Рибонуклеопротеиды

Дезоксирибонуклеопротеиды содержатся преимущественно в ядрах клеток, в то время как рибонуклеопротеиды преобладают в цитоплазме. Дезоксирибонуклеопротеиды хорошо [c.48]

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

Рибосомы находятся в цитоплазме клеток. Обычно они шаровидны, их размер составляет всего 15—35 нм. В рибосомах происходит биосинтез белка. В 1943 г. рибосомы были обнаружены в цитоплазме бактерий, а затем в цитоплазме животных, растений и дрожжей. Они находятся на поверхности мембраны (тогда они активны) либо свободно плавают в цитоплазме. В состав рибосом входят рибонуклеопротеиды, т. е. РНК и белковый комплекс. Молекулярная масса рибосом составляет около 10 . Белки и РНК в рибосомах содержатся в количестве примерно по 40—60%. [c.20]

Связь белка с ДНК относительно слаба. Содержание белка в дезокси-рибонуклеопротеиде составляет 25—50% (в расчете на сухое вещество). По своему строению ДНК отличается от РНК (стр. 734) [c.736]

Каждая рибосомная субчастица содержит много различных белков, и большинство из них представлено лишь одной молекулой на рибосому. В этом состоит коренное отличие структурно асимметричного рибосомного рибонуклеопротеида от вирусных нуклеопротеидов, образованных за счет упорядоченной упаковки многих идентичных белковых субъединиц. Открытие и доказательство этого факта, главным образом в пионерских исследованиях Ж.-П. Валлера, установило один из важнейших принципов структурной организации рибосом. [c.90]

S РНК, могут освобождаться из рибонуклеопротеида при разворачивании.) [c.123]

Довольно естественно, что в ходе самосборки первыми белками, которые присоединяются к рибосомной РНК из смеси, должны быть независимые РНК-связывающие сердцевинные белки. В случае 30S субчастицы Е. соИ это белки S4, S7, S8, S15, S17 и S20 (см. Б.Ш.5). Вместе с ними присоединяется также белок S16. Присоединение шести белков, а именно S4, S7, S8, S15, S16 и S17 (стадия I, рис. 79), оказьшается достаточным, чтобы произошел переход промежуточного рибонуклеопротеида из менее компактного в более компактное состояние (стадия II, рис. 79). По-видимому, именно этот переход требует повышен- [c.130]

Только после компактизации рибонуклеопротеида к комплексу присоединяется последний набор белков, а именно S3, S10, S14, S21, а также [c.132]

Многие вирусы имеют геном в виде (—)нитн РНК. У некоторых таких вирусов геном представлен единой непрерывной молекулой, а у других он сегментирован, т. е. состоит из нескольких молекул. Общим свойством вирусов с (—)РНК-геномом является то, что в состав их вирусных частиц входит РНК-полимераза, способная копировать РНК-матрицу. Биологический смысл такой организации понятен. Поскольку, по определению, (—)РНК не может выполнять функции мРНК, для образования своих мРНК вирус должен внести в клетку не только геном, но и фермент, умеющий снимать с этого генома комплементарные копии. Другое общее свойство этих вирусов заключается в том, что матрицей для репликации / транскрипции является не свободная РНК, а вирусный рибонуклеопротеид (РНП) — молекула РНК, равномерно покрытая вирус-специфическим белком. [c.323]

Всем прокариотическим организмам, включая грамположительные и грамотрицательные эубактерии, актиномицеты и синезеленые водоросли, а также архебактерии (метабактерии), свойственны 70S рибосомы. Они, соответственно, характеризуются седиментацион-ным коэффициентом около 70S. Их молекулярная масса составляет около 2,5 10 дальтон, а линейные размеры (средний диаметр) в лиофильно-высушенном состоянии около 20—25 нм. По химическому составу они- чистые рибонуклеопротеиды, т. е. состоят только из РНК и белка. [c.52]

Рибонуклеопротеид из водной фазы осаждают 2,0—2,5 объемами этанола в виде длинных белых нитей, которые промывают 7%-ным этанолом. [c.67]

Рис. 24. Спектр флуоресценции структурного рибонуклеопротеида хроматина с акридиновым оранжевым.

Помимо гистонов ядра содержат большое количество разнообразных негистоновых белков. Далеко не все они связаны в ядре е ДНК или с нуклеогистоновой фибриллой, Л ногие из них входят в состав рибонуклеопротеидов (РНП), которыми богаты тран-скрипционно активные ядра. Кроме того, в ядре находятся ферменты, непосредственно связанные с функционированием гено.маг РНК-полимеразы I, II и III ДНК-полимеразы топоизомеразы 1 и II. [c.238]

Оказалось, что в эукариотических клетках рибосома с экспонированной сигнальной последовательностью растущего пептида действительно сначала взаимодействует со специальной малой частицей, получившей название сигналузнающей частицы или 8КР. Частица представляет собой 118 рибонуклеопротеид, содержащий 78 РНК длиной около 300 нуклеотидов и шесть белков (полипептидов) с молекулярными массами 72000, 68000, 54000, 19000, 14000 и 9000 дальтон все эти компоненты находятся в частице в эквимолярных количествах, по одному на частицу. Частицы, по-видимому, универсальны, во всяком случае среди эукариот. Они имеют определенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума, так что могут находиться с ней в лабильной и обратимой ассоциации, хотя значительная их часть представляет собой растворимый цитоплазматический компонент. Кроме того, они имеют некоторое, относительно небольшое, сродство и к рибосомам. Присутствие на рибосоме сигнального пептида повышает сродство рассматриваемых частиц к рибосоме на несколько порядков. [c.283]

Из компонентов клетки было выделено три типа рибонуклеиновых кислот. Все они обладают общим химическим строением и отличаются по составу, нуклеотидной последовательности и молекулярному весу. До настоящего времени мало что известно о конформации этих молекул. Белки синтезируются на рибонуклеопротеид-ных частицах цитоплазмы (безъядерная часть протоплазмы), РНК этих частиц называется рибосомальной РНК iB отличие от тра н1опорт,ной РНК, лереносящей аминокислоты. Дохи (1961) цредположил наличие и -формационной РНК, в которой закодирована (Последовательность ам иио-.кислот белка, синтезирующегося под действием рибосомальной РНК. [c.735]

Метод предполагает получение высокополимерных ДНК и РНК, свободных от белков. Под действием водонасыщенного фенола на ну-клеопротеиды осуществляется их депротеинизация, причем при различных значениях pH для дезокси- и рибонуклеопротеидов. Обработка фенолом инактивирует нуклеазы, что позволяет получать нуклеиновые кислоты в нативном состоянии. [c.167]

К 1940 г. Альберту Клоду (США) удалось выделить из животных клеток цитоплазматические РНК-содержащие гранулы, более мелкие, чем митохондрии и лизосомы (от 50 до 200 ммк в диаметре) позднее он назвал их микросомами. Химические анализы указывали, что микросомы Клода были фосфолипидно-рибонуклеопротеид-ными комплексами . С другой стороны, цитохимические работы Т. Касперсона (Швеция) и Ж. Браше (Бельгия) продемонстрировали преимущественно цитоплазматическую локализацию РНК и корреляцию количества РНК в цитоплазме с интенсивностью белкового синтеза. [c.49]

После этого ряд исследователей время от времени сообщали о выделении из цитоплазмы животных или растительных клеток, а также из бактерий РНК-содержащих частиц, гораздо более мелких, чем микросомы. Элек.тронная микроскопия и седиментационный анализ в ультрацентрифуге указывали, что частицы компактны, более или менее сферичны и гомогенны по размеру, имея диаметр 10—20 нм и обнаруживая резкие седиментационные границы с коэффициентами седиментации от 30—40S до 70—90S. Пожалуй, первое ясное свидетельство, что такие частицы бактерий являются рибонуклеопротеидами, было получено Г. К. Шахманом, А. Б. Парди и Р. Станиером (США) в 1952 г. [c.49]

Ступенчатый (типа все или ничего ) характер первых стадий разворачивания может служить указанием на то, что нарушение компакт-/ ности рибонуклеопротеида начинается с разрывов уникальных связо фиксирующих общую свернутость. Такими первыми стадиями мрГут быть нарушения компактизирующих связок между главными (олями рибосомной частицы или между доменами высокополимерной РНК. Дальнейшее разворачивание может включать в себя более или менее кооперативное плавление внутридоменной третичной структуры, а уже затем, в процессе полного удаления солей, постепенное вьшлавление отдельных спиралей. [c.124]

С печенью, в ряде случаев удоОно предварительно отделить цитоплазму от ядер и использовать только цитоплазму. Это можно осуществить путем экстрагирования гомогенизированной ткани 0,14 М раствором Na l, приводящего к отделению цитоплазматических рибонуклеопротендов от содержащего ДНК ядерного материала. Рибонуклеонротеид осаждают затем из экстракта при pH 4,5 и вновь растворяют его в растворе бикарбоната натрия. Продолжительное встряхивание с несколькими последовательно сменяемыми порциями хлороформа, содержащего небольшое количество октилового спирта, приводит к удалению белка нуклеиновую кислоту, остающуюся в водном растворе, осаждают в виде натриевой соли при добавлении спирта. Можно поступить и иначе вызвать спиртом денатурацию рибонуклеопротеида и экстрагировать нуклеиновую кислоту 10%-ным раствором хлористого натрия, из которого затем осадить ее добавлением двух объемов спирта [1—4]. Примерно аналогичный метод существует и для выделения РНК из животных тканей [5]. В этом случае нуклеиновую кислоту осаждают из раствора солянокислого гуанидина, в котором белок нерастворим для удаления белка можно использовать также додецилсульфат натрия [6, 7]. [c.40]

В целом рибосомный рибонуклеопротеид ведет себя очень похоже на изолированную высокополимерную рибосомную РНК, несмотря на присутствие большого количества белков. Однако компактная структура рибонуклеопротеида всегда оказывается сушественно стабильнее как к удалению Mg2+, так и к понижению ионной силы, а также к нагреванию. Более того, изолированная РНК не достигает состояния своего максимально компактного сворачивания, свойственного ей в составе рибосомной частицы, или, во всяком случае, оно не стабильно, пока с ней не связан определенный минимальный набор белков (см. Б.У.З). Создается впечатление, что вся специфичность сворачивания рибонуклеопротеида определяется его РНК (формированием третичной структуры РНК), в то время как белки стабилизируют отдельные ключевые элементы структуры РНК, включая некоторые спирали РНК. Именно с этим может быть связан также и более скачкообразный (более кооперативный) характер разворачивания рибосомной частицы по сравнению с развора- [c.124]

V Одновременно с вышеуказанными белками, еще до перехода в более компактное состояние, к 16S РНК и к образующемуся комплексу могут Присоединяться белки S20, S6-S18, S5, S9, S11, S12, S13 и S19. Тем не lienee на рис. 79, дающем схему последовательности и взаимозависимости присоединения белков в процессе реконструкции 30S субчастицы Е. соИ, их включение в рибонуклеопротеид представлено как стадия III самосборки, так как они, даже если присоединены, не строго обязательны для компактизации, и могут присоединяться также и после нее. Кроме того, как видно из схемы, большинство белков, присоединяющихся на этом этапе самосборки, зависит от присутствия предыдущего набора белков. Так, связывание белков S9 и SI9 определяется присутствием белка S7 на РНК Присоединение белков S6-S18 требует присутствия белка S15, а также, по-видимому, в меньшей мере белка S8. В свою очередь, белок S11 зависит от белков S6-S18. Присоединение белка S5 наводится белками S8 и S16. (Еще раз следует подчеркнуть, что [c.131]

На рибосомах Е. oli было открыто и изучено разворачивание субчастиц при удалении ионов Mg + и увеличении концентрации одновалентных ионов [93—95]. Разворачивание происходит ступенчато, в несколько стадий, каждая из которых реализуется в узком интервале изменений ионного окружения. Эти скачкообразные переходы свидетельствуют о кооперативности соответствующих процессов. В конечном счете образуется ры.ч-лый неупорядоченный рибонуклеопротеид. [c.579]

Исследованиями А. В. Палладина установлено, что нейростромин является рибонуклеопротеидом, а нейроглобулин — дезоксирибонуклеопротеидом. По мере развития организма количество этих белков в ткани мозга увеличивается. Таким образом, с изменением функциональной деятельности мозга изменяется и его химический состав. [c.242]

Спираль первого порядка толщиной 100—150 А образуется с участием аргининовых гистонов. Высшие уровни спирализа-ции возникают под влиянием лизиновых и других гистонов н негистоновых белков. На этих уровнях спирализации вплетаются рибонуклеопротеиды и липиды. [c.17]

Позднее К. Rigleг [24] детально изучил зависимость спектра люминесценции акридинового оранжевого на ДНК и дезокси-рибонуклеопротеидах. В его работе полностью подтвердились полученные нами данные и возможность применения разработанного нами метода в оценке состояния ДНК как показателя ее функциональной активности в клетке. [c.177]

Главную массу (80%) от всей суммарной РНК клеток составляет рибосомальная РНК, входя-Гуанин щая в состав клеточных рибонуклеопротеидов или рибосом. Эта РНК характеризуется большим молекулярным весом (0,5—1,5 млн.), ее нуклеоидный состав у разных организмов очень близок. Другой тип клеточной РНК — РНК клеточного сока или так называемая растворимая , транспортная РНК — составляет обычно 10—15% от всей РНК клетки. Она характеризуется молеку-Цитозин лярным весом 20000—30000 и не связана в какие-либо фиксированные нук-леопротеидные комплексы. Около 1—10% всей Цитозин клеточной РНК составляет недавно открытая информационная или матричная РНК, молекулы которой по соотношению своих нуклеотидов и нуклеотидной последовательности представляют собой Аденин полирибонуклеотидные копии различных участков одной из двух цепей молекулы клеточной ДНК. По молекулярному весу молекулы информационной РНК, по-видимому, очень гетерогенны, но значительную часть составляют большие частицы с молекулярным весом 2 млн. и [c.652]

Фото 2. А. Изолыровапные ядра печени крысы, сфотографировапные при 254 ммк. В. Мазок костного мозга в случав пернициозной анемии. Крупная клетка в центре — гемоцитобласт интенсивное поглощение обусловлено рибонуклеопротеидом в цитоплазме. Внизу, справа, — полиморфноядерный лейкоцит видно только ядро. Фотография получена при 254 ммк (Уайт, [c.119]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.178 , c.181 , c.238 , c.323 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.733 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.178 , c.181 , c.238 , c.323 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.394 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.717 ]

Химия нуклеозидов и нуклеотидов (1966) -- [ c.413 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.424 , c.425 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.43 , c.44 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология