Связывание стандартная свободная энергия

Как известно, термин гидрофобные взаимодействия выражает тенденцию неполярных частей молекул в водных растворах объединяться и, таким образом, уменьшать поверхность соприкосновения с соседними молекулами воды. Выигрыш свободной энергии (АФ) этого самопроизвольного процесса является мерой гидрофобного связывания [2]. Поэтому по величине изменения стандартной свободной энергии мицеллообразования, в частности, можно судить о склонности молекул ПАВ к гидрофобным взаимодействиям в данных условиях и об относительной устойчивости мицелл при изменении этих условий. [c.249]

В табл. 2.9 приведены результаты расчета стандартной свободной энергии ДО°т и парциального давления газообразных продуктов рт для реакций, протекание которых возможно в рассматриваемой системе при 1000 и 2000 К. В среде аргона наиболее вероятно протекание реакции с образованием карбида кремния. Скорость испарения кварца в среде аргона снижается за счет частичного связывания в труднолетучий карбид. При испарении кварца в атмосфере воздуха в плазму разряда поступают молекулы оксида кремния, причем наиболее вероятно окисление ЗхС. [c.79]

Стандартная свободная энергия для каждой реакции указана справа от равновесия например, ДО°(2) представляет собой изменение стандартной свободной энергии при связывании Ь, с макромолекулой, насыщенной Ь2 [c.28]

Примечание 6. Если все эпитопы на антигенной частице эквивалентны и не взаимодействуют друг с другом, то константа равновесия, характеризующая связывание г-го паратопа, К, будет равна п—/+ )/(/ [см. уравнения (б) и (7а) 1. Для соответствующего изменения стандартной свободной энергии будем иметь [c.22]

Вклад каждого из шести углеводных остатков гекса-КАО в стандартную свободную энергию связывания этого субстрата. Связывание остатка О идет с потреблением энергии. Энергия расходуется на такое изменение формы остатка, чтобы он соответствовал активному центру фермента. [c.143]

Предположим, что у макромолекулы имеется п тождественных участков, которые взаимодействуют друг с другом так, что связывание на любом участке влияет на способность к связыванию на других участках. Для этого случая можно применить без всяких изменений уравнения (29-14)—(29-17), предположив лишь, что к и А/ изменяются вместе с V. В данном случае мы сначала определяем характеристическую константу ассоциации к р.у которая будет предельным значением к при у=0, т. е. до того, как произошло какое-либо взаимодействие, обусловленное связыванием (ассоциацией). Этому соответствует характеристическое изменение стандартной внутренней свободной энергии А/ юр., характеризующее реакцию (II) при у=0. Эффект взаимодействия вводится путем определения совершенно произвольной функции <р(у), такой, что для л >0 [c.605]

Кооперативность при связывании двух молекул лиганда может быть выражена в энергетических единицах следующим простым способом. Пусть ДО) ЯТ пК. — изменение кажущейся стандартной свободной энергии при связывании /-й молекулы лиганда. (Напомним, что К. — константа диссоциации, поэтому —КТЫК. представляет собой изменение свободной энергии при диссоциации следовательно, +/ Г1л /Г,- является изменением свободной энергии при связывании.) Это выражение для изменения свободной энергии содержит чисто статистический множитель ЯТ 1п (0 , , /0 , ) [см. уравнение (15.20)]. Для того чтобы вычленить этот статистический множитель, обозначим ДОР изменение микроскопической стандартной свободной энергии при связывании /-й молекулы лиганда. Эта величина равна [c.18]

Регуляция активности панкреатических про-теиназ осуществляется двумя различными путями. Первый-превращение профермента в активную протеиназу путем расщепления одной пептидной связи. Это очень точный механизм включения ферментативной активности, однако он необратим, и, следовательно, для остановки протеолиза должен существовать второй регуляторный механизм. Эту функцию вьшолняют специфические ингибиторы протеиназ. Например, панкреатический ингибитор трипсина, белок массой 6 кДа, ингибирует активность. трипсина, очень прочно связываясь с его активным центром (рис. 8.23). Константа диссоциации комплекса составляет 10 М, что соответствует стандартной свободной энергии связывания примерно [c.162]

Алифатические обратимые конкурентные ингибиторы. Как видно из рис. 37, сррбционный участок активного центра малоспецифичен по отношению к структуре алифатической цепи в молекуле ингибитора (алканолы). Независимо от того, является ли алифатическая цепь нормальной или разветвленной, эффективность обратимого связывания алканола КОН на активном центре определяется валовой гидрофобностью группы К. А именно, величина lg i, характеризующая прочность комплекса, возрастает линейно (с наклоном, близким к единице) со степенью распределения 1 Р этих соединений между водой и стандартной органической фазой (н-октанол). Наблюдаемая при этом величина инкремента свободной энергии переноса СНа-группы из воды в среду активного центра равна приблизительно —700 кал/моль (2,9 кДж/моль) (для низших членов гомологического ряда). Эта величина близка к значению инкремента свободной энергии, которое следует из известного в коллоидной химии правила Дюкло—Траубе [90—92] и характерна для свободной энергии перехода жидкой СНа-группы из воды в неводную (гидрофобную) среду [85]. Все это позволяет рассматривать гидрофобную область активного центра химотрипсина как каплю органического растворителя, расположенную в поверхностном слое белковой глобулы. Эта капля либо адсорбирует гидрофобный ингибитор из воды на поверхность раздела фаз, либо, будучи расположенной несколько углубленно, полностью экстрагирует его. С точки зрения микроскопической структуры гидрофобной области правильнее было бы рассматривать ее как фрагмент мицеллы, однако такая детализация представляется излишней, поскольку известно, что свободная энергия перехода н-алканов из воды в микроскопическую среду мицеллы додецилсульфата слабо отличается от свободной энергии выхода тех же соединений из воды в макроскопическую жидкую неполярную фазу [93].. [c.142]

Дифференциальные свободные энергии, теплоты и энтропии дают более непосредственную информацию, нежели интегральные величины, так как они показывают влияние сорбции на термодинамические свойства воды. Исчерпывающие результаты такого рода получены Глюкауфом и Киттом [13] для 15 солевых форм смолы ПССК с 0,5% ДВБ. В общем виде эти результаты можно резюмировать следующим образом. В случае простых одно- и двухвалентных солевых форм поглощение первой молекулы воды сопровождается выделением около 5— 7 ккал/моль-, этот результат относится к жидкой воде в стандартном состоянии, и поэтому на самом деле энергия связывания больше на величину скрытой теплоты парообразования, равную 9,7 ккал. Таким образом, суммарная теплота взаимодействия воды с солевой группой равна примерно 15—17 ккал. Соответствующая энергия связывания второй молекулы воды — около 10—13 ккал для одновалентных катионов и 12—16 ккал для двухвалентных катионов для следующих молекул она устойчиво падает, пока не достигает значения, характерного для жидкой воды, т. е. менее 1 ккал. [c.110]

Предельного увеличения частоты столкновений, обусловленного увеличением локальной концентрации реагентов, можно ожидать, если один из реагентов будет полностью окружен молекулами второго вещества. Как было отмечено ранее, величину этого фактора можно оценить, выражая константы скорости и равновесия по отношению к стандартному состоянию, которое дано в мольных долях, вместо стандартного состояния 1 М. В водных растворах значение концентрационного фатора составляет 55 М, что соответствует примерно 8 энтр. ед. или 2400 кал/моль (10 кДж/моль) при 25 °С. Эта величина близка к наблюдаемой на опыте разнице в свободных энергиях образования лактона и сложного эфира, отнесенной к стандартному состоянию 1 М как для кислоты, так и для спирта. Поэтому более благоприятное значение константы равновесия при образовании лактона по сравнению со сложным эфиром следует объяснить за счет увеличения эффективной локальной концентрации кислоты и спирта в оксикислоте, т. е. фактически можно полагать, что менее благоприятная свободная энергия бимолекулярного образования сложного эфира отражает потерю энтропии, обусловленную связыванием в одну частицу двух молекул реагентов (по отношению к стандартному состоянию 1 М каждого из компонентов). Таким же образом можно объяснить увеличение скорости многих других внутримолекулярных реакций по сравнению с их межмолекулярными аналогами. [c.21]

В большинстве случаев при вычислении движущей силы хелатообразования совершенно произвольно используют в качестве стандартного состояния реагентов для выражения констант равновесия концентрации 1 моль/л. Можно избежать возникновения произвольного концентрационного энтропийного вклада в комплексообразование, если использовать в качестве стандартного состояния мольную долю, равную 1,0, вместо концентрации 1 моль/л. Если выразить константу равновесия реакции (7) в мольных долях, свободная энергия процесса изменится до положительной величины 1,0 ккал/моль (4,19-103 Дж/моль), а А5 — до —3,5 энтр. ед. (—14,8 Дж/мол-К). Можно сказать, что ион кадмия, полностью окруженный молекулами метиламина или этилендиамина, при мольной доле 1,0 не будет обладать энтропийными преимуществами в комплексе с последними, которые обеспечивали движущую силу хелатообразования в разбавленном растворе [40]. Аналогичным образом связывание иона магния с отдельными ацетатными ионами едва поддается измерению, в то время как тот же ион прочно связывается с четырьмя объединенными карбоксильными группами этилендиаминтетра-ацетата в разбавленном растворе. В хелатных агентах создается высокая локальная концентрация связывающихся групп, благодаря чему преодолеваются низкое сродство иона к отдельным группам и неблагоприятное уменьшение энтропии при концентрировании (сближении) групп, которое необходимо для перенесения четырех ацетатных ионов из разбавленного раствора в координационную сферу иона магния. С другой стороны, эту же проблему [c.288]

РИС. 15.8. Схематическое изображение изменения свободной энергии в системе, состоящей из двух лигандов L и Lj и макромолекулы М. Макромолекула имеет один центр для связывания каждого из лигандов. Стандартные химические потенциалы обозначны jP с индексами, относящимися к отдельным формам (Weber, 1975). [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология