Фракционирование аминокислот

Скорость элюции, используемая в ионнообменной хроматографии на колонках низкого давления, варьирует в широких пределах от 50—100 мл/см -ч при фракционировании аминокислот, нуклеотидов и других низкомолекулярных соединений до 2—5 мл/см -ч для крупных белков. Ее приходится подбирать эмпирически. Признаком существенного превышения оптимальной скорости элюции служит асимметрия хроматографических пиков — растягивание их заднего фронта. [c.294]

Для фракционирования аминокислот применяется хроматография в тонком слое силикагеля или целлюлозы. В отношении отдельных аминокислот для хроматографии на силикагеле характерна большая чувствительность, чем для хроматографии на целлюлозе, однако в тонком слое целлюлозы разделение лучше. В связи с этим ниже приводится метод Аркса и Неера [2] разделения аминокислот тонкослойной хроматографией на целлюлозе. [c.234]

ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ И ИХ ПРОИЗВОДНЫХ [c.482]

Многократное повторение актов адсорбции и десорбции при течении раствора через слой адсорбента приводит к отставанию наиболее поверхностно-активных компонентов, что позволяет определить их содержание в исходном растворе или отделить их от других, менее адсорбционно-активных веществ. Методы адсорбционной хроматографии широко применяются для фракционирования аминокислот, нуклеиновых кислот, белков и других биополимеров, для выделения различных ферментов и лекарственных препаратов (пенициллина, тетрациклина, алкалоидов и др.). [c.93]

Фракционирование аминокислот — важная область применения ионообменной хроматографии, обеспечивающая в первую очередь анализ алпиюкислотного состава белков и пептидов после их исчерпывающего гидролиза, а также физиологических жидкостей и пище- [c.295]

Абсолютная инертность вещества-носителя не обязательна, если разделение ведут в капиллярах [19, 24, 44]. Хотя анализ полярных веществ в капиллярах также имеет свои недостатки, однако он все еще привлекает своей высокой разрешающей способностью при фракционировании аминокислот методом ГХ (разрешающая способность капилляра длиной 50 м с внутренним диаметром 0,25 мм достигает от 50 ООО до 100 ООО теоретических тарелок). По приготовлению материалов для набивки колонок в настоящее время существует обширная литература. [c.305]

Потери аминокислот, частично проходящих в анодную и катодную секции, не распределяются равномерно между ними. Ампнокнслоты с высокой изоэлектрической точкой попадают преимущественно в крод-ную секцию, а аминокислоты с низкой изоэлектрической точкой — в анодную. Этот эффект может быть положен в основу фракционирования аминокислот. Лауч и другие [141 применили метод миграции ионов вдоль мембраны под действием стационарного электрического поля для разделения аминокислот по подвижностям, однако только Тракслеру удалось создать простой и удобный метод фракционирования аминокислот 151. Аппарат, который применял Тракслер, изображен на рис. 2. [c.73]

Для фракционирования аминокислот наиболее пригодны иониты с 8% сшивающего агента (дивинилбензола), например амберлит IR-120 (сульфированный сополимер полистирол—дивинилбензол) дальнейшее повышение степени сшитости влечет за собой снижение разрешения. Предпринимались попытки получить многокомпонентные сополимеры с добавками, повышающими его прочность [22], однако содержание сшивающего агента оставалось прежним. [c.332]

В данной области ионитовые мембраны получили значительно большее распространение, чем в электрохимическом синтезе органических соединений. Их используют для деминерализации растворов органических соединений, т. е. для освобождения последних от минеральных кислот или солей. Значительный интерес представляет и разделение органических соединений с помощью электродиализа, например процесс фракционирования аминокислот, основанный на различии их изоэлектрических точек, а следовательно, и ионного состава. [c.255]

На слое декстран — гель, полученном из сефадекса G25 (стр. 30), проведено фракционирование аминокислот [60], пептидов и протеинов, основанное на различии их молекулярных весов. Разделение тирозина, тирозил-леицил-г лииил-глутамил-фенилаланина, продуктов их конденсации (пластеина) н альбумина сыворотки крови рогатого скота проведено в 0,05 М растворе аммиака. [c.100]

Спустя два года Линдквист и Сторгардс [185] опубликовали данные по фракционированию аминокислот и пептидов на колонках с крахмальным гелем и объяснили полученные результаты на основе эффекта молекулярных сит. В том же 1955 г. Лейт и Рутвен [167, 186] провели фракционирование смесей различных белков и меньших по размеру молекул на колонках с крахмальным гелем. Они первыми осуществили фракционирование образцов, молекулярные веса которых изменялись в широких пределах, и объяснили полученные данные на основании ограниченной проницаемости фракционируемых молекул в гели в зависимости от размеров этих молекул. Эти авторы далее показали, что область молекулярных весов фракционируемых молекул можно было значительно расширить путем набухания гранул крахмала и увеличения размеров пор в этих гранулах.. На содержащих набухший крахмал колонках Лейт и Рутвен [167] определили молекулярные веса инсулина (6000) и миоглобина (35 ООО). На таких же колонках этим авторам [c.114]

Следовательно, помещая нейтральный раствор белкового гидролизата в среднюю камеру многокамерной ячейки, можно ожидать, что при электролизе моноаминокислоты будут оставаться в средней камере ввиду того, что они существуют в виде биионов дикарбоновые аминокислоты будут мигрировать в анодную камеру, а диаминокислоты — в катодную. На этом принципе и основан электродиализ или электролитическое фракционирование аминокислот. [c.269]

Кегля на белках раковых тканей или на некоторых вирусах до настоящего времени заканчивались неудачей. Следует также указать на то, что с -лейцин, открытый в гидролизатах волоса старых лошадей [67] с помощью очень остроумного приема, почти наверняка является артефактом, образовавшимся в результате гидролиза или последующего фракционирования аминокислот (фракционированной перегонки эфиров). Высказанная в 1946 г. Риттенбергом и Шемином (168] точка зрения, согласно которой свидетельства в пользу существования rf-аминокислот в белках животного происхождения не являются убедительными , сохраняет, повидимому, полностью свое значение и в настоящее время и может быть распространена на растительные белки. [c.112]

Фракционированные аминокислоты определяют по окраске, образующейся при нагревании с нингидрином. а-Аминокислоты с нингидрином дают интенсивное синее окрашивание (образуется сильное хромофорное соединение — пурпур Руэманна с максимумом поглощения при 580 нм) [c.57]