Белки аминокислоты, входящие в их соста

Таблица 6.7. Физико-химические характеристики а-аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков

Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К незаменимым относятся [c.456]

Азотное питание. Дрожжи способны синтезировать все аминокислоты, входящие в состав нх белка, непосредственно нз неорганических азотистых соединений при использовании в качестве источника углерода органических соединений — промежуточных продуктов распада углеводов, которые образуются при дыхании и брожении. [c.201]

Ультрафиолетовые спектры белков отличаются сильным поглощением, характеристическим для ароматических фрагментов аминокислот, входящих в их состав фенилаланин, тирозин, триптофан. Эти спектры поглощения используют для аналитического определения остатков указанных аминокислот. Резкий максимум поглощения, характерный для нуклеиновых кислот и нуклеопро-теидов, позволяет определить их содержание в отдельных клетках. [c.361]

Не следует забывать, что среди аминокислот, входящих в состав природных белков, имеются также моноаминодикарбоновые кислоты и диаминомонокарбоновые кислоты. Избыток первых в данном белке увеличивает его кислотный характер. В белках основного характера содержится некоторый избыток диаминокислот. [c.395]

Аминокислоты отличаются друг от друга пе только величиной, но и числом входящих в них групп ЫНг и СООН, а также наличием в их составе атомов других элементов, таких, как 8, Вг, I. В настоящее время открыто около 26 различных аминокислот, входящих в состав белков. Примерно половина этого количества содержит лишь по одной группе NH2 и СООН они являются простыми, или моноаминокислотами. Другие содержат две группы СООН на одну аминогруппу и обладают характерными кислыми свойствами. Третья группа аминокислот обладает явно выраженными основными свойствами, она содержит одну группу СООН на две аминогруппы. Кроме того, в состав белков входят несколько циклических аминокислот, более сложных по составу и структуре их радикала К. [c.337]

Остальные алифатические аминокислоты, входящие в состав белков,— аланин, валин, лейцин и изолейцин не дают специфических реакций. [c.470]

Хотя все аминокислоты, входящие в состав белков, имеют ь-конфигурацию, некоторые аминокислоты, не участвующие в построении белковых молекул, относятся к о-аминокислотам. Значение конфигурации для построения и функционирования белков будет понятно при более подробном обсуждении биоорганических процессов. [c.31]

Стереохимические отнощения в ряду природных аминокислот, входящих в состав белков, в настоящее время достаточно ясны. В их исследовании можно различить две стадии — во-первых, установление стерических отношений между аминокислотами и, во-вторых, установление абсолютной конфигурации. Решающую роль в изучении обеих проблем сыграло химическое превращение различных соединений друг в друга -без затрагивания асимметрического атома углерода, иными словами, непосредственное установление конфигурационного соответствия химическим путем. [c.365]

Следует отметить, что все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к -ряду. [c.222]

Аминокислоты, входящие в состав белков [c.371]

По своей природе каждое звено — остаток одной нз аминокислот. Они образуют полипептидные цепи, из которых каждая содержит десятки и даже сотни остатков различных амииокислот. Все другие аминокислоты, входящие в состав белка, относятся к а-аминокислотам, у которых аминогруппа ЫНг связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. Все -аминокислоты (за исключением гетероциклических) могут быть выражены общей формулой [c.337]

Некоторые а-аминокислоты, входящие в состав белков [c.281]

Н Получение. Аминокислоты, входящие в состав белков, получают путем их гидролиза подобно тому, как глюкозу получают из полисахаридов (HI, с. 128). Известны также синтетические способы получения аминокислот. Так, например, в молекулах карбоновых кислот атомы водорода в радикале можно заменить на галоген, а последний действием аммиака —на аминогруппу [c.9]

Названия аминокислот производятся от названий соответствующих кислот с добавлением приставки амино-. Однако аминокислоты, входящие в состав белков, имеют также исторически сложившиеся практические названия, например аминоуксусная кислота иначе называется гликоколом или глицином, аминопропионовая — аланином и т. д. [c.345]

В цитоплазме молекула и-РНК укладывается на поверхность рибосом. Одновременно и независимо в цитоплазме происходит другой процесс, также имеющий важное значение для синтеза белка молекулы т-РНК присоединяют свободные аминокислоты, активируют их и переносят к рибосомам. Каждой из 20 аминокислот, входящих в состав белков, соответствует своя т-РНК, со своей специфической последовательностью чередования нуклеотидов. Нужные для данного белка аминокислоты, доставленные в рибосому молекулами т-РНК, устанавливаются в нужной последовательности при помощи молекулы и-РНК, играющей роль шаблона, после [c.454]

До недавнего времени аминокислоты, приведенные в табл. 2, настолько доминировали в изученных природных соединениях, что все другие аминокислоты рассматривались исследователями как неприродные , редкие или случайные . В дальнейшем было обнаружено, что белки некоторых бактерий, а также ряд природных физиологически активных веществ содержат и другие аминокислоты. Некоторые другие аминокислоты были найдены и в свободном состоянии в растениях и в животных организмах (см. табл. 3). Они отличаются гораздо более широким ассортиментом функциональных групп, многие из них относятся к О-ряду. Вероятно, номенклатура аминокислот, входящих в состав белков, вряд ли подвергнется серьезному изменению, что же касается списка аминокислот, найденных в физиологически активных [c.438]

Теоретически большинство белков, представленных линейными макромолекулами без больших боковых цепей, удовлетворяют этим критериям и могут образовывать волокна. Однако их способность развертываться в длинные полипептидные цепи в присутствии денатурирующих агентов варьирует в широких пределах. Возможности установления межцепочечных связей в сильной степени зависят от соответствующей доли каждой входящей в состав белка аминокислоты. Так, повышенное содержание в белке серина, треонина, аминокислот с кислыми и основными свойствами приводит к образованию многочисленных электростатических связей и благоприятствует формированию волокон. [c.537]

Наиболее важные аминокислоты, входящие в состав белков Р—СН [c.386]

В этой работе мы ограничимся рассмотрением аминокислот, входящих 3 состав белков. [c.441]

Благодаря фундаментальным исследованиям Фишера, Фрейденберга и Каррера, а также работам Левина стереохимические отношения в ряду аминокислот, входящих в состав белка, в настоящее время достаточно хорошо выяснены. Все эти аминокислоты обладают одинаковой конфигурацией а-углеродного атома и относятся к одному стерическому [c.454]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

Поскольку ионный обмен относится к любой ионизированной молекуле, некоторые аминокислоты, входящие в состав белков и имеющие кислотные или основные группы, не включенные в пептидные связи, придают белковой молекуле свойства амфотер-ного электролита, который можно использовать в хроматографии ионного обмена. [c.77]

Поскольку для синтеза белка необходимо (на уровне тканей, в которых он происходит) одновременное присутствие разных аминокислот, входящих в его состав, особенно незаменимых, синтез белка будет ограничен количеством той аминокислоты, которая в наименьшей степени обеспечивает потребность организма. Такая аминокислота и является ограничивающим фактором в белковом рационе. [c.569]

Ранние работы по аминокислотам, входящим в состав белков, подробно рассмотрены в трехтомном труде Гринштейн и Винница [c.225]

Аминокислоты являются лучшими комплексообразователями по сравнению с оксикислотами, так как аминогруппа -КНг — более хороший донор электронной пары, чем гидроксидная -ОН. Природные аминокислоты, входящие в состав белков, обычно имеют одну аминогруппу и одну карбоксильную. Число аминогрупп определяет более высокую прочность комплексов, тогда как число карбоксильных групп — одна или две — влияет мало. [c.177]

Аминокислоты содержат в молекуле две функциональные группы. Как правило, это первичная аминогруппа в а-положении ко второй функциональной группе — карбоксильной -СООН. Иногда в состав аминокислот входят также гетероциклы, остатки аренов, -ОН, сульфгидрильная — 8-Н- и сульфидная -8-группы, амидная группа -СОМНг- Кроме природных аминокислот, входящих в состав белков, получено много синтетических аминокислот, используемых в различных отраслях техники. [c.655]

Характерной особенностью белкового обмена является его чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20 аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов, катализирующих химические реакции азотистого обмена, также исчисляется сотнями. Следует добавить, что блокирование одного какого-либо специфического пути обмена даже одной аминокислоты, обычно наблюдаемое при врожденных пороках обмена, может привести к образованию совершенно неизвестных продуктов обмена, так как возникают условия для неспецифических превращений всех предшествующих компонентов в данной цепи реакций. Отсюда становятся понятными трудности интерпретации данных о регуляции процессов азотистого обмена в норме и особенно при патологии. Этими обстоятельствами можно объяснить исключительную перспективность изучения обмена белков с целью выяснения особенностей их катаболизма и синтеза, овладение тонкими молекулярными механизмами которых, несомненно, даст в руки исследователя ключ к пониманию развития и течения патологических процессов и соответственно к целенаправленному воздействию на многие процессы жизни. [c.410]

Биологическая ценность белков зерна бобовых культур очень высокая, она значительно выще, чем биологическая ценность других растительных белков. Если принять биологическую ценность белков молока за 100, то биологическая ценность белков больщинства бобовых будет 75—85, а ценность белков сои приближается к 100. Некоторые исследователи считают, что белки молока и сои практически равноценны. По данным исследований В. Г. Клименко, М. И. Смирновой-Иконниковой и многих других авторов, в белках бобовых находятся все незаменимые аминокислоты и количество этих аминокислот почти соответствует их содержанию в продуктах животного происхождения. Таким образом, семена зернобобовых культур являются не только продуктом с больщим количеством белков, но и концентратом незаменимых аминокислот, необходимых для людей и животных. Благодаря легкой растворимости белков аминокислоты, входящие в их состав, легко доступны для усвоения организмом человека и животных. [c.388]

Глицин является простейшей из 20 различных аминокислот, входящих в состав белков человеческого тела. Все они относятся к т. н. а-аминокислотам, т. е. содержат группы —ЫНг и —СООН при одном и том же атоме углерода. Их общая формула, как правило, имеет вид НгЫС (Н) (Н)СООН с различными радикалами К. Часть этих аминокислот (одиннадцать) может быть синтезирована самим человеческим организмом, а остальные (девять) являются незаменимыми, т. е. должны входить в состав пищи. По использованию смесей аминокислот в питании человека имеется обзорная статья . [c.566]

Глицин и аланин — простейшие из аминокислот, входящих в состав белков. Из природных белковых веществ выделено свыше 20 различных аминокислот. Среди них имеются и другие одноосновные моноаминокислоты, подобные глицину и аланину, а также двухосновные и диаминокислоты. Многие из аминокислот белков содержат, кроме карбоксильных и аминогрупп, и другие группировки гидроксильные, серусодержащие, радикалы ароматических (стр. 330) и гетероциклических (стр. 411, 424) соединений и др. [c.279]

Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

Еще во времена Пастера было известно, что белки обладают оптической активностью. В дальнейшем было выяснено, что это обуславливается оптической активностью входящих в состав белков аминокислот. По мере развития конфигуративных исследований выяснилось, что находимые в белках аминокислоты имеют одинаковую пространственную конфигурацию, принадлежат к -ряду. Известно лишь очень небольшое число исключений, сам характер которых лишь сильнее подчеркивает правило. Неестественные пространственные изомеры аминокислот найдены в составе некоторых антибиотиков, в бактериях. [c.635]

В ДНК содержится всего 4 основания (А, Г, Ц, Т), кодирующей единицей для каждой аминокислоты Селка является триплет (код из трех оснований), всего возможных вариантов 64 (4 =64). Это более чем дэста-точно для ко,дирования 20 различных аминокислот, входящих в состав белков. [c.664]

На пластинках Фиксион 50x8 при однократном пропускании растворителя могут быть разделены 14—16 аминокислот, входящих в состав белка (рис. 19, 4). В случае недостаточно хорошего разделения смеси аминокислот одномерным способом прибегают к двумерной хроматографии, пропуская тот же или другой растворитель в направлении, перпендикулярном предыдущему. На практике поступают следующим образом. В две точки стартовой линии хроматограммы на рас- [c.135]

Многие A. . играют важную роль в биол. процессах. К таким соед. относятся, в частности, жиры, продукты их метаболизма, ми. аминокислоты, входящие в состав белков, углеводы. В эфирных маслах мн. растений содержатся сложные эфиры, альдегиды, спирты и другие A. . [c.82]

Меченые атомы часто используются при изу чении биологических процессов. С их помощью удалось выяснить, что происходит с аминокислотами в белках (см. гл. 28) и каким образом определенные аминокислоты, входящие в состав пищи, превращаются в другие аминокислоты, а также какова роль в организме третьих аминокислот, очень важных для него, но не синтезируемых в нем. Использование радиоактивного изотопа железа Fe позволило установить функцию железа в крови добавление меченых атомов иода-131 в пищу позволило выяснить скорость накопления иода в щитовидной железе. С помощью меченых атомов иода-131 можно устанавливать места образования саркоматозных опухолей. Эти злокачественные образования поглощают большое количество альбумина, который можно иодировать, а затем следить за его распределением в организме с помощью сцинтилло-метра или счетчика Гейгера — Мюллера. [c.434]

Рассмотренные методы позволяют синтезировать самые различные а-аминокислоты. Однако разнообразие аминокислот, входящих в состав-белков, этим не ограничивается. Значительное место среди них занимают аминокислоты, содержащие наряду с аминной и карбоксильной группами еще и другие функциональные группы (см. табл. 2). Синтез этих соединений имеет определенную специфику и требует внесения изменений в описанные выше методы или же совсем иного подхода. Синтез некоторых из них излагается ниже. [c.447]

Гистидин — а-имидазолил-а-аминопропионовая кислота — представляет собой третью наиболее слабую основную аминокислоту, входящую в состав белков. Подобно лизину и аргинину, он дает нерастворимые соли с рядом кислот и металлов, например, с фосфорно-вольфрамовой кислотой и с ионом серебра. [c.475]

Все эти процессы еще более свойственны пептидам, чем самим аминокислотам. Такое поведение аминокислот во время гидролиза имеет исключительное значение, поскольку в результате распада наблюдается не только разложение аминокислоты, но и превращение ее в другую. Если при этом образуется аминокислота, обычно не обнаруживаемая в белках (например, орнитин или лантионин), то легко устаиовить, что она является артефактом. Более серьезным недостатком метода является образование аминокислот, входящих в состав белка, например, глицина, так как о<но может привести к ошибочным заключениям. [c.478]

Аминокислоты как основные составные части белков участвуют во всех жизненных процессах наряду с нуклеиновыми кислотами, углеводами и липидами. Кроме аминокислот, входящих в состав белков, живые организмы обладают постоянным резервом свободных аминокислот, содержащихся в тканях и в клеточном соке. Они находятся в динамическом равновесии при многочисленных обменных реакциях. Аминокислоты используются в биосинтезе полипептидов и белков, а также в синтезе фосфатидов, порфи-ринов и нуклеотидов. [c.10]

Рис. 8.1. Хроматограмма искусственной смеси аминокислот, входящих в состав продуктов пщролта белков

Следует подчеркнуть, что все аминокислоты, входящие в состав природных белков, являются а-ампнокпслотамп, хотя аминогруппа в свободных ампнокарбоновых кислотах может находиться, как увидим ниже, в 3-, у-, 5-и -положениях. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология