме могуг быть длительные, повторяющиеся кровопо-тери, усиленный расход железа при беременности, ухудшение его всасывания после операций на желудочно-кишечном тракте. Сравнительно редко бывает дефицит железа вследствие его недостатка в пище исключение составляют дети раннего возраста, получающие мало мясной пищи, а следовательно, и геминового железа. [c.493]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология