Микросомные фракции

Пероксидаза жирных кислот обнаружена в бесклеточных экстрактах, полученных из семядолей арахиса и сафлора. Были активны также экстракты ацетонового порошка прорастающего гороха. Никакая активность не выявлялась в люпине, сое, подсолнечнике, клещевине и в тканях животных. Когда дифференциальному центрифугированию подвергли бесклеточные экстракты семядолей арахиса, пероксидаза жирных кислот была найдена в митохондриальной и микросомной фракциях, а также в надосадочной жидкости. Фермент был выделен в частично очищенном виде при обработке экстракта ацетонового порошка семядолей арахиса сернокислым аммонием (СА-фермент). [c.310]

Рибосомы и фрагменты эндоплазматического ретикулума эту объединенную фракцию называют микросомной фракцией [c.399]

По ряду причин, которых мы здесь касаться не будем, кажется весьма вероятным, что действие АТФ заключается в активации карбоксильных групп свободных аминокислот с помощью специального активирующего фермента [40—42]. Его можно получить из тканевых гомогенатов отде.лением надосадочной жидкости из микросомной фракции и осаждением белка при pH 5 (фракция рНб-фермента ). Фермент Ei осуществляет активацию аминокислоты, согласно следующему уравнению реакции [c.267]

Эндоплазматическая сеть и рибосомы. Микросомная фракция, состоящая из кусочков эндоплазматической сети и ассоциированных с нею рибосом, а также из фрагментов других мембран со сходными седиментационными свойствами, содержит приблизительно 20% всего клеточного белка и обычно более 60% (иногда до 80%) всей клеточной РНК. В микросомной фракции, выделенной из печени, содержится 20—30 мг белка, около 5 мг РНК и 5 — 8 мг фосфолипидов в расчете на 1 г ткани. Отношение РНК и фосфолипидов к белку равно соответственно 0,20 и 0,30. [c.253]

Рибосомы, связанные с эндоплазматической сетью (которые можно получить путем дальнейшего фракционирования микросомной фракции), и свободные рибосомы (которые получают нри длительном центрифугировании цитоплазмы), по-видимому, идентичны. Из этих рибосом можно экстрагировать два типа РНК каждый такой тип локализуется в одной из двух субъединиц рибосомной частицы и специфичен для нее. Молекулярные веса этих двух типов РНК равны приблизительно 5-10 и 1,3-10 , а константы седиментации колеблются в пределах 16 —18 и 23—28 3 соответственно. Очень много белков, по-видимому, ассоциировано с рибосомами или входят в их состав. Некоторые из них (но отнюдь не все ) — это, очевидно, новообразованные бе.лки, синтез которых на поверхности рибосомы только что закончился. [c.253]

Отличительной особенностью органоидов микросомной фракции является весьма высокое содержание рибонуклеиновой кислоты, на долю которой приходится 50—65% всей рибонуклеиновой кислоты протоплазмы. Чтобы оценить значение этой цифры, следует учесть, что микросомы составляют по весу не больше /б от веса всех сухих веществ протоплазмы. [c.47]

Мутагенный эффект испытываемых соединений определяется в так называемом спот-тесте, для чего на чашки Петри без гистидина, засеянные тест-штаммом, наносится исследуемое вещество вместе с микросомной фракцией гомогената печени мыши для активации мутагенов. Появление His -ревертантов свидетельствует о генетической активности испытываемого агента. [c.533]

На постмитохондриальной и микросомной фракциях установлено [240, 241], что реакция восстановления нитразепама нулевого порядка с Кт= 2,3 10" молей, Умакс= 1.32 10 моль/чХ X г печени. Процесс ингибируется SKF-525A и K N. Аскорбиновая кислота, хлорпромазин, цистеин и ДДТ неэффективны. ЗначитеЛ>-ных различий в значениях Кт и 1 макс У экспериментальных животных (морских свинок, кроликов, крыс) не наблюдалось, что указывает на близкое сродство нитразепама к нитроредуктазам млекопитающих. [c.207]

Р. накапливается преимущественно в ядре клетки остальные субклеточные структуры по содержанию Р. располагаются в следующем порядке микросомы, цитоплазма, митохондрии. Повреждающее действие Р. распространяется на все субклеточные структуры (Dieter et al.). Однократное введение неорганических соединений Р. в организм приводит к накоплению ее в растворимой (54%) и ядерной (30%) фракциях почек. В митохондриальной и микросомной фракциях этого органа накапливается 11 и 6% Р. соответственно. Выделение Р. происходит относительно быстро и равномерно из всех субклеточных структур, Лишь в митохондриальной и микросомной фракциях Р, [c.183]

В семядолях арахиса дегидрогеназа высокомолекулярных альдегидов жирных кислот присутствует в митохондриальной и микросомной фракциях. В надосадочной жидкости она отсутствует. Присутствие альдегиддегидрогеназы в СА-ферменте, о котором говорилось выше, подтверждается следующими данными [c.311]

В опытах с асцитной карциномой Лапдшутца было показано, что в микросомной фракции осуществляется РНК-зависимое включение АТФ, ГТФ, ЦТФ и УТФ. Эта система не реагирует на ДНК-затравку, не зависит от актиномицина D или ДНК-азы, ингибируется РНК-азой и стимулируется в присутствии всех четырех рибонуклеозид-5 -трифосфатов [138]. [c.247]

С помощью дифференциального центрифугирования было изучено распределение РНК в различных фракциях печени. Оказалось, что у крыс, не получающих белок, основная потеря РНК приходится на микросомную фракцию, соответствующую эндоплазматической сети целой клетки [143]. Данные, полученные при помощи электронного микроскопа, также говорят о том, что в печеночных клетках голодающих крыс степень выраженности эндоплазматической сети резко ослабевает [144, 145]. Через несколько часов после скармливания животным белковой нищи начинается новообразование комнонентов эндоплазматической сети первыми появляются мембраны, пока еще лишенные рибосом рибосомы возникают на вновь образованных мембранах позднее. Таким образом, изменения в обмене РНК, наблюдаемые при различном содержании в нище белка, но-видимому, тесно связаны с тем обстоятельством, что при изменении в нище содержания белка изменяется степень выраженности эпдоплазматиче-ской сети. [c.289]

Микросомные гидроксилазы. Превращение, описываемое уравие-пием (XV.9), служит примером многочисленных реакций, катализируемых ферментными системами, локализованными преимущественно в микросомной фракции таких органов, как печень, надпочечник и я енские половые н елезы. Из данных, приведенных в табл. 43, следует, что ферменты печени участвуют в обмене и обезвреживании целого ряда ароматических соединений, представляющих фармакологический интерес, и, кроме того, ответственны за ключевые стадии метаболизма липидов. Особо следует, отметить многочисленные близкие по механизму реакции, приводящие к включению гидро- [c.372]

Существует также и вполне реальная возможность синтеза сфингомиелина путем ацилирования сфингозинфосфорилхолина. Мозг млекопитающих содерн ит ферменты, необходимые для включения галактозы или глюкозы в цереброзиды (они локализуются в микросомной фракции). Сахара переносятся к сфингозину от УДФ-производных (см. гл. VIII). [c.412]

В нормальных физиологических условиях большая часть фенилаланина превращается в тирозин. Фермент, ответственный за эту реакцию,— фенил-алапин-гидроксилаза — напоминает другие типичные гидроксилазы (см. гл. XV) тем, что в реакцию вовлекаются молекулярный кислород и восстановленный НАДФ. Этот фермент локализуется в микросомной фракции клетки. Необычная особенность катализируемой им реакции состоит в том, что для нее в качестве кофермента нужен птеридин, имеющий следующую структуру [c.451]

Крупные успехи в понимании биохимических аспектов синтеза белка были достигнуты главным образом благодаря тому, что исследователи научились воспроизводить большинство наиболее важных этапов этого процесса в бесклеточных системах использование различных методов, основанных на применении бесклеточных систем, является одной из наиболее характерных черт современной биохимии. Первая бесклеточная система, предложенная в 1952 г. Сикевицем (работавшим тогда в лаборатории Замечника в Гарвардском университете), содержала микросомную фракцию печени крыс. В последующие три года в лаборатории Замечника и одновременно в нескольких других лабораториях были сделаны важные открытия. Было показано, во-первых, что в микросомной фракции за синтез белка ответственны рибосомы во-вторых, что аминокислоты, принимающие участие в биосинтезе белка, активируются АТФ в реакции, катализируемой специфическими активирующими ферментами аминоацилсинтетазами или ацилазами), которая приводит к образованию неорганического пирофосфата, [c.519]

Фосфолипаза Ах (фосфатид — ацилгидролаза, К-Ф.3.1.1.4) локализована в микросомной фракции различных тканей животных. Фермент катализирует реакцию расщепления сложноэфирной связи в первом положении фосфолипидов-глицеридов. Это термолобильный фермент, проявляющий максимальную активность при рН=4,2. [c.257]

Изученггые надш ПАВ — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных концентрациях вызывают активирование Mg -, Na -, К -АТФазы. Степень активирования максимальна в микросомной фракции и миелине и минимальна в синаптосомах. Концентрация ПАВ, необходимая для максимальной активации Mg " -, Na+-, К -АТФазы, в синаптосомах ниже концентрации, обусловливающей активацию фермента в других мембранных структурах. Активирующее действие ПАВ проявляется тогда, когда они находятся в молекулярно-диснерсном состоянии. Полученные данные показывают, что существует определенная специфика внутримембранной организации Mg +-, Na+-, К+-АТФазного комплекса в различных клеточных структурах, обладающих этой активностью. [c.125]

Таким образом, из опытов этой серии следует, что 5-ОТ ускорял и повышал внедрение Са в ткань мозга и субклеточные структуры этой ткани, причем часто более значительные изменения обмениваемости Са имели место при интрацистернальном введении амина. Следует отметить, что в ткани мозга под влиянием 5-ОТ в первые 15—30 минут более интенсивно Са включался в митохондрии, а на 60—180-й минуте — в нервные окончания. В микросомной фракции, в которую попадала значительная часть мембранных элементов эндоплазматического ретикулума, изменения практически не наблюдались. [c.184]

Из полученных данных (Курский, Федоров, 1971) следует, что 5-ОТ, не влияя на внедрение в митохондриальную и микросомную фракции, стимулировал этот процесс во фракции синаптосом мозга. При инкубации этих субклеточных фракций, нагруженных радиоактивным кальцием, в бескальциевой среде отмечено, что из митохондрий мозга освобождалось около 40% Са, из микросом — 8%, из синаптосом — 10%. В этих условиях под действием 5-ОТ из митохондрий и синаптосом мозга освобождалось соответственно 61 и 4% Са. На высвобождение Са из микросомной фракции мозга 5-ОТ не влиял. В последнее время установлено подобное действие 5-ОТ на освобождение Са из саркоплазма-тического ретикулума гладкой мышцы (Bloomquist, urtis, 1972). Эти данные свидетельствуют, по-видимому, о прямом действии амина на связывание Са синаптосомами мозга, а также на освобождение его из митохондрий и синаптосом мозга. [c.185]

Поверхностно-активные вещества — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных условиях (концентрация, время воздействия) обусловливали активирование Mg +-, Na+-, К+- АТФазы фракции микросом, миелина и синаптосом, выделенных из мозга кролика. Степень активирования ферментативной активности была значительно более выражена на микросомной фракции и миелине, чем на синаптосомах. Концентрация детергентов, необходимая для максимальной активации Mg +-, Na+-, К+-АТФазы в синаптосомах, была меньше концентрации, оСусловливаюшей активацию фермента в других мембранных структурах. Путем исследования критической концентрации мицеллообразования разных детергентов и сравнения этой величины с активирующими ферментативную систему концентрациями, сделано заключение, что активирующее действие детергентов проявляется при их молекулярно-дисперсном состоянии. Полученные данные свидетельствуют о наличии определенной специфики внутримембранной организации Na+-, [c.212]

Из ЭТИХ данных видно, что на долю клеток эмбриональной зоны приходится около 60% нуклеиновых кислот точек роста. Для этой же зоны характерно наиболее высокое участие ДНК в общей сумме нуклеиновых кислот. Концентрирование нуклеиновы.х соединений в верхущечных меристемах осевых органов сочетается с активным синтезом в них конституционных белков и новообразованием элементов химической и морфологической структуры протопласта (пропластиды и пластиды, хондриосомы, органоиды микросомной фракции). В свою очередь вновь синтезированные органоиды становятся активными участниками процессов поглощения. [c.485]

При расчете на единицу веса наиболее богаты нуклеиновыми кислотами клетки эмбриональной зоны, на долю которых приходится около /з общего содержания НК в точках роста. Для этой же зоны, согласно Конареву, характерно наиболее высокое участие ДНК в общей сумме НК. При расчете же на одну клетку, как показали Н. Г. Потапов и Н. В. Обручева, выявляется большее богатство белка.ми и нуклеиновыми кислотами клеток зоны растяжения. По Конареву, концентрирование нуклеиновых соединений в верхушечных меристемах осевых органов хорошо сочетается со свойственным им активным синтезом конституционных белков и новообразованием элементов химической и морфологической структуры протоплазмы (пропластиды и пластиды, митохондрии, органоиды микросомной фракции). [c.512]

Наличие различных изоферментов в органеллах может быть связано и с особыми условиями транспорта белка через мембрану из цитоплазмы в матрикс органеллы. Фумарат-гидратаза (КФ 4.2.1.2) присутствует и в матриксе митохондрий, и в цитоплазме клеток млекопитающих. Митохондриальная форма при электрофорезе движется в сторону анода медленнее, чем форма цитоплазматическая, но исследование межвидовых гибридных соматических клеток указывает на то, что обе эти формы могут быть продуктами одного гена и что различия между ними являются результатом постсинтетической модификации-[4761]. Эта модификация изофермента, по-видимому, довольно незначительна, и неясно, когда она совершается, — до или после проникновения фермента в митохондрию. Вопрос о механизме, с помощью которого в естественных условиях белки проникают в окруженные мембранами органеллы, окончательно не решен особенно трудно объяснить этот процесс в том случае, когда органелла окружена несколькими мембранами [479, 4112]. Лизосомы окружены одиночной мембраной при исследовании гомогенатов печени грызунов было установлено,, что фермент -D-глюкуронидаза (КФ 3.2.1.31) присутствует и в лизосомах, и в микросомной фракции, причем, хотя изофермент-ные его формы в этих компартментах различаются, они тем не менее образуются в результате посттрапсляционной модификации продукта трансляции одного гена. Эта модификация может-состоять в нековалентном присоединении какого-то пептида [2689], в частичном протеолизе или же в присоединении углевода [3574]. Возможно, однако, что лизосомы и эндоплазматический ретикулум имеют общее происхождене, и это облегчает транспорт белка между ними. [c.111]

Как известно, вне фотосинтетических мембран в клетке, помимо цитохромов, содержатся и другие гемопротеиды. Так, в аэробных условиях гемопротеиды стали полезными для избавления от ядовитой НгОг, продукта функционирования ок-сигеназ — каталазы и пероксидазы. На какой-то стадии (или стадиях) у высших организмов появились гемоглобины 20, А, Б] 22, Д). В микросомной фракции печени позвоночных, т. е. тоже у эукариотов, найдены цитохромы [УР, ]. [c.148]

Перечисленные пять ферментов локализованы в микросомной фракции семенников крысы, причем обнаружена тесная функциональная связь между активностями Зр-ОН-СД и Л - -изомеразы и между активностями 17а-гидроксилазы и С,7 2о-лиазы. Эти ферментные пары изображены в общей последовательности реакции на рис. 50.1 ив схеме путей биосинтеза андрогенов в микросомных мембранах те-стикулов на рис. 50.2. На последнем рисунке отражено поступление различных субстратов биосинтеза тестостерона в микросомы, а также последовательность их включения в цепь реакций А -пути. В силу наличия четырех потенциальных субстратов для единственной, по-видимому, ЗР-ОН-СД существует множество альтернативных путей. Путь, избираемый в каждом конкретном случае зависит, вероятно, от концентрации субстратов вблизи различных ферментов. Изменения концентраций могут быть обусловлены разделением субстратов в микросомной мембране. [c.229]

Синтез фосфатидилэтаноламина и фосфатидилхолина, осуществляющийся с помощью этанола мин- и холинфосфодиэстеразы, протекает как в эндоплазматическом ретикулуме, так и в аппарате Гольджи. Однако около 90% активности этих ферментов в клетках печени локализовано в эндоплазматическом ретикулуме и только 1% — в аппарате Гольджи. В очищенной плазматической мембране клеток печени активность этого фермента не обнаружена. Синтез фосфатидилинозитола идет в микросомной фракции печени и мозга, тогда как синтез фосфатидилглицерина и кардиолипина происходит в митохондрия.х, где эти липиды преимущественно и локализуются (см. 1.1.1). [c.172]

В системах с метаболической активацией промутагенов используют не только микросомную фракцию печени, но и кровь или мочу животных и человека, а также экстракты из тканей высших растений. [c.532]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология