Цистин гидролиз

Рибонуклеаза. — Одна из рибонуклеаз была выделена в кристаллическом виде из бычьей поджелудочной железы Купит-цем (1940). Панкреатическая рибонуклеаза гидролизует рибонуклео-тидные связи, в которых пиримидиновый нуклеозид этерифицирован по З -положению сахара. Этот фермент содержит 124 остатка аминокислот и четыре дисульфидные связи. Установление первичной структуры этого фермента Муром и Штейном (1960) явилось важной вехой в химии белка. Последовательность частично была определена на окисленной рибонуклеазе, которая при энзиматическом расщеплении дает 24 пептида. Их размеры позволяют непосредственно определить последовательность химическими и ферментативными методами. Наконец, ферментативный гидролиз нативного белка, разделение содержащих цистин пептидов, окисление их до цистеиновых пептидов и аминокислотный анализ последних позволили выяснить, каким образом восемь по-луци1стинооых о статков связаны друг с другом (рис. 27, стр. 740). [c.739]

Белок, содержащий цистин и, следовательно, имеющий дисуль-фидные связи, подвергают ферментативному гидролизу. Следует подобрать такой фермент, который обеспечит получение мелких пептидов, т. е. расщепит цепь во многих точках. Наименее пригоден для этой цели трипсин из-за высокой избирательности действия, а также из-за хорошо известной устойчивости белков, содержащих дисульфидные связи, к триптическому гидролизу. [c.106]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Метод, а) Гидролиз и восстановление. Навеску белка, содержащую 2—5 мг цистина, гидролизуют 18% соляной кислотой. Избыток кислоты удаляют в вакууме. Остаток растворяют в 10 лл воды и восстанавливают цистин 100 мг цинковой пыли, нагревая раствор в течение часа с обратным холодильником. [c.205]

Рога и копыта состоят не из одного кератина, помимо него в них имеется жир (в количестве до 4%) и некоторые белковые вещества иного состава, чем кератин, обладающие иными свойствами, чем последний. Жир не оказывает вредного влияния на технические свойства рогов и копыт. При переработке их в изделия бывает выгодно пропитывать их жиром дополнительно—это улучшает их пластичность. Совсем по-иному действуют белковые примеси, сопутствующие кератинам. Кератины сами по себе весьма ограниченно гидрофильны, набухаемость их в воде очень слабая и ферменты на них не действуют. Сопутствующие же им протеины и гидрофильны и перевариваются ферментами — пепсином и трипсином. При переработке рогов стремятся удалить эти вредные примеси путем длительного вымачивания в теплой воде в противном случае они вызывают образования трещин в роговой пластине вдоль ее слоев. Сам кератин рога является не абсолютно стойким веществом. Помимо легкого распада цистина с выделением сероводорода долгое кипячение в воде, длительное пребывание во влажном состоянии на воздухе ведет к изменению кератина. В первом случае он в некоторой степени гидролизуется, во втором— кислород воздуха, изменяя кератин, делает его доступным действию ферментов. В производстве это нужно учитывать и охранять влажный рог от окисления. [c.37]

При гидролизе белковых веществ большая часть входящей в их состав серы выделяется в виде -цистеина или -цистина. При некоторых болезнях цистин образует камни в мочевом- пузыре и почках. [c.381]

По окончании гидролиза ампулу охлаждают до 4°, вскрывают, содержимое фильтруют через фильтр с отверстиями 0,22 мкм, НС1 упаривают в роторном испарителе с однократным добавлением 1 мл воды при температуре около 40°. Сухой остаток растворяют в 1 мл воды и нейтрализуют добавлением нескольких капель пиридина (дО pH SS 6,5), а затем нагревают до 105° и выдерживают 1 ч при этой температуре для обеспечения превращения цистеина в цистин. Затем раствор снова упаривают досуха и растворяют в 1 — 2 мл исходного буфера (pH 2,2). [c.526]

Цистин может быть получен гидролизом ряда белков. Однако из обычных белков только кератины дают при гидролизе количество цистина, достаточное для того, чтобы их можно было считать, за источник получения этой аминокислоты. Многие исследователи разработали ряд методов для выделения цистина из продуктов. [c.521]

Серасодержащие аминокислоты цистин, цистеин и метионин. Цистин настолько легко выделяется из продуктов гидролиза белков, что разработка методов его синтеза представляет только теоретический интерес. [c.450]

В условиях щелочного гидролиза разрушаются цистин и аргинин и IB значительной степени серин и треонин. Цистин в мягких условиях превращается в лантионин. [c.478]

Частичный гидролиз белка проводят кислотами или ферментами. Часто оказывается целесообразным начинать гидролиз с разрушения дисульфидных мостиков цистина. Зангер предложил обрабатывать белки надмуравьиной кислотой, в результате чего дисульфидная группа окисляется количественно до сульфогруппы и в гидролизате вместо цистина обнаруживается цистеиновая кислота. [c.514]

Наконец, важно регулировать некоторые другие параметры и особенно присутствие некоторых эффекторов протеаз например, папаин намного активнее в присутствии цистина [70]. Байер с соавторами [26] показали, что присутствие некоторых двухвалентных ионов металлов, таких, как цинк, медь, никель, кобальт, железо, влияют на долю высокомолекулярных пептидов, получаемых гидролизом с помощью пепсина соевого белка. [c.601]

Гидролиз можно провести быстрее, если нагревать смесь на голом огне или на песчаной бане, однако при таких способах нагревания колба легко может треснуть вследствие сильных толчков при кипении к тому же следует опасаться и рацемизации цистина. [c.521]

С точки зрения питательной ценности кормов содержание цистина и Цис в веществах растительного происхождения имеет очень важное значение. Его можно определить прямым путем, но это требует огромных затрат труда, а полученные данные не позволяют рассчитать истинное содержание аминокислот, так как в условиях гидролиза они разлагаются. Обычно при количественном анализе цистина и Цис их предварительно окисляют надмуравьиной кислотой и затем определяют в смеси устойчивую цистеиновую кислоту. [c.262]

Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 5,7 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при ПО "С в течение 24 ч. При этом полностью разрушается триптофан и частично серии, треонин, цистин и цистеин. а глутамин и аспарагин превращаются соответственно в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. В то же время пептидные связи, образованные аминокислотными остатками с разветвленной боковой цепью (Val, Не. Leu), из-за стерических препятствий гидролизуются частично. Особенно стабильны связи Val—Val. Ile—Ile, Val—De и Ile—Val. [c.34]

Изучение пептидов цистина в продуктах частичного гидролиза шерсти [2896]. [c.366]

Затем в результате реакции с цианидом образуется тиоцианат, который, в конце концов, дает тиоциановую кислоту и остаток дегидроаминокислоты. Последний легко гидролизуется в разбавленной кислоте или щелочи. Таким образом, в целом эта реакция, по-видимому, может применяться для специфического расщепления белков сначала по дисульфидным связям с последующим расщеплением пептидных связей, образованных цистином или цистеином. [c.400]

Метод, а) Гидролиз. 2 г белка (20 мг цистина) гидролизуют в течение 24 час. кипячением с 20 мл 8 н. H2SO4. После растворения белка добавляют 2—3 г гранулированного олова. [c.204]

Раси епление S—S-связей в белках. Расщепление может происходить либо в восстановительной среде (в присутствии тиолов, других восстановленных соединений серы, например ЫагЗОз, Na2S203), либо в щелочной среде при повышенной температуре. В первом случае продуктом восстановления S—S-связи является ее тиольная форма (белок —SH) либо смешанный дисульфид тиольной формы белка с восстанавливающим реагентом (белок —S—S—R белок —S—SO3" и т. п.). При щелочном расщеплении S—S-связей происходит более сложная цепь химических реакций. Сначала цистин гидролизуется с образованием дегидроаланина [c.122]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Глутаминовая кислота, например, кристаллизуется прямо из концентрированного гидролизата, насыщенного хлористым водородом, цистин и тирозин отделяют благодаря их плохой растворимости в воде. Селективное отделение ароматических аминокислот удается выполнить с помощью адсорбции на активированном угле. Полученную при гидролизе смесь аминокислот лучше всего разделить хроматографически. Выделению отдельных компонентов предшествует обычно разделение на кислые, основные и нейтральные группы аминокислот, при этом большое значение имеют электрофорез и специфические иоиообменники. Раннее распространенные методы разделения, такие, как фракционная перегонка эфиров (по Фишеру), экстракция моноаминокарбоновых кислот н-бутиловым или амиловым спиртом (по Дакину), осаждение гексоновых оснований лизина, аргинина и гистидина фосфорновольфрамовой кислотой или флавиановой кислотой, теперь имеют только второстепенное значение. [c.39]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Ц. может быть получен восстановлением цистина, взаимод. алимидомалонового эфира с хлорметил(6ензил)сульфидом (с послед, гидролизом и восстановлением) и др. [c.388]

Навеску биологического материала массой т (мг) подвергли гидролизу, к полученному гидролизату протеина добавили растворы хлорида кобальта, аммонийного буферного раствора и разбавили до 50,00 мл. Полярографическая волна этого раствора вызвана каталитическим выделением водорода на катоде в присутствии образующегося комплексного соединения кобальта(П) с цистином, содержащимся в гидролизате протеина. Измерили высоту каталитической волны при Е = -1,6 В. К раствору добавили 5,00 мл стандартного раствора цистина [М((НООССН(КН2)СН28)2 = 240,291 г/моль] с концентрацией 2,00 10 моль/л. Увеличение высоты каталитической волны при том же потенциале А1 составило [c.265]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

По другому методу цистиновые межцепочечные мостики окисляются бромом или бромной водой, что также приводит к образованию сульфогрупп. В случае цистина выход цистеи новой кислоты количественный. Однако при попытках окислить цистин инсулина й папаина бромом без предварительного частичного гидролиза продукты окисления были получены с невысокими выходами [316]. Для повышения степени заг вершенности окисления белки предварительно можно подвергать денатурации или восстановлению. Из окситоцина — одного Из низших полипептидов, при окислении бромной водой образуется цистеиновая кислота с хорошим выходом одновременно наблюдается специфическое расщепление тиро-зилизолейциновой связи (см. ниже раздел Бромная вода). [c.171]

Разделение й /-цистина-3,3 -С на оптические изомеры через образование нерастворимой в бутиловом спирте соли 8-бензил-Ы-формил- -цистеина-3-С подробно описано Арнштейном и Грантом [4]. Количество примеси С1 - -диастереоизомера в маточном растворе уменьшено до 0,1% с помощью изотопного разбавления носителем — нерадиоактивной -солью. Гидролиз с последующим восстановлением и окислением приводит к образований) сиотиетственно й- и /-цистина-3, З -Сг . Выход в рас- [c.221]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

В отличие от эфиров ТФА-аминокислот ацетиламинокислоты, впервые изучавшиеся Янгсом [129] в виде н-бутиловых эфиров, менее летучи и, следовательно, имеют больший удерживаемый объем. По-видимому, полярные основные аминокислоты, такие, как Арг, а также Гис, Три и цистин, вряд ли можно подвергать газовой хроматографии. Их нет среди 35 аминокислот (в том числе 18 природных), разделенных с помощью ГХ в виде н-амиловых эфиров Джонсоном и др. [42]. Эти авторы разделяли также н-бутило-вые,. изобутиловые и изоамиловые эфиры, приготовленные аналогично ТФА-производным. Эти эфиры получали в виде бромгидра-тов, а затем прямо ацетилировали уксусным ангидридом. Известно, что при этом из оксиаминокислот образуются также N, 0-диацетиль-ные соединения, но пока нет никаких данных о том, как взаимодействует ангидрид с другими полифункциональными аминокислотами. По сравнению с соответствующими ТФА-производными 0-ацетил-соединения гораздо меньше подвержены гидролизу и, по-видимому, обладают более высокой термоустойчИвостью правда, соответствующих количественных измерений еще не проводили. В литературе описано разделение н-пропиловых эфиров ацетиламинокислот [29], но подробные методики не были опубликованы. [c.321]

Продукты гидролиза белков всасываются в пищеварительном тракте в основном в виде свободных аминокислот. Кинетика всасывания аминокислот в опытах in vivo и in vitro свидетельствует, что аминокислоты, подобно глюкозе, всасываются свободно с ионами Na. Для лизина, цистеина и цистина, глицина и пролина, очевидно, существует более одной системы транспорта через стенку кишечника. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот, что свидетельствует о вероятном существовании общей переносящей системы или одного общего механизма. Так, в присутствии лизина тормозится всасывание аргинина, но не изменяется всасывание аланина, лейцина и глутамата. [c.425]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

При щелочном гидролизе тоже протекают вторичные процессы кератины выделяют сероводород, что указывает на изменения цистина, аргинин превращается в орнитин с выделением мочевины, некоторые аминокислоты разрушаются с выделеним аммиака. [c.18]

При кислотном гидролизе триптофан разрушается полностью, а серии и треонин — на 5—10% разрушаются также цистин, цистеин и метионин. Из метионина получается главным образом метио-нинсульфоксид, который частично снова превращается в метионин в процессе гидролиза. Серусодержащие аминокислоты могут быть определены только в окисленных образцах (например, окисленных надмуравьиной кислотой). [c.178]

Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

Волее ранние опыты по гидролизу с дауэксом-50 в 0,05 и. соляной кислоте [16] показали, что аспарагиновая кислота, серин и треонин выделяются очень быстро, а валин и изолейцин — медленно по сравнению с гидролизом 6 н. соляной кислотой. Связи цистин — п цистеиновая кислота — пептид должны быть очень устойчивы по отношению к такому типу гидролиза. Приблизительно 25% глутаминовой кислоты превращается в пирролидонкарбоновую кислоту. Основные аминокислоты неполностью элюируются с ионообменника разбавленным раствором аммиака. [c.396]

S) Выделение ДФН-аминокислот из продуктов полного гидролиза. Гидролизат разбавляют так, чтобы он стал 1 н. по соляной кислоте. 5 раз экстрагируют свободным от перекисей эфиром [160, 161] и в присутствии гистидина 5 раз этилацетатом экстракты трижды промывают 0,1 н. соляной кислотой. Затем объединяют, с одной стороны, все экстракты (фракция А растворимые в эфире ДНФ-аминокислоты н динитрофенол) и, с другой стороны, водную фазу с промывными водами (фракция Б свободные аминокислоты и растворимые в кислоте динитрофенилпроизводные, такие, как ДНФ-аргинин, ДНФ-цистеиновая кислота, моно-ДНФ-производные цистеина, цистина, гистидина, лизина, орнитина и тирозина если экстракцию проводили только эфиром, то в этой фракции можно обнаружить также часть дп-ДНФ-гистидина). [c.415]

В веществах нейтральной фракции продуктов жизнедеятельности актиномицетов обнаружено присутствие карбонильных и гидроксильных функциональных групп, а также ненасыщенных связей при их гидролизе установлено наличие небольших количеств масляной, валериановой и изовалериановой кислот. Предполагают, что в этой фракции содержатся ненасыщенные углеводороды и соединения с гидроксильной группой. Во фракциях пахнущих веществ, выделенных из воды нижнего Рейна, загрязняемого бытовыми и промышленными стоками, определены алифатические и ароматические амины, индол, мочевина, пиридин, пролин, резорцин, скатол, триптофан, углеводороды, фенол и его гомологи, флороглюцин, цистин и др., а также нефтяные [c.71]

Полярографическое определение цистина и окисленного глутатиона в присутствии друг друга основано на том факте, что такие поверхностно-активные вещества, как тимол, при соответствующей концентрации смещают волну цистина к более отрицательным потенциалам, в то время как на пептидную волну они практически не влияют [250]. В полярографическую ячейку вводят 2 мл 1 М уксусной кислоты и 2 мл 1 М раствора КС1. В ячейку вводят также образец, содержащий дисульфиды с общей концентрацией 0,0005—0,015 М, и приливают воду до общего объема 20 мл. К освобожденному от воздуха раствору добавляют 0,6—0,7 мл насыщенного раствора тимола и с помощью КРЭ определяют диффузионные токи при —0,5 и —0,9 в. По величинам iJ , измеренным при —0,9 в для окисленного глутатиона и цистина, и по величинам тока, измеренным в смеси при —0,5 и —0,9 в, можно вычислить концентрации пептида и цистина с точностью до 3—6%. Отношение окисленного глутатиона и цистина может изменяться от 0,1 до 2,4. Эта методика особенно пригодна для определения дисульфидсодержащих пептидов и цистина в растворах частично гидролизованных белков. Она имеет большое значение при исследованиях скорости гидролиза и денатурации белка в биологических материалах, таких, как сыворотка крови. [c.394]

Для определения общего содержания сульфгидрилов и дисульфидов в образцах шерсти весом 0,05—0,10 жг образец гидролизуют 0,2 мл концентрированной НС1 и 0,2 мл 98—100%-ной муравьиной кислотой при ПО + 0,5° в трубке, закрытой пробкой, к которой присоединен небольшой холодильник в виде охлаждаемого пальца [106]. Через 4,5 час трубку охлаждают, содержимое сушат вымораживанием и переносят в ячейку на 20 мл с помощью четырех порций по 5 0,1 М раствора МН40Н и НН4С1, содержащего 0,005% желатины. После обезгаживания добавляют 1 мл 0,02 М раствора СоС12 и снимают полярограмму между —0,8 и —2,0 в. Для получения абсолютных величин содержания цистина необходимо построить калибровочную кривую, желательно по гидролизату большего образца того же волокна. Результаты воспроизводятся с точностью до 3%, но они, по-видимому, заметно занижены по сравнению с большими образцами того же волокна. [c.396]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология