Протеины в шерсти

Рис. 18.4. Двумерная хроматограмма гидролизата протеинов шерсти (по Мартину [32]).

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Одним из потенциальных недостатков анионактивных сульфатов и сульфонатов является их высокая адсорбируемость на шерсти. Поскольку поверхностноактивная часть молекул этих моющих средств представляет собой анион сильной кислоты, они легко связываются протеином шерсти даже при значениях pH, лежащих значительно выше изоэлектрической точки [4]. Поэтому моечные ванны обычно истощаются значительно быстрее, чем в случае употребления мыла. Неионогенные вещества адсорбируются слабее, в связи с чем они способны оказывать более глубокое моющее действие. Одним из недостатков большинства синтетических моющих веществ, по сравнению с мылом, является сложность Выделения ценного шерстяного жира из отработанных моечных растворов. При применении мыла в качестве моющего средства эмульгированный шерстяной жир можно отделить путем подкисления раствора с последующим осаждением мыла в виде жирной кислоты. В случае же применения кислотостойких синтетических средств растворы необходимо центрифугировать или подвергать какой-либо другой, еще более дорогой обработке. [c.406]

Разрушение цистеина являегся причиной уменьшения количества поперечных связей в протеинах шерсти, что проявляется в изменении ее прочности. Действие на триптофан и тирозин приводит к существенным изменениям в боковых группах. Повышение pH водных экстрактов облученной шерсти указывает на возмон -ность протекания реакции декарбоксилирования. Следует отметить, что модификация шерсти веществами, содержащими в своем составе ароматические группы, приводит к значительному возрастанию радиационной стойкости протеиновых волокон, и является очень интересным вопросом как с теоретической, так и с практической точек зрения. [c.70]

Красители основного характера, являюш,иеся производными акридина. Все эти красители являются аминоакридинами. Они обладают большим сродством к животному волокну (протеины), анионы которого (—СОО ) соединяются с красителем—сильным основанием (главным образом катионы). Связь, в таких солевых звеньях, очевидно, увеличивается за счет сил Ван-дер-Ваальса. Для крашения шелка и шерсти эти красители применяются редко, так как их выкраски неустойчивы к свету. Окрашенная кожа на свету не выцветает, и потому значительная часть всей продукции акридиновых красок направляется в кожевенную промышленность. Они дают оранжевые и оранжево-коричневые тона на мездре окрашенной кожи и обычно применяются для окраски поверхности дешевых сортов кожи. В этой отрасли кожевенно-красильной промышленности, где вообще предпочитают анионные красители, не имеется примеров использования анионных акридиновых красителей ( кислых или прямых ). [c.418]

Шерстяные волокна обычно содержат жир (ланолин) и загрязнения, но это деликатный тип волокна, и, кроме того, протеин в сильно щелочных условиях может разрушаться, поэтому в процессах обработки шерсти и для предотвращения ее разложения температура должна поддерживаться не выше 50 °С. [c.107]

К кератину относятся белки волос, шерсти, рогов и когтей животных. При недостатке этих протеинов у человека может наступить атрофия клеток кожи и луковиц волос, а также другие дегенеративные их изменения. [c.150]

Почти одновременно стало известно, что во всех частях тела человека и животного имеются белки. Волосы, зубы и ногти человека, рога и шерсть животного тоже содержат белково-подобные вещества — протеины. Они находятся и в плазме крови, в слюне, в желудочном соке, в мозгу, в печени, в почках, в мышцах, в хрящах, в костях, в хрусталике глаза и в барабанной перепонке уха. [c.60]

Крашение. Вещество, обладающее окраской, является красителем лишь в том случае, если оно закрепляется на материале (волокне, коже, резине). Способы, при помощи которых краситель закрепляется на волокне, зависят не только от его химического строения, но и от природы волокна. Так, шерсть и натуральный шелк являются протеинами, обладают амфотерными свойствами и сродством к соединениям, содержащим кислотные или основные группы, поэтому их можно окрашивать простым внесением в растюр кислотного или основного красителя. Хлопок, искусственный шелк (за исключением ацетатного шелка) являются углеводами, характеризуются нейтральными свойствами и не обладают сродством ни к кислотным, ни к основным красителям. Поэтому процесс крашения, т. е. фиксации красителя волокном, сводится в одних случаях к адсорбции красителя волокном, в других — к образованию с волокном химического соединения. [c.467]

Протеины (шелк, шерсть и т. д.) [c.337]

Предложены и другие способы. Казеин можно заменять другими протеинами, применяя, например, шелк, шерсть, кожу, яичный альбумин, лецитин, зеин или роговую муку [c.302]

СНз—S—СНг—СНг—СН NH2) —СООН или метионину, относящемуся к классу а-аминокислот. Метионин довольно широко распространен в природе содержится в печени человека (1), в волосах (4), шерсти животных (2), в различных видах рыб (3). В технике метионин получают либо гидролизом протеинов (4), либо синтетическим путем. [c.714]

В расчете на рубль затрат на мочевину хозяйства могут иметь дополнительно молока на 13 руб. 69 коп., или говядины на 14 руб. 42 коп., или шерсти и баранины на 17 руб. 20 коп. Применение карбамида (мочевины) дает возможность снижать затраты кормов и другие издержки при производстве молока на 13% (с 1,14 до 0,99 кормовой единицы), при откорме молодняка крупного рогатого скота — на 17% и при его выращивании — на 15%. Чистый доход от использования центнера карбамида молочным коровам составляет 145 руб. Обработка злакового силоса мочевиной и аммонийными солями (5—6 кг на тонну силосуемой массы) способствует повышению содержания в нем протеина до 150 г в расчете на кормовую единицу. [c.177]

М хлороводородной кислотой [4.192], другие предпочитают более быстрый метод разложения в закрытой трубке [4.193]. Смесь хлороводородной и пропионовой кислот можно применять вместо одной хлороводородной кислоты [4.194]. Стадия гидролиза наиболее важна при определении аминокислот в протеинах результаты гидролиза тирозина и цистина зависят от условий гидролиза [4.195]. Кроме органических компонентов после гидролиза также могут быть определены и неорганические компоненты, например, следы металлов в шерсти [4.196]. Гидролиз полисахаридов хлороводородной кислотой проходит очень мягко, если реакцию проводят в 0,5—1 М метанольном растворе хлористого водорода при 80 °С в течение 25 ч. Кислоту готовят, пропуская газообразный хлористый водород в абсолютированный метанол [4.197]. [c.78]

По своей способности окрашиваться шерсть и шелк не отличаются друг от друга, так как оба волокна состоят из протеинов, но имеющиеся все же различия относятся к природе боковых цепей R в протеиновых молекулах (V) и к физическим свойствам обоих волокон [c.302]

Волокно шерсти состоит из одного или большего количества серусодержащих протеинов, относящихся к большой группе кератинов. Содержание серы колеблется от 2,5 до 4,5%. Сера находится в виде цистина, дисульфидная группа которого является одним из звеньев, соединяющих цепи параллельных кератиновых молекул [c.303]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Шерсть и хлопок красят из нейтральной или слабо кислой ванны (с муравьиной или уксусной кислотой) с добавкой сульфата аммония или глауберовой соли в случае необходимости можно добавить ронгалит для того, чтобы предотвратить преждевременное окисление. Проявление лучше проводить бихроматом, а не нитритом, во избежание взаимодействия азотистой кислоты с протеинами. При крашении шелка для окисления можно брать персульфат калия вместо бихромата. [c.1209]

Физические свойства шерстяного волокна были описаны ранее (см, гл. VI). В химическом отношении шерсть представляет собой протеин, относящийся к обширной группе кератинов, характеризующихся тем, что в качестве продуктов их гидролиза образуется серу-содержащая аминокислота — цистин. В кератине шерсти содержится около 17% азота, а содержание серы колеблется в пределах [c.1476]

Состав шерсти значительно менее постоянен, чем состав целлюлозных волокон, не только в пределах разных сортов шерсти, но и в разных частях одного и того же волокна. Однако во всех случаях основная химическая характеристика определяется кератином, являющимся представителем протеинов. Кислотные красители окрашивают наружный слой более интенсивно, чем внутренний, а основные красители оказывают противоположное действие. Как щерсть, так и шелк являются полипептидами общей формулы [c.1476]

Обзор по механическим свойствам синтетических волокон с применением в качестве модели протеина шерсти и шелка, см. Harris, Brown в реф. 17. [c.309]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

Мочевина широко применяется в животноводстве в качестве кормовой добавки для жвачных животных, так как является источником, эквивалентным протеину и протеиносодержащих веществ в кормах. В желудочно-кишечном тракте животных содержатся бактерии, с помощью которых осуществляется синтез нужных аминокислот за счет азота, вносимого в корм в виде мочевины или двууглекислого аммония. При скармливании мочевины вместе с кормами коровам на 1 г мочевины получается дополнительно 8—Ю т молока и 500—600 кг мяса. У овец одновременно увеличивается настриг шерсти на 100—150 вг на 1 т израсходованной мочевины. Добавка мочевины в кормовой рацион жвачных животных позволяет уменьшить затраты кормов при производстве 1 ц молока па 13% и нри выращивании молодняка крупного рогатого скота на 15%. Расход мочевины в качестве кормовой добавки не велик на одну корову он составляет [c.40]

Таллий обнаруживали в образцах крови и мочи методом непосредственного атомно-абсорбционного анализа при концентрациях до 10 мкг/ЮО/мл [300]. Меньшие значения предела обнаружения были достигнуты при использовании экстракции. Берман [301] осаждала протеин в 15 мл крови с помощью 15%-ной ТХА. После этого значения pH оставшегося раствора доводили до величины между 6 и 7,5 и добавляли 1 мл 1%-ного диэтилдитиокарбамата натрия вместе с 2,5 мл МИБК. После перемешивания фазы разделяли, а таллий определяли в органической фазе по эталонным растворам, полученным аналогичным образом. Стандартное отклонение анализов крови составило 3 мкг/100 мл, причем эта величина может быть уменьшена при использовании современных ламп с полым катодом, обладающих лучшими рабочими характеристиками. Образцы мочи обрабатывали аналогичным образом, но для получения меньших значений предела, обнаружения объем образцов увеличивали и, кроме того, не было необходимости осаждать протеины перед экстракцией. Ткань и шерсть растворяли до экстракции в смеси хлорной и азотной кислот. [c.159]

Подавляюш,ее большинство белков (протеинов) при нагревании с крепкой азотной кислотой дает желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при добавлении щелочи или аммиака. По-гречески ксантос — желтый, откуда реакция и Получила название ксантопротеиновой. Такое желтое окрашивание можно наблюдать при попадании крепкой азотной кислоты на кожу, ногти, шерсть и т. п. Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот (тирозина и триптофана) которые содержатся почти во всех белках. При действии крепкой азотной кислоты на эти. аминокислоты происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. [c.13]

По первому принципу все белки разделяются на растворимые — глобулярные и нерастворимые — фибриллярные белки. К глобулярным относятся внутриклеточные белки, к фибриллярным — белки внешних покровов (шерсти, волос и др.). Далее белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или-яротеыды. -Шследние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вацества, например фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.296]

В отличие от растительных волокон, не содержащих серы, животные волокна содержат соединения серы в цистеино-вых составляющих протеинов. Эти соединения содержат группу —5Н, способную ускорять иод-азидную реакцию. Поэтому эту реакцию, описанную на стр. 308, можно использовать для отличия шерсти от хлопка. [c.676]

Другой метод исследования тканей (вариант II) на присутствие шерсти основан на том, что при термическом разложении животных волокон протеины образуют пиррол и его производные. Эти соединения могут быть обнаружены чувствительной реакцией в газовой фазе с солянокислым раствором л-диметиламинобензаль-дегида, в результате которой образуются фиолетовые хиноидные продукты конденсации (стр. 366). [c.676]

Крашение проводят в кислой средо, при этом подавляется кислотная диссоциация протеина и анионы могут сорбироваться на положительно заряженных аминогруппах. Вначале волокно адсорбирует более подвижные и быстродиффундирующие в субстрат неорганич. анионы, к-рые затем вытесняются с активных мест анионами красителей, обладающими большим сродством к волокну. С увеличением кислотности среды растет положительный заряд аминогрупп протеина, а следовательно, повышается и количество сорбированного волокном красителя. Максимум поглощения красителя волокном для шерсти составляет 0,90, для шелка—0,24—0,26 г-эквЫг волокна. При уменьшении pH среды ниже 0,8 положительный заряд приобретают амидные группы волокна в результате наблюдается дополнительное (сверх максимального в обычных условиях) поглощение красителя. Однако [c.389]

Если в случае шерсти изменение pH среды влияет только на ее электростатическое состояние, то в случае альбумина от величины pH зависят как электростатические свойства, таки конформация протеина. Не наблюдалось никакого различия в сорбции антиподов I на шерсти и альбумине при pH 4,0. При значениях pH около 5,0 преимущественно адсорбируется >-форма красителя, в особенности, при пониженных температурах, но при переходе к щелочным растворам с pH 8,0 различие в сорбируемости антиподов уменьшается. На основании этих наблюдений был сделан вывод о том, что стерео-селективность взаимодействия оптических антиподов с протеинами может быть обнаружена только тогда, когда преобладает ионное взаимодействие между аминогруппами протеина и карбоксильными группами красителя. При увеличении значений pH МНз-групиы протеина теряют свой заряд и ионное ззаимодействие уступает место неселективным ван-дер-за аль Совьгм силам, ион-дипольным ли диполь-дипольным взаимодействиям. Спектральные данные и термодинамические исследования [15] подтвердили вывод, что Д-форма соединения I сорбируется на протеинах преимущественно при pH 5,0. [c.48]

Во многих работах описано применение органических пер-оксокислот. В качестве примера можно привести селективное окисление мостиковых связей 5—5 в протеинах пермуравьиной кислотой, которая незначительно действует на другие аминокислоты [5.1673, 5.1674]. Эту реакцию использовали при исследовании инсулина [5.1674—5.1676], шерсти [5.1677], окситоцина [5.1678], вазопрессина [5.1679], рибонуклеазы [5.1680] и различных протеинов [5.1681—5.1683]. Перуксусная кислота проявляет аналогичные свойства и используется вместо пермуравьиной кислоты для расщепления связи 5—8 в веществах, содержащихся, например, в шерсти [5.1684]. Борорганические соединения разлагают трифторперуксусной кислотой [5.1685]. [c.250]

В отличие от недавно изобретенных волокон из стекла и асбеста текстильные волокна являются органическими и их можно разделить на четыре химических класса 1) целлюлоза и модифицированная целлюлоза 2) протеины 3) синтетические полиамиды, заменители натуральных гТротеинов, и 4) различные высокополимерные волокна. Существует и другое деление на а) растительные волокна, такие как хлопок, лен, рами, регенерированные целлюлозы и джут, и б) животные волокна, такие как шелк, шерсть и другие волокна животного происхождения и волокна из казеина оба эти вида волокон соответствуют первому и второму химическому классу — целлюлозе и протеиновым волокнам. Текстильные волокна делятся дальше в зависимости от их происхождения на естественные (хлопок, шерсть и шелк), полу-синтетические (ацетилцеллюлоза и казеи- ювые волокна) или синтетические (полиамидные волокна и поли- [c.294]

Тирозин находится только в аморфной фазе, что было показано исследованиями, установившими, что при сочетании шелка с солями диазония спектр рентгеновских лучей не изменялся. Ввиду того, что шелк представляет собой протеин и имеет прекрасную адсорбционную способность, он может окрашиваться большим количеством разнообразных красителей, гораздо большим, чем любое другое волокно. Даже естественные красящие вещества, теперь уже совсем не применяемые для крашения хлопка и шерсти, продолжают применяться для крашения шелка, и почти все классы красителей, годные для хлопка и шерсти, могут быть с успехом использованы для крашения шелка. За исключением того, что при крашении шелка следует соблюдать предосторожности, чтобы сохранить внешний вид и другие качества дорогого волокна, оно проходит проще, чем в случае крашения других волокон. Хотя для крашения шелка и применяются кислотные и основные красители, в настоящее время предпочитают пользоваться кислотными красителями, окрашивающими из нейтральной ванны, а также прямыми красителями для хлопка. Кислотные красители применяются в присутствии подмылья (жидкости, получающейся в процессе удаления клея шелка), а прямые—с добавкой глауберовой соли, мыла и уксусной кислоты. Кубовые красители применяются в особых условиях, и В настоящее время этому вопросу уделяется большое внимание. [c.307]

При растворении в щелочи или мочевине, выдавливании в кислую коагулирующую ванну и отверждении путем обработки формальдегидом (или другими методами, аналогичными дублению кожи) неволокнистые протеины превращаются в волокна ( Азлоны или Пролоны ), обладающие теплоизолирующими и некоторыми другими свойствами шерсти, но они имеют тот недостаток, что они непрочны в мокром состоянии, не имеют валяльных свойств и не [c.308]

Сочетание шерсти и шелка. Диазосоединения сочетаются с протеинами благодаря наличию в них фенольной группы в остатке тирозина и индольного ядра в остатке триптофана. Кератин шерсти и фиброин шелка содержат тирозин в фиброине содержится около 13% тирозина от суммы аминокислот. При обработке шелка диазосоединениями в присутствии ацетата натрия получаются выкраски желтого, оранжевого, коричневого и каштанового цвета. Эти цвета близки к обычным цветам азокрасителей, получающихся при сочетании с фенолами, однако размер протеиновой молекулы сильно увеличивает их прочность к свету и мытью. В щелочном растворе тирозин (I) сочетается в одно или оба о-положения к фенольному гидроксилу. Краситель, получающийся на шелковом волокне, имеет комплексный характер. Волокно адсорбирует некоторое количество диазониевой соли, особенно если она взята с избытком против двух молей на один остаток тирозина [c.488]

Литература по механизму действия протрав на животное волокно приведена в обзоре Джильса. Природа соединений, образующихся на волокне, как до крашения, так и после него, являлась предметом многочисленных исследований. Шерсть обычно протравляется бихроматом натрия или калия с добавлением, в случае необходимости, уксусной кислоты или восстановительного агента, обладающего кислотными свойствами, например щавелевой или винной кислот. Волокно адсорбирует хромовую кислоту последняя, под действием высокой температуры в процессе крашения восстанавливается цистиновой компонентой протеина волокна и образуются соединения, содержащие хром в виде катиона. Окрашенное волокно содержит хром, связанный с молекулами красителя и шерсти. [c.638]

Важно отметить, что абсорбция протонов, в результате которой шерстяное волокно приобретает катионоидную активность и способность к притяжению анионов красителя, не является необходимой стадией процесса крашения кислотными красителями. Существуют такие кислотные красители, которые субстантивно абсорбируются волокном при значениях pH, превышающих изоэлектриче-скую точку шерсти. Субстантивность кислотных красителей к щерсти меняется в широких пределах, так же как субстантивность красителей к целлюлозе. Была установлена зависимость между молекулярными весами ряда органических кислот и их сродством к шерсти. 53 в то время как абсорбция такого красителя, как Оранжевый G (анилин -> G-кислота мол. вес 452), образующего истинный раствор в воде, очень сходна с абсорбцией соляной кислоты, коллоидальный краситель Полярный желтый R (пиразолоновый краситель с п-толуолсульфонилэфирной группой в молекуле мол. вес 832) абсорбируется при 100° не более чем в количестве 140 миллиэквивалентов на 100 г шерсти. S Несмотря на то, что определенную роль могут играть механические факторы, например отношение размера молекул красителя к диаметру пор в аморфной области шерстяного волокна, все же можно считать, что природа протеина или смеси протеинов, образующих кератин, определяет возможность непосредственного связывания молекул красителя шерстью под действием сил Ван-дер-Ваальса или водородных связей. [c.1482]

Шерсть обладает сродством не только к кислотным и основным красителям, что вызывается наличием в молекуле кератина основных и кислотных боковых цепей, но, подобно це.плюлозе, к лейкосо-единениям сернистых и кубовых красителей и к анилидам о-оксикарбоновых кислот в щелочном растворе. Инфракрасные спектры поглощения доказывают наличие в молекулах протеинов водородных связей, и основой строения протеинов обычно является образование многократных водородных связей между соседними нолипеп-тидными цепями. Денатурация протеинов обусловлена разрывом этих перекрестных связей, и абсорбция красителей протеиновыми волокнами частично представляет собой аналогичный процесс, при котором водородные связи между молекулами кератина заменяются водородными связями между молекулами кератина и красителя. С этой точки зрения ясно, что наличие в молекуле красителей групп, способных к образованию водородных связей, является структурным фактором, благоприятствующим возникновению у них сродства как к целлюлозным, так и к протеиновым волокнам. [c.1483]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология