Пространственная изомерия и оптическая активность а-аминокислот

Пространственная изомерия и оптическая активность а-аминокислот [c.509]

Оптические свойства аминокислот. Все природные аминокислоты, за исключением глицина, содерл<ат один или более асимметрических атомов углерода и являются оптически активными вешествамн. Поэтому аминокислоты могут существовать в виде оптических изомеров, из которых один будет вращать плоскость поляризации проходящего через них луча света вправо ( + ), а другой влево (—). Для изображения структуры оптических антиподов применяются проекционные формулы. В этих формулах вокруг асимметрического атома углерода размещаются в соответствии с их пространственным положением атомы или радикалы. Все аминокислоты, выделенные до сих пор из хорошо известных белков, обладают одинаковой конфигурацией, т. е. одним и тем же пространственным расположением четырех радикалов при а-углеродном атоме. Установлено, что а-амикокис-лоты имеют такую же конфигурацию, как -глицериновый альдегид [c.20]

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ИЗОМЕРИЯ И ОПТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ а-АМИНОКИСЛОТ [c.508]

При первом же знакомстве с оптически активными веществами появилась необходимость сравнения расположения атомных групп вокруг центров асимметрии как у пар антиподов, так и у различных групп аналогично построенных стереоизомеров (сахаров, аминокислот и т. д.) для их классификации. Решение первой задачи — определение пространственного расположения групп у каждого антипода, т. е. определение абсолютной конфигурации, долгие годы казалось неразрешимым. Такие физические методы, как определение дипольных моментов, рентгеноструктурный анализ и другие, которые давали прекрасные результаты для различения цис- и /пранс-изомеров, в случае антиподов оказались бессильными, потому что в них расстояния между любой парой атомов или группами атомов одинаковы. [c.13]

Еще во времена Пастера было известно, что белки обладают оптической активностью. В дальнейшем было выяснено, что это обуславливается оптической активностью входящих в состав белков аминокислот. По мере развития конфигуративных исследований выяснилось, что находимые в белках аминокислоты имеют одинаковую пространственную конфигурацию, принадлежат к -ряду. Известно лишь очень небольшое число исключений, сам характер которых лишь сильнее подчеркивает правило. Неестественные пространственные изомеры аминокислот найдены в составе некоторых антибиотиков, в бактериях. [c.635]

Расщепление рацематов лигандной хроматографией на диссимметрических комплексообразующих сорбентах было предложено Рогожиным и Даванковым в. 1968 году [81, 82].-В отличие от применявшихся ранее методов расщепления рацематов, базировавшихся на стереоселективности ферментативных или кристаллизационных процессов, в основе нового метода лежат стереоселективные эффекты в образовании комплексов [10, 83, 84]. На базе сшитых полимеров стирола был синтезирован целый ряд сорбентов с оптически активными бидентатными [31, 85, 86] и тридентатными [87—90] а-амино-нислотными группировками. Так как стабильность смешанных сорбционных комплексов, образуемых этими стационарными лигандами, ионом металла и подвижными лигандами, зависит от пространственной конфигурации последних, оптические изомеры подвижных лигандов обладают неодинаковым сродством к стационарной фазе. Наиболее лэд-робно изучено [63] разделение оптических изомеров амчно-кислот на сорбенте с -пролином в качестве стационарного лиганда. Элементарное звено сорбента вм.есте с координированной молекулой аминокислоты имеет Следующую структуру [c.30]

Гельферих ввел понятие лигандный обмен , продемонстрировав способность координированных ионом никеля лигандов одного типа обратимо замещаться лигандами другого типа и предложил использовать процессы комплексообразования в хроматографии. Под лигандообменной хроматографией в настоящее время понимают такие хроматографические процессы, в которых взаимодействие разделяемых соединений со стационарной фазой осуществляется путем образования лабильных координационных связей в координационной сфере комплексообразующего иона металла [148], причем катионы металла должны прочно удерживаться стационарной фазой за счет ионных связей, как это имеет место в случае сульфокатионитов и карбоксилсодержащих смол, или, еще лучше, за счет хелатирования стационарными лигандами , например, иминодиацетатными группами. Координационные связи имеют вполне определенную пространственную направленность и фиксируют донорные атомы подвижных лигандов на строго определенных расстояниях. Благодаря столь жестким требованиям , предъявляемым к геометрии сорбируемых соединений, лигандообменная хроматография оказалась исключительно эффективным методом разделения соединений, близких по своим физико-химическим свойствам, в частности геометрических изомеров, гомологов и даже оптических изомеров. Так, рацемические а-аминокислоты были успешно разделены на оптически активные компоненты хроматографией на сорбенте с привитыми группировками -пролина в присутствии ионов меди. Структура сорбционного комплекса , образуемого стационарным лигандом, ионом металла и [c.248]