Белки гормоны плазмы крови

Рис. 24-20. Состав крови. Цельную кровь разделяют путем центрифугирования на плазму и клетки. Около 10% плазмы крови приходится на долю растворенных в ней твердых веществ, из которых около 70% составляют белки плазмы, около 10%-неорганические соли и около 20%-низкомолекулярные органические соединения. Основные компоненты каждой из фракций представлены справа. Количественный состав неорганических компонентов плазмы крови приведен на рис. 24-19, белков плазмы-в табл. 24-3 и небелковых органических веществ - в табл. 24-4. В плазме крови содержатся также липиды в количестве приблизительно 700 мг на 100 мл, которые связаны с а- и р-глобулинами (табл. 24-3). Кровь содержит и многие другие соединения, часто в следовых количествах к их числу относятся промежуточные продукты метаболизма, гормоны, витамины, микроэлементы и желчные пигменты. Измерения концентрации отдельных компонентов в плазме крови играют важную роль в диагностике заболеваний и наблюдений за ходом лечения.

Большая часть гормонов нерастворимы, не имеют специальных транспортирующих их белков (и потому характеризуются коротким периодом полужизни в плазме крови) и запускают ответную реакцию посредством присоединения к рецепторам, [c.161]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Таблица 43.1. Сопоставление гормональных рецепторов и белков, транспортирующих гормоны в плазме крови

Ренин, воздействуя на свой субстрат— ангиотензиноген, превращает его в декапептид ангиотензин I. Глюкокортикоиды и эстрогены активируют синтез ангиотензиногена в печени. Вызываемая этими гормонами гипертензия может быть частично обусловлена повышением уровня ангиотензиногена в плазме крови. Поскольку концентрация этого белка в плазме близка к его воздействия с ренином, небольшие изменения этой концентрации могут сильно сказаться на образовании ангиотензина II. [c.213]

Биолог. Физиологические и иммунные процессы, которые мы будем обсуждать, происходят в живых организмах благодаря непрерывным микродвижениям, встречам, контактам и взаимодействиям огромного числа различных частиц лимфоцитов, макрофагов, вирусных частиц, бактерий, а также молекул глюкозы, белков, гормонов и др. Микродвижения и взаимодействия происходят в жидких средах организма в жидкости, которая заполняет пространство между клетками организма (межклеточной жидкости), в плазме крови, лимфе, а также в жидкости, находящейся внутри киеток. Через клеточные рецепторы от молекул гормонов, лимфоцитов и фугих частиц передаются управляющие сигналы клеткам организма, которые запускают в них различные комплексы биохимических процессов. Тем, кго этим заинтересуется, я рекомендую ряд прекрасных книг [Вилли, Детье, 1974 Шмидг-Ниельсен, 1975, 1982 Кемп, Ар с, 1988]. [c.18]

А. Глюкокортикоиды. Кортизол в плазме крови находится в связанной с белками и свободной формах. Основной связывающий белок плазмы — это а-глобулин, называемый транскортином (кортикосте-роид-связываюший белок). Транскортин вырабатывается в печени, и синтез этого белка, как и тироксин-связывающего глобулина (ТСГ), стимулируется эстрогенами. При содержании кортизола в плазме крови в пределах нормы большая часть гормона связана с транскортином и значительно меньшее ко-личесгво — с альбумином. Степень прочности связывания определяет биологический период полужизни различных глюкокортикоидов. Так, кортизол прочно связывается с транскортином и его I, составляет 1,5—2 ч, тогда как кортикостерон, связывающийся слабее, имеет менее 1 ч. Транскортин связывает не только глюкокортикоиды дезоксикортикостерон и прогестерон взаимодействуют с этим белком с достаточно высоким сродством, так что способны конкурировать с кортизолом. Несвязанный (свободный) кортизол составляет около 8% общего количества этого гормона в плазме крови и представляет собой биологически активную фракцию. [c.210]

Фактически все клетки животного организма являются мишенями для тех или иных гормонов. Истинная клетка-мишень — эта такая клетка, в которой при гормональном воздействии стимулируется специфическая биохимическая реакция клеточного метаболизма. Реализация эффекта зависит от концентрации гормона, взаимодействующего с клеткой, которая, в свою очередь, определяется скоростью биосинтеза гормона, созревания и условиями ассоциации-диссоциации с белком-переносчиком в плазме крови. [c.133]

Жидкость крови, свободная от клеток, носит название плазмы крови. На долю плазмы приходится около 55% общей массы крови. В ней растворены сахара, гормоны, витамины, соли и прочие низкомолекулярные вещества, а также многочисленные белки крови. Иммунологи, как правило, имеют дело не с плазмой, а с сывороткой крови. Так называют плазму, освобожденную от фибриногена. Ее очень просто получить, если дать крови в пробирке свернуться в отсутствие антикоагулянтов и удалить образовавщийся сгусток центрифугированием (предварительно его надо отделить от стенки стеклянной пробирки, к которой он прилипает). Основную массу белков сыво тки составляют альбумины и глобулины. Это грубое деление белков сыворотки на два класса было первоначально введено, исходя из различия в их растворимости. Глобулины осаждаются полунасыщен-ным раствором сульфата аммония (- 2 М), а альбумины в нем растворимы. По растворимости же глобулины иногда подразделяют на эуглобулины ( истинные глобулины), нерастворимые в дистиллированной воде, и псевдоглобулины — в ней растворимые. [c.83]

Гликопротеины входят в состав всех органов, тканей и клеток организма человека и животных они содержатся в секреторных жидкостях и плазме крови. Функции гликопротеинов чрезвычайно разнообразны. Среди них встречаются ферменты, гормоны, белки иммунной системы, компоиенты плазмы крови, муцины, рецепторы клеточных мембран и т. д. [c.471]

Гормоны задней доли гипофиза окситоцин и вазопрессин являются вместе с тем и простейшими белками. Окситоцин вызывает сокращение мускулатуры матки вазопрессин поддерживает водное равновесие в организме, регулирует осмотическое давление плазмы крови, повышает кровяное давление. Оба они являются октапептидами циклического строения. [c.152]

Простые глико- и липопротеиды плазмы крови были разделены больше чем на двадцать пять фракций. Эти белки участвуют в образовании тканей, построении и переносе ферментов, гормонов, антител и продуктов обмена веществ. Основную часть белков крови составляют альбумины, довольно много также глобулинов и фибриногена. Альбумины образуют комплексы с веществами самых различных типов — с кислотами, сложными эфирами, сульфамидными препаратами — и разносят эти вещества по всем клеткам тела. а-Глобулины и Р-глобулины дают комплексы с нерастворимыми в воде веществами — холестерином, жирными кислотами, фосфолипидами и каротиноидами. у-Глобулины содержат антитела, которые защищают организм от инфекций. Фибриноген принимает участие в процессе свертывания крови. [c.360]

В капсулу отфильтровывается примерно 20% плазмы. Главным фильтром из трех перечисленных слоев служит базальная мембрана. Попавшая в капсулу жидкость называется клубочковым фильтратом (КФ), который по химическому составу сходен с плазмой крови. Он содержит глюкозу, аминокислоты, витамины, электролиты, конечные продукты азотистого обмена (в основном мочевину, но также небольшие количества мочевой кислоты и креатинина), некоторые гормоны и воду. Кровь, оттекающая от клубочков, обладает пониженным водным потенциалом, поскольку в плазме повышена концентрация белков, но ее гидростатическое давление снижено. [c.21]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Белки поступают в кровь непрерывно не только из печени, но и из других органов. В плазме крови содержатся различные ферменты, гормоны бел- [c.432]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Препараты на основе пиранового сополимера, испытанные в клинике (М = 18—23 тыс.) к настоящему времени еще слишком токсичны для многократных внутривенных инъекций. Снижение токсичности путем регулирования М и ММР и выбора оптимального способа введения может превратить пирановый сополимер в ценное лекарственное средство, в особенности для адъювантной терапии. При клинических испытаниях пиранового сополимера на 62 больных с далеко зашедшими формами опухолей была найдена предельная доза — 12 мг/кг в день, которая определялась токсичностью полимера [45]. При этой дозе у некоторых больных наблюдались побочные эффекты, часть из них сохранилась при снижении дозы до 8 мг/кг. Наблюдались нарушения в свертывающей системе крови, развитие гипотензии, осложнения, связанные с работой сердца, сосудов и ряд других. Эксперименты на животных не всегда дают адекватные результаты для клиники из-за значительной видовой специфичности пиранового сополимера. Отмечено сильное взаимодействие полианионов с белками плазмы крови, а также с гормонами, антигенами и другими веществами, циркулирующими в крови. Высокая токсичность полианионов препятствует клиническим испытаниям, хотя их лечебное противоопухолевое действие не вызывает сомнения. Удаление высокомолекулярных фракций из полианионов может изменить положение в лучшую сторону, так как многие из отмеченных выше побочных эффектов при этом будут ослаблены. [c.24]

Так, Например, после разрыва 8—8-связей, соединяющих две полипептидные цепи в молекуле инсулина, биологические свойства гормона полностью исчезают. В то же время инсулин можно подвергнуть ограниченному протеолизу, а затем выделить пептидные фрагменты, которые, подобно нативному инсулину, способны ускорять транспорт глюкозы через мембрану. Инсулин, как и многие другие гормоны, переносится кровью не в свободном состоянии, а в связанном с белками плазмы. После секреции р-клетками инсулин сразу же с током крови попадает в печень, которая инактивирует около 40% молекул гормона. Если нарушена связь инсулина с -глобулинами крови, печень может инактивировать весь секретируемый инсулин, следствием чего будет развитие диабета. Показано, что так называемые вспомогательные участки молекулы инсулина участвуют в связывании с белками плазмы и тем самым предохраняют гормон от инактивации. [c.116]

Связывание с белками плазмы крови. У новорождённых по сравнению со взрослыми связывание ЛС с белками плазмы крови меньше (поэтому выше концентрация свободной фракции ЛС), так как у них меньшее количество белков плазмы крови (в частности, альбуминов), имеются качественные различия в связывающей способности белков, а также высокие концентрации свободных жирных кислот, билирубина и гормонов (поступивших в организм еще во внутриутробном периоде), конкурирующих с ЛС за связь с белками плазмы. Содержание альбуминов, их связывающая способность, а также общее количество белков достигают уровня взрослых к концу первого года жизни. [c.71]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Гликопротеины. Это смешанные углеводсодержаш,ие биополимеры, в которых с белковыми молекулами ковалентно связаны олигосахаридные цепи (от одной до нескольких сотен на одну белковую цепь). Среди гликопротеинов известны ферменты, гормоны, компоненты плазмы крови, защитные белки (иммуноглобулины), муцины (слюна, секреты кишечника, бронхов). [c.428]

Ограниченные запасы витаминов и гормонов в- животных привели к развитию механизмов адсорбции, транспорта и консервации этих веществ в следовых количествах. В таких процессах важную роль играют специфические транспортные или связывающие белки, предотвращающие быстрое выведение витаминов и гормонов с мочой, которое происходило бы, если витамины и гормоны не были бы связаны в плазме в соответствующих комплексах. Связывающие белки присутствуют в очень низких концентрациях. Например, белки, прочно связывающие витамин В12, траноко баламины I и И, находятся в плазме крови человека в концентрациях соответственно 80 и 20 мг на 1000 л. Однако они обычно имеют высокое сродство к комплементарным витаминам и гормонам. Константы диссоциации этих комплексов находятся в интервале от 10 до 10 моль/л [35]. Из-за низких концентраций эти белки нельзя выделить классическими методами очистки наличие специфических взаимодействий с высоким сродством позволяет использовать аффинную хроматографию, которая допускает работу с большими объемами исходного материала. Как и для взаимодействий антитело — антиген, трудности заключаются в последующем выделении белка из комплекса с аффинными сорбентами. [c.124]

Необходимая стадия прн выделении большинства Б.— механич, разрушение клеток и экстракция требуемого Б. Иногда экстракции предшествует фракционирование содержимого клетки но субклеточным фракциям с помощью препаративного ультрацентрифугиро-вания. Известны также методики выделения, согласно к-рым механич. разрушения клеток не происходит. Такие методики применяют обычно для выделения внеклеточных Б. (напр., протеолитич. ферментов, гормонов, белков, гликопротеидов и липопротеидов плазмы крови, гликопротеидов соединительной ткани). Именно этот класс Б. наиболее доступен. [c.129]

В ответ на попадание в организм чужеродных белков (антигенов) у животных синтезируются специфические к ним антитела. Белок-антитело, появляющийся в сыворотке крови, обладает способностью очень прочно, но обратимо связываться с молекулой антигена. Каждое антитело характеризуется высокой степенью специфичности и связывает только тот антиген, который стимулировал его выработку. Эти свойства антител, а именно их специфичность и сродство по отношению к своим антигенам были использованы Розалиндой Ялоу и ее коллегами для измерения крайне малых концентраций полипептидньк гормонов в крови и тканях. Суть метода состоит в следующем. Измеряемый гормон используют в качестве антигена (Аг) и вводят его морским свинкам. После нескольких инъекций у животных в плазме крови появляются антитела к введенному гормону, причем в достаточно высокой концентрации. Далее из сыворотки выделяют антитела (Ат) и смешивают их с известным количеством радиоактивно меченного гормона (Аг) при этом в результате обратимой реакции, равновесие которой сильно сдвинуто вправо, образуется комплекс антиген-антитело [c.784]

Клетки крови (форменные элементы), 45 % Межклеточное вещество (плазма крови), 55 % Эритроциты (красные кровяные тельца) Лейкоциты (белые кровяные тельца) Тромбоциты (кровяные пластинки неклеточного строения) Вода (90 %) белки (8 %) углеводы, жиры, витамины, гормоны, минеральные соли и другие вещества (2 %) Перенос О2 и СО2 Защитная функция (клеточный иммунитет) Защитная функция (участие в свертьшании крови) Поддержание иммунитета, питание клеток организма, регуляция функций организма [c.209]

В период разгара острой лучевой болезни наблюдается вторая фаза активации функции коры надпочечников — возрастание уровня свободной, биологически активной фракции адренокорти-костероидного гормона фазовых изменений общего содержания гормона и прогрессивного снижения способности глобулина и транскортина связывать кортикостероиды. Период выраженных клинических изменений острой лучевой болезни протекает при постоянно повышенном уровне свободных, не связанных с белками плазмы крови кортикостероидных гормонов. [c.190]

Тиреоидные гормоны являются долгожителями -среди всех гормонов и нейромедиаторов. Они могут циркулировать в крови в неизменном виде в течение нескольких дней. Такая устойчивость гормоиов объясняется, по-видимому, образованием прочной связи с Т связывающими глобулинами и преальбуминами в плазме крови (см. раздел 2.3). Эти белки имеют в 10—100 раз большее сродство к Т4, чем к Гз, поэтому в крови человека содержится 300—500 мкг Т4 и лишь 6— 12 мкг Гз. [c.93]

В плазме крови преимущественно присутствует тироксин Г/,. Отщепляясь от Г связывающих белков плазмы (см. раздел 2.3), тироксин проникает внутрь клеток-мишеней (рис. 82). По-видимому, как и в случае стероидных гормонов, проникновение внутрь клетки происходит за счет простой диффузии благодаря липофильности молекулы Г/,. Существует, однако, предположение, что в плазматической мембране печени этот. транспорт осуществляют специальные белковые переносчики, имеющие достаточно высокое сродство к 74 ( д = 10 М). Проникнув в клетку, Г/, дейодируется до 3,5,3 -трийодтиронина (Гд). Эта реакция происходит, вероятно, на мембранах эндоплазматического ретикулума. Рецептор тиреоидных гормонов, локализованный в ядре, имеет высокое сродство к Гз (/(д—10 "—10- °М) и в 100—1000 раз меньшее сродство к Г/,. Столь разное сродство рецептора к двум тиреоидным гормонам объясняется, видимо, эффектом ядерных белков, с которыми рецептор связан. Если его очистртть от посторонних бел- [c.217]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология