Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пролин и аргинин

    Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]


    Связующим звеном в обмене белков и углеводов при переходе первых во вторые и особенно вторых в первые служит ПВК. Являясь главным конечным продуктом дихотомического распада углеводов, ПВК служит исходным веществом для биосинтеза аланина, валина и лейцина. При ее карбоксилировании образуется щавелевоуксусная кислота, из которой строится новая группа аминокислот—аспарагиновая кислота, треонин, метионин, изолейцин и лизин. Вступая в цикл трикарбоновых и дикарбоновых кислот, ПВК используется для биосинтеза а-кетоглутаровой кислоты, из которой образуются глутаминовая кислота, пролин и аргинин. Предшественник ПВК—3-фосфоглицериновая кислота—является исходным соединением для синтеза серина, глицина, цистина и цистеина. [c.470]

    С метаболизмом глутаминовой кислоты связаны также пути обмена пролина и аргинина (см. рис. 12.9), хотя следует напомнить, что аргинин относится к частично незаменимым аминокислотам организма, особенно в молодом возрасте, когда его синтез из глутамата не может обеспечить потребности быстрого роста организма. Основным путем метаболизма [c.463]

Рис. 18.10. Превращение пролина и аргинина в глутамат. Рис. 18.10. <a href="/info/628090">Превращение пролина</a> и аргинина в глутамат.
    В анаэробных условиях основной реакцией превращения аминокислот является реакция Стикленда - сопряженное окисление и восстановление двух аминокислот одна из них играет роль окислителя, другая - восстановителя. В результате реакции Стикленда из аминокислот образуются жирные и кетокислоты и выделяется аммиак. Окисление одной молекулы аланина в клетках С/, sti klandii сопряжено с восстановлением двух молекул глицина. Аминокислоты аланин, лейцин, валин, фенилаланин, серии, гистидин, изолейцин, метионин, орнитин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются донорами водорода, а глицин, пролин и аргинин -акцепторами. [c.429]

    Метод изотопной метки основан на том, что к растущей культуре прибавляют интермедиат, например меченую глутаминовую кислоту. Она препятствует своему эндогенному синтезу и включается в биосинтез белка. Затем, выделяя и фракционируя белок клеточной популяции, обнаруживают метку и в других аминокислотах, в частности в пролине и аргинине, следовательно, глутаминовая кислота — их предшественник. [c.20]


    Как видно из фиг. 9, аминокислоты этого организма разделяются на две группы, называемые аспарагиновое семейсшо и глутаминовое семейство . Добавление С-глутаминовой кислоты уменьшало включение в белок бактерий меченых пролина и аргинина, в то время как добавление С-аспарагиновой кислоты ум ньшало величины удельной радиоактивности лизина и изолейцина. Вместе с тем добавленный С-треонин понижал удельную радиоактивность треонина и изолейцина, но не аспарагиновой кислоты, что и следовало ожидать в случае такой последовательности реакций, в которой аспарагиновая кислота служит предшественником треонина, а треонин в свою очередь — предшественником изолейцина. Сравнительное изучение включения С-ацетата и СОг подтвердило, что  [c.35]

    Взаимоотношения между пролином, глутаминовой кислотой и орнитином в. тканях млекопитающих сходны с теми, которые обнаружены у микроорганизмов. Первые указания на эти взаимоотношения были получены в исследованиях по биохимии питания (стр. 123) прямые доказательства дали опыты с применением изотопов. Так, например, у крыс после скармливания им меченой глутаминовой кислоты изотопная метка содержится в пролине и аргинине [355, 356]. При скармливании N -пролина изотоп был обнаружен в глутаминовой кислоте, аргинине и -орнитине [357]. Установлено также превращение орнитина, меченного дейтерием, в пролин и глутаминовую кислоту [358]. В опытах со срезами печени и почек было показано превращение пролина в глутаминовую кислоту [359, 360]. [c.346]

    Цианобактерии могут ассимилировать некоторые органические кислоты, в первую очередь ацетат и пируват, но всегда только в качестве дополнительного источника углерода. Метаболизирование их связано с функционированием разорванного ЦТК и приводит к включению в весьма ограниченное число клеточных компонентов (рис. 92). Опыты с С-ацетатом обнаружили накопление радиоактивного углерода только в липидах и четырех аминокислотах лейцине, глутаминовой кислоте, пролине и аргинине. Отсутствие радиоактивности в аминокислотах семейства аспарагиновой кислоты иллюстрирует разорванность ЦТК- [c.278]

    Второй важный путь синтеза заменимых аминокислот осуществляется в результате превращений неза 1еинмых (также некоторых заменимых) аминокислот. Так, например, гликокол может образоваться из треонина и нз серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. Животный организм может синтезировать и некоторые незаменимые аминокислоты, но только при условии наличия соответствующих им а-кислот. Однако он не способен синтезировать а-кетокислоты, соответствующие незаменимым аминокислотам. [c.271]

    О нарушении в азотном объеме в отсутствие молибдена свидетельствуют также другие показатели. Уменьшение синтеза белка в растениях, лишенных молибдена, как правило, сопровождается падением содержания аминокислот — аланина, аспарагиновой, глутаминовой, а также пролина и аргинина. Одновременно падает количество аспарагина и глутамина. [c.105]

    Большую дискуссию вызвал вопрос о том, как долго следует выдерживать реакционную смесь после появления устойчивой голубой окраски при обработке защищенных пептидов натрием в жидком аммиаке, прежде чем прервать процесс восстановления. Раньше такую реакцию вели весьма длительное время (от 15 до 30 мин). Однако последующие работы с более сложными пептидами показали, что многие из них при взаимодействии с натрием в жидком аммиаке претерпевают глубокое расщепление. Особенно лабильны связи треонин — пролин и аргинин — пролин [8, 98]. Марглин и Мэррифилд [62] установили, что удовлетворительные выходы Б-цепи инсулина можно получить только при выдерживании реакционной смеси после появления голубой окраски в течение 15 сек, а также при условии отсутствия большого избытка натрия на протяжении всего процесса восстановления. Для улучшения этой методики Мэррифилд [77] предложил использовать охлаждаемую воронку, содержащую раствор натрия в жидком аммиаке. Этот аммиачный раствор натрия добавляют затем в реакционную смесь с такой скоростью, чтобы избежать большого избытка натрия. Подобную методику использовали Байер с сотр. [5, 6]. Намного труднее контролировать избыток натрия в случае прямой загруз- [c.110]

    Глутамин гидролизуется глутаминазой с образованием глутамата и ЫН . Пролин и аргинин превращаются в у-полуальдегид глутаминовой кислоты, который затем окисляется в глутамат (рис. 18.10). [c.169]


Смотреть страницы где упоминается термин Пролин и аргинин: [c.372]    [c.207]    [c.138]    [c.18]    [c.178]   
Смотреть главы в:

Биохимия Том 3 -> Пролин и аргинин




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аргинин

Пролин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте