Рентгеновское рассеяние миоглобина

Ю. Арндт и Д. Райли измерили интенсивность рентгеновского рассеяния под разными углами у большой серии аморфных белковых образцов, включая гемоглобин и миоглобин, и пришли к выводу, что спираль является важнейшим структурным компонентом больпшнства [c.43]

На рис. 14.17 показан пример применения уравнения (14.64) к миоглобину. Видно, что величина полученная из нейтронного рассеяния, немного меньше соответствующей величины, полученной из рентгеновского рассеяния. Причина в том, что сахароза и глицерин, используемые для изменения рентгеновского контраста, не могут проникать внутрь белка. Но это возможно для молекул воды при нейтронном рассеянии, о чем свидетельствует небольшой водородно-дейтериевый обмен, наблюдаемый при варьировании отношения НзО/ОзО. Параметр а положителен для обоих методов. Это вызвано тем, что около поверхности белковой молекулы располагаются преимущественно гидрофильные группы. У этих групп и электронная плотность (а следовательно, рентгеновская рассеивающая плотность), и нейтронная рассеивающая плотность выше, чем у внутренних (гидрофобных) остатков. [c.442]

Л. Брэгг, Дж. Кендрью и М. Перутц сформулировали важную гипотезу о родственном строении белков, представляющую собой дальнейшее развитие взглядов У. Астбери и М. Хаггинса и получившую широкое распространение в последующих структурных исследованиях белков. Они пишут "Нельзя полагать с определенностью, что полипеп-тидная цепь имеет одинаковую конформацию во всех кристаллических (т.е. глобулярных) белках или что подобная конформация реализуется в фибриллярных белках, таких, как а-кератин. Однако вполне вероятно ожидать, что гемоглобин и миоглобин содержат цепи одинакового типа, так как эти белки в некотором отношении являются родственными более того, интервалы идентичности, межцепочечные расстояния и число остатков в интервале подобны в этих двух белках соответствующим характеристикам а-кератина" [56. С. 356]. Авторы имели определенные основания для того, чтобы сделать такое важное заключение. К этому времени ими были получены рентгенограммы кристаллов гемоглобина и миоглобина с огромным числом рефлексов. Хотя их полная интерпретация еще не могла быть выполнена, тем не менее удалось сделать ряд ценных наблюдений. Оказалось, что структуры гемоглобина и миоглобина состоят из участков с заметно различающейся плотностью атомов. Участки с большей плотностью имеют цилиндрическую форму, рентгеновское рассеяние от которых, как и в а-кератине, отвечает рефлексу 5,1 А. Рассмотрев большое количество структур полипептидной цепи, как новых, так и предло- [c.20]

Теория малоутловой дифракции исходит из представлений, близких к применяемым в теории рассеяния света растворами макромолекул (с. 82). Теория позволяет связать наблюдаемую под теми или иными углами интенсивность рассеяния, т. е. его индикатрису с расстояниями между рассеивающими частицами. Для определения формы макромолекулы приходится задаться некоторыми о ней предположениями — представить макромолекулу в виде шара, эллипсоида или вытянутого цилиндра. Для таких, а также для других простых тел вычисляется индикатриса рассеяния как функция геометрических параметров макромолекулы. Так, для шара определяется электронный радиус инерции (электронный, так как рентгеновские лучи рассеиваются электронами). Для миоглобина этот радиус оказался равным 1,6 нм, что хорошо согласуется с размерами, определенными методом рентгеноструктурного анализа кристаллического миоглобина. Если рассеивающая система вытянута, то определяется электронный радиус инерции ее поперечного сечения. По индикатрисам рассеяния определены размеры, форма и молекулярные массы ряда биополимеров. Так, лизоцим представляется эквивалентным эллипсоидом вращения с размерами 2,8 X 2,8 X 5,0 нм . Более детальная информация о форме однородных частиц получается из анализа кривых рассеяния под большими углами (от [c.136]

Результаты исследования дифракции нейтронов на миогло-бине, проведенного Шенборном и представленные на этом симпозиуме, заставляют сделать важные предостережения. В то время как в 1971 г. Шенборн сообщил о 106 молекулах воды на молекулу миоглобина по данным нейтронного рассеяния [33], а Такано в усоверщенствованных исследованиях рентгеновской дифракции нащел около 80 [34], то теперь Шенборн, проведя очень тщательную работу, сократил число молекул HjO до 42. Известно, что при рентгеновской и нейтронной дифракции часто наблюдают ложные пики плотности. Сколько еще мнимых молекул воды в других структурах не выдержат в будущем более тщательных исследований Это неприятный вопрос, ответ на который даст только будущее. [c.90]

Всем белкам в водных растворах свойственно левовращение при длине волны В-линии натрия. За исключением белков группы коллагена [59], большинство из них имеет удельное вращение [а ]э в пределах от —20 до —70°, которое при полной денатурации понижается до (—80) — (—120) . Этот факт подтверждает существование в нативных белках каких-то общих для всех белков элементов структуры и позволяет считать, что в процессе денатурации происходит разрушение этих упорядоченных конформаций. После открытия а-спиральной конформации в синтетических Ь-полипептидах предположили, что та же спираль является одним из основных элементов структуры белков. И действительно, теперь это доказано методами рентгенографии для белков миоглобина и гемоглобина [47, 48, 50]. Однако совсем недавно Луззати и др. [61 ] высказали утверждение, что в разбавленных растворах молекулы поли-у-бензил-Ь-глутамата находятся в виде спирали Зю, а не а-спирали. Для этих исследований использовали метод рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами и другие физические методы. Это породило дискуссии относительно точности спиральных моделей, предложенных для синтетических полипептидов, поскольку Доти, Блоут и сотр. ранее представили убедительное доказательство существования а-спирали. В этой главе автор будет продолжать изложение, предполагая существование а-спирали. ДОВ как синтетических полипептидов, так и белков имеет много общего. И денатурированные белки, и полипептиды в конформации статистического клубка имеют простую дисперсию Друде, тогда как белки, принадлежащие к группе фибриллярных мышечных белков, по-видимому, являются копией спиральных полипептидов. Денатурация и переход спираль — клубок (раздел Г-6) вызывают заметное увеличение лёвовращения. С другой стороны, глобулярные белки, в структуру которых, как полагают, входят спиральные сегменты, также характери- [c.107]

РИС. 14.17. Измеряемый радиус инерции миоглобина, отложенный как функция увеличения контраста между белком и растворителем. Показаны данные как нейтронного ( ), так и рентгеновского (О) рассеяния. Пунктирные прямые имеют наклон Rq/p Сплошная линия — это ожидаемое рассеяние, вычисленное по известной пространственной структуре миоглобина. [Ibel K., Struhrmann H.В., J.Mol. Biol., 93, 255 (1975).] [c.441]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология