Шерсть аминокислот

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Гораздо большее значение имеют высокопрочные синтетические волокна из полиамидных смол, в которых компоненты, образующие полимер, связаны между собой так же, как и аминокислоты в молекуле белка (шерсти). Из таких полимеров наибольшее промышленное применение получили анид (иначе называют найлон), представляющий собой продукт конденсации большого числа молекул поликонденсации) адипиновой кислоты и гексаметилендиамина [c.397]

Разница в распределении в тканях. Например,, (+)-миндальная и ( + )-а-нафтилуксусная кислоты адсорбируются шерстью и казеином сильнее, чем их оптические антиподы. Известны специфические мембранные системы, при действии которых концентрация -аминокислот внутри клеток повышается примерно в 500 раз по сравнению с окружающей средой. [c.654]

Кератин шерсти и волос имеет в качестве основного структурного элемента а-спиральные полипептидные цепи, стабилизированные водородными связями и межспиральными дисульфидными мостиками. Аминокислотный состав этого а-кератина обнаруживает высокое (11%) содержание цистеина и гидрофобных аминокислот. [c.421]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]

Синтетическое волокно. Полиамидные смолы. Волокнистые материалы животного происхождения (шелк, шерсть и др.) являются белковыми веществами. Их молекулы построены из длинных цепей аминокислот, связанных между собой по типу амидов. Из растворимых белков можно приготовить искусственные волокна, пропуская под давлением растворы белков (например, казеин) через фильеры. Получаемые нити последующей обработкой формальдегидом переводят в нерастворимое в воде состояние. [c.397]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

С разбавл. НМОз. Примен. реагент для осаждения и количеств, определения орг. оснований, в т. ч. для идентификации аминокислот динатриевая или дикалиевая соль— краситель нафтоловый желтый 8 для шерсти и шелка. Вызывает воспаление кожи. [c.176]

Многие промышленные материалы — это вещества белкового характера, например кожа, шелк, шерсть. Распад белков начинается биологическим гидролизом, в результате которого образуются аминокислоты, претерпевающие дальнейший распад — дезаминирование с образованием аммиака и соответствующих органических кислот. Примерно реакции протекают следующим, образом [c.23]

Полиамиды. С давних времен внимание многих исследователей привлекало изучение состава нитей, выделяемых личинкой тутового шелкопряда (шелковичного червя). Считалось, что шелковые ткани и другие изделия, полученные из таких нитей, по прочности, внешнему виду и другим качествам не имеют себе равных. Многолетние исследования природных волокон животного происхождения (шелка, шерсти) позволили установить, что они построены из белковых веществ и что эти вещества состоят из остатков аминокислот, т. е. соединений, имеющих кроме карбоксильной группы СООН еще и аминогруппу—ЫНг. Аминокислоты с общей формулой [c.199]

Рис. 33.5. Фракционирование эфирорастворимых ДНФ-аминокислот из гидролизата ДНФ-кератинов шерсти на найлоне.

КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

Аминокислоты Шерсть Фиброин Коллаген [c.287]

Состав шерсти дан в граммах аминокислоты на 103 г шерсти, а со -тав фиброина и коллагена —в граммах аминокислотных остатков на 100 г вещества. [c.287]

Значительная неоднородность структуры шерсти делает ее полное исследование обычными методами очень трудной задачей. Основную часть доступных для определения Й-концевых аминокислот, которые были идентифицированы путем динитро-фенилирования (т. 4, стр. 320), составляют серин, треонин, глицин, аланин и валин. [c.289]

Аминокислоты 1 1 Волос 1 1 Шерсть 1 Рог Перо Фиброин шелка [c.369]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка) [c.656]

T. получен П. Вульфом в 1771. Длит, время использовался в качестве желтого красителя для шерсти, шелка, кожи, волос. С кон. 19 в.-ВВ для снаряжения гранат, детонаторов, в сплавах с др. ВВ (гл. обр. динитронафталинами)-для снаряжения мин, авиабомб, разрывных дымообразующих снарядов. Применялся под назв. мелинит (Россия, Франция), лиддит (Великобритания), шимоза (Япония), с/88 (Германия). Вследствие склонности к образованию пикратов вытеснен др. ВВ-гл. обр. тринитротолуолом. Т.-исходное в-во для синтеза хлорпикрина и пикраминовой к-ты-промежут. в-в при синтезе нек-рых красителей, цветного индикатора для колориметрич. определения белков и аминокислот. [c.638]

Серасодержащие аминокислоты цистенн, цистин и метионин. Эти аминокислоты содержатся почти во всех белках. Особенно большое количество цистина содержится в кератинах — волосах, шерсти и т. д. [c.471]

В состав шерсти входит кератин, полииептидная цепь которого состоит из большого числа аминокислот. В составе шерсти имеются также диаминокислоты (лизин и др.) и дикарбоновые кислоты (аспарагиновая и глутаминовая). Кератш шерсти обладает амфотер-ными свойствами, т. е. характеризуется способностью связывать водородные или гидроксильные ионы в водных растворах кислот и щелочей. Кератин, как и аминокислоты, в зависимости от pH среды может проявлять различные ионообменные свойства в кислой среде, когда pH <7, — [c.217]

В противоположность волокнам шерсти волокна природного шелка растягиваются незначительно. Полипептидные цепи фиороина шелка содержат в основном глицин, аланин и серин ( -87%). Другие аминокислоты [c.421]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

Такие природные волокнистые материалы (натуральн локна), как шелк и шерсть, являются белковыми вещее (см. гл. 22). Их молекулы построены из длинных цепей а кислот, которые связаны между собой амидными связям в настоящее время широкое применение получили ( тические аналоги этих веществ на основе полиамидов. В амидах фрагменты, образующие макромолекулы, св между собой так же, как и аминокислоты в молекуле (шерсти), т. е. амидными связями. Из таких полимеро большее промышленное применение получили анид (на1 представляющий собой продукт поликонденсации адипи кислоты и гексаметилендиамина [c.383]

Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

Мочевина широко применяется в животноводстве в качестве кормовой добавки для жвачных животных, так как является источником, эквивалентным протеину и протеиносодержащих веществ в кормах. В желудочно-кишечном тракте животных содержатся бактерии, с помощью которых осуществляется синтез нужных аминокислот за счет азота, вносимого в корм в виде мочевины или двууглекислого аммония. При скармливании мочевины вместе с кормами коровам на 1 г мочевины получается дополнительно 8—Ю т молока и 500—600 кг мяса. У овец одновременно увеличивается настриг шерсти на 100—150 вг на 1 т израсходованной мочевины. Добавка мочевины в кормовой рацион жвачных животных позволяет уменьшить затраты кормов при производстве 1 ц молока па 13% и нри выращивании молодняка крупного рогатого скота на 15%. Расход мочевины в качестве кормовой добавки не велик на одну корову он составляет [c.40]

Окисленные а- и укератозы высаживают из раствора разбавленными кислотами или растворами сильных электролитов. По другому методу для облегчения растворения шерсти проводят восстановление ее цистиновых звеньев в цистеиновые. Для а-кератозы характерно высокое содержание аминокислот с небольшими боковыми группами, делающими возможной плотную упаковку макромолекул (ср. с фиброином шелка) и обусловливающими дискретность рентгенограммы шерсти. В то же время у-кератоза является аморфным веществом. В ней содержится [c.288]

Особый интерес представляет различие в содержании цистина и метионина в женском и коровьем молоке. Лактальбумин коровьего молока содержит несколько больше метионина, чем лактальбумин женского молока. Однако явно выраженный недостаток цистина в казеине коровьего молока делает белки коровьего молока менее полноценными в отношении серусодержащих аминокислот, чем белки женского молока. Эти аналитические наблюдения были подтверждены опытами на белых крысах. Если к коровьему молоку добавить цистин или метионин в таком соотношении, чтобы количество серусодержащих аминокислот было эквивалентно их содержанию в белках женского молока, то питательная ценность белков коровьего. молока за.метно повышается. Это вытекает из определений баланса азота, из опытов по росту и по питанию (см. таблицу Кератины. Серусодержащие аминокислоты в белках шерсти животных , стр. 236). [c.244]

Аминокислоты Желатина. г Шерсть, г Грамици- дин, г 1 Тироцидин, г [c.362]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология