Альбумины человеческий

III. 10.19. Альбумин человеческой сыворотки на водных растворах [69] [c.161]

Связывание лекарственных средств в плазме крови осуществляется преимущественно альбуминовой фракцией, составляющей 5% ее состава. Наиболее изученными и часто применяемыми для исследований взаимодействия макромолекул с эндогенными и экзогенными веществами являются бычий (БСА) и человеческий (ЧСА) сывороточные альбумины. [c.231]

Благодаря наличию единственного остатка триптофана в молеку-. ле человеческого сывороточного альбумина можно расшифровать один из центров связывания [308]. С помощью спектральных методов исследования и путем частичного гидролиза белка установлена аминокислотная последовательность этого центра — Лиз —Ала — Три — Ала — Вал — Ала — Apr—. [c.233]

Нативная сефароза или сефароза, блокированная этанолами-ном сразу же после активации бромцианом, не адсорбируют белки [16]. Однако, если сефароза не блокирована тотчас же после активации, наблюдается неспецифическая сорбция белков, которая становится тем сильнее, чем больше проходит времени между активацией бромцианом и блокированием активных центров. Препарат человеческий сывороточный альбумин—сефароза, блокированный после 12 ч после присоединения сывороточного альбумина,, сорбирует только 0,4 мг белка на 1 мл геля. [c.277]

Фрагмент человеческого сывороточного альбумина, называемый ингибитором [c.286]

Человеческий сывороточный альбумин с голубым декстрановым красителем [c.286]

И второй эксперимент. Обычный гамма-глобулин из сыворотки кролика можно перестроить в пробирке в антитела, специфичные, скажем, к человеческому сывороточному альбумину с динитрофенильным остатком (ДНФ) в качестве дополнительной группы. Для этого достаточно только заранее немного (неполностью) развернуть молекулу гамма-глобулина и предоставить идти процессу свертывания в присутствии ДНФ-альбумина. Конечно, большая часть молекул приобретет исходную форму, однако 0,5% молекул станут все-таки после этого специфичными к ДНФ-альбумину. Может показаться, что это совсем мало, однако, в сущности, именно этого и следовало ожидать, так как, очевидно, всегда лишь немногие антигены будут встречаться с частично развернутым глобулином в нужном месте и в нужное время. [c.346]

При этом не все дисульфидные связи восстанавливаются, так как целый ряд этих связей маскирован другими группами внутри третичной структуры белка и становится недоступным атаке восстановителями. Чтобы добиться полного восстановления всех дисульфидных мостиков, необходимо проводить реакцию в концентрированном растворе диметилформамида, в котором третичная структура полностью распалась. Если вести восстановление 3—3-связей в этих условиях, то все 17 мостиков человеческого сывороточного альбумина расщепляются и образуют 8Н-группы. [c.84]

Гордон с сотрудниками 25] применили принцип методов 10, 6 и 12 к производству альбумина из человеческой плаценты в большом, масштабе для удаления ионов цинка, связанных с протеином, применялись иониты, В отличие от плазмы, ткань плаценты более сложна, так как кроме протеинов плазмы крови в ней присутствуют гемоглобин лизатов красных телец и протеины ткани. Получаемый из этого материала альбумин был загрязнен гемоглобином, основную массу которого можно было осадить из 0,15-м. раствора хлорида натрия 0,002 молями ионов цинка при 0° и рН=7,2 в присутствии ионов бикарбоната. Затем большая часть ионов цинка удалялась из сравнительно чистого раствора альбумина осаждением 40%-ным этанолом в присутствии ионов цитрата, как комплексообразователя остальной цинк удалялся на колонне с ионитом. [c.615]

В данные подсубпозиции включаются "нормальные" сыворотки, плазма, фибриноген, фибрин и, при условии, что он приготовлен для терапевтических или профилактических целей, также включается альбумин крови (например, полученный разделением плазмы человеческой крови). [c.254]

Комплексообразователи, например натровые соли ЭДТК, легко переводят в растворимую фор му изоэлектрический осадок, образуя в нейтральных растворах растворимые отрицательно заряженные внутрикомплексные соединения, которые легко могут обмениваться на анионитах. Обмен этого типа, включая протеины крови, обстоятельно изучали Онкли и Динцис [65, 19] на альбумине человеческой сыворотки и SPPS. [c.615]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

Кроличью антисыворотку против БСА и человеческого сывороточного альбумина (ЧСА) вводили анестезированным собакам одновременно, при разбавлениях, при которых антисыворотка связывает 957о соответствующих ей антигенов. Для анти-БСА — это разбавление 1 520, а для анти-ЧСА— 1 270. После уравновешивания в течение 12 мин. микросферы БСА вводили в экстракорпоральное кровообращение. Специфическое уменьшение количества БСА-сзязываю-щих антител у четырех собак обнаружено в течение первых 15 мин после введения микрокапсул БСА, в последующие 60 мин содержание антител уменьшалось значительно меньше. За те же интервалы времени количество анти-ЧСА оставалось постоянным. Для доказательства того, что наблюдаемое снижение связывающей способности БСА не является следствием отщепления БСА от микрокапсул в ходе эксперимента, жизненно важные органы и сыворотку крови собак анализировали на присутствие g конце экспериментов. Никакой суше- [c.384]

Приготовление метилированного альбумина. Для метилирования используется бычий или человеческий серумальбумин фракции V для микробиологических целей. При отсутствии хорошо очищенного препарата альбумина его можно получить [c.77]

Альбумин метилированный Альбумин молочный (лактальбумин) Альбумин сывороточный бычий, лиофилизи-рованный Альбумин сывороточный бычий, 22%-ный водный раствор Альбумин сывороточный овечий, фракция V Альбумин сывороточный кроличий, фракция V Альбумин сывороточный человеческий [c.391]

Белки удалось фракционировать методом высаливающей хроматографии на сефадексе 0-50 в качестве неподвижной фазы. Сефадекс представляет собой поперечносшитый декстран с ионогенными группами. Сарджент и Грэхэм [25] вымывали плазму человеческой крови через 14-сантиметровую колонку с сульфатом натрия, забуференным при pH 5,5. После прохождения 300 мл 1,50 М промывного раствора постепенно понижали его концентрацию, так что при /=1250 она стала 0,64 М. На выходной кривой получилось шесть пиков. Первый относился к альбуминам, следующие три к различным компонентам а-глобулинов, а последние два к другим глобулинам. [c.248]

Рис. 6.12. Фракционирование на сефадексе 0-100 смеси пептидов, образовавшейся из фрагментов N человеческого сывороточного альбумина после восстановления, карбоксиметилирования и малеилирования [28].

Однако на практике нечто подобное наблюдается чрезвычайно редко, если вообще наблюдается. Оказывается, что при введении совместно с человеческим сывороточным альбумином вещества, в норме нарушающего толерантность, нарушения толерантности не происходит. Дополнительно введенные толерогены соэдают действенную защиту (как это происходит, пока неизвестно вероятно, толерантность оберегается иммунологически компетентными клетками, а не иммунологической системой сыворотки, которой поручена грубая, черновая работа). Но так как практически в крови сывороточные альбумины и без того находятся всегда в избытке, опасность нарушения толерантности очень невелика. [c.361]

Для проверки предложенного метода мы выбрали систему полимеризующегося альбумина сыворотки человеческой крови, денатурированного нагреванием в лимоннокислом буферном растворе при pH 4, 8 и температуре 54,5°. В этой системе молекулярный вес изменяется в весьма широком интервале и, как показали независимые опыты, константа взаимодействия В =0. [c.545]

Сыворотки являются жидкими фракциями, отделенными от крови после свертывания. Данная товарная позиция включает, inter alia, следующие препараты, полученные на основе крови "нормальные" сыворотки, человеческий нормальный иммуноглобулин, плазму, тромбин, фибриноген, фибрин и другие кровяные коагулирующие факторы, глобулины крови, сывороточные глобулины и гемоглобин. В эту товарную позицию также входит альбумин крови (например, человеческий альбумин, полученный фракционированием плазмы цельной человеческой крови), предназначенный для использования в терапевтических и профилактических целях. [c.252]

Начата работа по получению крупных траисгенных животных, в частности, коров, продуцирующих с молоком человеческий альбумин, так как потребность в мире в этом препарате огромная, около 100 ООО кг. Поэтому такое количество человеческого альбумина могут обеспечить только коровы. Для обеспечения этого количества требуется 5400 траисгенных коров. На российском рынке потребность в этом препарате занимает первое место и оценивается в 1 млрд. долларов в год. [c.242]

Скиталось, что многие фракции, выделенные из сыворотки, являлись результатом изменения сыворотки в процессе их выделе-ВИЯ. Хотя работы с ультрацентрифугой и дали много ценных сведений (см. т. II, гл. XX) относительно природы сыворотки и ее белков в нормальных и патологических условиях, лишь Тизелиусу удалось найти простой и точный метод разделения и отбора фракций сыворотки. Тизелиус обнаружил, что необработанная человеческая сыворотка без добавления осаждающих солей начинает разделяться в электрическом поле на четыре компонента. Было найдено, что наиболее быстрый из этих компонентов является альбумином, а три более медленных компонента соответственно а-, р- и 7- глобулинами. Фибриноген появляется в плазме между 8- и 7- глобулинами. Было обнаружено, что сыворотки ряда животных дают похожие, хотя и специфические, электрофоретические изображения [39, 40]. После электрофоретического выделения отдельные компоненты сыворотки при повторном измерении проявляют те же электрические подвижности, которые были обнаружены и в. цельной сыворотке. Это является важным доказательством того, что в сыворотке находятся индивидуальные компоненты и что сыворотка не является равновесной смесью компонентов. Невозможно, однако, переоценить значение состава буферного растворителя для получаемых электрофоретических изображений, так как число, относительная величина и подвижность компонентов, а также контуры и симметричность изображений возрастающих и убывающих границ являются функцией применяемого электролита. На рис. 168 представлены результаты электрофоретического анализа фракций, полученных из патологической и нормальной сывороток. Фильтрат после добавления 13,5% сульфата натрия представляет собой фракцию, полученную после удаления эуглобина, 17,4%-ный фильтрат—фракцию лосле удаления псевдоглобулина I, 21,5%-ный фильтрат—фракцию после удаления всех белков за исключением альбумина. Значительные количества а-и р-глобулина остаются с альбумином. Подобг яые же результаты были получены Коном и другими исследователями [42] при применении различных солей. Мур и Линн [43] определили соотношения альбумина и глобулина А С для 25 [c.375]

А.8. Пример Г, Сефароза L 6В с иммобилизованным человеческим альбумином. Активированный гель (19,5 г) прибавляют к 15 мл раствора человеческого альбумина (15 мг/мл) в 0,01 М карбонате натрия (pH 9,5) pH доводят с помош ью NaOH. Реакцию проводят в течение 48 ч при 2—8°С и обрабатывают, как описано выше. Полученный гель содержит 12,5 мг белка на. [c.71]

Другой путь проведения ИФА в проточных реакторах основан на регистрации теплового эффекта реакции фермент — субстрат с помощью термистера. Определяемый экспериментально тепловой эффект зависит от количества связанного с иммуносорбентом ферментного конъюгата, которое в свою очередь зависит от начальной концентрации исследуемого соединения. На примере человеческого сывороточного альбумина с использованием его конъюгата с ката-лазой показана возможность определения белка в концентрации 0,1 мМ в течение 10 мин. [c.110]

Человеческий сывороточный альбумин (ЧСА) Антн-ЧСА-антитела IgG кролика [c.134]

Наличие гидрофобных или заряженных групп на поверхности, как правило, приводит к росту неспецифической адсорбции белков. Адсорбция человеческого иммуноглобулина G (hIgG) и бычьего альбумина (БСА) исследовалась на монослоях тиолов на золоте с различными концевыми группами [544]. Адсорбция liIgG уменьшалась в ряду функциональных групп СНз > gHsOH > С00 > [c.501]

Весьма часто приходится сталкиваться с таким типом замыкания , при котором первичные антитела узнают носитель в составе комплекса [гаптен — носитель] (тип А). Нам удается преодолеть эту проблему благодаря использованию альбумина, выделенного из организма — донора первичных антител, в качестве носителя для гаптена. При этом ни в одном из препаратов мы ни разу не обнаружили присутствия антител к гомологичному альбумину. Для решения проблем, связанных с замыканием типа [антиген — изотип-специфический антиглобулин] (тип Б) или [антиген — мостиковые антитела] (тип В), необходимо проводить адсорбционную очистку антиглобулинов. Часто приходится сталкиваться с побочным узнаванием человеческого IgG мостиковыми козьими антителами против кроличьих иммуноглобулинов. Для предотвращения взаимодействий такого типа необходимо провести аффинную очистку мостиковых антител на колонке с иммобилизованным человеческим IgG. [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология