Биотин-авидин

Нек-рые аналоги и производные В. (т. наз. антивитамины) могут занимать место В. в структуре фермента, однако не способны выполнять коферментную ф-цию, что ведет к нарушению активности зависящих от данного В. ферментов н развитию соответствующей витаминной недостаточности. К антивитаминам относятся также в-ва, связывающие или разрушающие В. ферменты тиамнназа I и II, инактивирующие тиамин белок яйца авидин, связывающий биотин, и др. Нек-рые антивитамины обладают антимикробным или канцеростатич. действием. Так, сульфаниламидные препараты-антагонисты и-аминобензойной к-ты, аминоптерин и метотрексат (противоопухолевые ср-ва)-фолиевой к-ты. [c.388]

Образование малонил-КоА. Первой реакцией биосинтеза жирных кислот является карбоксилирование ацетил-КоА, для чего требуются бикарбонат, АТФ, ионы марганца. Катализирует эту реакцию фермент ацетил-КоА-кар-боксилаза. Фермент содержит в качестве простетической группы биотин. Авидин—ингибитор биотина угнетает эту реакцию, как и синтез жирных кислот в целом. [c.383]

Образованием биологически неактивного комплекса биотин-авидина объясняется тот факт, что при употреблении в пищу больших количеств сырого яичного белка у человека и животных развиваются явления специфического дерматита, характеризующегося воспалительной краснотой и шелушением всего тела, выпадением волос и поражением ногтей. Дерматит, часто сопровождается обильным выделением сала железами кожи (себорея). Это дало основание назвать биотип антисеборейным витамином. У животных выпадение шерсти и воспаление кожи вокруг глаз нередко дают картину так называемых очковых глаз (рис. 32). [c.170]

Применяют ацетил-КоА, необходимо еще и присутствие АТФ, Подавление реакции авидином свидетельствует о том, что в синтезе участвует биотин. [c.328]

Авидин в низкой концентрации сильно подавляет обе эти активности это свидетельствует о том, что кофактором в обеих реакциях служит биотин. [c.190]

Биотин обладает способностью соединяться с одним из компонентов яичного белка птиц и амфибий, так называемым авидином, образуя с ним нерастворимый в воде и биологически неактивный комплекс—биотин-авидин. Этот комплекс неактивен только при приеме per os. При парентеральном введении (минуя кишечник) биологическая активность биотина сохраняется. Авидин, по-видимому, тормозит всасывание биотина в кишечнике. [c.177]

Биотин (греч. bios — жизнь) открыт при изучении роста дрожжей. Было установлено, чтобиотнн излечивает заболевание, появляющееся у крыс, кур и у человека при введении в организм больших количеств сырого яичного белка. Заболевание сопровождается дерматитами. У крыс наблюдается отек и воспаление кожи и выпадение шерсти. Причину этого заболевания удалось выявить. Оказалось, что в составе яичного белка имеется глюкопротеид — авидин, связывающий биотин с образованием нерастворимого в воде комплекса (биотин-авидин). Этот комплекс не всасывается, и биотин пищи теряется для организма. Нагревание до 100" С денатурирует авидин и лишает его способности связывать биотин. Поэтому нри наличии в пище вареных яиц связывания в кишечнике биотина авидином не происходит. [c.110]

Проявления сильной биотиновой недостаточности замечаются в случае содержания животных на диетах, из которых тщательно удален биотин. В этих условиях у них развиваются признаки авитаминоза бледно-серая окраска кожи и слизистых, специфическое шелушение кожи, затем потеря аппетита, слабость мышц, сонливость, общий упадок сил. После введения биотина быстро наступало излечение. У человека недостаточность биотина наблюдается только в случаях питания сырыми куриными яйцами, в которых содержится особый белок — авидин, очень прочно связывающий биотин. [c.79]

В работе [45] описан другой метод десорбции связавшегося материала с матрицы с использованием изоэлектрического фокусирования. Аффинный гель помещается в предварительно фокусированный градиент pH, который получают электрофорезом плоского слоя амфолитсодержащего геля. Система работает при низкой силе тока и высоком напряжении. Хотя ни этот метод, ни электрофоретическая десорбция по существу не были оптимизированы, оба метода открывают возможность проводить десорбцию в мягких условиях даже в случае систем с высоким сродством, таких, как биотин — авидин и антиген — антитело. [c.121]

В качестве якорных могут использоваться и молекулы, отличные от биотина, если доступны также соответствующие рецепторные молекулы, обладающие достаточно высоким сродством. Непревзойденным преимуществом использования системы биотин — авидин является необычайно высокое взаимное сродство ее компонентов (Green, 1975). В качестве якоря в состав конъюгатов [Л—Ф—Я] можно вводить и собственно авидин, а в роли своего рода молекулярного крюка для вылавливания таких конъюгатов использовать иммобилизованный биотин. [c.282]

В АБМ-методе авидин используется в роли мостика между двумя или более молекулами биотинсодержащего конъюгата типа [биотин — антитела] или [биотин — пероксидаза]. Этот метод основан на том, что авидин содержит четыре центра связывания биотина. Теоретически он должен характеризоваться более высокой чувствительностью, чем МАБ-метод, благодаря возможному усилению в системе взаимодействий биотин — авидин — биотин. Молекулы авидина, связывающиеся с конъюгатом-антитела — биотин], вообще говоря, могли бы связать еще [c.415]

Для этого использовали хорошо известный белок авидин, в состав которого входят четыре идентичные субъединицы каждая связывает биотин и многие его производные. Поэтому биотин, модифицированный сукцинимидом, был превращен в хелатообра-зующий дифосфин, который с родием (I) образует комплекс. [c.102]

Приведенный перечень наиболее часто употребляемых продажных лигандов с групповой специфичностью, которые нам казалось необходимым хотя бы вкратце охарактеризовать, далеко не исчерпывает всего пх многообразия. Сюда не вошли, например, аминокислоты, различные сахара и амииосахара, производные холевой кислоты, спермин, протамнн, гистон, биотин и авидин, ингибиторы трипсина, апротинин, желатин и др. В этот перечень не были включены и тпо-ловые сорбенты для ковалентной хроматографии, в которой используется образование временных связей между лигандом и веш,е-ством. Такие сорбенты будут рассмотрены отдельно. [c.375]

В историческом плане авидин сыграл важную роль в открытии биотина. Связь между авидином и биотином настолько прочна, что включение сырого яичного белка в рацион животных приводит к острой био-тиновой недостаточности. Предотвращение вызываемого яичным белком нарушения было одним из ранних тестов на наличие биотина в природном материале. [c.201]

Эта токсичность обусловлена авидином—протеином сырого яичного белка, который и является причиной недостатка биотина вследствие образования неадсорбируемо-го комплекса авидин-биотин. [c.199]

Яркий контраст гемоглобину составляет авидин [16], белок, на долю которого приходится около 0,05 % яичного белка. Являясь, подобно гемоглобину, тетрамерным белком, авидин связывает биотин (14) гораздо более прочно (К моль-л- ), чем гемогло- [c.560]

В 1916 г. в опытах на животных было показано токсичное действие сырого яичного белка употребление печени или дрожжей снимало этот эффект. Фактор, предотвращающий развитие токсикоза, был назван витамином Н. Позже было установлено, что в дрожжевом экстракте печени и желтке куриного яйца содержится пищевой фактор, отличный от всех других известных к этому времени витаминов. Этот фактор стимулирует рост дрожжей и азотфиксирующих бактерий Rhizobium, в связи с чем он и получил название биотин (от греч. bios—жизнь), или коэнзим R. В 1940 г. было установлено, что все три названия (биотин, витамин Н и коэнзим R) относятся к одному и тому же химически индивидуальному соединению. Выделенное из сырого яичного белка вещество оказалось гликопротеином—белком основного характера, названным авидином этот белок обладает высоким сродством связывания с биотином с образованием нерастворимого в воде комплекса. Комплекс не подвергается расщеплению в пищеварительном тракте, поэтому биотин не всасывается, хотя и содержится в пищевых продуктах. [c.228]

Кроме того, биотин необходим для нейтрализации токсичности авидина, кристаллического протеина сырого яичного белка, вытесняющего биотин из ферментных систем и образующего с ним нерастворимый комплекс по имидазмидоновой части молекулы авидин является сильнейшим антивитамином биотина [66]. [c.449]

Изучение каталитических реакции, зависимых от бпотиновых ферментов, осуществлялось с использованием меченых атомов и применением авидина для ингибирования активности биотина [103, 1041. [c.454]

Недостаточность витамина Н проявляется в депигментации шерсти у животных. Развитие авитаминоза Н связано с воспалением кожи, выпадением волос, появлением экссудативного дерматита, параличом. Авитаминоз Н у взрослых людей не проявляется. Гиповитаминоз Н был воспроизведен у волонтеров, получавших с пищей большое количество белка яиц — авидина. В первый же месяц развился дерматит, сопровождавшийся мышечными болями, повышением уровня холестерина в крови, рвотой. Эти симптомы устранялись посредством биотина. [c.132]

ВИНОМ И сырыми яйцами. Сырые яйца богаты белками, минеральными веществами и витаминами, однако они содержат специфический белок-авмдмн, который связывает биотин и препятствует его всасыванию в кишечнике. Если же питаться не сырыми, а вареными яйцами, то недостатка в биотине не наблюдается, поскольку в результате тепловой денатурации авидин теряет способность связывать биотин. [c.834]

Биотин — постоянная составная часть пищи человека и животных. За исключением цыплят и индюшек, экспериментальный авитаминоз Н можно вызвать только в том случае, если давать в пищу большие количества сырого яичного белка, который, как указывалось, содержит авидин. Это вероятно, объясняется малой потребностью в биотине большинства животных, а также возможностью снабжения организма биотином за счет синтеза его бактериальной флорой кишечного тракта. [c.177]

В 1944 г. было высказано предположение, что лизоцим близок по своей природе а возможно и идентичен авидину — белку, являющемуся антагонистом витамина Н (биотина). Однако вскоре это предположение было опровергнуто [c.221]

Полезно иметь в виду, что в белке сырых куриных яиц находится белок авидин, способный соединяться с биотином. Поэтому при систематическом употреблении в пищу сырых яиц могут развиться признаки недостаточности биотина выпадение волос, дер- [c.137]

Яичный белок содержит также авидин — белок основного характера. Этот белок обусловливает те нарушения в организме животных, которые наблюдаются при употреблении в пищу белка сырых яиц. Авидин получен в кристаллическом виде [153]. Он является глюкопротеидом основного характера, изоэлектрическая точка которого лежит вблизи pH 10 [154]. Авидин образует соединения с биотином, и упомянутые выше нарушения обусловлены, вероятно, возникающим недостатком свободного биотина [155]. Комплекс авидин — биотин по своим свойствам очень похож на лизоцим, и возможно, что оба соединения идентичны [156, 157]. [c.194]

Некоторые белки, специфически связывающие определенный витамин, обладают антивитаминными свойствами. Таким антивитамином может быть соединение белковой природы — авидин, содержащийся в белке яиц и специфически реагирующий с биотином, в результате чего он теряет свою биологическую активность. [c.144]

Обнаружение антивитаминных свойств сульфамидов повлекло за собой открытие инактиваторов и для целого ряда других витаминов. Одним из первых был найден инактиватор пантотеновой кислоты—сульфопантотеновая кислота. Последняя отличается от витамина только тем, что в ней, в аминокислотной части молекулы, иа месте карбоксильной группы стоит сульфогруппа. Инактиватором для биотина служит авидин. Инактиватором для витамина В, является 2,4-диметил-3-окси-5-оксиметилпиридин. Это соединение полностью подавляет у цыплят действие пиридоксина в соотнощении 2 1, хотя вообще антивитамины оказывают свое действие только в значительно больших дозах. [c.421]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология