Авидин

Нек-рые аналоги и производные В. (т. наз. антивитамины) могут занимать место В. в структуре фермента, однако не способны выполнять коферментную ф-цию, что ведет к нарушению активности зависящих от данного В. ферментов н развитию соответствующей витаминной недостаточности. К антивитаминам относятся также в-ва, связывающие или разрушающие В. ферменты тиамнназа I и II, инактивирующие тиамин белок яйца авидин, связывающий биотин, и др. Нек-рые антивитамины обладают антимикробным или канцеростатич. действием. Так, сульфаниламидные препараты-антагонисты и-аминобензойной к-ты, аминоптерин и метотрексат (противоопухолевые ср-ва)-фолиевой к-ты. [c.388]

Характер связывания альбуминов плазмы крови отличается как от гемоглобина, так и от авидина. Этот мономерный белок способен связывать большое число катионов, анионов и нейтральных малых молекул. При этом связываются не только нормальные компоненты плазмы, такие как Са +, жирные кислоты и тироксин, но также и многие необычные компоненты типа барбитуратов, суль-фонамидов и пенициллина. Альбумин является основным компонентом плазмы и служит, по-видимому, в качестве общей транспортной системы, а также помогает поддерживать правильное осмотическое давление плазмы для сохранения клеточных компонентов крови. [c.561]

Абиетиновая кислота 510, 854, 1135 Абрин 991 Авидин 903 [c.1156]

Для этого использовали хорошо известный белок авидин, в состав которого входят четыре идентичные субъединицы каждая связывает биотин и многие его производные. Поэтому биотин, модифицированный сукцинимидом, был превращен в хелатообра-зующий дифосфин, который с родием (I) образует комплекс. [c.102]

Образование малонил-КоА. Первой реакцией биосинтеза жирных кислот является карбоксилирование ацетил-КоА, для чего требуются бикарбонат, АТФ, ионы марганца. Катализирует эту реакцию фермент ацетил-КоА-кар-боксилаза. Фермент содержит в качестве простетической группы биотин. Авидин—ингибитор биотина угнетает эту реакцию, как и синтез жирных кислот в целом. [c.383]

Авидин имеет характер высокомолекулярного соединения и, иови-днмому, близок к белкам. [c.903]

Приведенный перечень наиболее часто употребляемых продажных лигандов с групповой специфичностью, которые нам казалось необходимым хотя бы вкратце охарактеризовать, далеко не исчерпывает всего пх многообразия. Сюда не вошли, например, аминокислоты, различные сахара и амииосахара, производные холевой кислоты, спермин, протамнн, гистон, биотин и авидин, ингибиторы трипсина, апротинин, желатин и др. В этот перечень не были включены и тпо-ловые сорбенты для ковалентной хроматографии, в которой используется образование временных связей между лигандом и веш,е-ством. Такие сорбенты будут рассмотрены отдельно. [c.375]

Б. синтезируют из производных имидазола или тиофена, наращивая соота тиофеновый или имидазольный цикл. Его применяют в медицине при циррозе печени, сахарном диабете и нек-рых др. заболеваниях. Потребность в нем взрослого человека -150-200 мкг/сут, в период беременности и лактации у женщин-250-300 мкг/сут. Значительная часть потребности человека в Б. обеспечивается в результате его синтеза микрофлорой кишечника, в связи с чем недостатка Б. в обычных условиях у человека ие наблюдается. В сыром яичном белке присутствует гликопротеин авидин, связывающий Б. в прочный комплекс и нарушающий утилизацию Б. организмом. В связи с этим прием в пищу больших кол-в сырых яиц может вызвать недостаточность Б [c.290]

В историческом плане авидин сыграл важную роль в открытии биотина. Связь между авидином и биотином настолько прочна, что включение сырого яичного белка в рацион животных приводит к острой био-тиновой недостаточности. Предотвращение вызываемого яичным белком нарушения было одним из ранних тестов на наличие биотина в природном материале. [c.201]

Создать технологию и оборудование для производства лечебно-профилакгаче-ских продуктов (лизоцим, авидин, конапьбу-мин, яичные продукты с пониженным содержанием холестерина, обогащенные витаминами и др.) [c.1352]

Яркий контраст гемоглобину составляет авидин [16], белок, на долю которого приходится около 0,05 % яичного белка. Являясь, подобно гемоглобину, тетрамерным белком, авидин связывает биотин (14) гораздо более прочно (К моль-л- ), чем гемогло- [c.560]

В 1916 г. в опытах на животных было показано токсичное действие сырого яичного белка употребление печени или дрожжей снимало этот эффект. Фактор, предотвращающий развитие токсикоза, был назван витамином Н. Позже было установлено, что в дрожжевом экстракте печени и желтке куриного яйца содержится пищевой фактор, отличный от всех других известных к этому времени витаминов. Этот фактор стимулирует рост дрожжей и азотфиксирующих бактерий Rhizobium, в связи с чем он и получил название биотин (от греч. bios—жизнь), или коэнзим R. В 1940 г. было установлено, что все три названия (биотин, витамин Н и коэнзим R) относятся к одному и тому же химически индивидуальному соединению. Выделенное из сырого яичного белка вещество оказалось гликопротеином—белком основного характера, названным авидином этот белок обладает высоким сродством связывания с биотином с образованием нерастворимого в воде комплекса. Комплекс не подвергается расщеплению в пищеварительном тракте, поэтому биотин не всасывается, хотя и содержится в пищевых продуктах. [c.228]

Эта токсичность обусловлена авидином—протеином сырого яичного белка, который и является причиной недостатка биотина вследствие образования неадсорбируемо-го комплекса авидин-биотин. [c.199]

Кроме того, биотин необходим для нейтрализации токсичности авидина, кристаллического протеина сырого яичного белка, вытесняющего биотин из ферментных систем и образующего с ним нерастворимый комплекс по имидазмидоновой части молекулы авидин является сильнейшим антивитамином биотина [66]. [c.449]

Изучение каталитических реакции, зависимых от бпотиновых ферментов, осуществлялось с использованием меченых атомов и применением авидина для ингибирования активности биотина [103, 1041. [c.454]

Добавляют авидин (белок куриного яйца) или стрептавидин (бактериальный аналог авидина) (рис. 9Л, Б). [c.190]

I ч образует комплекс с авидином. Авидин гликопротеин из яичного желтка тетрамер М 66000 х. р. Н О солевые раств. уст. в широком диапазоне pH и темп. Связывает биотии (4 моль/моль субъед.) связывание прак- [c.101]

Недостаточность витамина Н проявляется в депигментации шерсти у животных. Развитие авитаминоза Н связано с воспалением кожи, выпадением волос, появлением экссудативного дерматита, параличом. Авитаминоз Н у взрослых людей не проявляется. Гиповитаминоз Н был воспроизведен у волонтеров, получавших с пищей большое количество белка яиц — авидина. В первый же месяц развился дерматит, сопровождавшийся мышечными болями, повышением уровня холестерина в крови, рвотой. Эти симптомы устранялись посредством биотина. [c.132]

Например, для того чтобы снять авидин с биоцитин — сефарозы, использовали 6 М гуанидинхлорид в солянокислом растворе (pH 1,5) [10]. В табл. 11.1 приведены и другие примеры выделения связывающих и транспортных белков с использованием аффинных лигандов. [c.124]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.560 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.228 , c.383 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.190 , c.191 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.101 ]

Гетероциклические соединения Т.1 (1953) -- [ c.199 ]

Гетероциклические соединения, Том 1 (1953) -- [ c.199 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.258 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.124 , c.337 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.327 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.283 , c.834 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.169 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.177 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.194 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.421 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.263 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.903 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.75 , c.80 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.110 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.121 ]

Теория и практика иммуноферментного анализа (1991) -- [ c.105 , c.107 , c.128 , c.192 ]

Культура животных клеток Методы (1989) -- [ c.315 ]

Химия привитых поверхностных соединений (2003) -- [ c.446 , c.478 , c.545 , c.553 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.32 , c.63 , c.64 , c.66 , c.168 , c.277 , c.413 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.221 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.75 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.175 , c.221 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.114 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология