Гистон лизином

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Гистон Н1 существенно отличается от других гистонов. Он не входит в состав минимальных нуклеосом (см. раздел 4 этой главы) и участвует в организации 30-нм фибриллы хроматина. Его молекулярная масса превышает 20 ООО. Положительно заряженные аминокислотные остатки Н1, главным образом лизины, находятся в основном в С-конце молекулы и в меньшей степени в Ы-концевой части. Центральная область N-кoнцeвoй половины молекулы богата гидрофобными остатками и образует глобулу. Н1 обладает выраженной доменной структурой, мягкое расщепление трипсином легко делит его на глобулу и хвост . Помимо лизинов хвост богат остатками пролина и глицина и имеет неупорядоченную конформацию. [c.235]

Гистон Н1 сильно отличается от остальных гистонов. Он больше по размерам (М. м. примерно 23 000) и его последовательность сильно варьирует для разных организмов, хотя почти половина молекулы состоит из лизина и аланина. В рамках одного вида гистон Н1 был разделен на несколько близких по структуре белков. Они связываются с ДНК отличным от других гистонов способом и, по-видимому, образуют сшивки между полинуклеотидны-ми тяжами примерно через 50 пар оснований. Наряду с пост-транс-ляционным метилированием и ацетилированием (см. разд. 24.2.1.1) гистоны претерпевают фосфорилирование боковых радикалов определенных остатков серина. Эта модификация особенно интересна в случае гистона Н1, так как фосфорилирование достигает максимума во время деления клетки и, следовательно, может служить пусковым механизмом митоза. Скорость фосфорилирования гистона Н1 высока при регенерации печени после частичной гепат-эктомии и позитивно коррелирует со скоростью опухолевого роста. [c.569]

Повышение содержания циклических нуклеотидов способствует такт же, по-видимому, возникновению более стойких изменений в нейронах. Например, стимуляция хромаффинных клеток мозгового слоя надпочечников ацетилхолином, высвобождающимся в синапсах, индуцирует повышение активности тирозин — 3-монооксигеназы, участвующей в образовании катехоламинов. Предполагается, что этот эффект обусловлен воздействием на цитоплазматическую протеинкиназу, которая проникает в ядро и оказывает влияние на богатый лизином гистон Н1 [67а]. [c.339]

В водных растворах белки обладают свойствами слабых кислот или слабых оснований, в зависимости от преобладания в молекуле белка дикарбоновых кислот (глютаминовая, аспарагиновая) или диаминокислот (лизин, аргинин). Белки кислого характера (альбумины, глобулины) в водном растворе несут отрицательный заряд, белки основного характера (протамины, гистоны) — положительный. [c.25]

Имеется пять основных типов молекул гистонов. Четыре из них — нуклеосомные гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 — сравнительно небольшие белки с Мг= 10 000- 15 ООО. Они очень богаты положительно заряженными аминокислотами — лизином и аргинином и сходны по структуре. Основная масса положительно заряженных аминокислот сосредоточена в -концевых областях и в. меньшей степени в С-концевых областях, тогда как центральная часть богата гидрофобными остатками. Заряженные концы молекулы находятся в не упорядоченной конформации, тогда как середина организована в основном в а-спирали и и.меет глобулярную конформацию (рис. 121). [c.235]

Гистоны представляют собой небольшие белки молекулярной массой от 12 ООО до 20 ООО Да, содержапще до 25% лизина и аргинина. В отличие от ДНК, гистоны не видоспецифичны, т.е. у разных видов они сходны. [c.43]

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной активности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов (A[, hj, h , h , h ), различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от 11 до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно. [c.48]

Гистоны — имеют основной характер, так как состоят преимущественно из диаминокислот (аргинин, лизин). Содержатся в клеточных ядрах. [c.217]

Отличительной чертой гистонов, богатых аргинином, является удивительное постоянство их аминокислотной последовательности. Так, ги-стон Н4 из пропростков гороха отличается от аналогичного гистона из тимуса крупного рогатого скота всего лишь двумя аминокислотами. Что же касается богатого лизином гистона Н1, то его последовательности почти присуща видовая специфичность. [c.302]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Гистоны присутствуют во всех ядрах эукариотических клеток и отличаются чрезвычайно высокой эволюционной консервативностью. Так, например, при сравнении наиболее консервативного гистона Н4 быка и гороха наблюдаются лишь две консервативные Замены там, где в белке быка находятся валин и лизин, в гистоне Гороха расположены изолейцин и аргинин. Гены, кодирующие гистоны, транскрибируются РНК-полимеразой II. В эукариотическом геноме обычно содержатся от нескольких десятков до нескольких сотен танде.мно распможенных генов гистонов (рис. 122). Они располагаются одинаковыми группами по пять разных генов, причем каждый ген транскрибируется по отде.7ьностн. Иногда [c.235]

Гистоны — низкомолекулярные основные, из-за высокого содержания лизина и аргинина, белки. Растворимы в воде и кислотах, как, впрочем, и сильноосновные протамины, содержащие до 85% аргинина. Гистоны и протамины образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами и выступают в качестве регуляторных и репрессорных белков (нук-леопротеины). [c.345]

В некоторых белках происходит ацетилирование а-аминогрупп и е-аминогрупп остатков лизина. Субстраты ацетилирования различаются по размеру от меланоцит-стимулирующего гормона (76) до цитохрома с и гистонов, В гистоне IV из тимуса теленка ацетилируются а-аминогруппа концевого остатка серина и боковой радикал Lys-16. Были выделены специфические ацетилазы, использующие в качестве молекулы-донора ацетил-СоА. Следует [c.545]

Взаимодействия белок-нуклеиновая кислота в хромосомах клеток эукариот сильнее. В хромосомах ДНК образует комплексы с пятью классами гистонов [23, 24]. Все гистоны — сильно основные белки Н1 обогащен лизином по сравнению с аргинином, НЗ и Н4 богаты аргинином, а в Н2А и Н2В соотношение между лизином и аргинином промежуточное. Последовательности аргинин-бо-гатых гистонов очень консервативны. Гистоны Н4 из тимуса теленка и проростков гороха различаются всего на две из 102 аминокислот, а гистон НЗ из тимуса теленка и карпа—одним из 135 остатков. Л -концевые участки Н2А, Н2В, НЗ и Н4 намного основ-нее С-концевых. Последние содержат несколько аминокислотных остатков с неполярными боковыми радикалами. Эти четыре гн-стона сильно взаимодействуют друг с другом, возможно С-конце- [c.568]

Ацетилирование и деацетилирование гастонов. Это важный фактор регуляции генной активности. Оказалось, что фермент гистон-ацетилаза ассоциирована с фактором ТАФ (гл. 28). Ацетилирование проходит по терминальному остатку лизина в полипептидной цепи гистона. В результате ацетилирования положительный заряд белка уменьшается и сродство гистона к отрицательно заряженной ДНК снижается. Это может привести к разрушению нуклеосом и деблокированию транскриптона. Деацетилирование гистонов приводит к противоположному эффекту. Специфические ацетилаза и деацети-лаза ассоциированы с белками инициации транскрипции. [c.473]

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20—30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3). [c.73]

Относительно белкового состава ДНП известно, что все 5 классов гистонов различаются по размерам, аминокислотному составу и величине заряда (всегда положительный). Так, выделяют гистоны, богатые лизином (Н1), молекулярная масса которых составляет в среднем 20000, и богатые аргинином с мол. массой до 15000. Они обозначаются следующими символами [c.87]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

Ядерный хроматин содержит ДНК, гистоновые и негистоновые белки, небольшое количество РНК. В пространственной организации хромосом можно вьщелить несколько уровней. Первый уровень — нуклеосомный. Нуклеосом-ная нить образуется при взаимодействии ДНК с белками-гистонами. Гистоны представляют собой простые белки с молекулярной массой 14—20 kDa, в аминокислотном составе которых преобладают аргинин и лизин, глицин и цистеин. Преобладание лизина и аргинина придает гистонам щелочной характер и обеспечивает их способность взаимодействовать с кислотными группами ДНК. Во всех типах эукариотических клеток обнаружено 5 классов гистонов [c.182]

Гистоны найдены в хроматине всех соматических эукариотических клеток, но ни разу не были обнаружены у прокариот. Их мол. масса лежит в пределах от 11 ООО до 21 ООО. Гистоны очень богаты основными аминокислотами - аргинином и лизином, на долю которых приходится до 25% аминокислотных остатков белка. Поскольку боковые (К) группы остатков аргинина и лизина при pH 7 протонированы и потому несут положительный заряд, гистоны соединяются с отрицательно заряженной двухцепочечной ДНК с образованием ДНК-гистоно-вого комплекса, который стабилизирован силами электростатического притяжения. [c.873]

Другим аналогичным сорбентом, фиксированным на кизельгуре, является поли-L-лизин [55]. При хроматографии на ПЛК нуклеиновых кислот (рис. 38.8) и препарата ДНК, (рис. 38.9) из Ba illus subtilis было получено воспроизводимое деление на фракции, различающиеся по нуклеотидному составу [55, 56]. Разрушение ДНК ультразвуком или тепловая денатурация практически не оказывали влияния на профиль элюирования (табл. 38.4). Хроматографию на ПЛК использовали для отделения ДНК плазмы от ДНК хромосом [89]. Тем не менее этот метод пока находит ограниченное применение. В еще большей степени это относится к другим белковым сорбентам, в частности гистонам [90—93] и протаминам (94], фиксированным на кизельгуре или иммобилизованным на целлюлозе. [c.77]

Каждый из гистонов может существовать в различных формах, так как К-группы некоторых из входящих в их состав аминокислот могут быть ферментативным путем модифицированы-метилированы, фосфорилированы или ацетилированы. Такие модификации К-групп гистонов могут изменять их суммарный электрический заряд и другие свойства. Например, ацетилирование е-амино-групп остатков лизина приводит к нейтрализации их положительных зарядов. [c.875]

Встречаются гистоны двух типов — богатые аргинином и богатые лизином [165—172]. В зобной железе теленка отношение между первыми и вторыми составлят 9 1. Аминокислотный состав гистонов этой ткани приведен в табл. 12. [c.138]

V рованное происходит за счет соответственно присоединения и — сбрасывания гистонов, богатых лизином. [c.17]

Пять основных классов гистонов, найденных во всех эукариотических клетках, различаются по молекулярной массе и аминокислотному составу (табл. 27-6). Гистон Н1 - лизин-богатый белок (29% лизина), гистоны Н2А и Н2В содержат [c.873]

Щелочной характер гистонов и протаминов можно объяснить следующим образом. В молекуле лизина [c.50]

ГИСТОНЫ — белки основного характера, входяп(ие вместе с дезоксирибонуклеиновой к-той в состав де-зоксирибоиуклеопротеидов клеточных ядер содержат большое количество лизина и аргинина средний мол. [c.475]

Как правило, все ДНК и РНК животного и вирусного происхождения (за исключением, возможно, транспортных РНК) in vivo более или менее прочно связаны с белками. Особый интерес с этой точки зрения представляют гистоны — семейство чрезвычайно гетерогенных основных белков относительно низкого молекулярного веса, которые, по-видимому, образуют прочные стехиометрические комплексы с ДНК во всех соматических клетках любого высшего организма, растения или животного. Гистоны можно отделить от ДНК и подвергнуть хроматографическому разделению. При этом удается получить четыре основные фракции. Другие методы разделения позволили установить, что каждая из этих фракций, начиная от фракции I, наиболее богатой лизином, и кончая фракцией IV, наиболее богатой аргинином, в свою очередь может быть разделена на несколько фракций. С помощью рентгеноструктурного анализа были получены некоторые данные о вторичной структуре свободных гистонов, выделенных из нуклеопротеидов, а также о структуре белка и ДНК в составе нуклеопротеида. В свободных гистонах, судя [c.159]

Гистоны — чрезвычайно интересный компонент хроматина. Они характеризуются высоким содержанием основных аминокислот как показано в табл. 8, примерно каждый четвертый остаток — это либо аргинин, либо лизин. Катионные группы гистона связываются с анионными фосфатными остатками ДНК, образуя так называемый нуклеогистоновый комплекс хроматина. В состав хроматина одного и того-. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология