Пируваткарбоксилаза

Рис. 20.7. Схема регуляторных механизмов ряда процессов углеводного обмена млекопитающих реакции катаболизма (гликогенолиз, гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, цикл ТКК) — сплошные линии реакции анаболизма (глюконеогенез, синтез гликогена) — пунктирные линии. Активация ферментов (+) ингибирование (-). Главные регуляторные ферменты (Т) — гликогенфосфорилаза ( ) — фосфофруктокиназа (з) — пируватдекарбоксилаза (7)— изоцитратдегидрогеназа ( - пируваткарбоксилаза — гликогенсинтаза

Пируваткарбоксилаза в качестве кофермента содержит [c.574]

ПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА, фермент класса лигаз, катализирующий обратимую р-цию образования щавелевоуксусной к-ты (оксалоацетата) из пировиноградной (пирувата) [c.546]

Химизм реакции обходного пути фосфорилирования пирувата приведен в табл. 20.1. Первая необратимая реакция глюконеогенеза катализируется мита-хондриальной пируваткарбоксилазой, которая содержит в качестве кофермента витамин Н (биотин). В митохондриях этот фермент катализирует АТФ-зави-симую реакцию карбоксилирования пирувата, в ходе которой образуется оксалоацетат. Для оксалоацетата внутренняя мембрана митохондрий непроницаема, и транспорт его в цитоплазму происходит с помощью малатного челночного механизма. Митохондриальная малатдегидрогеназа восстанавливает оксалоацетат до малата, который может выходить в цитоплазму. Затем уже цитоплазматическая малатдегидрогеназа окисляет малат до оксалоацетата для последующего участия в реакции, катализируемой фосфоеноилпируваткарбоксики- [c.273]

Пируваткарбоксилаза пировиноградная кислота + СОз + + АТФ —> ЩУК + АДФ + Ф [c.292]

Регуляторным ферментом в глюконеогенезе является пируваткарбоксилаза, катализирующая первую необратимую реакцию этого процесса. Положительным аллостерическим эффектором фермента (активатором) является ацетил-КоА. Поэтому биосинтез глюкозы происходит тогда, когда в митохондриях накапливается больше ацетил-КоА, чем требуется для ЦТК. Кроме того, ацетил-КоА является ингибитором пируватдегидрогеназного комплекса, т. е. замедляет окисление пирувата и способствует биосинтетическому превращению его в глюкозу. [c.276]

Желтый фермент Пируваткарбоксилаза Пируваткиназа Рибонуклеаза [c.271]

Так, пируваткарбоксилаза катализирует синтез щавелевоуксусной кислоты М3 пировиноградной кислоты и СО2. К лигазам относятся также ферменты, катализирующие присоединение остатков аминокислот к т-РНК (транспортные рибонуклеиновые кислоты) в процессе биосинтеза белков и др. [c.28]

Фосфоенолпируват-карбоксилаза не встречается в тканях животных и в грибах. В этих объектах фосфоенолпируват превращается в пируват, который затем карбоксилируется с образованием оксалоацетата в реакции, сопряженной с расщеплением АТР. Фермент, катализирующий образование оксалоацетата, пируваткарбоксилаза, отличается не только тем, что использует в качестве субстрата бикарбонат, но и тем, что содержит в активном центре связанный витамин биотин (гл. 8, разд. [c.174]

Регуляция глюконеогенеза. Важным моментом в регуляции глюконеогенеза является реакция, катализируемая пируваткарбоксилазой. Роль положительного аллостерического модулятора этого фермента выполняет ацетил-КоА. В отсутствие ацетил-КоА фермент почти полностью лишен активности. Когда в клетке накапливается митохондриальный ацетил-КоА, биосинтез глюкозы из пирувата усиливается. Известно, что ацетил-КоА одновременно является отрицательным модулятором пируватдегидрогеназного комплекса (см. далее). Следовательно, накопление ацетил-КоА замедляет окислительное декарбоксилирование пирувата, что также способствует превращению последнего в глюкозу. [c.341]

Положительным аллостерическим эффектором пируваткарбоксилазы является [c.575]

Аспарагин-, глутамин-, глутатионсинтетазы Пируваткарбоксилаза Ацетил- и сукцинат-СоА-синтетазы [c.401]

У бактерий и зеленых растений синтез щавелевоуксусной к-ты происходит с помощью др. фермента - фосфоенол-пируваткарбоксилазы. [c.546]

Большинство зависимых от биотина карбоксилаз относится к крупным белкам. Так, протомер пируваткарбоксилазы, содержаш,ий молекулу биотина, имеет мол. вес 410 000. В присутствии аллостерического активатора, цитрата, протомер полпмеризуется с образованием крупной формы с мол. весом 4-10 —8-10 . От 10 до 20 протомеров ассоциируют, образуя нити длиной 400 нм и толщиной 7—10 нм. Только такая полимеризованная форма проявляет ферментативную активность. Аце-тил-КоА—карбоксилаза из печени цыпленка и печени крысы обладает сходными свойствами мономер (мол. вес 410 000) ассоциирует в полимеры с мол. весом 8-10 . [c.200]

В бактериях и зеленых растениях синтез оксалоацетата обеспечивает фосфоенолпируват-карбоксилаза [уравнение (7-79)] — фермент, в сильной степени подверженный регуляторным воздействиям. В животных тканях аналогичную роль играет пируваткарбоксилаза [уравнение (8-2)]. Последний фермент остается почти неактивным в отсутствие аллостерического эффектора ацетил-СоА. По этой причине он оставал- [c.321]

Оба заболевания сопровождаются тяжелым кетозом, гипогликемией и гиперглицинемией. Причина этих нарушений полностью не установлена. Известно, однако, что метилмало-нил-СоА, накапливающийся при метилмалоновой ацидурии, служит ингибитором пируваткарбоксилазы. Следовательно, кетоз может быть обусловлен нарушениями процесса превращения пирувата в оксалоацетат. [c.335]

Пируваткарбоксилаза является высокоспецифичным ферментом, катализирующим уникальную реакцию усвоения СО в организме животных. Сущность реакции сводится к пополнению запасов оксалоацетата (щавелевоуксусная кислота) в лимоннокислом цикле (так называемые анаплеро-тические , пополняющие реакции), т.е. его синтезу из СО и пирувата [c.229]

Первый этап синтеза протекает в митохондриях (рис. 10.6). Пируваткарбоксилаза, которая катализирует эту реакцию, является аллостерическим митохондриальным ферментом. В качестве аллостерического активатора данного фермента необходим ацетил-КоА. Мембрана митохондрий непроницаема для образовавщегося оксалоацетата. Последний здесь же, в митохондриях, восстанавливается в малат [c.339]

Биотин как кофактор входит в состав ферментов метилмалонил-КоА-транскарбоксилазы, пируваткарбоксилазы, ацетил-, пропионил-, метил-, кротонил-КоА-карбоксилаз [100]. [c.453]

На одной из стадий биосинтеза аспарагиновой кислоты, НООССН2 H(NH2) 00H, пировиноградная кислота в виде пирувил-КоА карбоксилируется в щавелевоуксусную кислоту при каталитическом участии пируваткарбоксилазы [118, 119] [c.455]

Организм человека или животного не в состоянии построить глюкозу из неорганических веществ. Однако в печени и в почках молочная кислота и а-аминокислоты могут превращаться в глюкозу глюконеоге-нез). Важным промежуточным продуктом при этом, как и при деструкции глюкозы, является та же пировиноградная кислота. Тем не менее глюконеогенез не представляет собой просто обращения процесса гликолиза. Дело в том, что в перечисляемых ниже трех ступенях гликолиза равновесие сильно смещено в сторону образования продуктов реакции при реакции, катализируемой гексокиназой, в сторону получения глю-козо-6-фосфата при реакции, катализируемой фосфофруктокиназой — в сторону фруктозо-1,6-дифосфата при реакции с участием пируваткиназы — в сторону пировиноградной кислоты. Поэтому в процессе глюконеогенеза эти ступени обходятся (рис. 3.8.2). Обращение превращения пировиноградной кислоты в фосфат енола пировиноградной кислоты осуществляется действием оксалилуксусной кислоты при участии ферментов пируваткарбоксилазы и фосфатенолпируваткарбоксилазы [c.701]

Ферменты подкласса 6 4 кат ализируют в основном присоединение Oj к углеродному скелету. К их числу, в частности, относятся пируваткарбоксилаза, при участии которой происходит превращение пирз ата в оксалоацетат [c.151]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.174 , c.194 , c.200 , c.318 , c.321 , c.483 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.229 , c.339 , c.341 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.496 , c.497 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.232 , c.249 , c.250 , c.267 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.17 , c.27 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.139 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.53 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.122 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.4 , c.6 , c.139 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.178 , c.196 , c.197 , c.215 , c.218 , c.293 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.161 , c.164 , c.165 , c.166 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.104 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.64 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.163 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.136 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.244 , c.264 , c.292 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология