Треонин Треонин

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Треонин был получен из кислотных гидролизатов фибрина в 1935 г. Роузом и др. [83]. Работа этих исследователей была направлена на выделение присутствующего в белковом гидро-лизате фактора, необходимого для роста крыс. Открытие треонина позволИоТо впервые показать, что крысы могут расти на диете, содержащей очищенные аминокислоты. При химическом восстановлении треонина Роуз и его сотрудники получили Ь-а-аминомасляную кислоту, а путем окисления перевели треонин в О-молочную кислоту. Треонин был синтезирован Картером [84], а затем Вест и Картер [85] получили четыре стереоизомера этой аминокислоты. Как и серин, треонин встречается в форме своего фосфорного эфира [86]. Серин и треонин реагируют с йодной кислотой с образованием глиоксиловой кислоты, аммиака и муравьиного или, соответственно, уксусного альдегида [87] [c.21]

В продуктах гидролиза концентратов, выделенных из нефти Западно-Сургутского месторождения (Западная Сибирь), преобладают глицин и глутаминовая кислота, а в наименьших количествах содержится треонин. Количественное распределение связанных аминокислот в этой нефти и в отдельных ее фракциях приведено и табл. 4.10. [c.134]

Глутаминовая Треонин Треонин Глутаминовая Аланин [c.138]

Эффективность действия лизина значительно повышается при использовании его совместно с а-триптофаном или треонином. При скармливании комбикормов, содержащих лизин и а-триптофан, прирост живой массы увеличивается на 49%, удельные затраты кормов сокращаются на 34%. Одновременная добавка в корм свиней лизина (3,8 кг/т) и треонина (1,8 кг/т) способствует ускорению привеса животных в 1,8 раза. В связи с успешным применением триптофана и треонина в животноводстве ожидается повышение мирового спроса на них до нескольких тысяч тонн в год. [c.289]

Удаление на расстояние большее, чем в три атома углерода от других групп 1 — Н0(СНг)50Н 2 —Н0(СН2)<0Н. Вблизи других групп 3 — треонин 4 — серии 5 — Н0(СНг)20Н [c.56]

Принято, что 1 г идеального белка содеожит (в мг) изолейцина — 40, лейцина — 70, лизина — 55, серусодержащих соединений (в сумме) — 35, ароматических соединений—60, триптофана — 10, треонина — 40, валина — 50. Если, например, 1 г исследуемого белка содержит изолейцина —- 20 мг, лейцина — 80, лизина — 40, метионина и цистина (в сумме) — 35, фенилаланина и тирозина (в сумме)— 70, триптофана—10, треонина — 30, валина — 80, то скоры соответственно составят для изолейцина — 20 40-100=50%, лейцина—114, лизина — 73, метионина и цистина (в сумме) — 100, фенилаланина и тирозина (в сумме) — 118, триптофана — 100, треонина — 75, валина—165%, В данном случае главной лимитирующей аминокислотой является изолейцин, второй — лизин, третьей — трео-нин. [c.9]

Видно, что этот код в целом похож на код, уже известный ранее. Но четыре кодона изменили свой смысл. Кодон УГА отвечает триптофану, а АУА — метионину, а кодоны АГА и АГГ стали терминируюш,ими. Но на этом чудеса не кончились. Когда сравнили последовательности ДНК и белков у дрожжевых митохондрий, то оказалось, что у них код и не такой, как обычно, и не такой, как у митохондрий человека. К тем изменениям, которые имеются у кода митохондрий человека, добавилось еще такое все четыре лейцн-новых кодона, начинающихся с ЦУ, перешли к треонину. Треонину стало отвечать восемь кодонов У лейцина осталось только два УУА и УУГ. Правда, кодон АУА вернулся к Иле, как в универсальном коде. [c.73]

Окраска очень стойка и сохраняется по крайней мере 24 часа. Метод дает возможность определить еще 0,004 мг треонина. Треонин и молочная кислота образуют теоретическое количество ацетальдегида, которое идентифицируют в виде динитрофенил-гидразона (т. пл. 159—161 Байэл и Вайс [74]). [c.263]

Николе [478] видоизменил этот метод, и получил возможность определять треонин в присутстзиг углеводов, в том числе метилпентоз. Окисление изменено в том направлении, что НЮ4 прибавляют до введения арсенита, а не после определенную часть гидролизата подщелачивают по лакмусу бикарбонатом и добавляют избыток последнего для нейтрализации уксусной кислоты. Затем при перемешивании вносят тремя равными порциями 3. моля уксусного ангидрида (высчитано по азоту пз определенного объема раствора), растворенного в 5—10 объемах бензола. Бензол удаляют током воздуха. Треонин рассчитывают [c.264]

Другие авторы, особенно Блэкберн, Миддлбрук и Филлипс [251], а также Деснуэлли и Казал [252], предполагали наличие оксазолиновых колец в белках и отмечали необычную лабильность пептидов серина и треонина к кислотному гидролизу. Позднее Эллиот [253, 254], используя динитрофторбензол в качестве реактива для обнаружения свободных аминогрупп, наглядно показал, что иод действием концентрированной серной кислоты пептидные связи, образованные аминогруппа.ми серина и треонина в фиброине шелка и лизоциме, превращаются в 0-эфирные связи. В такой же мере эффективна безводная фосфорная кислота [255]. Подобные перегруппировки были обнаружены для глутена и глиадина (по методу Эллиота) [256, 257], а также для лизоцима и рибонуклеазы (при инкубации С безводной муравьиной кислотой) [258, 259]. Нарита [260], [c.156]

При синтезе треонина из Р-семиальдегида аспарагиновой кислоты цро-межуточным продуктом служит аминокислота гомосерин, как это показано на фиг. 128. Из гомосерина и АТФ при участии фермента гомосеринкиназы синтезируется 0-фосфогомосерин. Заключительный этап синтеза треонина — очень интересная реакция, в которой треонин-синтаза, фермент, [c.435]

Блок и Боллинг [486, ср. 445] применяли для определения треонина тетраацетат свинца в уксусной кислоте. Йодная кислота, однако, является более удобным и специфическим реактиво.м, вследствие чего метод Блока и Боллинг щироко не применяется [487]. Бло к и Боллинг [444] дают содержание треонина в ряде веществ, полученных, повидимому, этим методом. [c.102]

З-Оксиаминокислоты серии и треонин при гидролизе 6 н. соляной кислотой постепенно разлагаются. Ход разложения свободных оксиаминокис-лот тщательно изучен Рисом [401, который показал, что оно линейно увеличивается со временем. Аминокислоты определяли с помощью окисления перйодатом, который превращает серии в формальдегид, а треонин — в ацетальдегид с освобождением в каждом случае 1 же аммиака. Рис нашел, что за 24 час при 110 в 6 и. соляной кислоте разлагается 10,5% первоначального количества серина и 5,3% треонина. При 100° потери составляют [c.129]

Рис [401 определил избыточный аммиак , образующийся при обработке различных белков кипящей 6 н. соляной кислотой в течение 24 час, вычитая количество амидного азота из общего количества аммиака, выделяющегося в отих условиях. Для эдестина и глобина лошади этот избыточный аммиак лишь немного больше величины, ожидаемой в результате раз-лон еиия серина и треонина, причем неучитываемый избыток составляет всего 0,04% общего белкового азота. Этот факт еще раз подтверждает устойчивость основных аминокислот к кислотному гидролизу. В случае инсулина неучитываемый избыток составил 0,5% общего азота, что, возможно, вызвано разложением тирозина, которого много в инсулине. Некоторые другие белки дают избыточный аммиак порядка 0,3%, и это позволяет предположить, что некоторые типы аминокислотных остатков, в том числе серии и треонин, могут быть более склонны к разложению, находясь в пептидно цепи, чем в свободном состоянии. Далее, некоторые виды связей могут делать остаток аминокислоты более уязвимым, чем другие так, например, остатки серина, несущие фосфоэфирные группы, могут быть особенно склонны к разложению [49]. Избыточный аммиак , освобождающийся при гидролизе горячей соляной кислотой, является в некоторой степени меро 1 деструкции аминокислот за счет взаимодействия с углеводами и продуктами их разложения. Следует принимать во внимание также аммиак, образующийся при разложении сиаловых кислот и гексозаминов (см. гл. 6 и 7). [c.129]

Для анализа этих соединений, как правило, используется метод исчерпывающего кислотного гидролиза с последующим оире-делением аминокислотного состава гпдролизата. В продуктах гидролиза асфальтетшвых и порфириновых фракций обнаруживается до 12 нингидринположительных соединений, из которых, по крайней мере, шесть идентифицируются как белковые кислоты глицин, аланин, серин, треонин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты (рис. 4.2), [c.134]

Чтобы лучще понять механизм действия пиридоксаль-Р, остановимся подробно на реакции (7-3) превращение гомосеринфосфата в треонин. Это реакция элиминирования—гидратации. Первый процесс (рис. 7.10) включает альдимин кетиминную таутомерию-объект внутримолекулярного общего кислотного катализа близлежащей оксигруппой, за которым следует медленное расщепление С—Н-связи. Определяет скорость последняя стадия. [c.438]

Это стереоспецпфическое иревращеиие. может быть выгодно использовано в случае объемистой аминокислоты, такой, как ь-треонин, для преимущественно асимметрического синтеза монодейтерированного пиридоксамина [c.448]

Для о- и ь-треонина два продукта пиридоксамина дают разные первичные изотопные эффекты в присутствии глутаматоксалоаце-таттрансаминазы. [c.448]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология