Пепсин, гидролиз

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Пепсин Гидролизует пептиды, особенно по связям, прилегающим к остаткам ароматических или дикарбоновых L-аминокислот [c.193]

Пепсин — фермент желудочного сока. Молекула пепсина представляет собой одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до пептидов. Низшие пептиды по свойствам близки к аминокислотам. [c.235]

Важнейшим результатом этих исследований является установление, что каждый протеолитический фермент является специфичным для гидролиза пептидной связи определенной аминокислоты. Так, пепсин гидролизует исключительно пептидную связь аминного конца остатка фенилаланина или тирозина. Для этого необходимо также наличие свободной карбоксильной группы в боковой цепи соседней аминокислоты или 8Н-группы остатка цистеина. Действие пепсина ингибируется соседней МНа-группой. Так, пенсии гидролизует, например, карбобензилокси-Ъ-глутамил- Ь-тирозин [c.427]

Ферменты очень чувствительны к изменению кислотности среды, в которой они действуют. Так, пепсин гидролизует белки только в кислой среде. Трипсин, наоборот, катализирует гидролиз только в слабо щелочной среде. [c.58]

НОМ соке в активный пепсин в результате ферментативного действия самого пепсина, т. е. путем автокатализа. В ходе этого процесса (рис. 24-4) с Н-конца полипептидной цепи пепсиногена отщепляются 42 аминокислотаых остатка в виде смеси коротких пептидов. Остающаяся интактной остальная часть молекулы пепсиногена представляет собой ферментативно активный пепсин (мол. масса 33 ООО). В желудке пепсин гидролизует те пептидные связи в белках, которые образованы ароматическими аминокислотами-тирозином, фенилаланином и триптофаном, а также рядом других (табл. 24-1) в итоге из длинных полипептидных цепей образуется смесь более коротких пептидов. [c.748]

Воздействие ферментов строго специфично, т. е. каждый фермент действует только на то или иное соединение, вызывая определенную реакцию. Так, амилаза расщепляет только крахмал, сахараза — только сахарозу и не действует на лактозу, пепсин гидролизует белки и т. д. [c.15]

Пепсин гидролизует пептидную связь, в образовании которой участвует аминогруппа ароматической аминокислоты, при условии, что кислота, связанная Х-связью, не содержит свободной аминогруппы, Х-Связь может быть гидролизована пепсином, г-связь не гидролизуется (свободная ЫНг-группа в остатке лизина). [c.338]

Пепсин гидролизует почти все белки. Исключение составляют кератин, муцин, гистоны, протамины. [c.119]

Таблица 39. Кинетические константы катализируемого пепсином гидролиза пептидов [ 1878,1907 ]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

Усвоение белков происходит главным образом в желудке, где фермент пепсин гидролизует пептидные цепи белков. Образующиеся в результате этого аминокислоты всасываются в кровь вместе с небольщими количествами полипептидов и даже некоторых нетронутых белков. Эти белки, недостаточно переваренные под воздействием пепсина, накапливаются в крови и могут вызывать аллергические заболевания. Аллергическая реакция некоторых людей на клубнику, по-видимому, является результатом неправильного пищеварения. [c.487]

Соляная кислота создает оптимальные условия среды для действия пепсина (pH 1,0—2,5) и вызывает набухание белка. Под действием пепсина белки расщепляются на высокомолекулярные о бломки, называемые пептонами. Пепсин гидролизует белки, особенно по связям, прилегающим к остаткам ароматических аминокислот, со стороны их аминогруппы и по связям, прилегающим к остаткам дикарбоновых аминокислот, со стороны их карбоксильной группы. [c.182]

Пепсином гидролизуется большинство высокомолекулярных белков, за исключением фиброина шелка, кератинов, спонгина, конхиолина, муцина и овомукоида. Не действует он на протамины и продукты белкового гидролиза с низким молекулярным весом, хотя им расщепляются некоторые полипептиды, например карбобензокси-/-глютамил-/-тирозин (при pH = 4,0) [c.346]

По сравнению с другими иротеолитическими ферментами (трипсин, химотрипсин) пенсии менее специфичен и обладает большим диапазоном действия Пепсин гидролизует пептиды и не действует на сложные эфиры и амиды. Наиболее легко расщепляются пептидные связи между ароматическими и дикарбоновыми Z-аминокислотами. [c.304]

Химотрипсин так же, как эластаза и пепсин, гидролизует белки до пептидов, но при этом образуется и некоторое количество свободных аминокислот. [c.377]

Противоположные результаты были получены [2587 3 по ингибированию ацетилфенилаланином катализируемого пепсином гидролиза A PheTyr в области pH [c.244]

Проведено сравнительное определение атакуемости про-теолитическими ферментами желудочно-кишечного тракта in vitro исходной биомассы, дезинтеграта и суммарных белков водородных бактерий и дрожжей. Во всех вариантах опыта водородные бактерии превосходили дрожжи по степени протео-лнза(табл. 15). Отметим различную активность ферментов к исследуемым объектам. Под действием пепсина гидролиз пептидных связей казеина был всегда выше, при действии панкреатина — ниже, чем белков дрожжей или бактерий. Дрожжи, выращенные на мелассе, атаковались ферментами значительно активнее, чем при использовании гидролизата древесины. [c.81]

Пепсин гидролизует пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи такие пептидгидролазы называют эндопептидазами. Поэтому в результате действия пепсина белки в желудке распадаются на полипептиды свободные аминокислоты практически не образуются. Наибольшую активность пепсин проявляет при pH 1-2,5. [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология