Энергия связывания

Поскольку составной частью прибора РФС является источник рентгеновского излучения, который ионизует образец, этим методом можно определять энергии связывания как валентных электронов, так и электронов оболочки. Обычно используют рентгеновское излучение Ка Mg и А1 с энергией соответственно 1253,6 и 1486,6 эВ. Методом РФС исследовали твердые вещества, газы, жидкости, растворы и замороженные растворы. В случае твердых веществ и замороженных растворов рассчитанные энергии связывания электронов относят к энергии уровня Ферми твердого вещества. Уровень Ферми соответствует высшему заполненному уровню электронного слоя структуры твердого вещества при О К. Уравнение сохранения энергии (16.23) преобразуется к виду [c.334]

Энергия, длина и порядок связи. По характеру распределения электронов по молекулярным орбиталям можно оценить энергию, длину и порядок связи. Напомним, что нахождение электрона на связывающей орбитали означает, что электронная плотность концентрируется между ядрами, что обусловливает сокращение межъядерного расстояния и упрочнение молекулы. Наоборот, электрон на разрыхляющей орбитали означает, что электронная плотность концентрируется за ядрами. В этом случае, следовательно, энергия связывания снижается, а межъядерное расстояние увеличивается, как это показано ниже. [c.87]

В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими молекулами. Поэтому при связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих реагентов, о означает, что провести четкую грань между различными механизмами катализа (рис. 17, II и III) не представляется возможным. Более того, даже обычный механизм ориентации реагирующих групп (см. 3 этой главы) в ряде случаев можно трактовать как создание некоторых напряжений в структуре молекул реагентов. Поэтому, чтобы не дать себя дезориентировать изобилием предложенных теорий и механизмов (а также поправок и уточнений к ним), важно помнить, что отличие между ними состоит лишь в используемых терминах (таких как принудительная ориентация, индуцированное соответствие, механизм дыбы , щелевой эффект и т. п.) и некоторых частных предпосылках о строении активного центра. Термодинамическая же сущность всех этих теорий одна потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии активации последующей химической реакции. [c.60]

Как и в концепции Хироми, основное допущение (в достаточной степени неочевидное) гипотезы Тома при картировании активного центра состоит в том, что свободная энергия связывания (сродство или аффинность) мономерных звеньев субстрата с каждым сайтом является характеристическим показателем сайта и не [c.62]

Таким образом, относительные частоты расщепления связей дают возможность найти разницу свободных энергий связывания двух сайтов и отношение соответствующих гидролитических коэффициентов скорости реакции. Здесь подходы Тома и Хироми [c.66]

Хироми. Здесь AG —кажущиеся свободные энергии связывания сайтов г+1 и л+1—п, куда в принципе может входить и инкремент, отражающий отношение гидролитических коэффициентов Jin,г и kn,r+ (см. уравнение 48). [c.67]

Как изменяется энергия связывания при переходе от ковалентной связи к водородной, от водородной связи к другим видам межмолекулярного взаимодействия [c.57]

У всех трех перечисленных молекул энергия связывания одинакова точно так же одинаково распределение заряда или неспаренного электрона, которое можно вычислить довольно простым способом [93]. [c.76]

Геометрические параметры НООН в комплексе с HjO практически не отличаются от таковых в изолированных молекулах. Более сильной водородной связью является та, в которой вода выступает донором электронов. Эта связь короче, а угол О—Н—О более раскрыт, что характерно для нормальных водородных связей. Энергия связывания в комплексе составляет -26.8 0.8 кДж/моль, а расстояния между атомами кислорода удовлетворительно согласуются с данными в кристалле НООН HjO, приведенными в табл. 2.1. [c.78]

Экспериментальные данные по зависимости от температуры согласуются с экспоненциальным законом и показывают, что энергия активации имеет тот же порядок величины, что и энергия связывания молекул (несколько кДж/моль например, 11 кДж/моль ля бензола и 3 кДж/моль для метана). [c.30]

В малонат-ионе ООС—СНг—СОО две карбоксильные группы расположены ближе друг к другу, чем в сукцинат-ионе. Опытным путем установлено, что константа равновесия связывания малонат-иона почти такая же, как и в случае связывания сукцинат-иона (около одной трети последней, что соответствует разности в энергии связывания Гиббса 2,8 кДж-моль- , а это мало по сравнению с общей энергией Гиббса связывания фермента с каждым из ионов). Можно сделать вывод, что связывающие центры молекулы данного фермента для двух карбоксильных групп находятся на таком расстоянии, которое равно среднему значению расстояний между карбоксильными группами в недеформированных сукцинат- и малонат-ионах. [c.399]

Энергия связывания. Энергия, за счет которой составные частицы атома удерживаются вместе. Это энергия, которая выделится при, его образовании из нейтронов, протонов, электронов, находящихся в бесконечности. [c.26]

Частично из-за потребности в монохроматическом излучении возникли два раздела фотоэлектронной спектроскопии. Рентгеновская фотоэлектронная спектроскопия, сокращенно обозначаемая как РФС или ЭСХА (электронная спектроскопия для химического анализа), использующая рентгеновские лучи в качестве источника ионизирующего излучения, изучает в основном электроны оболочки (т.е. невалентные электроны). Создание этого метода приписывают Сигбану и сотр. [27]. В ультрафиолетовой фотоэлектронной спектроскопии (УФС) используют ультрафиолетовое излучение, имеющее более низкую энергию, и, таким образом, исследуют энергии связи валентных электронов. Обязанная своим развитием главным образом Тернеру и его сотрудникам [28], УФС предназначалась не только для измерения энергий связывания валентных электронов, но и для наблюдения за возбужденными колебательными состояниями молекулярного иона, образующегося в процессе фотоионизации. [c.331]

В этом уравнении опущена незначительная энергия отдачи и введена работа выхода ( 4 эВ) внутренних металлических поверхностей спектрометра РФС. Работа выхода материала спектрометра — это энергия, необходимая для удаления электрона с поверхности спектрометра. Работа выхода образца отличается от работы выхода материала спектрометра. Образец в спектрометре РФС находится в электрическом контакте со спектрометром, и, если имеется достаточное число носителей заряда (многие образцы представляют собой диэлектрики и носители заряда образуются в ходе облучения), уровни Ферми для образца и спектрометра будут одни и те же. Уравнение (16.25) можно понять, рассмотрев экспфимент РФС. При фотоионизации электрон образца получает некоторую кинетическую энергию ,. Для того чтобы попасть в спектрометр, электрон должен пройти через входную щель. Поскольку рабочие потенциалы спектрометра и образца различны, кинетическая энергия электрона изменяется до что обусловлено либо ускорением, либо замедлением фотоионизованного электрона входной щелью. В камере спектрометра электрон имеет кинетическую энергию и эта энергия измеряется прибором. Таким образом, для соотнесения энергии связывания с уровнем Ферми в выражение вводится К счастью, нет необходимости знать работу выхода каждого образца. [c.334]

Теоретическое разрешение, возможное в экспфименте УФС, где определяются энергии связывания валентных электронов, обсуждалось Тернером [31]. Напомним, что измерения проводятся в газовой фазе. Разрешение в спектре УФС ограничивается скоростью движения молекулы-мишени в сочетании со скоростью движения фотоэлектрона (фактически это явление аналогично доплеровскому уширению) величиной эВ. Если вместо камеры, заполненной газообразным веществом, использовать пучок молекул-мишеней, то можно достичь разрешения 10 эВ. В случае пучка распределение молекулярных скоростей относительно источника более однородно. Вклад в ширину спектральных линий УФС за счет времени жизни возбужденного состояния [c.334]

Кроме колебательной структуры, в спектрах УФС наблюдается и другая тонкая структура. Первый пик (т. е. с низшей энергией связывания) в спектрах СН3С1, СНзВг и СНз1, очевидно, обусловлен высшей занятой молекулярной орбиталью она локализована в основном на атоме галогена (некоторый С—Н-связывающий характер и X—Н-разрых- [c.341]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

В зависимости от расстояния между молекулами природа сил их взаимодействия может быть различна, В этой связи различают короткодействующие и дальнодейству-ющие силы. Соотношение между этими силами в равновесии является таким при взаимодействии молекул, а также более крупных элементов, что они взаимно располагаются на определенном расстоянии, характеризуемом минимумом энергии. Именно энергия, отвечающая равновесному расстоянию в процессе межмолекулярных взаимодействий, определяет состояние нефтяной дисперсной системы. Величина энергии связывания молекул и структурных образований друг с другом зависит также от соотношения их эффективных диаметров и типа упаковки в элементарную пространственную группу. Состояние нефтяной дисперсной системы зависит в значительной степени от струк туры таких пространственных групп и их упаковки в более сложные структурные комбинации. [c.94]

В согласии с механизмом (4.40) субстратоподобный ингибитор действительно вытесняет из активного центра несколько молекул воды, как это было обнаружено при рентгеноструктурном анализе кристаллического химотрипсина [123]. Однако этот механизм не согласуется с данными по влиянию среды на гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие (см. 4 этой главы). Кроме того, механизм (4.40) противоречит тому, что двойной выигрыш свободной энергии экстракции реализуется лишь в переходном состоянии химической реакции [см. уравнение (4.39)], в то время как в комплексе Михаэлиса вклад гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия меньше [см. уравнение (4.29)]. Иными словами, в химотрипсиновом катализе не вся потенциальная свободная энергия сорбции, которую предполагает модель (4.40), равная 2АСэкстр, реализуется в виде прочного связывания субстрата с ферментом. Из диаграммы, представленной на рис. 44, видно, что в комплексе Михаэлиса (или ацилферменте) реализуется в виде свободной энергии связывания E-R лишь инкремент свободной энергии сорбции, отражающий перенос субстрата из воды в неводное окружение (в среду белковой глобулы), равный АО кстр [см. также уравнение (4.29)]. Для объяснения этих фактов следует допустить, что гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие идет в две стадии 1) образование фермент-субстратного комплекса протекает по механизму (4.19), который не противоречит данным по солевому эффекту (на их основании он был и предложен), и термодинамические закономерности его согласуются с уравнением (4.29). Этот механизм также предполагает вытеснение нескольких молекул воды из [c.155]

Аффинности (показатели сродства) индивидуальных сайтов а-амилазы из Aspergillus oryzae (в ккал/моль, с обратным знаком по отношению к свободным энергиям связывания) [c.50]

Например, сродство седьмого по счету сайта к мономерному остатку субстрата, Ат, получено вычитанием величины свободной энергии связывания мальтотетраозы из свободной энергии связывания мальтонентаозы (рис. 8). Полученные таким образом ве- [c.50]

Показатели сродства индивидуальных сайтов глнжоамилазы из Rhizopus delemar (в ккал/моль, с обратным знаком по отношению к соответствующим вободным энергиям связывания) [)S] [c.58]

Показатели сродства индивидуальных сайтов активного центра декстранааы иа Strepto o us mutans Ki-R (в ккал/моль, с обратным знаком по отношению к соответствующим свободным энергиям связывания) [20] [c.74]

Более внимательное рассмотрение изложенной выше концепции приводит к выводу, что для специфических фермент-субстратных взаимодействий "вовсе не обязательны напряжение или деформация субстрата. Достаточно, чтобы взаимодействие фермента с субстратом было лучнге в переходном состоянии по сравнению с основным состоянием фермент-субстратного комплекса. Этот вопрос детально рассмотрен в первой части книги [81]. Например, если субстрат в ходе его ферментативного превращения и, следовательно, структурной перестройки изменяет свою конформацию так, что прочность его взаимодействия с ферментом в переходном состоянии возрастает, то уменьшается свободная энергия активации и ускоряется реакция. При этом субстрат совершенно не обязательно должен подвергаться какой-либо деформации (т. е. изменению длин ковалентных связей и искажению валентных углов) при образовании комплекса Михаэлиса. Он может связаться с ферментом, помещая свою реакционноспособную связь в непосредственной близости от каталитически активных групп, но так, что прочность связывания при этом еще достаточно далека от потенциально достижимой. Тем самым субстрат как бы резервирует свободную энергию связывания для переходного состояния, что также приводит к ускорению ферментативной реакции. [c.163]

Одному из авторов гипотезы о непродуктивном связывании субстратов лизоцима (т. е. о неправильном расположении субстратов относительно сайтов активного центра), Раили, принадлежат следующие слова Концепция непродуктивного связывания субстратов с лизоцимом была развита, чтобы объяснить, почему хитоолигосахариды (выше димера) имеют одинаковые константы ассоциации с активным центром фермента, но характеризуются различными скоростями гидролиза [147]. Следует напомнить, однако, фундаментальное положение специфичности ферментативного катализа, которое гласит, что один из путей ускорения ферментативного катализа заключается в использовании части свободной энергии связывания субстрата для понижения свободной энергии активации ферментативной реакции (см. [79—84]). Та- [c.195]

Таким образом, при некотором промежуточном расстоянии между ядрами рост энергии отталкивания уравновесит рост энергии связывания. Так, для иона Н2+, например, можно показать (рис. 19), что в области минимума полной энергии Е ее абсолютное значение мало по сравнению с абсолютными величинами ее составля-юн[,их (рассчитанной методами квантовой химии энергии электрона Ее и энергии ку- Е лоновского отталкивания ядер Ь )- [c.65]

Однако энергия связывания в молекулах — также малая часть полной энергии (для Н2О также 0,5% пол1юй энергии молекулы). Кроме [c.122]

Таким образом, расчет показывает, что циклобутадиен имеет триплетное основное состояние и является бирадикалом. Кроме того, тот факт, что два из четырех я-электронов циклобутадиена, находящиеся на несвязывающих МО, не вносят вклада в энергию связывания, говорит о том, что нельзя ожидать от молекулы термодинамической стабильности. Следовательно, циклобута-диен должен быть малоустойчивым и высокореакционноспособным (в силу его би радикального характера) соединением. [c.259]

Метод. Постоянная Ридберга / н может быть определена по уравнению (14.1.4), но чтобы увеличить точность, мы должны рассматривать массу гп как приведенную. пассу э.чектрона т = гПеГПу (гпс- т ). Для серии Лаймана по.аожнм Л = 1 и П2=2, 3,.... Для потенциала ионизации / (энергии, необходимой для удаления э.1ектрона из основного состояния атома) возьмем / 1=1 н / 2 = 00 (что соответствует нулевой энергии связывания). [c.476]

Массовьш ЧИСЛОМ атома называется общее число нейтронов и протоков в ядрах. Поскольку массовое число является интегральной (целой) величиной, то оно может только приближенно давать действительную массу ядра, так как массы субатомных частиц не являются целыми числами. Действительно, если мы попытаемся рассчитать общую массу любого атома сло кс-нием масс электронов, протонов и нейтронов, то но-тгученная величина будет больше, чем действительно наблюдаемая масса атома. Разница отражает энергию, которая выделяется при взаимодействии этнх частиц, приводящем к образованию атома. Эта энергия называется энергией связывания и относится к потере массы по известному уравнению Эйнштейна Е тс . Отметим, что 1 г массы, полностью превращенный в энергию, эквивалентен 22-10 ккал (1 ккал = 4,184 кДж). ) [c.12]

Последний может происходить с энергией связывания от 10 до 500 кДж/моль, так что не удивительно, что результаты могут сильно различаться. Захват часто бывает более простым, но возникает проблема вы-мьшания реагента. Вымывание особенно велико, когда молекулы реагента меньше, чем поры захватывающей матрицы, если нет некоторого дополнительного связывания с матрицей. В таком случае иммобилизация должна сочетать связывание с захватом. [c.522]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология