Основные аминокислоты в фиброине

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно /з шелковой нити. Остальную часть шелковой нити составляет так называемый серицин — белок, характеризующийся растворимостью в горячей воде [25]. Аминокислотный состав фиброина очень прост [26] и резко отличен от аминокислотного состава кератина (см. табл. 1). Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами глицином, аланином, се-рином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. При частичном гидролизе фиброина концентрированной соляной кислотой при 37° получается главным образом аланилглицин, но не глицилглицин [27]. [c.209]

Основная шелковая нить после удаления серицина (около 75% от массы коконной нити) состоит из белкового вещества — фиброина. Молекула фиброина, как и всякого белка, очень сложна. Молекулярный вес около 200 000. Молекула построена из остатков разных аминокислот главнейшие из них [c.287]

Вторичную структуру а-спирали имеют, например, миозин и а-кератин. Ряд белков (фиброин, р-кератин), состоящих в основном из небольших молекул аминокислот, образуют другую компактную вторичную структуру, называемую сложенный лист. [c.507]

Можно полагать, что положительно заряженные основные группы препятствуют приближению водородных ионов этот довод был использован для объяснения устойчивости дипептидов, которые накапливаются к концу гидролиза. Так, Стейн и др. [7] нашли, что после гидролиза фиброина шелка в течение 43 час в концентрированной соляной кислоте при 40° гидролизат представляет собой смесь, содержащую 25% азота в виде свободных аминокислот и 75% в виде пептидов со средней длиной 2,05 остатка. [c.118]

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Основная шелковая нить после удаления серицина (около 75% от массы коконной нити) состоит из белкового вещества — фиброина с молекулярной массой около 200 000. Молекула фиброина построена из остатков различных аминокислот, главнейшими из которых являются глицин (аминоуксусная кислота) [c.229]

Содержание основных аминокислот в Gorgonia, яйцевых оболочках, фиброине шелка и т. д. [c.85]

Преобладание в белках какой-то одной аминокислоты — довольно редкое событие. Коллаген же содерн<ит 337о глицина, 21% приходится на пролин + оксипролии и 11% составляет аланин. Все дело в том, что крупные по размеру боковые группы не могут уместиться внутри тройной спирали. То н<е самое относится и к фиброину шелка, который состоит в основном из периодически повторяющейся последовательности [c.92]

Ала, Сер, Тир. Цис и Мет в его составе отсутствуют, остальные аминокислоты присутствуют в малых количествах. Рентгенограммы фиброина сходны с рентгенограммами -кератина, основная конформация — -форма. Шелк Bombyx топ образован полипептидом (Гли — Ала) , шелк Lyssax — полиаланином. [c.129]

Кератин в отличие от фиброина содержит все указанные в табл. 31 аминокислоты. Трудность растворения кератина объясняется высоким содержанием цистеина. За счет 5Н-групп цистеи-на образуются многочисленные поперечные связи. Кератин — основной белок эпидермиса, волос, ногтей, у животных-—шерсти, рогов, копыт. [c.217]

Характерная особенность фиброина состоит в том, что в его молекуле практически отсутствуют аминодикарбоновые кислоты и аминокислоты с ясно выраженными основными свойствами. Вследствие этого он не может содержать мното отрицательно или положительно заряженных групп. Фиброин дает рентгенограммы, очень похожие на рентгенограмму р-кератина. Корот- [c.209]

Волокна животного происхождения—шерсть и шелк—вещества белковой природы. В овечьем руне шерсть сопровождается примесями шерстногр жира, пота и грязи в тонкой мериносовой шерсти примесей бывает до 60%, а в грубой—25—35%. В основном веществе натурального шелка — фиброине— имеется (до 25%) примесь шелкового клея—сернцина, состоящего главным образом из аминокислот. [c.188]

Белковое соединение фиброин, из которого построены волокна натурального шелка, включает такие остатки аминокислот, у которых в подавляющем большинстве случаев в роли радикалов выступают простые группы атомов, например, —СН2ОН,—СНз и др. Характер таких радикалов не препятствует близкому расположению полипептидных цепей, между которыми осуществляется взаимосвязь преимущественно за счет межмолекулярного взаимодействия и водородных связей. Небольшое содержание радикалов кислого и основного характера в цепи фиброина и на ее концах не имеет решающего значения. [c.14]

В молекулах белков (альбумины,, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -аминокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей —СО—N11 —, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цени нри соблюдении обычных валентных углов и расстояний приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кератине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 120), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между] пептидными группами образуется водородная связь (отмечена пунктиром), параллельная оси спирали. Последовательность аминокислотных остатков различна для каждого белка, что создает на поверхности спирали из боковых цепей аминокислот специфичный рельеф, определяющий структуру центров ферментативной, антигенной,, гормональной и других активностей белка. Взаимодействие боковых цепей вызывает также специфические для каждого белка отклонения основного хода спирали. В фибриллярных белках (фиброин шелка, В-кератин, миозин и др.) спирали вытянуты и водородные связи соединяют соседние цепи по перпендикулярным к их осям направлениям. [c.274]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология