Константы диссоциации. Свободная энергия связывания

Сведения о составе равновесной смеси в конкретных условиях эксперимента (температура, концентрация) можно получить, зная константу равновесия реакции комплексообразования К или непосредственно связанное с ней изменение свободной энергии AG в этом процессе (см. уравнение 11.44). Поскольку величины /С и AG позволяют рассчитать степень диссоциации комплексов, их можно рассматривать как меру устойчивости комплексных соединений в растворе и газовой фазе в заданных условиях эксперимента. Хотя величины /С и AG не могут служить истинной мерой энергии ДА-связей, их часто используют в качестве относительной меры энергии координационных связей в рядах различных комплексов. Однако сопоставлять энергию межмолекулярных связей на основе констант равновесия следует с осторожностью. При этом необходимо учитывать влияние энтропийного члена на соотношение величин AG и АЯ. Взаимосвязь параметров AG, АЯ и А5 видна из уравнения (П.45) AG = АН — TAS. Если член TAS мал, то АН AG. Это возможно либо при температурах, близких к абсолютному нулю, либо в процессах, протекающих без изменения энтропии (А5 = 0). Ни то, ни другое условие обычно не выполняется в рассматриваемых реакциях. Во-первых, термодинамические параметры реакций комплексообразования, как правило, определяют при температурах О—100 °С, т. е. при температурах, лежащих значительно выше абсолютного нуля, во-вторых, связывание двух свободных молекул Д и А в одну молекулу комплекса ДА приводит к уменьшению числа степеней свободы системы и, следовательно, к заметному уменьшению энтропии при комплексообразовании (AG < 0). [c.100]

Большая часть связывающей энергии расходуется на изменение конформации фермента. Если предположение Дженкса верно, то наблюдаемая константа связывания Кая я = Е — АМР]/[ ] X X [АМР] = 10 М в 10 раз меньше, чем общая константа связывания /< общ = Е — АМР]/[/ ] [АМР]. Пользуясь соотношением AG = —RT nK, мы находим, что общая свободная энергия связывания, т. е. полученная в результате взаимодействия АМР с ферментом Е (АОобщ = —12,5 ккал/моль), более чем в два раза превышает свободную энергию связывания, следующую из наблюдаемой величины константы диссоциации (АОнабл =—5,3 ккал/моль). Таким образом, большая часть энергии связывания расходуется на обеспечение изменения конформации фермента от неактивной к активной форме, а оставшаяся часть проявляется в виде наблюдаемой энергии связывания. Общая энергия связывания была бы эквивалент- [c.262]

Взаимодействия моноанионов с ферментами и другими белками часто происходят с намного большими энергиями связывания [4—8]. Ингибирующая способность анионов по отношению к ацетоацетатдекарбоксилазе убывает в следующем ряду ЗСМ >СЮ >1 > N0 >-СЮ > Вг > С1 > ВгОз > >Р 10з (ионы НЗОд и С1дСС00 , по-видимому, оказывают специфическое влияние на этот фермент и поэтому исключены из списка). Значения констант диссоциации комплексов с этими попало лен ат в пределах 1,1 10 ... 0,1 мольЛл, что соответствует свободным энергиям связывания от —1 до —5 [c.275]

Допустим, что максимальная внутренняя свободная энергия связывания равна АОь. В рассматриваемом случае она реализуется в исходном фермент-субстратном комплексе, обеспечивая прочное связывание Кк — константа диссоциации фермент-субстратного комплекса — будет мала. Образование переходного состояния, сопровождающееся изменением геометрии субстрата и ухудшением соответствия, приведет к уменьшению энергии связывания и, следовательно, к уменьшению k it Если увели- [c.295]

Регуляция активности панкреатических про-теиназ осуществляется двумя различными путями. Первый-превращение профермента в активную протеиназу путем расщепления одной пептидной связи. Это очень точный механизм включения ферментативной активности, однако он необратим, и, следовательно, для остановки протеолиза должен существовать второй регуляторный механизм. Эту функцию вьшолняют специфические ингибиторы протеиназ. Например, панкреатический ингибитор трипсина, белок массой 6 кДа, ингибирует активность. трипсина, очень прочно связываясь с его активным центром (рис. 8.23). Константа диссоциации комплекса составляет 10 М, что соответствует стандартной свободной энергии связывания примерно [c.162]

Конечно, прямой доступ к иону железа для лигандов закрыт аминокислотами, особенно дистальным гистидином. Как уже отмечалось, один из атомов азота имидазольного кольца гистидина обращен к железу, а другой фактически находится на поверхности, так что этот гетероцикл может работать как своего рода люк, перекрывающий лигандную полость. Поэтому связывание любого лиганда представляет собой сложный процесс, включающий промежуточные изменения конформации белка, например поворот гистидина Е7 вокруг его связи Са —Сз или небольшое искажение структуры спирали Е [161]. Тем не менее скорость связывания кислорода исключительно велика. Константа скорости реакции второго порядка при 20°С для различных миоглобинов находится в интервале 1,0-10 — 1,9-10 дм -моль с [определенные к настоящему времени значения свободной энергии активации для этих процессов составили в трех случаях 23,0, 23,0 и 29,3 кДж/моль (5,5, 5,5 и 7,0 ккал/моль) соответственно], а константы скорости для изолированных, но слегка модифицированных а- и 3-цепей составили 5-10 — 8-10 дм моль с , тогда как для мономерного гемоглобина hironomus получено более высокое значение 3-10 дм -моль 1-с [6]. Для гемоглобйнов кинетика реакции имеет сложный характер вследствие изменений четвертичной структуры, однако константы скорости и в этом случае попадают в интервал 10 — 10 дм моль с . Константы скорости отщепления кислорода составляют 10—70 с , а соответствующие энергии активации равны 80—88 кДж/моль (19—21 ккал/моль) для миоглобинов и 10— 15 с и 67—105 кДж/моль (16—25 ккал/моль) для большинства гемоглобйнов (эти значения сильно зависят от pH). Библиографию по этому вопросу см. в работе [8]. Даже если гистидин существенно уменьшает величину константы скорости, которая была в отсутствие белка, наблюдаемые скорости вполне достаточны для физиологических потребностей. Мутантные гемоглобины, в которых гистидин замещен на аргинин или тирозин, обнаруживают несколько более высокие скорости, особенно в реакциях с СО [8]. Некоторые гемоглобины с очень малыми константами скорости диссоциации ( 10 с 1), которые явно не могут функционировать как переносчики кислорода, встречаются у нематод [91]. [c.163]

Водородные связи играют важнейшую роль в поддержании определенной вторичной структуры не только белков, но и нуклеиновых кислот. Одновременное образование большого числа слабых, в частности, водородных связей в макромолекулах лежит в основе явления комп-лементарности, т. е. строго структурного соответствия и специфичности связывания больших участков молекул. Например, Г—Ц-пары обладают энергией связи всего лишь 5 кДж/моль, и константа диссоциации комплекса Г —Ц, рассчитанная по уравнению Больцмана (уравнение 1.10), равна примерно 1/7. Иначе говоря, на каждые семь пар оснований в 1 М растворе приходится одна пара свободных оснований. Для динуклеотидов Цг и Гг общая энергия связи цепей в комплексе увеличится вдвое, а константа диссоциации комплекса Цг—Гг, согласно уравнению Больцмана, станет равной (1/7) = 1/49. Таким образом, концентрация спаренной формы будет превышать концентрацию свободных динуклеотидов в 49 раз. [c.72]

Кооперативность при связывании двух молекул лиганда может быть выражена в энергетических единицах следующим простым способом. Пусть ДО) ЯТ пК. — изменение кажущейся стандартной свободной энергии при связывании /-й молекулы лиганда. (Напомним, что К. — константа диссоциации, поэтому —КТЫК. представляет собой изменение свободной энергии при диссоциации следовательно, +/ Г1л /Г,- является изменением свободной энергии при связывании.) Это выражение для изменения свободной энергии содержит чисто статистический множитель ЯТ 1п (0 , , /0 , ) [см. уравнение (15.20)]. Для того чтобы вычленить этот статистический множитель, обозначим ДОР изменение микроскопической стандартной свободной энергии при связывании /-й молекулы лиганда. Эта величина равна [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология