Фенилаланин гидроксилаза

Было показано, что ФКУ обусловлена полным отсутствием печеночной фенилаланин—4-гидроксилазы (рис. 4.23) (Юден-фред и Купер, 1952 [1331] Джервис, 1953, [1144]). При этом поражается лабильный компонент ферментной системы. Проведенный позже анализ ферментов при биопсии [c.49]

Особенности диеты при наличии дефектной фенилаланин-гидроксилазы (фенилаланин—4-монооксигеназы). Для здоровых людей тирозин является заменимой аминокислотой, но дети с генетическим дефектом, затрагивающим фенилаланин-ги-дроксилазу, для нормального роста должны получать тирозин с пищей. Объясните, почему это так. [c.679]

Эта реакция катализируется фенилаланин-гидроксилазой, монооксигеназой, которая рассматривалась выше (разд. 18Л6). Следует отметить, что для животных, не имеющих этого фермента, тирозин является незаменимой аминокислотой. [c.234]

Аскорбиновая кислота вместе с Fe(II) и О2 служит мош-ным неферментативным гидроксилируюшим реагентом для ароматических соединений . Как и гидроксилазы, этот реагент атакует нуклеофильные участки (например, в процессе преврашения фенилаланина в тирозин). Атомы кислорода включаются в гидроксилированные продукты. Хотя в реакционной смеси образуется Н2О2, заменить аскорбат она не может. Однако не ясно, какое отношение эта система имеет к биохимическим функциям аскорбата. [c.443]

Мутации могут передаваться по наследству и являются причиной многих генетических наследственных заболеваний. Примером такого заболевания является фенилкетонурия. В норме фенилаланин превращается в тирозин с помощью фермента гидроксилазы, но если произошла мутация и данный фермент не синтезировался или вместо него синтезировался другой белок, то в результате нарушения гидроксилирования тирозина будет накапливаться фенилпируват (фенилкетон), а также фениллактат и фенилацетат. При накоплении этих продуктов нарушается нормальное развитие мозга у детей, появляется умственная отсталость. Единственный способ предотвращения фенилкетонурии - резкое уменьшение количества фенилаланина в детском питании до выработки в организме компенсаторных механизмов обмена аминокислот. [c.53]

Нарушения обмена аминокислот. Фенилкетонурия является одним из наиболее распространенных заболеваний обмена фенилаланина и связана с отсутствием в организме фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, которая катализирует превращение фенилаланина в тирозин. В организме при этом скапливается большое количество фенилаланина, вызывающее ряд вторичных биохимических реакций. Так, взаимодействие фенилаланина с пируватом приводит к образованию фенилпировиноградной кислоты, которая в больших количествах выводится с мочой. (Это и послужило основанием для названия данной патологии.) Фенилаланин или его производные поражают ткани мозга, что приводит к умственной отсталости — олигофрении. [c.89]

Тирозин, как отмечалось выше, образуется из незаменимой аминокислоты фенилаланина путем ее гидроксилирования под действием оксигеназы (фе-нилаланин-4-гидроксилаза) за счет прямого присоединения кислорода [c.401]

Небольшие функциональные нарушения печени также могут быть обнаружены при проведении дыхательных тестов с ароматическими кислотами, например фенилаланином или тирозином [7]. Основой для проведения теста с ароматическими кислотами является установленная связь между скоростью окисления кислот и функцией печени. Реакцией, определяющей скорость метаболизма фенилаланина, является трансформация р-гидроксифенилпировиноградной кислоты. Данная реакция катализируется медь-содержащей гидроксилазой и практически полностью протекает в печени, поэтому её скорость может дать количественную оценку функционального состояния данного органа. [c.473]

Ряд специфичных гидроксилаз обнаружен у животных. Так, в гидроксилировании фенилаланина в тирозин участвует соединение, весьма близкое по строению или идентичное ТГФК. Микросомы печени содержат гидроксилазу, которая проявляет активность по отношению к определенным неполярным веществам, например нафталину, и для проявления этой активности требует присутствия НАДФ-Нг. [c.445]

Хотя заключительные стадии образования ароматических аминокислот пока изучены менее подробно, имеются основания полагать, что прямого гидроксилирования фенилаланина в тирозин у высших растений и микроорганизмов не происходит (Nei h, 1960). Напротив, в организме животных найден ферментный комплекс — гидроксилаза фенилаланина, — осуществляющий в присутствии НАД. Нг окисление L-фенилаланина в L-тирозин (Goodwin, 1960). Последующие превращения шикимовой кислоты могут быть представлены следующей схемой (рис. 49). [c.157]

Недостаток специального фермента гидроксилазы фенилаланина, окисляющего фенилалМинТтирозин, лежит в" основе этой наследственной болезни. [c.395]

Другая важная гидроксилаза была выделена из печени крысы она катализирует превращение L-фенилаланина в L-тирозин. Природным косубстратом в этом случае служит 5, 6, 7, 8-тетрагидроптеридин, который окис- [c.371]

В нормальных физиологических условиях большая часть фенилаланина превращается в тирозин. Фермент, ответственный за эту реакцию,— фенил-алапин-гидроксилаза — напоминает другие типичные гидроксилазы (см. гл. XV) тем, что в реакцию вовлекаются молекулярный кислород и восстановленный НАДФ. Этот фермент локализуется в микросомной фракции клетки. Необычная особенность катализируемой им реакции состоит в том, что для нее в качестве кофермента нужен птеридин, имеющий следующую структуру [c.451]

Недавно было показано (Ренсон [43]), что триптофан может служить субстратом (хотя и плохим) для фенилаланингидроксилазы. Продукт этой реакции, 5-окситриптофан, является промежуточным соединением на пути превращения триптофана в серотонин. Сродство гидроксилазы к триптофану невелико, и максимальная скорость гидроксилирования ь-фенилаланина в 30 раз больше, чем ь-триптофана. Эти данные, а также другие наблюдения физиологического характера привели Ренсона и сотр. [43] к предположению, что фенил-аланингидроксилаза не является важным фактором в синтезе серотонина. [c.323]

Декарбоксилирование—один из узловых этапов метаболизма ароматических аминокислот в качестве кофактора для этой реакции необходим пиридоксальфосфат. Саттон и Ташиан предположили [101], что многие вторичные нарушения метаболизма ароматических аминокислот, характерные для этих болезней, связаны с ингибированием пирндоксальфосфат-зависимых реакций. Фенил-кетоиурия — заболевание, сопровождающееся умственной отсталостью, обусловлена врожденным отсутствием в печени гидроксилазы фенилаланина, превращающей фенилаланин в тирозин. Последний является предшественником адреналина, поэтому не удивительно, что при внутривенном введении адреналина больным, страдающим фенилкетонурией, у них наблюдается значительно более сильная реакция кровяного давления, чем у здоровых людей. Умственная отсталость наблюдается в период развития, когда мозг еще мал. В моче появляются большие концентрации фенилпировиноградной кислоты (0,7— 2,8 г сутки), а также фенилмолочной и фенилуксусной кислот. Если это нарушение обнаружить достаточно рано, то последствия в значительной степени можно смягчить, ограничивая количество фенилаланина в диете. По-видимому, метаболит фенилаланина, не подвергающийся гидроксилированию, токсичен и вызывает нарушения в развивающейся нервной системе. Перри [102], однако, нашел, что у детей, страдающих фенилкетонурией, выделяется меньше 5-ОТ и триптамина, чем у нормальных. Он предположил, что при фенилкетонурии действие иа психику объясняется пониженным синтезом 5-ОТ и катехинаминов в мозгу, обусловленным конкурентным торможением декарбоксилазы ароматических ь-аминокислот фенилаланином. Кроме того, другие исследователи нашли, что у крыс, заболевших фенилкетонурией в результате скармливания им пищи, содержащей большие количества фенилаланина, наблюдается заметное уменьшение общего содержания 5-ОТ в мозгу. [c.382]

Эта роль может заключаться в следующем а) участие в биосинтезе, б) участие в резервировании и превращении и в) участие в механизме действия. Участие хиноидных метаболитов А н биосинтезе НА может заключаться в действии их в качестве кофакторов ферментативного превращения фенилаланина в тирозин и последнего в ДОФА, а также во влиянии на дофамин- -гидроксилазу (в качестве фактора, дополняющего или заменяющего действие хиноидного таутомера дигидроптери-дина в одном случае и дегидроаскорбиновой кислоты — в другом). Участие в резервировании и дальнейшем превращении лшжет быть связано с тем, что хиноны оказывают влияние на протеидизацию КА и могут [c.170]

Запрометов М. Н., Ермакова С. А., Арзуманян В. Т. Мембраносвязанные ферменты биосинтеза фенольных соединений. Активность микросо-мальных 4-гидроксилазы транс-ко-ричной кислоты и фенилаланин-аммиак-лиазы на ранних стадиях развития проростков ячменя // Биохимия, 1985. Т. 50, № 7. С. 1175—1182. [c.112]

В. Тирозинемия новорожденных. Причиной болезни считается недостаточность л-гидроксифенил-пируват-гидроксилазы (рис. 31.13). Повышено содержание в крови тирозина и фенилаланина, а в моче содержание тирозина, /7-гидроксифенилацетата, N-aцeтилтиpoзинa и тирамина. При лечении назначают бедную белком диету. [c.329]

В основе развития заболевания лежит дефект (отсутствие или инактивация) фермента печени фенилаланин-4 гидроксилазы, в результате чего нарушается реакция гидроксилирования фенилаланина в тирозин. Накопление в организме фенилаланина и его производных приводит к вторичным нарушением обмена веществ в организме (рис. 8.10). Накопление в ткани мозга недоокисленных продуктов обмена (кетокислот) блокирует нормальное течение многих молекулярных процессов, при- [c.234]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология