Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пируватдекарбоксилаза

Рис. 20.7. Схема регуляторных механизмов ряда процессов углеводного обмена млекопитающих реакции катаболизма (гликогенолиз, гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, цикл ТКК) — сплошные линии реакции анаболизма (глюконеогенез, синтез гликогена) — пунктирные линии. Активация ферментов (+) ингибирование (-). Главные регуляторные ферменты (Т) — гликогенфосфорилаза ( ) — фосфофруктокиназа (з) — пируватдекарбоксилаза (7)— изоцитратдегидрогеназа ( - пируваткарбоксилаза — гликогенсинтаза Рис. 20.7. Схема <a href="/info/1320858">регуляторных механизмов</a> <a href="/info/1463494">ряда процессов</a> <a href="/info/1302637">углеводного обмена</a> <a href="/info/1859601">млекопитающих реакции</a> катаболизма (гликогенолиз, гликолиз, <a href="/info/187911">окислительное декарбоксилирование пирувата</a>, цикл ТКК) — сплошные <a href="/info/250473">линии реакции</a> анаболизма (глюконеогенез, синтез гликогена) — пунктирные линии. <a href="/info/96997">Активация ферментов</a> (+) ингибирование (-). Главные <a href="/info/567187">регуляторные ферменты</a> (Т) — гликогенфосфорилаза ( ) — фосфофруктокиназа (з) — пируватдекарбоксилаза (7)— изоцитратдегидрогеназа ( - пируваткарбоксилаза — гликогенсинтаза

    Коферментом дрожжевой пируватдекарбоксилазы является  [c.542]

    При гликолизе пировиноградная кислота восстанавливается лактатдегидрогеназой и НАД-Нг в молочную кислоту. При брожении пировиноградная кислота под влиянием пируватдекарбоксилазы и кофермента тиаминпирофосфата (ТПФ) декарбоксилируется с образованием уксусного альдегида и СОг. [c.267]

    Химическая природа активной группы пируватдекарбоксилазы в настоящее время полностью выяснена. Она представляет собой соединение молекулы витамина В, и двух остатков фосфорной кислоты. Пируватдекарбоксилаза является примером фермента, активная группа которого содержит витамин. Как показали исследования, витамины являются неотъемлемой составной частью целого ряда важнейших ферментов (каталаза, пероксидаза и др.). [c.169]

    Во многих случаях коферментами являются витамины. Так, в состав пируватдекарбоксилазы, катализирующей образование уксусной кислоты из пировиноградной кислоты, входит тиамин (витамин В1). В состав дегидрогеназ часто входит рибофлавин (витамин В2), в состав аминотрансфераз — пиридоксальфосфат. Функцию простетических групп в молекуле ферментов иногда могут выполнять комплексы, содержащие ионы металлов. Считают, что металлы при соединении фермента с субстратом сближают последний с каталитическим центром фермента, обеспечивая начало реакции, или же непосредственно участвуют в процессе переноса электронов. Известно по меньшей мере 15 ионон металлов, в том числе микроэлементов, активирующих ферменты. [c.29]

    Спиртовое брожение — это расщепление глюкозы в анаэробных условиях смесью ферментов, зимазой, которую выделяют дрожжевые грибки В результате анаэробного ферментативного расщепления глюкоза превращается в пировиноградную кислоту, которая декарбоксилируется пируватдекарбоксилазой Образующийся при этом уксусный альдегид восстанавливается до этанола восстановленным никотинамидадениндинуклеотидом (НАД Н), входящим в состав фермента алкогольдегидрогеназы [c.779]

    В качестве примера двухкомпонентного фермента можно назвать фермент пируватдекарбоксилаза, который расщепляет пировино-градную кислоту на уксусный альдегид и оксид углерода (IV)  [c.169]

    Для количественного определения пировиноградной кислоты реакцию ведут в кислой среде. Выделяющийся углекислый газ определяют манометрически в аппарате Варбурга по увеличению парциального давления (с. 10). В качестве источника пируватдекарбоксилазы используют экстракт пивных дрожжей. [c.29]


    Дрожжевой экстракт готовят непосредственно перед опытом и хранят на льду , используют как препарат пируватдекарбоксилазы. [c.30]

    Пируватдекарбоксилаза (карбокси-лиаза о-кето-кислоты) [c.48]

    Не следует держать суспензию дрожжей после прекращения брожения долго в термостате, так как это снижает активность пируватдекарбоксилазы. [c.30]

    Пируват Пируватдекарбоксилаза, Ацетальдегид [c.335]

    Процесс спиртового брожения, осуществляемый дрожжами, до последней реакции идет по тому же пути, что и описанный выше процесс молочнокислого брожения, но последняя реакция заменена двумя другими ферментативными реакциями. Сначала пируват с помощью пируватдекарбоксилазы, ключевого фермента спиртового брожения, декарбоксилируется до ацетальдегида и СО2  [c.219]

    По своей химической природе ферменты — белковые вещества, обладающие высоким молекулярным весом (от 127000 — рибонуклеаза, до 1000 000 — пируватдекарбоксилаза зародыша пшеницы) и коллоидными свойствами. Ферменты находятся в очень малых количествах во всех живых клетках и жидкостях организма при этом в различных клетках могут содержаться самые разнообразные ферменты. Одни ферменты сравнительно хорошо растворимы в воде и поэтому легко извлекаются из клеток, другие — прочно связаны с элементами клеточной структуры и могут быть извлечены в раствор только после механического разрушения или автолитического расщепления клеток. [c.36]

    Вторая молекула пировиноградной кислоты также может присоединяться к этому же промежуточному соединению, давая после декарбоксилирования молекулу ацетоина. Как сообщалось, в процессе реакции, катализируемой ферментом пируватдекарбоксилазой, обнарум<иваются лишь следовые количества ацетоина. [c.461]

    ПироБИНоградная кислота под влиянием пируватдекарбоксилазы (КФ 4.1.1.1) подвергается декарбоксилированию с образованием эквимолекулярных количеств углекислого газа и ацетальдегида  [c.29]

    Пируватдекарбоксилаза — довольно специфический по отношению к субстрату фермент. Например, а-кетоглутаровая кислота декарбоксилируется другим ферментом — а-кетоглутаратдекарбоксилазой. Изучались структура и функции активного центра пируватдекарбоксилазы [375]. [c.421]

    В фотосинтезе Ф. осуществляет перенос электрона от фотосистемы I к никотинамидаденивдифосфату, он участвует также в восстановлении сульфита, нитрита, ненасыщенных жирных к-т, поддержании активности фруктозо-1,6-дифосфа-тазы, пируватдекарбоксилазы и др. Ф. активен в ряде р-ций, в к-рых образуется или используется в качестве восстановителя Н2 партнером Ф. во мн. случаях выступают разл. щдрогеназы. [c.85]

    Помещая химические группы в неполярное окружение, можно увеличить скорость в 50 ООО раз. Простой механизм, предложенный для пируватдекарбоксилазы, — тиаминпирофосфатсодержащего фермента основан на двух наблюдениях [7461. Одно состоит в том, что аддукт пирувата и аналог кофактора (рис. П.З) декарбоксилирует-ся в органических растворителях в 10 ч- 10 раз быстрее, чем в воде  [c.279]

    Происходит при каталитическом участии пируватдекарбоксилазы (карбо-ксилазы). Являясь простетической группой, дифосфорный эфир тиамина совместно с белком и магнием входит в состав карбоксилазы [370, 371]— фермента с молекулярной массой около 75 000 [372—373]. Реакция декарбоксилирования имеет место в гликолизе и при спиртовом брожении [374]. [c.421]

    Действие диоксида серы и его соединений. Диоксид серы оказывает непосредственное негативное воздействие на дрожжевые клетки. Уже в малых дозировках, проникая через плазматическую мембрану, он приводит к быстрому расщеплению в клетке тиамина и менее выраженных — тиаминфосфата и тиа-минпирофосфата. При этом в большей или меньшей степени инактивируются зависящие от тиаминпирофосфата ферменты — пируватдекарбоксилаза и транскаталаза и снижается содержание АТФ. При массовом содержании свободного диоксида серы в субстрате выше 150 мг/л жизнедеятельность дрожжей подавляется полностью. Так как проницаемость клетки падает с повышением величины pH субстрата, то гидросульфит и сульфит, хотя и проявляют аналогичное действие, их предельно допустимые массовые доли значительно выше, чем для диоксида серы. Однако при повышении кислотности раствора происходит, как это следует из рис. 7.1, сдвиг динамического равновесия форм 50а в сторону увеличения содержания свободного диоксида. Скорость проникновения всех описанных соединений в клетку чрезвычайно велика. Уже через 30 с после контакта дрожжей с субстратом масса соединений ЗОг в клетках возрастает в 5— 20 раз по сравнению с их содержанием в растворе. [c.243]

    У многих клостридиев и энтеробактерий среди продуктов брожения обнаруживают этиловый спирт, но путь его образования отличен от описанного в предьщущем разделе. Сбраживание сахаров до пировиноградной кислоты происходит по гликолитическому пути, дальнейщее же превращение пирувата идет не через пируватдекарбоксилазу. У названных фупп бактерий пируват подвергается расщеплению, приводящему к образованию ацетил-КоА. Реакция катализируется пируватдегидрогеназой. Ацетил-КоА затем восстанавливается до ацетальдегида  [c.222]

    Наконец, у бактерий Zymomonas mobilis с неясным систематическим положением, используемых в Мексике для получения национального спиртного напитка пульке , разложение глюкозы до пировинофадной кислоты идет по пути Энтнера—Дудорова. Дальнейшее превращение пирувата происходит с участием пируватдекарбоксилазы и алкогольдегидрогеназы. Выход продуктов брожения такой же, как при спиртовом брожении по гликолитическому пути по 2 молекулы спирта и СО2 на 1 молекулу сброженной глюкозы, но энергетический выход в два раза ниже, чем при гликолизе всего 1 молекула АТФ на 1 молекулу сброженной глюкозы. [c.222]


    У дрожжей и у других микроорганизмов, сбраживающих глюкозу не до лактата, а до этанола и СО2, путь ферментативного расщепления глюкозы совпадает с описанным выше для анаэробного гликолиза на всем протяжении, за исключением этапа, катализируемого лактатде-гидрогеназой. В дрожжевых клетках, которые не содержат фермента, аналогичного лактатдегидрогеназе мышечной ткани, этот этап заменен двумя другими реакциями (рис. 15-17). В первой из них продукт расщепления глюкозы пируват теряет свою карбоксильную группу под действием пируватдекарбоксилазы. Эта реакция представляет собой простое декарбоксилирование реального окисления пирувата при этом не происходит  [c.468]

    Кроме нуклеиновых оснований, некоторые другие биологически важные вещества содержат в молекуле пиримидиновый фрагмент. Среди них прежде всего следует назвать тиамин 6,700 или витамин Наличие этого вещества обязательно для всех организмов. Тиамин в виде эфира пирофосфорной кислоты входит в состав ферментов — декарбоксилаз а-кетокислот. В частности, энзим пируватдекарбоксилаза катализирует превращение пировиноградной кислоты в ацетальдегид и далее в ацетат. Как уже обсуждалось, эта реакция занимает ключевое положение в первичном и вторичном метаболизме основные типы углеродных скелетов строятся при участии ацетилкоэнзима А. Млекопитающие не способны к биосинтезу тиамина и должны получать его с пищей. Суточная потребность для человека составляет не менее 0,8 мг в сутки. Под названием кокарбоксилаза пирофосфат тиамина применяется как лекарственный препарат для лечения нарушений сердечной деятельности и некоторых нервных расстройств. [c.583]

    Лиазы катализируют реакции присоединения групп к двойным связям и реакции противоположного направления — отщепление каких-либо групп по месту двойных связей, Альдолаза расщепляет фруктозо-1-6-дифосфат на трехуглеродиые соединения, пируватдекарбоксилаза отщепляет СО2 от пировиноградной кислоты, Углерод-сера-лиазы и углерод-галоген-лиазы могут использоваться при трансформации микробами синтетических соединений. [c.84]

    Токсическое действие. М. является необходимым микроэлементом для живого организма. Обнаруживается он в составе многих белков, ДНК, гепарина и более чем в ста жизненно важных ферментных системах организма. Он либо входит в состав комплекса ферментов (например, пируватдекарбоксилазы, супероксиддисмутазы), либо является активатором многих ферментов, либо может замещать другие металлы, в частности магний, в клеточных ферментных реакциях. Этим обусловлено его участие в различных видах обмена он необходим для формирования соединительной ткани и костей, роста организма, эмбрионального развития внутреннего уха, репродуктивной функции, функции центральной нервной системы и эндокринных желез. Дефицит М. у человека маловероятен. На крысах показано, что недостаточность М. не сопровождается снижением его содержания в цельной крови, но в лимфоцитах л ряде тканей уровень М. падает. Считается, что микроэлементу присущи степени окисления +3 и +2. Избыточное поступление М. может служить причиной развития как острой, так и хронической интоксикации. М. является политропным ядом, поражая многие органы и системы. Однако специфическим для М. является нейротоксическое действие. Он поражает центральную нервную систему, где вызывает органические изменения экстрапирамидного характера, в тяжелых случаях — паркинсонизм. Угнетение биосинтеза катехоламинов связывают с влиянием М. на окислительные ферменты, локализованные на митохондриях, где имеет место накопление М. Избирательное накопление М. в головном мозге считают основным детерминрфующим фактором психоневрологической симптоматики хронического отравления М. Нарушение в биосинтезе катехоламинов оказывает влияние на поведение и изменения со стороны психики, которые имеют место при хроническом марганцевом отравлении. Но М. является и политропным ядом, поражающим, помимо нервной системы, легкие, сердечно-сосудистую и гепатобилиарную системы, оказывает влияние на эритропоэз, эмбрио- и сперматогенез, вызывает аллергический и мутагенный эффекты. В токсическом действии соединений М. основное значение принадлежит металлу, анион изменяет этот эффект несущественно. [c.464]

Рис. 10-3. Ферментативное декарбоксилйрование пирувата, осуществляемое пируватдекарбоксилазой (обозначена буквой Е). Этот процесс протекает с участием тиамшпирофосфата (ТРР), представляющего собой прочно связанную с ферментом простетическую группу. В верхней части рисунка представлено уравнение суммарной реакции. Внизу эта реакция разделена на отдельные стадии, иллюстрирующие роль тиаминпирофосфата как промежуточного переносчика ацетальдегида. Рис. 10-3. Ферментативное декарбоксилйрование пирувата, осуществляемое пируватдекарбоксилазой (<a href="/info/1598813">обозначена буквой</a> Е). Этот <a href="/info/26673">процесс протекает</a> с участием тиамшпирофосфата (ТРР), представляющего <a href="/info/1795776">собой</a> прочно связанную с <a href="/info/283429">ферментом простетическую группу</a>. В <a href="/info/1006898">верхней части</a> рисунка представлено <a href="/info/27170">уравнение суммарной</a> реакции. Внизу эта <a href="/info/596003">реакция разделена</a> на <a href="/info/1016331">отдельные стадии</a>, иллюстрирующие роль тиаминпирофосфата как <a href="/info/1862594">промежуточного переносчика</a> ацетальдегида.

Смотреть страницы где упоминается термин Пируватдекарбоксилаза: [c.169]    [c.409]    [c.29]    [c.317]    [c.205]    [c.206]    [c.78]    [c.279]    [c.31]    [c.39]    [c.279]    [c.544]    [c.569]    [c.572]    [c.540]    [c.101]    [c.127]   
Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.335 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.279 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.219 ]

Биохимия (2004) -- [ c.253 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.126 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.276 , c.277 , c.468 , c.469 , c.603 , c.604 , c.605 , c.701 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.398 , c.399 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.15 , c.19 , c.20 , c.61 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.280 , c.291 , c.299 , c.359 , c.366 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.70 , c.399 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.196 , c.227 , c.228 , c.247 , c.279 , c.281 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.4 , c.325 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.189 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.106 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.48 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.133 , c.351 , c.353 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте