Вещества ферменты

Важнейшее свойство белков — их способность к гидролизу. Гидролиз протекает под действием кислот или биологически активных веществ (ферментов). В результате гидролиза образуется смесь 2-аминокислот. [c.245]

Химические свойства. Важнейшим свойством белков является способность нх к гидролизу под действием кислот или биологически активных веществ — ферментов. [c.449]

В клетках растений и животных непрерывно протекают сложные химические процессы. Они регулируются белковыми веществами - ферментами, которые (напомним еще раз) играют роль катализаторов химических реакций в клетках. Для изучения таких биохимических процессов ну-жны сложные приборы и множество реактивов. Однако некоторые биохимические явления можно наблюдать, как говорится, и невооруженным глазом. [c.144]

Каталитические реакции чрезвычайно распространены в при роде и часто используются в промышленности Большинство биологических процессов, протекающих в организме животных и растений, являются каталитическими Их скорость регулируется особыми веществами — ферментами играющими роль катализа торов Промышленные реакции полимеризации крекинга нефти синтеза кислот и других продуктов являются преимущественно каталитическими [c.338]

Характеристика продукции, сырья и полуфабрикатов. Виноградное вино является алкогольным напитком, имеющим сложный химический состав. Кроме воды и этилового спирта оно содержит органические кислоты — в основном винную и яблочную, в меньшем количестве лимонную, уксусную, сахара (глюкоза и фруктоза), дубильные, красящие, экстрактивные, минеральные вещества, ферменты, витамины и др. На состав и свойства вина оказывают влияние природа исходного винограда и технология производства. [c.141]

Одним из характерных проявлений жизни является удивительная способность живых организмов кинетически регулировать химические реакции, подавляя стремление к достижению термодинамического равновесия. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагирующих веществ (ферментов, субстратов) и условий их взаимодействия (концентрация, pH среды, температуры, присутствие активаторов или ингибиторов) на скорость ферментативной реакции. Главной целью изучения кинетики ферментативных реакций является получение информации, которая может способствовать выяснению молекулярного механизма действия фермента. [c.134]

Растворы глюкозы издавна с. успехом широко применялись-в косметике в виде меда. Мёд легко и целиком усваивается организмом как при употреблении внутрь, так и через кожу. Объясняется это в первую очередь тем, что он состоит из моносахаридов (глюкозы, левулезы). Кроме того, мед содержит ряд ценных веществ ферменты, соли калия, кальция, натрия,, магния, железа, фосфора, серы, йода, органические кислоты (яблочную, винную, лимонную, щавелевую, полностью сгорающие в организме, а поэтому не влияющие на реакцию крови),, затем витамины, биогенные стимуляторы, особые ростовые вещества (биосы) и другие, а некоторые сорта меда содержат радий. По количеству минеральных солей мед во многом схо- [c.74]

Солодовый экстракт — водная вытяжка из ячменного солода — представляет собой смесь из моно- и олигосахаридов (глюкоза, фруктоза, мальтоза, сахароза), белков, минеральных веществ, ферментов. Содержание сахарозы достигает 5 %. Используют в кондитерской промышленности, при приготовлении продуктов для детского питания. [c.82]

Ферменты микроорганизмов. Ферментами, или энзимами, называются специфические белки с высоким молекулярным весом,, входящие в состав клеток и тканей живых организмов и значительно ускоряющие биохимические реакции. Поэтому они получили название органических или биологических катализаторов. Ферменты находятся везде, где только проявляется органическая жизнь. Их вырабатывают живые клетки, но осуществлять свое действие они могут и вне клеток. Очень велико значение ферментов в процессах обмена веществ внутри микробной клетки и между микроорганизмом и внешней средой, так как они ускоряют различные реакции, а следовательно, и весь обмен веществ. Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф обнаружил, что под действием вытяжки из проросших зерен крахмал превращается в сахар. Так был открыт первый фермент диастаз, или амилаза. В настоящее время открыт целый ряд ферментов, которые катализируют многочисленные реакции в живых организмах и, в частности, в микроорганизмах. Хи,мические реакции могут происходить и без ферментов, но при более высокой температуре и в присутствии кислот илн щелочей. [c.518]

Функции клеточной стенки прокариот. Клеточная стенка прокариот выполняет разнообразные функции механически заш иш ает клетку от воздействий окружаюш,ей среды, обеспечивает поддержание ее внешней формы, дает возможность клетке суш,ествовать в гипотонических растворах. В первую очередь, в этом заслуга пептидогликана. Структурная дифференцировка клеточной стенки у грамотрицательных прокариот, приведшая к формированию дополнительного слоя в виде наружной мембраны, значительно расширила круг функций клеточной стенки. Прежде всего это связано с проблемами проницаемости и избирательного транспорта веществ в клетку. Наружная мембрана имеет специфические и неспецифические каналы (диффузионные поры) для пассивного транспорта веществ и ионов, необходимых клетке, т. е. осуществляет функции дополнительного клеточного барьера (основной — ЦПМ). Она препятствует проникновению в клетку токсических веществ, что находит отражение в большей устойчивости грамотрицательных прокариот (сравнительно с грамположительными) к действию некоторых ядов, химических веществ, ферментов и антибиотиков. Появление у грамотрицательных прокариот дополнительной мембраны в составе клеточной стенки фактически привело к созданию обособленной полости (периплазматического пространства), отграниченной от цитоплазмы и внешней среды специфическими мембранами и несущей важную [c.19]

При воздействии токсического фактора, убивающего гидробионтов, увеличивается общая токсикологическая загрязненность воды, но самое отрицательное значение этого приема в том, что убитые организмы выделяют огромное количество токсических веществ — продуктов разложения органического вещества ферментами, продолжающими действовать в организме и после его смерти. Происходит взрывной процесс увеличения содержания токсических веществ в воде. Очевидно, эти токсические вещества не адсорбируются коагулянтами, не задерживаются песчаными фильтрами и поступают в водопроводную сеть, хронически отравляя людей. [c.233]

Например, подобную очистку применяют для дезодорации воздуха, удаления из отходящих газов примесей аммиака, формальдегида, фенола, цианистого водорода, бутилацетата, бутилового спирта, диметиламина, фурфурола, азот- и серосодержащих соединений и других загрязнителей [45]. Газы фильтруют через твердый слой, содержащий биологически активные вещества — ферменты, либо промывают суспензиями с частицами активного ила. [c.93]

Наряду с органическим азотом в осадке содержится и минеральный азот (нитратный и аммонийный)—от 8 до 12% от общего количества азота. Очень важным свойством осадка является наличие в нем окиси кальция (14—27%), серы (17— 21%), железа (1,2—1,4%), магния (0,4—0,7%), микроэлементов и физиологически активных веществ (ферменты, витамины). Нейтральная и слабокислая реакция среды (рН = 5,3-Ч-7) позволяет применять этот осадок как местное удобрение на всех типах почв Иркутской области. [c.56]

Характерное свойство глюкозы — способность к различным видам брожения. Брожением называют сложный процесс расщепления-молекул веществ, происходящий под влиянием различных микроорганизмов (дрожжевых и плесневых грибков, бактерий). Вырабатываемые этими микроорганизмами вещества — ферменты, илн энзимы, служат катализаторами процесса. Микроорганизмы используют выделяющуюся при брожении энергию. Брожение является для микроорганизмов процессом, подобным дыханию для высших организмов. [c.244]

Процесс обмена веществ. Ферменты и их действие [c.490]

Для очистки и выделения белковых веществ — ферментов — применяются методы адсорбционного фракционирования, являющиеся наиболее эффективными. [c.148]

Также сложен для изучения механизм действия ферментов. Можно дать общую схему их действия. Сначала фермент реагирует с веществом, образуя соединение вещество — фермент. В желудке белок пищи соединяется с ферментом Это соединение легко реагирует с реагентом, в случае ферментативного гидролиза пищи — с водой, с образованием продукта реакции — аминокислот и фермента, который снова связывается с белком, и далее процесс повторяется [c.149]

Хиральные химические реактивы и биологически активные вещества (ферменты) позволяют различать энантиомеры. [c.95]

При работе с биологически активными веществами (ферментами, антибиотиками) иногда определяют коэффициент диффузии по скорости проникновения биологической активности из раствора в растворитель через пористый диск, назначение которого заключается в предотвращении конвекционного переноса (Нортроп). Метод пористого диска значительно менее точен, чем оптические методы измерений величины О, но он не требует выделения исследуемого вещества в чистом виде, что иногда удобно при работе с биологически активными веществами. [c.29]

Практически все биохимические реакции катализируются особыми веществами — ферментами которые представляют собой белки, в ряде случаев связанные с неорганическими ионами или небольшими органическими молекулами. Молекулы ферментов настолько велики, что еще не удалось определить их трехмерную структуру, хотя исследование структуры белка в настоящее время бурно развивается В основном каждая реакция катализируется особым ферментом, так что существует почти столько же типов катализаторов, сколько биохимических реакций. Одни группы ферментов катализируют различные реакции окисления, другие — реакции гидролиза, третьи — образование связи С—С и др. Таким образом, по своему детальному механизму каждая катализируемая ферментом реакция представляет особый случай, причем трудности в исследовании таких реакций связаны с необычной величиной и сложностью молекулы катализатора. Несмотря на это основные принципы действия ферментов можно легко понять с позиций теории скоростей реакции. [c.72]

Синтезы различных пептидов приобрели важнейшее значение при изучении белковых веществ, ферментов и некоторых антибиотиков. Прогресс в этой области ознаменован получением полипептидов с молекулярным весом того же порядка, что и природные биополимеры, причем удалось синтезировать вещества с определенной последовательностью сочетания различных аминокислот (инсулин и др.). Присутствие в аминокислотах двух реакционноспособных функциональных групп вызывает необходимость их временной защиты для предотвращения побочных реакций. Эти особенности видны даже в простейшем синтезе дипептида. Синтез -аланил-Ь-аланина включает в себя восемь стадий и протекает по следующей схеме [c.220]

Схематически его можно представить в следующем виде. Бактериальная клетка в момент акта питания выпускает из себя специальные химические вещества — ферменты. Назначение их состоит в том, чтобы растворить питательные вещества, иначе они не смогут пройти через клеточную оболочку. [c.19]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

Вспомогательные вещества ферменты уксуснокислых бактерий. Химическая реакция этанол биокаталитически окисляется до ук-сусной кислоты [c.258]

Так, например, при неупругих столкновениях обшивок ракет и самолетов с молекулами воздуха, за счет накопления энергий неупругих соударений, обшивки могут оплавляться, а молекулы азота и кислорода вступать в каталитические реакции с образованием окислов азота и другие [25-27]. Поэтому, если в каталитических и ферментативных реакциях для их ускорения необходимо повышать частоту и энергию неупругих соударений, то для снижения сопротивления трения газов и жидкостей на твердой поверхности требуется снижать частоту и энергию неупругих соударений. Автором монографии разработаны и внедрены в промышленность принципиально новые и более экономически эффективные способы повышения частоты и энергии неупругих соударений реагирующих веществ с катализаторами, которые способны повышать активность всех имеющихся в мире промышленных катализаторов [17], а также экономически эффективные способы снижения частоты и энергии неупругих соударений обтекающих газов и жидкостей о твердую поверхность, в результате которых снижается сопротивление их трения до 20% , а следовательно, сокращают расход топлива на единицу мощности двигателя, также на 20% [28]. Эти же методы повышения или понижения частоты неупругих соударений можно применить и для повышения нли понижения скоростей ферментативных реакций в клетках животных и растений, так как термодесорбируемые субстраты неупруго соударяются внутренними поверхностями "кармана" (щелей) глобул ферментов, а изотермически десорбируемые субстраты (химически превращаемые вещества ферментом) неупруго соударяются с поверхностью глобул фермента [15]. Отметим, что полярные С и М-концевые и боковые группы белковой части ферментов расположены на поверхности глобул ферментов [29-31], их вращательные и колебательные движения совершаются с целью повышения частоты и энергии неупругих соударений субстратов с поверхностью глобул ферментов. Поэтому скорость ферментативных реакций в 10 " раз превышает скорости химических [29]. [c.46]

Некоторый интерес представлял метод синтеза Ь-аскорбиновой кислоты из галактуроновой кислоты, сущность которого заключается в обработке пектиновых веществ ферментов пектиназой, в результате чего получают галактуроновую кислоту, выкристаллизовываемую в последствии в виде кальциевой соли, которую затем восстанавливают водородом в присутствии катализатора в Ь-галактоновую кислоту, окисляют в 2-кето-Ь-галактоновую кислоту, лактонизируют и еиоли-зируют в Ь-аскорбиновую кислоту. Недостатком этого метода является низкий выход на его первой стадии Са-соли галактуроновой кислоты. [c.138]

Кроме соляной кислоты желудочный сок содержит сложные органические вещества-ферменты, обеспечивающие переваривание пищн.-Прил . ред. [c.296]

В процессе жизнедеятельности грибы выделяют физиологически активные вещества ферменты, стимуляторы роста растений, токсины. Некоторые грибы получили промышленное применение как продуценты органических кислот (лимонной, фумаровой и др.), антибиотиков (пенициллина, гризеофульвина, аспергиллина и др.), ферментов (амилазы, цитазы и др.), витаминов (В12 и др.). Опре- [c.11]

Некоторый интерес представляет аналогичный синтез -аскорбиновой кислоты из галактуроновой кислоты [56]. Сущность метода заключается в обработке пектиновых веществ ферментом пектиназой в результате этого получают галактуроновую кислоту, которую выкристаллизовывают в виде кальциевой соли. Последнюю водородом в присутствии катализатора восстанавливают в -галактоновую кислоту, которую окисляют в 2-кeтo- -галактоновую кислоту, лактонизируют и енолизируют в -аскорбиновую кислоту (более подробно [21 ]). Этот метод мог бы найти применение при усовершенствовании первой стадии— получение Са-соли галактуроновой кислоты из свекловичного жома, выход которой менее 1 % к массе сухого жома. [c.243]

Для улучшения свойств сельскохозяйственных растений необходимо внедрение в них такой генетической информации, которая делала бы их устойчивыми к засухе, заморозкам, позволяла расти на засоленных почвах, придавала способность фиксировать азот и устойчивость к сельскохозяйственным вредителям. Это осуществляют переносом соответствующих генов из растений, обладающих подобными свойствами. Так, в качестве примера можно привести создание петунии (Ре1ип1а) или табака (N oliana 1аЬасит), устойчивых к гербициду глифосату, путем введения в клетки растений гена, дающего резистентный к этому веществу фермент. Полученные клетки были затем превращены в целые растения. Внедрение полезной генетической информации осуществлено с помощью Т -плаз-миды. [c.442]

Если при обсуждении каталитических процессов до сих пор не умолкают споры о химизме и механизме катализа и если эти споры привлекают внимание, как и раньше, химиков разнообразного направления (Берцелиус, Оствальд, Аррениус, Сабатье, Зелинский, Баландин, Кобозев и многие другие), то это объясняется сложностью и многообразием каталитических реакций. О природе и химизме действия биологических катализаторов — ферментов — в течение прошлого столетия существовала гипотеза, исключавшая структурную связь фермента с белком, и считалось, что для усиления их действия можно и нужно очистить фермент, освободив его от белка. Однако в результате многочисленных экспериментов было показано, что при полной очистке от белка фермент терял свою активность. Понемногу составлялось убеждение в том, что белок необходим для ферментативного действия. Наиболее уверенную гипотезу в этом направлении высказал в двадцатых годах текущего столетия Вильштетер [2, 3], который полностью обосновал представление о том, что активное вещество фермента должно быть связано с белком и только в этом случае будут осуществляться каталитические и ферментные реакции. [c.439]

Фишер (Fis her) Эмиль (1852—1919) — немецкий химик. Большое значение имеют работы Ф. по исследованию гидразинов, сахаров (синтез виноградного сахара и других сахаристых веществ), ферментов и процесса брожения, красящих веществ, производных мочевой кислоты особенно замечательны работы Ф. по изучению строения белков. Синтезы полипептидов наметили путь к синтезу белков. [c.166]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология