Аргинин в гистонах

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Для дальнейшего отделения этих белков друг от друга центрифугат после предварительного фильтрования диализируют против 500 мл этанола прн 4 С в течение 22 ч, за этот срок дважды сменяя этанол на свежую порцию. Белые хлопья, выпадающие при диализе, представляют собой богатый аргинином гистон Рз. Чтобы собрать эту фракцию, образовавшуюся при диализе, суспен- [c.350]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Гистоны — белковые вещества, тоже обладающие щелочны характером, занимающие промежуточное место между протаминами и остальными белками по силе основности. В воде и очень разбавленных кислотах легко растворимы. При нагревании не свертываются,. Гидролизуются пепсином. Состав моноаминокислот в них более разнообразен, чем в протаминах. Среди диаминокислот преобладает аргинин... [c.9]

В водных растворах белки обладают свойствами слабых кислот или слабых оснований, в зависимости от преобладания в молекуле белка дикарбоновых кислот (глютаминовая, аспарагиновая) или диаминокислот (лизин, аргинин). Белки кислого характера (альбумины, глобулины) в водном растворе несут отрицательный заряд, белки основного характера (протамины, гистоны) — положительный. [c.25]

Гистоны представляют собой небольшие белки молекулярной массой от 12 ООО до 20 ООО Да, содержапще до 25% лизина и аргинина. В отличие от ДНК, гистоны не видоспецифичны, т.е. у разных видов они сходны. [c.43]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Протамины представляют собой белки очень низкого молекулярного веса (—6000), обладающие сильноосновными свойствами. Они содержат большое количество остатков аргинина. Их выделяют из зрелой спермы рыб (лососевых, сельди и др.). Гистоны — также основные белки, которые находятся в ядрах соматических клеток, где они тесно связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой. [c.37]

Имеется пять основных типов молекул гистонов. Четыре из них — нуклеосомные гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 — сравнительно небольшие белки с Мг= 10 000- 15 ООО. Они очень богаты положительно заряженными аминокислотами — лизином и аргинином и сходны по структуре. Основная масса положительно заряженных аминокислот сосредоточена в -концевых областях и в. меньшей степени в С-концевых областях, тогда как центральная часть богата гидрофобными остатками. Заряженные концы молекулы находятся в не упорядоченной конформации, тогда как середина организована в основном в а-спирали и и.меет глобулярную конформацию (рис. 121). [c.235]

Гистоны — низкомолекулярные основные, из-за высокого содержания лизина и аргинина, белки. Растворимы в воде и кислотах, как, впрочем, и сильноосновные протамины, содержащие до 85% аргинина. Гистоны и протамины образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами и выступают в качестве регуляторных и репрессорных белков (нук-леопротеины). [c.345]

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной активности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов (A[, hj, h , h , h ), различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от 11 до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно. [c.48]

В некоторых дифференцированных клетках, где полностью подавлена транскрипция, встречаются специфические основные белки, частично или полностью заменяющие гистоны. Так, в эритроцитах птиц гистон HI частично заменен на сходный с ним гистон Н5. В сперме рыб гистоны заменены на протамины. Прота-мины — это белки длиной около 35 а, о., а которых представлена основными остатка.ми, главным образом аргинина. Протамины принципиально отличны от гистонов, так как не образуют нуклеосом и плотно упаковывают ДНК иным способом. [c.238]

Холмберг и Хуттунен [576] добились быстрого окрашивания гистонов путем электрофореза амидового черного в направлении, противоположном миграции гистонов. Баррет и Джонс [90 окрашивали гистоны 0,01%-ным бромфеноловый синим (pH 3,0 в течение 16 ч, а затем обесцвечивали их в 40%-ном м-пропано-ле 48 ч при 55 С (пропанол меняли пять раз). Окрашенными оставались только гистоны, богатые аргинином. Метод позволяет быстро отличать обогащенные аргинином гистоны от других типов этих белков. [c.309]

Н1, гибридизационные свойства РНК, синтезированной на матрице такого хроматина и на матрице свободной ДНК, становились неразличимыми. Мы предположили, что гистоны Н2а, Н2Ь, НЗ и Н4 (тогда их называли иначе — умеренно богатые лизином и богатые аргинином гистоны) не участвуют в подавлении транскрипции, а играют чисто структурную роль в организации хроматина, тогда как гистон Н1 (в старой терминологии гистон, богатый лизином) является ингибитором синтеза РНК. Одновременно он же является фактором, обусловливающим конденсацию хро-.матина (см. выше). [c.146]

Отличительной чертой гистонов, богатых аргинином, является удивительное постоянство их аминокислотной последовательности. Так, ги-стон Н4 из пропростков гороха отличается от аналогичного гистона из тимуса крупного рогатого скота всего лишь двумя аминокислотами. Что же касается богатого лизином гистона Н1, то его последовательности почти присуща видовая специфичность. [c.302]

Гистоны присутствуют во всех ядрах эукариотических клеток и отличаются чрезвычайно высокой эволюционной консервативностью. Так, например, при сравнении наиболее консервативного гистона Н4 быка и гороха наблюдаются лишь две консервативные Замены там, где в белке быка находятся валин и лизин, в гистоне Гороха расположены изолейцин и аргинин. Гены, кодирующие гистоны, транскрибируются РНК-полимеразой II. В эукариотическом геноме обычно содержатся от нескольких десятков до нескольких сотен танде.мно распможенных генов гистонов (рис. 122). Они располагаются одинаковыми группами по пять разных генов, причем каждый ген транскрибируется по отде.7ьностн. Иногда [c.235]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

В бактериальных клетках отрицательно заряженные фосфатные группы ДНК могут быть в значительной степени нейтрализованы положительно заряженными полиаминами. Однако основные белки также стремятся частично одеть ДНК. В зрелых головках сперматозоидов рыб плотно упакованная ДНК нейтрализуется протамииами — специальными низкомолекулярными белками (с мол. весом - 5000), богатыми остатками аргинина. Сходные основные белки обнаружены в сперме млекопитающих [284]. Однако в соматических клетках, отрицательные заряды ДНК компенсируются главным образом положительным зарядом гетерогенных групп основных белков, известных под названием гистоиов. Существует пять классов гистонов, мол. вес которых составляет от 11 ООО до 21 500 [285—287] [c.301]

Взаимодействия белок-нуклеиновая кислота в хромосомах клеток эукариот сильнее. В хромосомах ДНК образует комплексы с пятью классами гистонов [23, 24]. Все гистоны — сильно основные белки Н1 обогащен лизином по сравнению с аргинином, НЗ и Н4 богаты аргинином, а в Н2А и Н2В соотношение между лизином и аргинином промежуточное. Последовательности аргинин-бо-гатых гистонов очень консервативны. Гистоны Н4 из тимуса теленка и проростков гороха различаются всего на две из 102 аминокислот, а гистон НЗ из тимуса теленка и карпа—одним из 135 остатков. Л -концевые участки Н2А, Н2В, НЗ и Н4 намного основ-нее С-концевых. Последние содержат несколько аминокислотных остатков с неполярными боковыми радикалами. Эти четыре гн-стона сильно взаимодействуют друг с другом, возможно С-конце- [c.568]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20—30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3). [c.73]

Относительно белкового состава ДНП известно, что все 5 классов гистонов различаются по размерам, аминокислотному составу и величине заряда (всегда положительный). Так, выделяют гистоны, богатые лизином (Н1), молекулярная масса которых составляет в среднем 20000, и богатые аргинином с мол. массой до 15000. Они обозначаются следующими символами [c.87]

Гистоны найдены в хроматине всех соматических эукариотических клеток, но ни разу не были обнаружены у прокариот. Их мол. масса лежит в пределах от 11 ООО до 21 ООО. Гистоны очень богаты основными аминокислотами - аргинином и лизином, на долю которых приходится до 25% аминокислотных остатков белка. Поскольку боковые (К) группы остатков аргинина и лизина при pH 7 протонированы и потому несут положительный заряд, гистоны соединяются с отрицательно заряженной двухцепочечной ДНК с образованием ДНК-гистоно-вого комплекса, который стабилизирован силами электростатического притяжения. [c.873]

Уже давно было установлено, что клеточные ядра содержат простые основные белки типа гистонов и протаминов с низким молекулярным весом порядка 2000. Протамины — это простые основные белки, богатые аргинином и не содержащие тирозина и триптофана. [c.138]

Ядерный хроматин содержит ДНК, гистоновые и негистоновые белки, небольшое количество РНК. В пространственной организации хромосом можно вьщелить несколько уровней. Первый уровень — нуклеосомный. Нуклеосом-ная нить образуется при взаимодействии ДНК с белками-гистонами. Гистоны представляют собой простые белки с молекулярной массой 14—20 kDa, в аминокислотном составе которых преобладают аргинин и лизин, глицин и цистеин. Преобладание лизина и аргинина придает гистонам щелочной характер и обеспечивает их способность взаимодействовать с кислотными группами ДНК. Во всех типах эукариотических клеток обнаружено 5 классов гистонов [c.182]

Встречаются гистоны двух типов — богатые аргинином и богатые лизином [165—172]. В зобной железе теленка отношение между первыми и вторыми составлят 9 1. Аминокислотный состав гистонов этой ткани приведен в табл. 12. [c.138]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

ГИСТОНЫ — белки основного характера, входяп(ие вместе с дезоксирибонуклеиновой к-той в состав де-зоксирибоиуклеопротеидов клеточных ядер содержат большое количество лизина и аргинина средний мол. [c.475]

Как правило, все ДНК и РНК животного и вирусного происхождения (за исключением, возможно, транспортных РНК) in vivo более или менее прочно связаны с белками. Особый интерес с этой точки зрения представляют гистоны — семейство чрезвычайно гетерогенных основных белков относительно низкого молекулярного веса, которые, по-видимому, образуют прочные стехиометрические комплексы с ДНК во всех соматических клетках любого высшего организма, растения или животного. Гистоны можно отделить от ДНК и подвергнуть хроматографическому разделению. При этом удается получить четыре основные фракции. Другие методы разделения позволили установить, что каждая из этих фракций, начиная от фракции I, наиболее богатой лизином, и кончая фракцией IV, наиболее богатой аргинином, в свою очередь может быть разделена на несколько фракций. С помощью рентгеноструктурного анализа были получены некоторые данные о вторичной структуре свободных гистонов, выделенных из нуклеопротеидов, а также о структуре белка и ДНК в составе нуклеопротеида. В свободных гистонах, судя [c.159]

В зрелой сперме некоторых рыб ДНК образует комплекс не с гистонами, а с другими основными белками — протаминами. Эти белки обладают резко выраженными основными свойствами и содержат большое количество аргинина, что сближает их в какой-то мере с соответствующей фракцией гистонов. От гистонов их отличает, однако, меньший молекулярный вес, меньшая гетерогенность — по молекулярному весу и аминокислотному составу — [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология